BAB I

PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Beberapa jenis molekul dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Aktivitas dari enzim dapat di
pengaruhi oleh beberapa jenis molekul, salah satunya adalah inhibitor. Inhibitor merupakan suatu
senyawa yang dapat menghambat atau menurunkan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Inhibitor
irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah Inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat
dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau
inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. Sedangkan
inhibitor reversibel atau dapat balik, bekerja dengan mengikat sisi aktif enzim melalui reaksi reversibel
dan inhibitor ini dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali dari ikatannya. Inhibitor dapat balik terdiri
dari tiga jenis, yaitu inhibitor yang bekerja secara kompetitif, non-kompetitif, dan un-kompetitif.
Sehingga dilakukan percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim dengan tujuan
untuk mengetahui pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim. Dimana dalam percobaan pengaruh
inhibitor terhadap aktivitas enzim ini, digunakan inhibitor kompetitif yaitu malonat dalam hal ini
malonat yang menginhibisi reaksi yang dikatalisis oleh enzim suksinat dehidrogenase.
B.
1.
2.
3.
4.
5.

Rumusan Masalah
Definisi Enzim.
Klasifikasi Enzim.
Cara Kerja Enzim.
Faktor Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim.
Funsi Enzim.

C.
1.
2.
3.
4.
5.

Tujuan
Untuk mengetahui tentang enzim.
Untuk mengetahui tentang klasifikasi enzim.
Untuk mengetahui tentang cara kerja enzim
Untuk mengetahui faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim.
Untuk mengetahui fungsi dari enzim.

D.
1.
2.
3.
4.
5.

Manfaat
Dapat menambah pengetahuan tentang enzim.
Dapat mengetahui tentang klasifikasi enzim.
Dapat mengetahui tentang cara cara kerja enzim.
Dapat mengetahui tentang faktor yang mempengaruhi kerja enzim.
Dapat mengetahui tentang fungsi enzim.
1

BAB II
PEMBAHASAN
2

A. Pengertian Enzim
Enzim merupakan protein yang bertindak sebagai katalis didalam tubuh makhluk hidup.
karena bekerja sebagai katalis di dalam tubuh makhluk hidup, enzim disebut juga biokatalisator. Enzim
dapat bertindak sebagai katalis, yaitu dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia tetapi tidak berubah
dalam reaksi kimia tersebut.
Molekul yang bereaksi didalam suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim disebut substrat, dan
molekul yang d hasilkan disebut produk. Enzim dibuat didalam sel-sel yang hidup. Sebagian besar
enzim bekerja didalam sel, disebut enzim intraseluler. Contoh enzim intraseluler adalah katalase.
Katalase memecah senyawa berbahaya, seperti H2O2 (Hidrogen peroksida) didalam sel-sel hati.
Beberapa enzim dibuat didalam sel, kemudian dikeluarkan dari dalam sel untuk melakukan fungsinya,
disebut enzim ekstraseluler. Contoh enzim ekstraseluler adalah enzim-enzim pencernaan, misalnya
amilase. Amilase memecah amilum menjadii maltosa. Amilase dihasilkan oleh kelenjar saliva (ludah)
dan dikeluarkan kerongga mulut untuk melakukan fungsinya.
Enzim tersusun dari komponen protein yang di sebut apoenzim. Beberapa enzim memerlukan
komponen non-protein untuk membantu aktifitas enzim, yang disebut kofaktor. Kofaktor beberapa
enzim berupa ion anorganik. Kofaktor yang berupa ion organik disebut koenzim beberapa kofaktor
tidak berubah diakhir reaksi, tetapi kadang-kadang berubah dan terlibat dalam reaksi yang lain. Enzim
yang terikat dengan kofaktor disebut holoenzim. Berikut beberapa jenis kofaktor yang membantu
aktifitas enzim.
a. Ion-ion Anorganik
Ion-ion anorganik sederhana merupakan salah satu kofaktor. Ion-ion ini terikat dengan enzim
atau substrat kompleks dan dapat membuat fungsi enzim lebih efektif sebagai contoh, amilase dalam
saliva akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida dan kalsium.

b. Gugus Prostetik.
Gugus prostetik merupakan tipe kofaktor yang lain. Gugus prostetik berperan memberi
kekuatan tambahan terhadap kerja enzim gugus prostetik terdiri dari molekul-molekul organik yang
terikat rapat dengan enzim. Contohnya adalah heme, yaitu suatu molekul berbentuk cincin pipih yang
3

mengandung besi. Heme merupakan gugus prostetik sejumlah enzim, diantaranya

katalase,

peroksidase, dan sitokrom oksidase (terlibat dalam respirasi seluler).

Gambar (a) gugus prostektik

c. Koenzim
Koenzim merupakan kofaktor yang terdiri dari molekul organik non-protein kompleks yang
terikat renggang dengan enzim koenzim berfungsi memindahkan gugus kimia,atom,atau elektron dari
satu enzim ke enzim yang lain. Beberapa koenzim adalah vitamin atau turunan vitamin. Contoh nya,
NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide) merupakn koenzim yang sangat penting dalam respirasi
seluler.

Gambar (b)Koenzim

B. Klasifikasi Enzim
4

1. Klasifikasi Enzim Menurut Baldwin (1953)

Baldwin telah berusaha untuk melakukan penggolongan enzim. Usahanya ini didasarkan atas
jenis reaksi kimia yang telah dikatalisis enzim. Berdasarkan itu, Baldwin mengenali dan
mengelompokan enzim ke dalam empat kelas atau golongan.
Kelas pertama ialah kelas atau golongan hidrolase dan enzim melakukan dehidrasi. Kelas ini
terbagi ke dalam lima kelompok yaitu peptidase, karbohidrase, lipase, dan esterase, hidrolase, dan
enzim hidrasi dan dehidrasi.
Kelas kedua ialah enzim yang melakukan pemindahan dan isomerisasi. Dalam golongan ini,
terdapat 11 kelompok enzim yaitu enzim yang melakukan transfosforilasi, transglikosidasi,
transpeptidasi, transaminasi, transiminasi, transamidasi, transkarbamasi, transmetilasi, transtiolasi,
transsetilasi, dan enzim untuk isomerisasi.
Kelas ketiga adalah oksidase. Dalam kelas ini, hanya terdapat tiga kelompok enzim.
Ketiganya itu adalah oksidase, enzim pemafasan Warburg dan sistem sitokrom, dan sistem pembawa
tambahan.
Kelas keempat adalah kelas dehidrogenase. Dibagi menjadi empat kelompok. Kelompok
pertama ialah dehidrogenase dan kodehidrogenase. Kelompok kedua ialah dehidrogenase koenzim
tereduksi (flavoprotein). Kelompok ketiga adalah dehidrogenase reversibel dan terangkai dengan
sistem lain. Kelompok keempat ialah enzim pernafasan jaringan dan penangkap energi bebas.
2. Klasifikasi Enzim Menurut Webb dan Dixon (1958)
Klasifikasi yang dipakai oleh Baldwin belum dapat menghasilkan suatu tata nama yang
deskriptif dan informatif. Maka Dixon dan Webb membagi jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim
yang diklasifikasi oleh kedua penulis ini, menjadi tiga golongan.
Golongan A terdiri atas enzim enzim yang melakukan proses hidrolisis, yaitu enzim yang
menghidrolisis ikatan peptida, ikatan amina, ikatan ester, ikatan glikosida, ikatan anhidrida asam,
mengkatalisis dekarboksilasi dan menghidrolisis ikatan ikatan lain.
Golongan B adalah kelas enzim yang mengkatalisis reaksi reaksi pemindahan gugus.
Terbagi lagi atas 8 kelompok. Kelompok pertama kelompok enzim mengkatalisis reaksi pemindahan
hidrogen. Kelompok kedua mengkatalisis pemindahan nitrogen, kelompok ketiga mengkatalisis
pemindahan gugus fosfat, kelompok keempat pemindahan gugus asil, kelompok kelima pemindahan
glikosil, kelompok keenam pemindahan koenzim A. Kelompok ketujuh gugus metil dan kelompok
terakhir memindahkan gugus yang tidak tercakup dalam kelompok sebelumnya.
Golongan C adalah enzim enzim lain, yang tidak dapat dimasukkan ke dalam salah satu dari
kedua kelas sebelumnya. Klasifikasi Dixon dan Webb tidak lebih memuaskan dari Baldwin karena
tidak menghasilkan suatu tata nama yang deskriptif dan informatif.
5

3. Klasifikasi Enzim menurut International Union of Biochemistry (1964)

1) Kelas oksidoreduktase. Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi antara suatu
substrat dengan suatu senyawa lain.
2) Kelas transferase. Enzim ini mengkatalisis pemindahan suatu gugus yang bukan H antara
suatu substrat dengan suatu senyawa penerima gugus.
3) Kelas hidrolase. Enzim yang tergolong kelas ketiga ini mengkatalisis reaksi reaksi
hidrolisis.
4) Kelas liase. Enzim ini mengkatalisis reaksi yang mengeluarkan suatu gugus dari suatu
substrat, dengan cara bukan hidrolisis dan meninggalkan ikatan rangkap pada produk.
5) Kelas isomerase. Enzim ini mengkatalisis reaksi pembentukan isomer, baik isomer optik,
geometrik, maupun isomer posisi.
6) Kelas ligase atau sintetase. Kelompok enzim yang menghasilkan molekul yang lebih besar
dari pada molekul substrat awal. Enzim ini mengkatalisis reaksi sintesis
C. Cara Kerja Enzim
Enzim merupakan protein yang memiliki struktur tiga dimensi. Sisi aktif, yaitu bagian yang
berfungsi sebagai katalis. Enzim mengkatalis reaksi dengan meningkatkan kecepatan reaksi dilakukan
dengan menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi ), yaitu dari EA1 menjadi EA2.
Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Secara sederhana
kerja enzim digambarkan sebagai berikut.

Substrat + Enzim

Kompleks Enzim Substrat

Enzim Produk

Kerja enzim dapat diterangkan dengan dua teori ,yaitu teori gembok dan kunci serta teori
kecocokan yang terinduksi. Kedua teori ini menjelaskan spesifitas enzim dengan substratnya.
a.

Teori gembok dan Kunci (Lock and Key Theory)

Di dalam enzim terdapat sisi aktif yang tersusun dari sejumlah kecil asam amino. Bentuk sisi

aktif sangat spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi
enzim. Enzim dan substrat akan bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk
6

ke dalam gembok. Di dalam kompleks substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah.
Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.

Kerja enzim berdasarkan teori gembok dan kunci

b.

Teori Kecocokan yang Terinduksi (Induced fit Theory)

Berdasarkan bukti dari kristalografi sianar X, analisis kimia sisi aktif enzim,serta teknik yang

lain, diduga bahwa sisi aktif enzim bukan merupakan bentuk yang kaku. Menurut teori kecocokan yang
terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif
enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupinya membentuk kompleks. Ketika produk sudah
terlepas dari kompleks, enzim kembali tidak aktif menjadi bereaksi dengan enzim tersebut.

Kerja enzim berdasarkan teori kecocokan yang terinduksi

D. Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Kerja enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan, yaitu sebagai berikut:
a. Suhu
Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, sehingga pada saat
bertumbukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini memudahkan terikatnya
molekul substrat pada sisi aktif enzim. Aktivasi enzim meningkat dengan meningkat nya suhu sampai
7

pada titik tertentu. Pada beberapa enzim, peningkatan suhu sampai 40 o C diiringi dengan peningkatan
kecepatan reaksi. Hal ini berhubungan dengan meningkat nya energi kinetik pada molekul substrat dan
enzim.

Namun, tidak berarti bahwa peningkatan kecepatan reaksi berlangsung tidak terbatas.
Kecepatan enzim mengkatalis reaksi mencapai suatu puncaknya pada suhu tertentu. Suhu ini disebut
suhu optimum suatu reaksi. Suhu optimum reaksi yang dikatalis enzim adalah 40 derajat C. Di atas
suhu tersebut, produk yang dihasilkan menurun. Peningkatan suhu di atas suhu optimum menyebabkan
putusnya ikatan hidrogen dan ikatan lain yang merangkai molekul enzim, sehingga enzim mengalami
denaturasi. Denaturasi adalah rusak nya bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan enzim tidak
dapat lagi berikatan dengan substratnya. Denaturasi menyebabkan aktivitas enzim menurun atau hilang.
Denaturasi umumnya bersifat irreversible (tidak dapat kembali). Namun, enzim-enzim yang langka
seprti RNAase dapat mengalami renaturasi setelah mengalami denaturasi. Renaturasi adalah
kembalinya bentuk enzim yang rusak ke bentuk sebelum rusak.
b. Derajat Keasaman (pH)
Derajat keasaman (pH) juga mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan kondisi asam dan basa
di sekitar molekul enzim mempengaruhi bentuk tiga dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi
enzim. Setiap enzim memiliki ph optimum, sebagai contoh, pepsin (enzim yang bekerja di dalam
lambung) memiliki pH optimum sekitar 2(sangat asam), sedangkan amilase (enzim yang bekerja di
mulut dan usus halus ) memiliki pH optimum sekitar 7,5 (agak basa).

Gambar (a) pH optimum beberapa jenis enzim

c. Aktivator dan Inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya.
Contoh aktivator adalah ion klorida yang berperan dalam aktivitas amilase dalam saliva. Sebaliknya,
inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Contoh
inhibitor adalah ion sianida. Ion sianida menutupi sisi aktif enzim yang terlibat dalam respirasi. Ada 2
macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.
Inhibitor Kompetitif adalah molekul penghambat yang cara kerjanya bersaing dengan substrat
untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan
hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan cara penambahan
konsentrasi substrat.

Gambar (a) inhibitor kompetitif

(b) inhibitor non - kompetitif

Inhibitor non-kompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara
melekatkan diri pada luar sisi aktif, sehingga bentuk enzim berubah dan sisi aktif tidak dapat berfungsi,
inhibitor ini tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
d. Konsentrasi Enzim
Konsentrasi enzim juga mempengaruhi kecepatan reaksi. Semakin besar konsentrasi enzim
semakin cepat pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain, konsentrasi enzim berbanding lurus
dengan kecepatan reaksi. Sisi aktif suatu enzim dapat digunakan berulang kali oleh banyak substrat.
9

Substrat yang berikatan dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk. Pelepasan produk
menyebabkan sisi aktif enzim bebas untuk berikatan dengan substrat lainnya. Oleh karenanya hanya
dibutuhkan sejumlah kecil enzim untuk mengkatalis sejumlah besar substrat.

Pengaruh konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi

e. Konsentrasi Substrat
Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya
peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan
substrat tidak dapat meningkatkan kecepata reaksi enzim lebih lanjut, kondisi ini disebut konsentrasi
substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (V max).

Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi

Banyaknya molekul substrat yang diubah menjadi produk oleh enzim sangat bervariasi.
Jumlah pergantian substrat adalah banyaknya molekul substrat yang dapat diubah menjadi produk oleh
satu molekul enzim selama satu menit.
E. Fungsi Enzim
1. Siklus Katalitik
a. Substrat berikatan dengan enzim. Banyaknya substrat berikatan pada situs aktif untuk
membentuk kompleks substrat-enzim.
10

b. Terinduksi hingga pas (induced fit). Ikatan dengan substrat menginduksi perubahan bentuk
enzim sehingga substrat lebih pas pada tempat yang lebih sempit di siklus aktif (induced fit).
Induced fit adalah perubahan yang reversibel.
c. Katalisis. Substrat atau banyak substrat berubah dengan cara yang spesifik, misalnya dengan
modifikasi kimiawi, pembelahan (cleavage), atau penggabungan substrat yang berlipat
ganda.
d. Produk dilepaskan. Dilepaskan satu situs aktif, dan enzim tetap berada dalam bentuk
aslinya. Enzim kemudian dapat meninggalkan situs aktif dan digunakan kembali dengan
substrat yang baru.
2. Kecepatan Reaksi
Kecepatan reaksi adalah jumlah total produk per satuan waktu, sebagian besar bergantung pada
konsentrasi relatif molekul substrat dan enzim.
a. Kejenuhan (saturasi). Pada tingkat tertentu suatu substrat, enzim menjadi jenuh (yaitu, situs
aktif di semua molekul enzim telah ditempati).
b. Di titk jenuh. Reaksi berlangsung pada kecepatan maksimum. Kecepatan ini hanya
bergantung pada kecepatan setiap molekul enzim dapat mengonversi substrat.

BAB III
PENUTUP
A. Kesimpulan
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma,
yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia.

11

Secara umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan penting dalam reaksi
metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator. Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau
substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat (kompleks enzim-substrat).
Enzim digolongkan menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme reaksi, sedangkan
masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase dan lainlain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu konsentrasi enzim, konsentrasi
substrat, suhu, pH, produk / hasil reaksi, aktivator, dan inhibitor.
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.
Penggolongan enzim berdasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan, yaitu :
oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.
B. Saran
Dalam pembuatan makalah, membutuhkan bahan yang cukup banyak sehingga cukup sulit
untuk memahami materi sebagai bahan makalah. Dengan mempelajari makalah yang singkat ini
diharapkan kita dapat mengetahui apa itu enzim.

DAFTAR PUSTAKA
Stephen, Bresnick. 2003. Biologi Molekular dan Selular. Hipokrates. Jakarta.
Aryulina, Diah. 2006. Biologi SMA dan MA untuk kelas XII. Erlangga. Esis. Jakarta.

12

13