MAKALAH

Ditujukan untuk memenuhi salah satu tugas mata kuliah Biokimia

ENZIM

Disusun oleh :
KELOMPOK 5
Baihaqi Wisnumurti Wiharno (230210150044)
Bebby Siti Fauzia Putrie Z (230210150037)
Dellila Suhanda (230210150013)
Nurfitri (230210150003)
Rendra Pranata (230210150001)
Titan Malik Ibrahim (230210150042)
Wildan Dhya Ulhaq H (230210150035)

PROGRAM STUDI ILMU KELAUTAN

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN
UNIVERSITAS PADJADJARAN
JATINANGOR
2016

KATA PENGANTAR

Alhamdulillahi robbilalamin. Segala puji syukur kehadirat Allah SWT,

yang menguasai seluruh ilmu pengetahuan, atas limpahan rahmat dan karunia-Nya
sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah ini.
Makalah ini disusun berdasarkan penelususran kepustakaan dalam rangka
memenuhi tugas dari Biokimia. Kami mengucapkan terima kasih kepada semua
pihak terutama anggota kelompok yang telah meluangkan waktu dan tenaganya
agar dapat menyelesaikan makalah ini serta kepada pihak pihak lain yang telah
membantu dalam penyelesaian makalah ini.
Penulis menyadari masih banyak kekurangan dalam makalah ini. Untuk itu
melalui kata pengantar ini kami sangat terbuka menerima kritik serta saran yang
membangun sehingga secara bertahap kami dapat memperbaikinya. Akhir kata
semoga makalah ini bermanfaat untuk kita semua.

Jatinangor, November 2016

Penyusun

DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR................................................................................................i
BAB I PENDAHULUAN........................................................................................1
1.1.

Latar Belakang..........................................................................................1

1.2.

Rumusan Masalah.....................................................................................2

1.3.

Tujuan........................................................................................................2

BAB II TINJAUAN PUSTAKA..............................................................................3

2.1.

Sejarah Penemuan.....................................................................................3

2.2.

Pengertian Enzim......................................................................................4

2.3.

Kespesifikan Enzim...................................................................................7

2.4.

Tata Nama Enzim......................................................................................7

2.5.

Mekanisme Kerja Enzim...........................................................................9

2.6.

Faktor-Faktor yang mempengaruhi Enzim..............................................13

2.7.

Sifat Enzim..............................................................................................18

BAB III KESIMPULAN........................................................................................26

DAFTAR PUSTAKA.............................................................................................27

BAB I
PENDAHULUAN

1.1.

Latar Belakang
Sewaktu kita lapar, pasti tubuh kita akan merasa lemas. Namun, setelah

makan tubuh kita kembali segar. Kesegaran itu disebabkan tubuh mendapat energi

yang dihasilkan dari pembakaran bahan makanan yang kita makan. Energi dalam
tbuh disimpan dan dilepaskan dalam bentuk energy kimia dan di tambah sedikit
energi panas. Energi tersebut diperlukan untuk melakukan aktivitas kehidupan,
baik tingkat seluler seperti pembelahan sel, maupun tingkat individu misalnya
membaca, berlari, berjalan, atau berolah raga.
Energi yang dihasilkan dari proses kimia yang terjadi di dalam sel. Selain
proses kimia yang menghasilkan energy, di dalam sel juga terjadi beribu-ribu
proses kimia. Proses tersebut tidak berdiri sendiri, melainkan berhubungan satu
sama lain dalam suatu rangkaian yang di sebut metabolisme.
Kumpulan reaksi kimia yang terjadi di dalam sel memerlukan enzim untuk
mempercepat laju reaksi. Oleh karena itu, begitu penting bagi kita untuk
mengetahui lebih jauh tentang enzim.
Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia.
Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh
enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah
molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir
semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan
cukup cepat.

1.2.

Rumusan Masalah
Adapun rumusan masalah dari penulisan makalah ini yaitu:

1. Bagiamana sejarah penemuan enzim?

2. Bagaimana pengertian enzim?

3. Apa yang dimaksud dengan kespesifikan enzim?
4. Bagaimana tata cara penamaan enzim?
5. Bagaimana mekanisme kerja enzim?
6. Apa faktor-faktor yang mempengaruhi enzim?
7. Bagaimana sifat enzim?
1.3.

Tujuan
Adapun tujuan dari penulisan makalah ini yaitu:

1. Agar mahasiswa mengetahui dan memahami bagiamana sejarah

penemuan enzim.
2. Agar mahasiswa mengetahui dan memahami bagaimana pengertian
enzim.
3. Agar mahasiswa mengetahui dan memahami apa yang dimaksud dengan
kespesifikan enzim.
4. Agar mahasiswa mengetahui dan memahami bagaimana tata cara
penamaan enzim.
5. Agar mahasiswa mengetahui dan mengetahui bagaimana mekanisme
kerja enzim.
6. Agar mahasiswa mengetahui dan mengenal apa saja faktor-faktor yang
mempengaruhi enzim.
7. Agar mahasiswa mengetahui dan mengenal bagaimana sifat enzim.

BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

2.1. Sejarah Penemuan

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh
sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah
telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum
diidentifikasi. Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol
oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh
gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan
diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa
"fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan
organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut.
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Khne (18371900)
pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani
yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan
proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati
seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi
yang dihasilkan oleh organisme hidup.
Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai
kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat
pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia
menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada
campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase"
(zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia
"atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya".
Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang
dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah
enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya:
laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang
dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian
pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan

bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan

seperti Richard Willsttter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai
pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun,
pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan
menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa
protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh
Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan
kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada
bidang kimia.
Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan
struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali
diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan
telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim
ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton
Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi
tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk
memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

2.2. Pengertian Enzim

Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk reaksi-reaksi
kimia didalam sistem biologi. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun
katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi
telah selesai. Enzim adalah katalisator protein untuk reaksi-reaksi kimia pasa
sistem biologi. sebagian besar reaksi tersebut tidak dikatalis oleh enzim.
Berbeda dengan katalisator nonprotein (H+, OH-, atau ion-ion logam), tiaptiap enzim mengkatalisis sejumlah kecil reaksi, kerapkali hanya satu. Jadi enzim
adalah katalisator yang reaksi-spesifik karena semua reaksi biokimia perlu
dikatalis oleh enzim, harus terdapat banyak jenis enzim. Sebenarnya untuk
hampir setiap senyawa organik, terdapat satu enzim pada beberapa organisme
hidup yang mampu bereaksi dengan dan mengkatalisis beberapa perubahan
kimia. Walaupun aktivitas katalik enzim dahulu diduga hanya diperlihatkan oleh

sel-sel yang utuh (karena itu istilah en-zyme, yaitu, dalam ragi), sebagian besar
enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa kehilangan aktivitas biologik (katalik)nya.
Oleh karena itu, enzim dapt diselidiki diluar sel hidup. Ekstrak yang
mengandung enzim dipakai pada penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan
pengaturanya, struktur dan mekanisme kerja enzim dan malahan sebagai
katalisator dalam industri pada sintetis senyawa-senyawa yang biologis aktif
seperti hormon dan obat-obatan.
Reaksi-reaksi seperti hidrolisa dan oxidasi berlangsung sangat cepat didalam
sel-sel hidup pada pH kira-kira netral dan pada suhu tubuh. Ini dapat terjadi
karena adanya enzim. Enzim disintesa di dalam sel, tetapi setelah diextraksi
diluar sel masih mempunyai aktivitas. Enzim bekerja sangat sfesifik. Suatu
enzim hanya dapat mengatalisis beberapa reaksi, malahan seringkali hanya satu
reaksi saja. Ini merupakan salah satu sifat penting enzim. Ada segolongan enzim
yang dapat mengatalisa jenis reaksi yang sama, misalnya memindahkan fosfat,
oxidasi-reduksi, dan sebagainya. Oleh karena itu ada suatu kespesifikan
(specificity).
Enzim adalah zat yang dihasilkan oleh organisme hidup yang melakukan
fungsi sebagai kalisator pada reaksi-reaksi biokimia. Hampir semua enzim yang
dikenali hingga saat ini berupa protein, dan sedikit yang berupa RNA yang
disebut Ribozim. Sebagai protein, enzim berukuran sangat besar disbanding
dengan molekul pada reaksi yang dikatalisis. Ukuran enzim berkisar 12 -1000
KD. Enzim dapat berupa untai polipeptida saja/ protein tunggal atau berupa
protein yang mengikat unsur atau gugus tertentu. Enzim yang berupa protein saja
dinamakan apoenzim sedang enzim yang merupakan gabungan antara protein
dengan unsur atau gugus non protein disebut holoenzim. Bagian enzim yang
berupa unsur dinamakan ko-faktor sedang yang berupa senyawa organik disebut
ko-enzim. Bagian enzim non-protein tersebut berperan penting dalam reaksi
katalisis dan disebut sebagai gugus prostetik. Ko-enzim pada umumnya berupa
senyawa kelompok vitamin larut dalam air.

Tabel 1. Contoh beberapa enzim yang memiliki ko-faktor

Tabel 2. Contoh beberapa enzim yang mengandung ko-enzim

2.3. Kespesifikan Enzim

Kespesifikan enzim dapat dibedakan dalam :
1. Kespesifikan Optik

Dengan kekecualian epimerase (rasemase), yang saling mengubah isomerisomer optik, enzim umumnya menunjukan kespesifikan optik absolut untuk
paling sedikit sebagian dari molekul substrat. Misalnya maltase dapat
mengkatalisis hidrolisa -glukosida, akan tetapi tidak dapat bekerja terhadap glukosida. Enzim yang bekerja terhadap D-karbohidrat tidak dapat mengkatalisa
L-karbohidrat, begitu pula dengan enzim-enzim yang mengkatalisa asam Lamino tidak dapat mengkatalisa asam D-amino. Kespesifikan optik dapat meluas
ke suatu bagian molekul substrat atau ke substrat keseluruhanya. Glikosidase
merupakan contoh dari dua hal yang ekstrim ini. Enzim-enzim ini yang
mengkatalisis hidrolisis ikatan gliosida antara gula dan alkohol, sangat spesifik
untuk bagian gula dan untuk ikatan (alfa atau beta), tetapi relatif non-spesifik
untuk bagian alkohol atau glikogen.
2. Kespesifikan Gugus
Suatu enzim hanya dapat bekerja terhadap gugus yang khas, misalnya
glikosidase terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsinterhadap ikatan
peptida, sedangkan esterasa terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsin terhasap
ikatan peptida, sedangkan esterase terhadap ikatan ester. Akan tetapi, dalam
pembatasan ini sejumlah besar substrat dapat diolah, jadi, misalnya, pengurangan
jumlah enzim pencernaan yang mungkin sebaliknya dibutuhkan. Enzim-enzim
tertentu menunjukan kespesifikan gugus yang lebih tinggi. Kamotripsin, terutama
menghidrolisa ikatan peptida dimana gugus karboksilnya berasal dari asam-asam
amino fenilalanin, tirosin atau triptofan. Karboksipeptidase dan amino peptidase
memecahkan asam amino masing-masing dari ujung karboksil atau amino rantai
polipeptida.
2.4. Tata Nama Enzim
International Union

of

Biochemistry

(IUB)

pada

tahun

1955

merekomendasikan tatacara pemberian nama enzim:

1) Nama sistematik: sesuai dengan reaksi yang dikatalisis; misalnya:
fosfotransferase ATP: glukosa, yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pemindahan gugus fosfat dari ATP me glukosa;

2) Kode numerik: penamaan dengan nomor kode klasifikasi enzim.

Misalnya: 2.7.1.1 menjelaskan bahwa enzim contoh no 1 tersebut
termasuk kelas 2 (transferase), subklas fosfotransferase (7), sub-sub klas
gugus hidroksil sebagai penerima (1) dan sub-sub-sub klas glukosa
sebagai penerima (1);
3) Nama yang direkomendasi:nama yang memudahkan untuk menyebut dan
mengingat karena sering digunakan sehari-hari. Misalnya: Amilase;
4) Nama singkatan: nama yang disingkat dari nama aslinya yang panjang.
Misalnya: GST singkatan dari Glutation-S transferase;
5) Nama umum atau nama trivial: nama yang sering disebut. Misalnya
heksokinase, amilase, tripsin, pepsin. Kinase adalah nama umum untuk
enzim yang melakukan transfer gugus fosfat (fosforilasi), dan heksokinase
adalah nama umum untuk enzim contoh no 1.
Sesuai dengan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dikelompokkan ke dalam 6
kelas (Tabel 3).
Tabel 3. Klasifikasi enzim menurut IUB, berdasarkan reaksi yang dikatalisis

2.5. Mekanisme Kerja Enzim

Secara garis besar ada tiga tahap kerja enzim (E) pada substrannya (S).

10

Gambar 1. Sistem kerja enzim

Pertama, susbstrat melekat pada enzim dengan ikatan nonkovalen

membentuk kompleks enzim substrat. Kedua, enzim melakukan reaksi kimia
pada substrat membentuk kompleks enzim-produk. Tahap ketiga, produk
meninggalkan sisi aktif enzim dan enzim tersebut siap melakukan proses yang
sama pada substrat yang baru.
2.5.1. Model "kunci dan gembok"

Gambar 2. Model Lock and Key

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan

bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri
yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan
Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam
menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah
dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling
banyak diterima.
2.5.2. Model ketepatan induksi

11

Gambar 3. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci

dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif
secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim
dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku.
Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan
mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus,
misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki
tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat
secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuanya menurunkan
Ea:
1. Menurunkan energi aktivasi
dengan menciptakan suatu
lingkungan
keadaan
terstabilisasi

yang

mana
transisi

(contohnya

mengubah bentuk substrat

menjadi

konformasi

keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)

2. Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat
dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang
berlawanan dengan keadaan transisi.

12

3. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan

substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat
antara.
4. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat
bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek
entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya
terhadap katalis relatif kecil. (Mathews: 1999)

2.5.3. Inhibisi
Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi
pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatan substrat juga menghalangi
pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

Gambar 4. (a) Reaksi enzim, (b) Inhibisi enzim

13

Jenis-jenis inihibisi
Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland. Laju reaksi enzim dapat
diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.
a. Inhibitor kompetitif
Pada

inihibisi

kompetitif,

inhibitor

dan

substrat

berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali

inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip
dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh, metotreksat
adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat
reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat
ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan
bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat
apabila

pengikatan

inihibitor

mengubah

konformasi

enzim,

sehingga

menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal

reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi
untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.
b. Inhibitor non-competitif

Gambar 5. Inhibitor kompetitif

Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat
berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor
tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi
berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah
sama.
c. Inhibisi campuran

14

Inhibisi jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS
memiliki aktivitas enzimatik residual. Pada banyak organisme, inhibitor dapat
merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu
banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim
tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti.
Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk
regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik.
Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan
berbentuk S.
2.6.

Faktor-Faktor yang mempengaruhi Enzim

Seperti molekul protein lainnya sifat biologis enzim sangat dipengaruhi

berbagai faktor fisikokimia. Enzim bekerja pada kondisi tertentu yang relatif
ketat. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim antara lain:
1.

Suhu
Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, sehingga
pada saat bertumbukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini
memudahkan terikatnya molekul substrat pada sisi aktif enzim. Aktivitas enzim
meningkat dengan meningkatnya suhu sampai pada titik tertentu. Peningkatan
suhu meningkatkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim, sehingga
kecepatan reaksi meningkat pula. Perbandingan yang tepat di mana kecepatan
berubah untuk setiap kenaikan temperatur 10 C adalah Q10, atau koefisien
temperatur. Kecepatan banyak reaksi biologis kurang lebih naik dua kali dengan
kenaikan temperatur 10 (Q10 = 2), dan menjadi setengahnya bila temperatur
diturunkan dengan 10.

15

Gambar 6. (a) Suhu optimum enzim (b) Denaturasi

Namun, tidak berarti bahwa peningkatan ini berlangsung tidak terbatas.

Kecepatan enzim dalam mengkatalis reaksi mencapai puncaknya pada suhu
tertentu. Suhu ini disebut suhu optimum enzim. Untuk kebanyakan enzim, suhu
optimal adalah suhu sel atau suhu di atas suhu sel di mana enzim-enzim terdapat
di dalamnya. Suhu optimum enzim berkisar antara 25 40 C. (Yasied: 2006)
Kenaikan kecepatan di bawah suhu optimal disebabkan oleh kenaikan energi
kinetika molekul-molekul yang bereaksi. Akan tetapi bila suhu tetap dinaikkan
terus, energi kinetik molekul-molekul enzim menjadi demikian besar sehingga
melampaui energi penghalang untuk memecahkan ikatan-ikatan sekunder yang
mempertahankan enzim dalam keadaan aslinya atau keadaan katalitik aktif.
Akibatnya struktur sekunder dan tersier hilang disertai hilangnya aktivitas
katalitik. Peningkatan suhu yang semakin tinggi menyebabkan putusnya ikatan
hidrogen dan ikatan lain yang merangkai molekul enzim, sehingga enzim
mengalami denaturasi. Denaturasi menyebabkan aktivitas enzim menurun atau
hilang.
2.

pH
pH juga mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan kondisi asam dan basa di
sekitar molekul enzim mempengaruhi benuk tiga dimensi enzim dan dapat
menyebabkan denaturasi. Setiap enzim memiliki pH optimum. Misalnya, pepsin

16

(enzim yang bekerja di dalam lambung) mempunyai pH optimum sekitar 2

(sangat asam), sedangkan amilase (enzim yang bekerja di mulut dan usus halus)
memiliki pH optimum sekitar 7,5 (agak basa).

Gambar 7. pH optimum beberapa jenis enzim.

Tabel 4. enzim dan pH optimumnya

3.

Enzim

Sumber

Substrat

pH optimum

Sukrase

Usus halus

Sukrosa

6,2

Amilase

Saliva, pankreas

Amilum

5,6-7,2

Lipase

Pankreas

Etil butirat

7,0

Pepsin

Lambung

Albumin

1,5-2,5

Tripsin

Pankreas

Kasein

8-11

Konsentrasi Enzim
Semakin besar konsentrasi enzim semakin cepat pula reaksi yang belangsung.
Dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
Sisi aktif suatu enzim dapat digunakan berulang kali oleh banyak substrat.
Substrat yang berikatan dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk.
Pelepasan produk menyebabkan sisi aktif enzim bebas untuk berikatan dengan
substrat lainnya. Oleh karenanya hanya dibutuhkan sejumlah kecil enzim untuk
mengkatalis sejumlah besar substrat.

17

Gambar 8. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi

4.

Konsentrasi Substrat
Bila sejumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat
dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif
semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan
reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh
atau disebut kecepatan maksimum (Vmax).

Gambar 9. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi

5.

Inhibitor
Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan
substratnya. Ada dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan nonkompetitif.

18

Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang cara kerjanya bersaing

dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing
deengan oksigen untuk mmendapatkan Hb dalam rantai respirasi terakhir.
Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan cara penambahan konsentrasi substrat.
Inhibitor non-kompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja
dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif, sehingga bentuk enzim berubah,
dan sisi aktif tidak dapat berfungsi.

Gambar 10. Inhibitor : (a) Kompetitif (b) Non-Kompetitif

Selain faktor-faktor diatas, kerja enzim juga dapat dipengaruhi oleh:

Oksidasi oleh udara disekitar atau senyawa lain
Sinar ultraviolet
Sinar X
Terjadi perubahan fisiologi pada organ-organ tubuh, jadi sekresinya enzim
menurun. Sehingga secara kuantitas dan kualitasnya kerja enzim pun
turun.
Konsentrasi produk. Semakin tinggi konsentrasi produk akan semakin
menghambat kerja enzim.
2.7.

Sifat Enzim

a. Enzim Sebagai Katalisator.

19

Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut
bereaksi. Enzim bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya dapat diatur.
Tanpa kehadiran enzim, suatu reaksi itu sangat sukar terjadi, sementara dengan
kehadiran enzim kecepatan reaksinya dapat meningkat sampai 107 kali. Sebagai
contoh, enzim katalase yang mengandung ion besi (Fe) mampu menguraikan
5.000.000 molekul hidrogen peroksida (H2O2) permenit pada 0oC. H2O2 hanya
dapat diuraikan oleh atom besi, tetapi satu atom besi akan memerlukan waktu
300 tahun untuk menguraikan sejumlah molekul H2O2 yang oleh satu molekul
katalase yang mengandung satu atom besi diuraikan dalam satu detik.
Bagaimanakah Katalisator, termasuk enzim, meningkatkan Reaksi kimia? Suatu
reaksi kimia dapat terjadi jika molekul yang terlibat memiliki cukup energi
internal untuk membawanya ke puncak bukit energi. menuju bentuk reaktif yang
disebut tahap transisi. Energi aktivasi suatu reaksi adalah jumlah energi dalam
kalori yang diperlukan untuk membawa semua molekul pada 1 mol senyawa
pada suhu tertentu menuju tingkat transisi pada puncak batas energi. Suatu reaksi
kimia dapat dipercepat dengan dua cara, yaitu pertama meningkatkan suhu dan
kedua dengan memberinya katalis. Reaksi tanpa menggunakan katalis
memerlukan energi aktivasi yang tinggi, reaksi dengan katalis memerlukan
energi aktivasi yang lebih rendah.
Batas energi aktivasi

b. Enzim itu Suatu Protein

20

Struktur dari suatu enzim tidak lain adalah protein, karena aktivitas
katalitiknya bergantung pada integritas strukturnya sebagai protein, walaupun
ada beberapa senyawa yang dapat bertindak sebagai katalis, misalnya RNA.
c. Enzim itu Khusus
Fungsi enzim itu tertentu, tiap perubahan zat tertentu diperlukan suatu jenis
enzim tertentu pula. Misalnya enzim katalase hanya digunakan untuk
menguraikan H2O2, amilase hanya untuk mengkatalisis amilum sebagai
substratnya.
d. Enzim ada yang bisa bekerja bolak-balik
Beberapa enzim kerjanya dapat bolak balik, misalnya enzim lipase dapat
bekerja untuk mengkatalisis molekul lemak menjadi komponen penyusunnya,
yaitu asam lemak dan gliserol atau sebaliknya menyusun lemak dari
komponennya.
Lemak gliserol + asam lemak
2.8.

Klasifikasi Enzim
Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dapat dibagi menjadi enam

golongan utama, yaitu:

1. Oksidoreduktase
Merupakan kelompok enzim yang mengerjakan reaksi oksidasi dan reduksi.
Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian,
yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi-reaksi
dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa
(donor). Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor). Reaksi
pembentukan aldehida dari alkohol adalah contoh reaksi dehidrogenase. Enzim
yang bekerja pada reaksi ini adalah alkohol dehidrogenase. Di sini alkohol adalah
donor hidrogen, sedangkan senyawa yang menerima hidrogen adalah suatu
koenzim nikotinadenindinukloetida.

21

Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim dehidrogenase yang bekerja

terhadap asam glutamat sebagai substrat. Enzim ini banyak terdapat pada
mitokondria dalam semua sel jaringan. Dalam reaksi ini asam glutamat diubah
menjadi asam ketoglutarat. (Holiday: 2005)

Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan

hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak sebagai selaku
reseptor hidrogen ialah oksigen. Sebagai contoh enzim glukosa oksidase bekerja
sebagai katalis pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat. (Holiday:
2005)

Xantin oksidase adalah enzim yang bekerja sebagai katalis pada reaksi
oksidasi xantin menjadi asam urat. Contoh lain enzim oksidase ialah asam amino
oksidase, yang bekerja sebagai katalis pada reaksi oksidasi asam-asam amino.
Glisin oksidase adalah enzim pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat.
Enzim ini adalah suatu flavoprotein, yaitu suatu senyawa yang terdiri atas flavin
yang berikatan dengan protein. Enzim asam amino oksidase terdapat dalam
jaringan hati dan ginjal. (Holiday: 2005)

22

2. Transferase
Merupakan kelompok enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan suatu
gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim yang
termasuk

golongan

ini

adalah

metiltransferase,

hidroksimetiltransferase,

karboksitransferase, asiltransferase, dan amino transferase atau transaminase.

Enzim metiltransferase bekerja pada reaksi pembentukan keratin dari asam
guanidino asetat.

Pembentukan glisin dari serin merupakan reaksi pemindahan gugus hidroksi

metil. Gugus ini dilepaskan dari molekul serin dengan dibantu oleh enzim
hidroksimetil transferase.Dalam reaksi ini asam tetrahidrofolat (THFA) bekerja
sebagai akseptor gugus beratom C satu.Enzim transminase bekerja pada reaksi
pemindahan gugus amino dari suatu asam amino kepada senyawa lain. Contoh:

23

3. Hidrolase
Merupakan kelompok enzim yang berperan dalam reaksi hidrolisis. Ada tiga
jenis hidrolase, yaitu yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang
memecah ikatan peptida. Beberapa enzim sebagai contoh ialah esterase, lipase,
fosfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin, tripsin,
kimotripsin. Esterase ialah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara
hidrolisis. Esterase yang terdapat dalam hati dapat memecah ester sederhana,
misalnya etil butirat menjadi etanol dan asam butirat. Lipase ialah enzim yang
memecah ikatan ester pada lemak dan gliserol. Fosfatase adalah enzim yang dapat
memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa, misalnya glukosa-6-fosfat dapat
dipecah menjadi glukosa dan asam fosfat. (Holiday: 2005)
Enzim amilase dapat memecah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk
maltosa. Ada tiga macam enzim amilase, yaitu amilase, amilase, dan
amilase. amilase terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas. Enzim ini
memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab
enzim ini memecah bagian dalam atau bagian tengah molekul amilum. amilase
terutama terdapat pada tumbuhan dan dinamakan eksoamilase sebab memecah
dua unit glukosa yang terdapat pada ujung molekul amilum secara berurutan
sehingga pada akhirnya terbentuk maltosa. amilase telah diketahui terdapat
dalam hati. Enzim ini dapat memecah ikatan 1-4 dan 1-6 pada glikogen dan
menghasilkan glukosa. (Holiday: 2005)
Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul protein
dengan cara hidrolisis disebut enzim proteolitik atau protease. Oleh karena itu
yang dipecah adalah ikatan pada rantai peptida, maka enzim tersebut dinamakan
juga peptidase. Ada dua macam peptidase, yaitu endopeptidase dan eksopeptidase.
Endopeptidase memecah protein pada tempat-tempat tertentu dalam molekul

24

protein dan biasanya tidak mempengaruhi gugus yang terletak di ujung molekul.
Contoh endopeptidase ialah enzim pepsin yang terdapat pada usu halus dan
papain, suatu enzim yang terdapat pada pepaya. Eksopeptidase bekerja terhadap
kedua ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino
yang memiliki gugus COOH bebeas pada ujung molekul protein, sedangkan
amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki
gugus NH2 bebas. Denagn demikian eksopeptida melepas asam amino secara
berurutan dimulai dari asam amino ujung pada molekul protein hingga seluruh
molekul terpecah menjadi asam amino. (Holiday: 2005)
4. Liase
Merupakan kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan
ikatan rangkap. Contohnya antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase.

Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi

asam piruvat dan menghasilkan aldehida. (Holiday: 2005)
Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat
menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3fosfat. (Holiday: 2005)

25

Adapun enzim fumarat hidratase berperan dalam reaksi penggabungan satu

molekul H2O kepada molekul asam fumarat dan membentuk asam malat.
(Holiday: 2005)

5. Isomerase

Merupakan enzim yang mengkatalisis perubahan konformasi molekul

(isomerasi). Contohnya ribulosafosfat epimerase, dan glukosafosfat isomerase.
Enzim ribulosa epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerasi ribulosa.
Dalam reaksi ini ribulosa-5-fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat. Di samping
itu

reaksi

isomerisasi

glukosa-6-fosfat

menjadi

fruktosa-6-fosfat

dapat

berlangsung dengan bantuan enzim glukosa fosfat isomerase. (Holiday: 2005)

6. Ligase
Merupakan kelompok enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan kovalen.
Oleh karena enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Ikatan yang
terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N atau C-C.
Contohnya antara lain adalah glutamin sintetase, dan piruvat karboksilase. Enzim
glutamin sintetase yang terdapat dalam otak dan hati merupakan katalis dalam
reaksi pembentukan glutaamin dari asam glutamat. (Holiday: 2005)

26

Disamping itu enzim karboksiase bekerja dalam reaksi pembentukan asam

oksaloasetat dan asam piruvat yang merupakan reaksi dari metabolisme
karbohidrat. (Holiday: 2005)

27

BAB III
KESIMPULAN
Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk reaksi-reaksi
kimia didalam sistem biologi. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Enzim yang
berupa protein saja dinamakan apoenzim sedang enzim yang merupakan
gabungan antara protein dengan unsur atau gugus non protein disebut holoenzim.
Bagian enzim yang berupa unsur dinamakan ko-faktor sedang yang berupa
senyawa organik disebut ko-enzim. Bagian enzim non-protein tersebut berperan
penting dalam reaksi katalisis dan disebut sebagai gugus prostetik. Ko-enzim pada
umumnya berupa senyawa kelompok vitamin larut dalam air. Tata cara penamaan
enzim ada lima langkah yaitu dari nama sistematik kode numerik nama yang
direkomendasi nama singkatan nama umum atau nama trivial.Enzim dapat
bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuanya menurunkan Ea: (1)
Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana
keadaan transisi terstabilisasi. (1) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa
mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki
distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. (3) Menyediakan
lintasan reaksi alternatif. (4) Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan
menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Inhibisi
memiliki tiga macam inhibitor yaitu inhibitor kompetitif, inhibitor non-kompetitif,
dan inhibisi campuran. Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim
yaitu suhu, pH, konsentrasi enzim, konsentrasi substrat dan inhibitor. Selain
faktor-faktor diatas, kerja enzim juga dapat dipengaruhi oleh: Oksidasi oleh udara
disekitar atau senyawa lain; Sinar ultraviolet; Sinar X; Terjadi perubahan fisiologi
pada organ-organ tubuh, jadi sekresinya enzim menurun. Sehingga secara
kuantitas dan kualitasnya kerja enzim pun turun; Konsentrasi produk. Semakin
tinggi konsentrasi produk akan semakin menghambat kerja enzim. Sedangkan
enzim memiliki beberapa sifat yaitu: Enzim sebagai katalisator; Enzim itu suatu

28

protein; Enzim itu khusus; Enzim ada yang bisa bekerja bolak-balik. Klasifikasi
enzim dibagi menjadi enam, oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase,
isomerase, dan ligase.
DAFTAR PUSTAKA

Iswari, Retno Sri & Ari Yuniastuti. 2006. Biokimia. Graha Ilmu : Yogyakarta.
Poedjiadi, Anna dan Supriyanti, Titin. 2005. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta.
Universitas Indonesia Press.
Toha, Abdul Hamid A.. 2005. Biokimia : Metabolisme Biomolekul. Alfabeta :
Bandung.
Wirahadikusumah, Muhamad. 2001. Biokimia protein, enzim, dan asam nukleat.
ITB : Bandung.
Yazid, Estien. dan Nursanti, Lisda. 2006. Penuntun Praktikum BIOKIMIA untuk
Mahasiswa Analis. Yogyakarta. Andi. Yogyakarta.