Peptida
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari
gugus karboksil asam amino dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan
peptide.
Gambar 4.15. Dipeptida
Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua asam
amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida (gambar 4.16).
Gambar 4.16. Oligopeptida
Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari
rantai N-ujung (gambar 4.17).
Gambar 4.17. Suatu Rantai Pentapeptida
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari
rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah
Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi yang
tinggi; ikatan C N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan rangkap C =
O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH -) dalam ikatan
peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C N dalam peptida tidak mengalami
rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting dalam menentukan struktur tiga dimensi
dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan COOH serta gugus R yang
berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung berkurang
artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.
Gambar 4.18. Vasopresin dan Oksitosin
Beberapa peptida mempunyai aktivitas biologis yang penting seperti glutation yang terdiri dari 3
asam amino, hormon vasopresin (meningkatkan tekanan darah dengan kontraksi pembuluh darah
perifer) dan oksitosin (penyebab kontraksi urat daging) dari glandula (kelenjar) pituitari
membentuk rantai nonapeptida (gambar 4.18).
1. Sintesis Rantai Polipeptida
Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa pereaksi
yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan gugus fungsi
yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan gugus tios
dari sisteina (gambar 4.19).
Peptida
1. Tata Nama
Nama peptida diberikan berdasarkan atas jenis asam amino yang membentuknya. Asam amino
yang gugus karboksilnya bereaksi dengan gugus NH2 diberi akhiran il pada namanya,
sedangkan urutan penamaan didasarkan pada urutan asam amino, dimulai dari asam amino ujung
yang masih mempunyai gugus NH2.
Contoh:
2. Sifat Peptida
Sifat peptida ditentukan oleh gugus NH2, gugus COOH, dan gugus R. Sifat asam dan basa
ditentukan oleh gugus COOH dan NH2, namun pada peptida rantai panjang, gugus COOH
dan NH2 tidak lagi berpengaruh. Suatu peptida juga mempunyai titik isoelektrik seperti pada
asam amino.
Dua peptide yang berlainan dari alinina dan glisinia : Makin banyak residu
asam amino dalam suatu peptida, makin banyak kemungkinan strukturnya. Glisina
dan alanina dapat digabung menurut enam cara yang berbeda. Sepuluh asam
amino berlainan dapat menghasilkan lebih dari empat trilyun (1012) dekapeptida.
Untuk tujuan pembahasan diperlukan untuk menyatakan peptoda dengan
cara yang sistematik. Asam amino dengan gugus amino bebas biasanya ditaruh
pada ujung kiri struktur itu. Asam amino ini disebut asam amino N-ujung. Asam
amino dengan gugus karboksil bebas ditaruh di ujung kanan disebut asam amino Cujung. Nama peptida terdiri dari nama asam amino seperti pemunculannya dari kiri
kekanan, dimulai dari asam-amino N-ujung.
Sifat-Peptida
Sifat peptida ditentukan oleh gugus NH2, gugus COOH, dan gugus R. Sifat asam
dan basa ditentukan oleh gugus COOH dan NH2, namun pada peptida rantai
panjang, gugus COOH dan NH2 tidak lagi berpengaruh. Suatu peptida juga
mempunyai titik isoelektrik seperti pada asam amino.
Ikatan Peptida
Tripeptida
Untuk
memperoleh
informasi
tentang
peptida
tidak
cukup
dengan
mengetahui jenis dan banyaknya molekul asam amino yang membentuk peptida,
tetapi diperlukan keterangan tentang urutan asam- asam amino dalam molekul
peptida. Salah satu cara untuk menentukan urutan asam amino ialah degradasi
Edman yang terdiri atas dua tahap reaksi, yaitu reaksi pertama ialah reaksi antara
peptida dengan fenilisotiosianat dan reaksi kedua ialah pemisahan asam amino
ujung yang telah bereaksi dengan fenilisotiosianat. Cara lain adalah sintesis fasa
padat.
Sintesis peptida dilakukan dengan menggabungkan gugus karboksil salah
satu asam amino dengan gugus amina dari asam amino yang lain. Sintesis peptida
dimulai dari C-terminus (gugus karboksil) ke N-terminus (gugus amin), seperti yang
terjadi secara alami pada organisme. Namun, untuk mensintesis peptida, tidak
semudah
mencampurkan
asam
amino
begitu
saja.
Seperti
contohnya:
mencampurkan glutamine (E) dan serine (S) dapat menghasilkan E-S, S-E, S-S, E-E,
dan bahkan polipeptida seperti E-S-S-E-E. Untuk menghindari asam amino berikatan
tidak terkendali, perlu dilakukan perlindungan dan kontrol terhadap ikatan peptida
yang akan terjadis sehingga ikatan yang terbentuk sesuai dengan yang diinginkan.
Langkah-langkah sintesis peptida adalah sebagai berikut: asam amino ditambahkan
gugus proteksi. Kemudian asam amino yang diproteksi dilarutkan dalam pelarut
seperti
dimetyhlformamide
(DMF)
yand
digabungkan
dengan coupling
reagents dipompa melalui kolom sintesis. Grup proteksi dihilangkan dari asam
amino melalui reaksi deproteksi. Kemudian pereaksi deproteksi dihilangkan agar
tercipta suasana penggabungan yang bersih. Coupling reagents, contohnya N,N'dicyclohexylcarbodiimide (DCCI), membantu pembentukan ikatan peptida. Setelah
reaksi coupling terbentuk, coupling reagents dicuci untuk menciptakan suasana
deproteksi yang bersih. Proses proteksi, deproteksi, dan coupling ini terus dilakukan
berulang-ulang hingga tercipta peptida yang diinginkan.
Kelas Peptida
Peptida dapat dikelompokkan menurut kemiripan struktur dan fungsinya.
Peptida Ribosomal
Peptida non-Ribosomal
Peptida non-Ribosomal disintesis dengan kompleks enzim. Peptida ini
terdapat pada organisme uniselular, tanaman, dan fungi. Pada peptida ini terdapat
struktur inti yang kompleks dan mengandung pengaturan yang berbeda-beda untuk
melakukan manipulasi kimia untuk menghasilkan suatu produk. Secara umum,
peptida ini berbentuk siklik, walaupun ada juga yang berbentuk linear.
Hasil dari
ikatan ini merupakan ikatan CO-NH, dan menghasilkan molekul yang disebut amida.
Ikatan peptida ini dapat menyerap panjang gelombang 190-230 nm.
Gugus OH dari asam amino yang satu berikatan dengan gugus H pada
asam amino yang lain, sedangkan gugus karbonil berkonjugasi dengan
gugus amino membentuk ikatan peptida.
Protein merupakan polipeptida yang dibangun oleh monomer asam
amino dengan reaksi polimerisasi kondensasi. Struktur molekul
asam amino secara umum digambarkan bahwa atom C mengikat 3
gugus , yaiu gugus amino, karboksil dan gugus alkil. Kombinasi
lebih dari 10 asam amino disebut polipeptida.
Glisin merupakan asam amino yang paling sederhana dengan gugus R
adalah H
Tiga jenis asam amino yang menyusun variasi tripeptida tersebut dapat
membentuk sebanyak 6 kombinasi sehingga dapat diperoleh gambaran
begitu banyaknya kemungkinan hasil kombinasi molekul protein dari
polipeptida. Contoh: kombinasi pada tripeptida yang disusun oleh asam
amino glisin (G), alanin (A), dan valin (V) dicontohkan sebagai berikut: a. GA-V b. A-G-V c. V-G-A
d. G-V-A e. A-V-G f. V-A-G.
Struktur asam amino dalam tata nama, tergantung dari posisi atau letak gugus amino pada atom
C. Atom C yang terikat paling berdekatan dengan gugus karboksil COOH pada molekul asam
amino disebut atom C (atom C nomor 2), demikian selanjutnya maka atom C nomor 3 dan
nomor 4 dinamakan atom C dan C.
Asam amino dibagi menjadi dua macam berdasarkan keperluannya untuk tubuh, yaitu asam
amino esensial dan asam amino nonesensial. Asam amino esensial adalah asam amino yang
tidak dapat dibuat (disintesis) oleh tubuh, sedang asam amino nonesensial sudah ada dalam tubuh
kita, karena asam amino ini dapat dibuat oleh tubuh itu sendiri.
Tabel: Asam-asam Amino Esensial dan Nonesensial.
Asam Amino
Asam Amino Nonesensial
Esensial
Leusin
Glisin
Isoleusin
Alanin
Treonin
Serin
Metionin
Sistein
Lisin
Asam Aspartik
Fenilalanin
Tirosin
Arginin
Prolin
Histidin
Asparagin
Protein merupakan bahan dasar protoplasma dan terdapat pada semua
organism hidup. Protei banyak terdapat pada daging, kulit, dan ram
Ikatan peptida pada dipeptida diatas dibentuk dengan menarik sebuah molekul H2O gugus OH
dan H- dari amino lain dengan reaksi kondensasi yang kuat. Tiga asam amino dapat disatukan
dengan cara yang sama untuk membentuk suatu tripeptida; tetrapeptida; dan pentapeptida. Jika
terdapat banyak asam amino yang bergabung dengan cara demikian, struktur yang dihasilkan
dinamakan polipeptida. (Lehninger,1982:126)
Residu asam amino adalah asam amino yang terikat dalam rantai polipeptida. Penamaannya
adalah dengan mengganti akhiran in atau at menjadi il. Contohnya glisin menjadi glisil,
glutamin menjadi glutamil. Akhiran il menunjukkan bahwa residu adalah kelompok asil.
Pada gambar-1, terdapat suatu gugus asam amino bebas pada ujung sebelah kiri rantai peptida,
yang disebut N-terminal. Sedangkan pada ujung satunya lagi terdapat gugus karboksil yang
bebas, disebut C-terminal. Pada pH netral, masing-masing terminal membawa muatan ion.
Penomoran residu asam amino biasanya dimulai dari N-terminal ke C-terminal dan biasanya
ditulis dari kiri ke kanan.
Penulisan nama asam amino biasanya disingkat dalam tiga huruf seperti Gly-Arg-Phe dan satu
singkatan, contohnya GRFAK. Hal ini digunakan untuk menjelaskan urutan dari residu asam
amino pada peptida dan polipeptida. Pada gambar di bawah, penamaannya menjadi Gly-Ala.
suatu peptida dapat memiliki panjang yang beragam, bahkan mencapai ratusan asam amino, dan
suatu peptida memiliki keragaman yang amat luas. Apabila suatu asam amino dapat membentuk
dipeptida dengan 20 asam amino berbeda dengan urutan yang berbeda pula, akan menghasilkan
39 peptida. Masing-masing asam amino lainnya juga dapat membentuk susunan dipeptida yang
sama. Sehingga semua kemungkinan dipeptida yang dapat dibentuk mencapai 780. Jumlah deret
kemungkinan pada tripeptida dan tetraapeptida tentu jauh lebih besar.
Pada tahun 1950, Linus Pauling dan rekannya melakukan penelitian tentang ikatan peptida.
Menggunakan difraksi X-Ray, Linus menemukan bahwa ikatan peptida itu kaku dan planar
(datar). Ia juga menemukan bahwa panjang ikatan peptida lebih pendek daripada panjang ikatan
dari ikatan tunggal C-N sehingga Linus menyimpulkan bahwa ikatan peptida memiliki karakter
ikatan rangkap.
Hal ini disebabkan karena adanya tumpang tindih orbital pi dari gugus karbonil dengan pasangan
electron menyendiri dari nitrogen. (Fessendend.1986:377)
Oleh karena adanya resonansi pada ikatan peptida, maka ikatan peptida menjadi kaku dan tak
bisa bergerak bebas, ada batasan pada jumlah kemungkinan konformasi.
Pengaruh lain dari kekakuan ini adalah apabila rantai polipeptida diperpanjang
maka gugus R berturut-turut akan muncul pada sisi yang berlawanan.
1.PEPTIDA
Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptida. Peptida terdapat pada setiap makhluk hidup dan berperan pada
beberapa aktivitas biokimia. Peptida dapat berupa enzim, hormon, antibiotik, dan reseptor. .
Ikatan peptida terjadi jika atom nitrogen pada salah satu asam amino berikatan dengan gugus
karboksil dari asam amino lain.
Peptida tunggal: Peptida yang mengandung 2-10 asam amino.
Poly-peptida: Peptida yang mengandung 11-50 asam amino.
Fungsi peptida: Membawa pesan tubuh , mengatur berbagai kegiatan
biologis.
Kelas Peptida
Peptida dapat dikelompokkan menurut kemiripan struktur dan fungsinya:
1.Peptida Ribosomal
Peptida ribosomal disintesis dari translasi mRNA. Peptida ini berfungsi sebagai hormon
dan molekul signal pada organisme tingkat tinggi. Secara umum, peptida ini mempunyai
strukstur linear.
2.Peptida non-Ribosomal
Peptida non-Ribosomal disintesis dengan kompleks enzim. Peptida ini terdapat pada
organisme uniselular, dan fungi Pada peptida ini terdapat struktur inti yang kompleks dan
mengandung pengaturan yang berbeda-beda untuk melakukan manipulasi kimia untuk
menghasilkan suatu produk. Secara umum, peptida ini berbentuk siklik, walaupun ada juga yang
berbentuk linear.
3.Peptida Hasil Digesti (Digested peptides)
Peptida ini terbentuk dari hasil proteolisis non-spesifik dalam siklus digesti. Peptida hasil
digesti secara umum merupakan peptida ribosomal, akan tetapi tidak dibentuk dari translasi
mRNA.
Peptida memberikan reaksi kimia yang khas, dua tipe reaksi yang terpenting yaitu
hidrolisis ikatan peptida dengan pemanasan polipeptida dalam suasana asam atau basa kuat
(konsentrasi tinggi). Sehingga dihasilkan asam amino Hidrolisa.Ikatan peptida dengan cara ini
merupakan langkah penting untuk menentukan komposisi asam amino dalam sebuah protein dan
sekaligus dapat menetapkan urutan asam amino pembentuk protein tersebut.
Struktur Peptida
1.struktur primer
struktur ini terjadi karena adanya ikatan peptida antara asam amino pertama dengan asam
amino berikutnya.
2.struktur sekunder
Struktur ini terjadi karena adanya ikatan hidrogen antara asam amino yang pertama
dengan asam amino yang ketiga atau paling kurang melewati 1 asam amino lainnya.Akibat
adanya ikatan hidrogen antaran asam amino 1 dengan 3 dan berikutnya maka struktur sekunder
berbentuk helix atau zig-zag
3.Struktur Tersier
Struktur tersier merupakan struktur yang dibangun oleh struktur primer atau sekunder dan
distabilkan oleh interakasi hidrofobik, hidrofilik, jembatan garam, ikatan hidrogen dan ikatan
disulfida (antar atom S) sehingga strukturnya menjadi kompleks. Protein globular dan protein
serbut/serat atau fiber merupakan contoh struktur tersier.
4.Struktur Kuartener
Struktur kuartener peptida merupakan suatu gabungan yang lebih kompleks dari struktur
tertier.
Pembentukan keempat struktur peptida dapat disarikan ke dalam bagan pada Gambar di
bawah ini:
Peptida adalah polimer pendek asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Mereka
memiliki ikatan peptida sama dengan protein, tetapi panjangnya lebih pendek. Secara umum, jika
lebih dari 50 asam amino yang terlibat adalah senyawa protein, sedangkan rantai pendek yang
disebut peptida. Sebuah ikatan peptida adalah ikatan kimia kovalen (ikatan terbentuk ketika atom
berbagi elektron) yang dibentuk antara 2 molekul ketika satu molekul gugus karboksil (-COOH)
bereaksi dengan molekul gugus amino (NH3) lainnya. Peptida terpendek adalah di-peptida, yang
terdiri dari 2 asam amino bergabung dengan ikatan peptida tunggal. Ada juga tri-peptida, tetrapeptida, penta-peptida, dll. Peptida memiliki ujung amino dan ujung karboksil. Sebuah
polipeptida adalah rantai linear tunggal asam amino terikat bersama oleh ikatan peptida. Molekul
protein terdiri dari 1 atau lebih polipeptida yang berkumpul dan biasanya berfungsi secara
biologis dan kadang-kadang memiliki kelompok-kelompok non-peptida yang melekat, yang bisa
disebut kelompok prostetik atau kofaktor. Semua binatang di bumi memiliki peptida dalam tubuh
mereka dengan berbagai cara, sehingga peptida adalah salah satu bahan penyusun kehidupan.
Peptida dan protein mewakili banyak kemungkinan, dan banyak ahli biologi molekuler
menghabiskan bertahun-tahun meneliti fungsi peptida tunggal dan protein untuk mempelajari
lebih lanjut tentang bagaimana tubuh bekerja.
Peptida ribosom: ini disintesis oleh translasi dari mRNA. Ini berfungsi biasanya dalam
organisme tingkat tinggi, seperti hormon dan molekul sinyal. Beberapa organisme menghasilkan
peptida antibiotik.
Peptida non-ribosom: peptida ini dirakit oleh enzim yang spesifik untuk masing-masing peptida,
bukan oleh ribosom. Yang paling umum peptida non-ribosom adalah glutathion, yang merupakan
komponen dari pertahanan antioksidan organisme yang paling aerobik. Peptida non-ribosom lain
yang paling umum pada organisme uniseluler, tanaman dan jamur dan disintesis oleh kompleks
enzim modular yang disebut non ribosom sintesis peptida.
Pepton: Pepton berasal susu bentuk hewan atau daging yang dicerna oleh pencernaan proteolitik.
Pepton digunakan dalam media nutrisi untuk tumbuh bakteri dan jamur.
Fragmen peptida: fragmen peptida mengacu pada fragmen protein yang digunakan untuk
mengidentifikasi atau memenuhi syarat protein sumber. Hal ini juga sering sebagai produk
degradasi enzimatik di laboratorium pada sampel terkontrol, tetapi juga bisa menjadi sampel
forensik yang telah terdegradasi oleh efek alami.