adalah molekul kompleks berbasis protein yang diproduksi oleh sel-sel.

Ada
beberapa enzim yang terlibat dengan reaksi biokimia yang berbeda. Masing-masing
enzim ini ada dalam tubuh kita dapat mempengaruhi salah satu reaksi kimia
tertentu atau serangkaian reaksi. Mereka melayani sebagai katalis organik dan
meningkatkan kecepatan reaksi di mana mereka mengambil bagian. Dengan tidak
adanya enzim, kecepatan reaksi kimia menjadi sangat lambat. Beberapa reaksi ini
mungkin tidak terjadi jika yang tepat enzim tidak hadir dalam tubuh.

Aktivitas Enzim

Sebuah enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia berjenis. Anda akan
terkejut mengetahui bahwa studi telah menemukan bahwa hal itu dapat membuat
reaksi kimia 10 miliar kali lebih cepat. Zat kimia yang hadir pada awal proses
biokimia disebut sebagai substrat yang mengalami perubahan kimia (s) untuk
membentuk satu atau lebih produk akhir. Pada dasarnya, situs aktif dari enzim
membentuk ikatan sementara dengan substrat. Selama waktu ini, enzim
menurunkan energi aktivasi molekul peserta yang pada gilirannya mempercepat
reaksi. Setelah reaksi selesai, produk yang baru terbentuk daun permukaan enzim
dan enzim akan kembali bentuk aslinya. Dengan demikian, Anda dapat mengatakan
itu berpartisipasi dalam reaksi tanpa mengalami perubahan fisik atau kimia. Oleh
karena itu, enzim yang sama digunakan lagi dan lagi untuk proses tertentu.

Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Konsentrasi substrat dan enzim berdampak pada aktivitas enzim. Selain itu, kondisi
lingkungan seperti suhu, pH, kehadiran inhibitor, dll juga mempengaruhi kegiatan
mereka. Masing-masing faktor penting telah dibahas di bawah:
Perubahan Suhu

Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok untuk bekerja dengan baik. Laju
reaksi biokimia meningkat dengan kenaikan suhu. Hal ini karena panas
meningkatkan energi kinetik dari molekul peserta yang menghasilkan lebih banyak
jumlah tabrakan antara mereka. Di sisi lain, sebagian besar ditemukan bahwa dalam
kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena ada sedikit kontak antara
substrat dan enzim. Namun, suhu yang ekstrim tidak baik untuk enzim. Di bawah
pengaruh suhu sangat tinggi, molekul enzim cenderung untuk mendapatkan
terdistorsi, karena yang laju penurunan reaksi. Dengan kata lain, enzim
terdenaturasi gagal untuk melaksanakan fungsi normal. Dalam tubuh manusia, suhu
optimum di mana sebagian besar enzim menjadi sangat aktif terletak pada kisaran
95 F sampai 104 F (35 C hingga 40 C). Ada beberapa enzim yang lebih
memilih suhu yang lebih rendah daripada ini.

Perubahan pH

Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH sekitarnya. Hal ini karena
muatan asam amino komponen perubahan dengan perubahan nilai pH. Setiap
enzim menjadi aktif pada tingkat pH tertentu. Secara umum, kebanyakan enzim
tetap stabil dan bekerja dengan baik pada kisaran pH 6 dan 8. Namun, ada
beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya dalam lingkungan asam
atau basa. Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya
tergantung pada sistem biologis di mana ia bekerja. Bila nilai pH menjadi sangat
tinggi atau terlalu rendah, maka struktur dasar enzim mengalami perubahan (s).
Akibatnya, situs aktif enzim gagal untuk mengikat baik dengan substrat benar dan
aktivitas enzim akan sangat terpengaruh. Enzim bahkan mungkin berhenti berfungsi
sepenuhnya.

Konsentrasi Substrat

Konsentrasi substrat memainkan peran utama dalam berbagai aktivitas enzim. Hal
ini jelas karena konsentrasi yang lebih tinggi dari substrat berarti lebih banyak jumlah
molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan, konsentrasi
rendah substrat berarti jumlah kurang dari molekul akan mendapatkan melekat pada
enzim. Ini pada gilirannya mengurangi aktivitas enzim. Ketika laju reaksi enzimatik
maksimum dan enzim berada di negara yang paling aktif, peningkatan konsentrasi
substrat tidak akan membuat perbedaan dalam aktivitas enzim. Dalam kondisi ini,
substrat terus diganti dengan yang baru pada situs aktif enzim dan tidak ada ruang
lingkup untuk menambahkan molekul-molekul ekstra di sana.

Konsentrasi Enzim

Dalam reaksi enzimatik, jumlah molekul substrat yang terlibat lebih dibandingkan
dengan jumlah enzim. Kenaikan konsentrasi enzim akan meningkatkan aktivitas
enzim untuk alasan sederhana bahwa lebih enzim yang berpartisipasi dalam reaksi.
Laju reaksi berbanding lurus dengan jumlah enzim yang tersedia untuk itu. Namun,
itu tidak berarti bahwa kenaikan konstan dalam konsentrasi enzim akan
menyebabkan kenaikan mantap dalam laju reaksi. Sebaliknya, konsentrasi yang
sangat tinggi dari enzim dimana semua molekul substrat sudah habis tidak memiliki
dampak apapun pada laju reaksi. Tepatnya, setelah laju reaksi telah mencapai
stabilitas, peningkatan jumlah enzim tidak mempengaruhi laju reaksi lagi.

Inhibitor

Seperti namanya, inhibitor adalah substansi yang memiliki kecenderungan untuk

mencegah aktivitas enzim. Inhibitor enzim mengganggu fungsi enzim dalam dua
cara yang berbeda. Berdasarkan ini, mereka dibagi menjadi dua kategori: inhibitor
kompetitif dan inhibitor kompetitif. Sebuah inhibitor kompetitif memiliki struktur yang
sama dengan molekul substrat, dan sehingga akan melekat pada diaktifkan pusat
enzim mudah dan membatasi pembentukan ikatan kompleks enzim-substrat.
Sebuah inhibitor nonkompetitif adalah salah satu yang membawa perubahan (s)
dalam bentuk enzim dengan bereaksi dengan situs aktif. Dalam kondisi ini, molekul
substrat tidak dapat mengikat dirinya pada enzim dan dengan demikian, kegiatan
selanjutnya diblokir.

Faktor alosterik

Ada beberapa enzim yang memiliki satu situs aktif dan satu atau lebih situs regulasi
dan dikenal sebagai enzim alosterik. Sebuah molekul yang mengikat dengan situs
regulasi yang disebut sebagai faktor alosterik. Ketika molekul ini dalam lingkungan
selular membentuk ikatan noncovalent lemah di lokasi regulasi, bentuk enzim dan
pusat aktivasi bisa diubah. Perubahan ini biasanya mengurangi aktivitas enzim
karena menghambat pembentukan kompleks enzim-substrat baru. Namun, ada
beberapa aktivator alosterik yang mempromosikan afinitas antara enzim dan
substrat dan mempengaruhi perilaku enzimatik positif.

Semoga artikel ini membantu Anda untuk mendapatkan gambaran tentang faktor-
faktor yang berbeda yang mempromosikan dan menghambat tindakan berbagai
enzim hadir dalam sel-sel hidup. Kita dapat menyimpulkan dari informasi yang
diberikan di sini bahwa semua enzim memerlukan kondisi yang menguntungkan
untuk berfungsi dengan baik. Sebuah kondisi yang kurang menguntungkan
cenderung untuk mempengaruhi aktivitas enzim negatif

Kosentrasi Enzim dan Substrat

Kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada

konsentrasi enzim tersebut sebagai katalisator. Kecepatan reaksi bertambah seiring
dengan bertambahnya konsentrasi enzim hingga batas tertentu. Aktivitas enzim

dipengaruhi pula oleh konsentrasi substrat . Hasil eksperimen menunjukkan bahwa

dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka penambahan konsentrasi substrat akan
 menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu,
tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar
(Anna Poedjiadi, 2009).

SIFAT-SIFAT ENZIM
June 12, 2013 by azizahnaf

Enzim merupakan suatu protein yang bekerja secara khusus sebagai katalisator, dapat
bekerja bolak-balik, diperlukan dalam jumlah sedikit, dan dapat menurunkan energi aktivasi.

1. Merupakan protein

Sebagian besar enzim adalah protein. Dengan demikian sifat-sifat yang dimilikinya sama
dengan sifat sifat protein , yaitu: menggumpal pada suhu tinggi dan terpengaruh oleh pH

2. Sebagai katalisator

Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi. Tanpa
kehadiran enzim, suatu reaksi itu sangat sukar terjadi, sementara dengan kehadiran enzim
kecepatan reaksinya dapat meningkat sampai 107 kali. Sebagai contoh, enzim katalase yang
mengandung ion besi (Fe) mampu menguraikan 5.000.000 molekul hidrogen peroksida
(H2O2) permenit pada 0o C. H2O2 hanya dapat diuraikan oleh atom besi, tetapi satu atom
besi akan memerlukan waktu 300 tahun untuk menguraikan sejumlah molekul H2O2 yang
oleh satu molekul katalase yang mengandung satu atom besi diuraikan dalam satu detik.

3. Bekerja secara spesifik

Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun
terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis
reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Enzim tertentu hanya dapat
mempengaruhi reaksi tertentu, dan tidak dapat mempengaruhi reaksi lainnya. Sebagai contoh:
di dalam usus rayap terdapat protozoa yang menghasilkan enzim selulase sehingga rayap
dapat hidup dengan makan kayu karena dapat mencerna selulosa (salah satu jenis
karbohidrat/polisakarida). Sebaliknya manusia tidak dapat mencerna kayu, meskipun
mempunyai enzim amilase, yaitu enzim yang dapat mencerna amilum/pati (yang juga
merupakan jenis polisakarida). Enzim amilase dan selulase masing-masing bekerja secara
khusus.

4. Bekerja secara bolak-balik

Umumnya enzim dapat bekerja secara bolak-balik. Artinya, suatu enzim dapat bekerja
menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain, dan sebaliknya dapat pula
bekerja menyusun senyawa-senyawa itu menjadi senyawa semula. Pada tumbuhan, proses
fotosintesis menghasilkan glukosa. Apabila glukosa yang dihasilkan dalam jumlah banyak,
maka glukosa tersebut diubah dan disimpan dalam bentuk pati. Pada saat diperlukan,
misalnya untuk pertumbuhan, pati yang disimpan sebagai cadangan makanan tersebut diubah
kembali menjadi glukosa.

5. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit

Oleh karena enzim berfungsi sebagai mempercepat reaksi, tetapi tidak ikut bereaksi, maka
jumlah yang dipakai sebagai katalis tidak perlu banyak. Satu molekul enzim dapat bekerja
berkali-kali, selama molekul tersebut tidak rusak.

6. Menurunkan energi aktivasi

Suatu reaksi kimia dapat terjadi jika molekul yang terlibat memiliki cukup energi internal
untuk membawanya ke puncak bukit energy, menuju bentuk reaktif yang disebut tahap
transisi. Energi aktivasi suatu reaksi adalah jumlah energi dalam kalori yang diperlukan untuk
membawa semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu menuju tingkat transisi
pada puncak batas energi. Apabila suatu reaksi kimia ditambahkan katalis, yaitu enzim, maka
energi aktivasi dapat diturunkan dan reaksi akan berjalan dengan lebih cepat.

Apa itu kofaktor?

Kofaktor adalah bahan kimia yang membantu (molekul atau ion), yang terikat enzim untuk
meningkatkan aktivitas biologis enzim. Sebagian besar enzim membutuhkan kofaktor untuk
mengerahkan aktivitas mereka, sedangkan beberapa enzim mungkin tidak membutuhkan
mereka. Sebuah enzim tanpa kofaktor yang disebut apoenzim. Ketika apoenzim bersama-
sama dengan kofaktor, ia dikenal sebagai holoenzim. Beberapa enzim dapat mengaitkan
dengan satu kofaktor sementara beberapa dapat mengaitkan dengan beberapa kofaktor. Tanpa
kofaktor, aktivitas enzim akan hilang. Kofaktor dapat dibagi menjadi dua sebagai kofaktor
organik dan faktor co anorganik. Kofaktor anorganik terutama mencakup ion logam.
Magnesium sangat penting untuk heksokinase, polimerase DNA dan enzim glukosa-6-fosfat.
Zinc merupakan ion logam penting bagi dehidrogenase alkohol, karbonat anhidrase dan
fungsi DNA polimerase. Selain magnesium dan seng, ada ion logam lain seperti tembaga,
besi, besi, mangan, nikel dll, yang berhubungan dengan berbagai jenis enzim. Ion logam
enzim dapat berpartisipasi dalam proses katalitik dalam tiga cara utama.

Dengan mengikat substrat untuk mengarahkan dengan benar untuk reaksi

Dengan elektrostatis menstabilkan atau melindungi muatan negatif

Dengan memfasilitasi oksidasi, reaksi reduksi melalui perubahan

reversibel pada tingkat oksidasi ion logam
Kofaktor organik terutama vitamin dan molekul organik non-vitamin lain seperti ATP,
glutathione, heme, CTP, koenzim B, dll kofaktor organik dapat dibagi lagi menjadi dua
sebagai koenzim dan gugus prostetik. Gugus prostetik telah terikat erat dengan enzim dan
berpartisipasi dalam reaksi katalisis enzim. Selama reaksi, kompleks kelompok enzim
prostetik dapat mengalami perubahan struktural, tetapi mereka masuk ke keadaan semula
ketika reaksi selesai. FAD adalah kelompok enzim prostetik dehidrogenase suksinat, yang
mereduksi ke FADH2 dalam proses konversi suksinat menjadi fumarat.

Apa itu Koenzim?

Koenzim adalah molekul organik kecil dari enzim (yang merupakan protein). Koenzim
terutama molekul organik, dan banyak yang berasal dari vitamin. Sebagai contoh, niacin
menghasilkan NAD + koenzim yang bertanggung jawab untuk reaksi oksidasi. Selanjutnya,
koenzim A terbuat dari asam pantotenat, dan mereka berpartisipasi dalam reaksi sebagai
pembawa gugus asetil.

Beberapa contoh koenzim

Gugus yang
Koenzim
ditransfer
koenzim NADH

Tiamin pirofosfat aldehida

Piridoksal fosfat gugus amino

Koenzim B12 (5-

atom H dan
deoksiadenosilkobalami
gugus alkil
n)

Biositin CO2

FADH (Flavin adenin

atom hidrogen
dinukleotida

NADH (Nikotinamida
ion hidrida (H)
adenin dinukleotida)

Koenzim A gugus asil

gugus satu
Tetrahidrofolat
karbon lainnya