A.

STRUKTUR RIBOSOM
Ribosom merupakan organel berupa padatan yang tidak bermembran dan berukuran
sangat kecil (20 25 nm). Ribosom tersusun sebagian besar atas RNA (Ribonucleic
Acid) sekitar 60% dan protein sebesar 40%. RNA ribosom (rRNA) disintesis di
dalam nukleolus inti sel dan diekspor serta difungsikan di sitoplasma. Ribosom
berfungsi sebagai alat untuk sintesis protein. Ribosom yang bekerja menyintesis
protein berada dalam suatu unit yakni gabungan antara sub unit besar dan sub unit
kecil (Rahman, 2007 : 5). Kedua sub unit tersebut berhubungan dalam suatu ikatan
yang distabilkan oleh ion magnesium.
Ribosom merupakan organel berbentuk butiran kecil (nucleoprotein) berukuran 17
20 m yang tersebar di dalam sitoplasma dan ada yang melekat pada permukaan
eksternal dari Retikulum Endoplasma. Pada dasarnya, ribosom eukaryot berukuran
sedikit lebih besar daripada ribosom prokaryot.
Secara tiga dimensi, sub unit besar ribosom dapat digambarkan seperti mempunyai
tangan berjumlah tiga, sedangkan pada sub unit kecil ribosom tidak memiliki
tonjolan yang mirip tangan tersebut. Kedua sub unit hanya bergabung ketika
melaksanakan fungsinya dalam sintesis protein.
Di dalam ribosom diketahui terdapat 3 bagian yang memiliki fungsi tersendiri, yaitu
bagian E (exit site), bagian P (peptidil site), dan bagian A (aminoacyl site). Bagian/
situs P merupakan tempat pengikatan tRNA yang membawa rantai polipeptida yang
sedang tumbuh, situs A merupakan tempat pengikatan tRNA yang membawa asam
amino yang akan ditambahkan pada rantai polipeptida, sedangkan situs E merupakan
tempat keluarnya tRNA yang sudah terdeasilisasi.
Terdapat dua macam persebaran butiran nucleoprotein pada permukaan ribosom.
Butiran nukleoprotein yang tersebar bebas pada sitoplasma disebut ribosom bebas,
sedangkan butiran nukeloprotein yang menempel pada permukaan retikulum
endoplasma disebut ribosom terikat. Ribosom bebas berperan dalam proses sintesis
enzim, sedangkan ribosom terikat berfungsi dalam sintesis protein.
Ukuran ribosom ditentukan dengan analisis sedimentasi. Ribosom seperti banyak
makromolekul dan perakitan multimolekul berukuran sangat besar dan sangat sukar
untuk ditentukan beratnya. Suatu cara untuk mengukur yaitu dengan mengukur
kecepatan pengendapan pada larutan padat (sering digunakan sukrosa) dengan
kekuatan sentrifugasi 700.000 gr atau lebih. Koefisien sedimentasi ini dinyatakan
sebagai nilai S (S = unit Svedberg).
1. Struktur Ribosom pada Prokaryot
 Ribosom prokaryot berdiameter kira kira 200 A dengan koefisien
sedimentasi sebesar 70 S, berukuran 29 nm x 21 nm dengan massa total
2.520.000 Dalton. Ribosom ini berdisosiasi menjadi sub unit besar (50 S) dan sub
unit kecil (30 S). Kedua sub unit dapat dipecah menjadi komponen komponen
protein dan RNA. Sub unit 30 S memiliki 21 macam protein yang berbeda beda
(diberi label S1 sampai S21) dan molekul RNA 16 S (BM 0,6 x 106). Sub unit 50
S mempunyai 34 macam protein (diberi label L1 sampai L34) dan dua molekul
RNA yaitu 23 S (BM 1,6 x 106) dan 5 S (BM 3,2 x 104).
Protein sub unit kecil memiliki berat molekul antara 10.900 65.500, sedangkan
protein sub unit besar antara 9.600 21.500.
Meskipun komposisi ribosom dan interaksi dari komponennya sudah diketahui,
namun masih sulit untuk mengusulkan suatu model dari struktur ribosom. Sub
unit 30 S mempunyai bentuk olipsoid dan dimensi 60 x 200 A . Pada poros
yang panjang terdapat bagian yang menjorok ke dalam sehingga bagian itu
membagi sub unit dalam 1/3 dan 2/3 bagian. Sub unit besar bentuknya lebih
bulat, mempunyai dimensi 150 x 200 x 200 A . Penggabungan sub unti
membentuk monomer 70 S terjadi pada kedua sisi sub unit sub unit tersebut dan
terbentuk suatu lorong yang digunakan pada mRNA dan amino asil tRNA selama
sintesis protein. Monomer 70 S mempunyai diameter maksimum sekitar 400
A .
2. Struktur Ribosom pada Eukaryot
Ribosom eukaryot memiliki koefisien sedimentasi 80 S yang tersusun dari sub
unit besar 60 S dan sub unit kecil 40 S. ribosom eukaryotik berukuran 32 nm x
22 nm dengan massa total 4.220.000 Dalton. Sub unit kecil mengandung molekul
RNA 18 S (BM 0,7 x 10). RNA 18 S homolog dengan RNA 16 S pada prokaryot
Sedangkan sub unit besar mengandung RNA 28 S (BM 1,7 x 10), RNA 5 S (BM
2,0 x 10) dan 5,8 S (BM 5,0 x 10). RNA 5 S dan RNA 28 S sesuai dengan
molekul 5 S dan 23 S pada prokaryot. Sub unit kecil mengandung sekitar 33
protein, sedangkan sub unit besar mengandung sekitar 50 protein.
Morfologi ribosom eukaryot hampir sama dengan ribosom prokaryot. Perbedaan
terletak pada berat molekul, koefisien sedimentasi, ukuran dan jumlah rRNA. Sub
unit 40 S berbentuk elipsoid yang agak pipih berdimensi 115 x 140 x 230 A .
Terdapat lekukan yang menjorok yang membagi ribosom menjadi segmen 1/3
dan 2/3. Sub unit 60 S umumnya lebih bulat, mempunyai diameter sekitar 200
 A . jika kedua sub unit bergabung akan terdapat lorong yang digunakan untuk
akomodasi rantai mRNA selama translasi.

B. RIBOSOM BEBAS DAN RIBOSOM TERIKAT

Ribosom bebas adalah ribosom yang terdapat di sitoplasma, sedangkan ribosom
terikat adalag ribosom yang melekat pada membran intraseluler, terutama pada
Retikulum Endoplasma. Protein yang dibuat oleh ribosom bebas akan digunakan
dalam sitosol itu sendiri. Protein yang disintesis oleh ribosom terikat umumnya
dimasukkan ke dalam membran untuk pembungkusan organel tertentu, atau dikirim
keluar sel. Ribosom bebas dan terikat secara struktural identik dan dapat saling
bertukar tempat.

C. RIBOSOM PADA ORGANEL

1. Ribosom pada Mitokondria
Ribosom yang terdapat pada mitokondria sangat heterogen. Selain terdapat bebas
di matriks organel, ribosom ini juga mampu berdisosiasi dengan membran krista.
Ribsosom sitoplasma menempel pada sisi luar membran mitokondria yang
berhadapan dengan sitosol dan kemungkinan terlibat dalam sintesis protein
intramitokondria.
Terdapat variasi ukuran pada sub unit sub unit dan monomer monomer yang
membentuk ribosom pada organel. Ribosom pada mitokondria ragi, jamur,
protista dan tumbuhan tingkat tinggi memiliki karakteristik koefisien sedimentasi
antara 70 80 S. Sedangkan pada sel hewan memiliki koefisien sedimentasi
antara 50 60 S. Ribosom pada mitokondria hanya tersusun oleh dua jenis
rRNA.
2. Ribosom pada Kloroplas
Ribosom pada kloroplas memiliki koefisien sedimentasi 70 S dan terdiri dari sub
unit 50 S dan 33 S. dalam hal ini, ribosom pada kloroplas serupa dengan ribosom
yang terdapat pada sel prokaryotik dan berbeda dengan ribosom sitoplasmik pada
sel eukaryotik.
 Tabel Komposisi Ribosom pada Mitokondria dan Kloroplas
Koefisien Sedimentasi
Partikel RNA
Ribosom pada kloroplas
Monomer 70 S
Sub unit besar 50 S 5 S dan 23 S
Sub unit kecil 33 S 16 S
Ribosom pada mitokondria
Sel hewan
Monomer 50 60 S
Sub unit besar 40 45 S 16 18 S
Sub unit kecil 30 35 S 12 13 S
Yeast, jamur dan protista
Monomer 70 80 S
Sub unit besar 50 55 S 21 24 S
Sub unit kecil 32 38 S 14 16 S
Sel tumbuhan tingkat tinggi
Monomer 70 80 S
Sub unit besar 50 60 S > 23 S
Sub unit kecil 40 44 S > 16 S

D. FUNGSI RIBOSOM
Fungsi ribosom adalah melangsungkan sintesis protein. Ribosom bebas berperan
dalam sintesis protein enzim yang berfungsi sebagai katalisator dalam cairan sitosol.
Ribosom terikat berguna dalam sintesis protein. Diduga, fungsi ini dilaksanakan oleh
rRNA sebagai katalisator pembentukan ikatan peptida pada sintesis tersebut. Dalam
menjalankan fungsinya, ribosom dibantu oleh beberapa komponen, yaitu :
1. mRNA
mRNA merupakan tempat cetakan protein. mRNA merupakan salinan suatu gen
di dalam DNA di dalam inti, yang kemudian diekspor menuju sitoplasma untuk
diterjemahkan sebagai protein dengan bantuan ribosom.
2. Asam amino
3. tRNA
tRNA merupakan pembawa asam amino spesifik. tRNA memiliki antikodon
triplet yang komplemen dengan kodon yang terdapat pada mRNA. Dengan
adanya komplementasi antara kodon dengan antikodon, maka urutan asam amino
akan didikte oleh urutan kodon mRNA.
4. Faktor faktor
Ada 3 kelompok faktor yang terlibat dalam sintesis protein, yaitu faktor inisiasi,
elongasi dan terminasi. Faktor inisiasi merupakan faktor yang mengawali
pembentukan rantai peptida, faktor elongasi merupakan faktor yang berperan
 dalam pemanjangan rantai peptida, sedangkan faktor terminasi berperan dalam
penghentian pemanjangan rantai peptida dan mengakhiri sintesis protein.
Fungsi ribosom dalam sintesis protein akan dijelaskan lebih terperinci dalam sub bab
translasi.

E. TRANSLASI
Translasi merupakan mekanisme sintesis ptotein. Pada mekanisme ini empat abjad
asam nukleat diterjemahkan menjadi abjad protein yang sama sekali berbeda. Proses
translasi lebih kompleks daripada proses replikasi maupun transkripsi. Proses
translasi memerlukan kerja sama yang terkoordinasi lebih dari seratus macam
makromolekul. Molekul tRNA, mRNA dan banyak macam protein diperlukan, selain
ribosom sendiri.
Suatu protein disintesis dengan arah ujung amino ke karboksil melalui penambahan
secara berurutan asam amino ke gugus karboksil rantai polipeptida yang sedang
diperpanjang. Prekursor yang aktif adalah aminoasil-tRNA, di mana gugus karboksil
suatu asam amino terikat pada gugus 3-OH suatu tRNA.
Sebelum pembelahan sel, DNA di dalam kromosom mengganda sehingga setiap sel
anak memiliki kromosom yang sama. DNA bertanggungjawab untuk mengkode
semua protein. Setiap asam amino di kode oleh satu atau lebih triplet nukleotida.
Kode ini dihasilkan dari satu untai DNA melalui proses yang disebut dengan
transkripsi. Proses ini menghasilkan mRNA yang akan dibawa keluar dari inti untuk
selanjutnya diterjemahkan menjadi protein. Translasi berlangsung di ribosom.
Kode seperti yang disebut di atas diterjemahkan pada suatu struktur yang disebut
ribosom yang juga dibuat di dalam inti. Ribosom ini merupakan tempat bagi mRNA
di mana mRNA akan terikat. Asam amino untuk sintesis protein akan di bawa
ketempat ini oleh RNA transfer (tRNA). Setiap tRNA memiliki triplet yang akan
berikatan dengan urutan nukleotida yang sesuai pada mRNA. Sebagai contoh fenil
alanin yang terikat pada tRNA yang miliki tiplet AAA (adenin-adenin-adenin) akan
berikatan dengan urutan nukleotida yang sesuai pada mRNA yaitu UUU (urasil,
urasil, urasil).
Translasi suatu protein terdiri dari tiga langkah, yaitu inisiasi, pemanjangan
(elongasi) dan penghentian (terminasi). Translasi berawal dengan pembentukan
kompleks inisiasi, kemudian sintesis polipeptida melalui serangkaian langkah
pemanjangan yang diulang-ulang sewaktu masing-masing asam amino ditambahkan
ke rantai polipeptida yang tumbuh. Terjadi penghentian sintesis di tempat dimana
mRNA mengandung kodon stop, dalam rangka rantai polipeptida yang telah lengkap
tersebut dilepaskan.
1. Translasi Prokaryot
Pada dasarnya mekanisme translasi pada prokaryot sama seperti eukaryot, dengan
tahapan inisiasi, elongasi, dan terminasi. Hanya saja sintesis protein pada
prokaryot dimulai dengan N-formilmetionin (fMet) yang dibawa oleh tRNA
khusus (tRNAf dan tRNAm). Kompleks inisiasi 70S menempatkan
formilmetionine tRNA pada situs P ribosom. Kompleks inisiasi ini terdiri dari
30S dan 50S. Untuk membawa formilmetionil dan mRNA ke ribosom diperlukan
tiga macam protein yang merupakan faktor inisiasi (IF1, IF2, IF3).
a. Inisiasi
Tahap pertama dalam proses translasi pada prokaryot adalah penggabungan
mRNA, subunit 30S dan formilmetionil tRNA membentuk kompleks inisiasi
30S. Pembentukan kompleks ini memerlukan GTP (guanosin trifosfat) dan
beberapa protein yang disebut faktor inisiasi (IF). IF-3 secara sendirian dapat
berikatan dengan 30S. Tetapi ikatan tersebut distabilkan oleh IF-1 dan IF-2.
Setelah ketiga faktor inisiasi berikatan dengan subunit 30S, mRNA dan amino
asil tRNA yang pertama bergabung dengan rangkaian tersebut secara acak.
Asam amino yang digabungkan pertama adalah N-formil metionin (fMet).
Dalam proses inisiasi, IF-3 berperan dalam pengikatan mRNA pada unit 30S.
Sedangkan IF-2 berperan dalam mengikatkan fMet-tRNAMet pada kompleks
inisiasi 30S, dalam pengikatan tersebut diperlukan molekul GTP.
Setelah kompleks inisiasi 30S terbentuk selanjutnya subunit 50S bergabung
membentuk kompleks inisiasi 70S. Pada pembentukan kompleks inisiasi ini
IF-1 dan IF-3 terlepas dari kompleks. Pembentukan kompleks ini dilakukan
dengan menggunakan hasil hidrolisis GTP yang terjadi waktu IF-2 terlepas
dari kompleks. Hidrolisis GTP mendorong pelepasan IF-2 dan dapat
menghambat pembentukan kompleks inisiasi 70S, IF-2 yang terlepas dapat
digunakan kembali dalam pembentukan kompleks inisiasi 30S yang lain.
Setelah tahapan ini terbentuk kompleks inisiasi 70S siap melakukan proses
pemanjangan (elongasi) polipeptida.
b. Elongasi
Proses pemanjangan polipeptida disebut elongasi secara umum sama antara
prokaryot dan eukaryot terjadi tiga tahapan :
1) Pengikatan aminoasil-tRNA pada sisi A pada ribosom
Apabila fMet-tRNAMet berikatan dengan tempat P, kodon mRNA di
tempat A menentukan aminoasil-tRNA mana yang akan berikatan di
 tempat itu. Sebelum terikat ke mRNA, aminosil-tRNAmula-mula
berikatan dengan GTP dan suatu faktor pemanjangan yaitu EF-Tu. Ketika
aminoasil-tRNA berikatan dengan tempat A, GTP mengalami hidrolisis
membentuk GDP.
Kompleks GDP dan faktor pemanjangan (EF-Tu) berikatan dengan faktor
lain yaitu EF-Ts sehingga GDP dapat dibebaskan. Kompleks kemudian
mengikat GTP , dan EF-Ts terlepas meningggalkan EF-Tu terikat ke GTP,
siap digunakan untuk pemanjangan berikutnya.
2) Pembentukan ikatan peptida
Pada putaran pertama pemanjangan aminoasil-tRNA di tempat A sekarang
membentuk ikatan peptida dengan formilmetionil-tRNA di tempat.
Peptidiltransferase yang bukan protein melainkan rRNA subunit ribosom
besar mengkatalisis pembentukan ikatan peptida tRNA di tempat A
sekarang mengandung rantai polipeptida yang sedang tumbuh dan tRNA
di tempat P tidak mengandung asam amino.
3) Translokasi ribosom sepanjang mRNA ke posisi kodon selanjutnya yang
ada di sisi A.
Translokasi melibatkan faktor EF-G yang membentuk kompleks dengan
GTP dan berikatan dengan ribosom menyebabkan perubahan konformasi
yang menggerakan mRNA dan tRNAyang berkenaan dengan ribosom,
tRNA yang tidak mengandung asam amino bergerak dari tempat P ke
tempat E (exit). Dari tempat ini tRNA dilepaskan. Peptidil-tRNA bergerak
ke tempat P dan tempat A ditempati kodon berikutnya pada mRNA.
Selama translokasi, GTP mengalami hidrolisis menjadi GDP yang
dilepaskan dari ribosom bersama faktor elongasi.
c. Terminasi
Translasi akan berakhir pada waktu salah satu dari ketiga kodon terminasi
(UAA, UGA,UAG) yang ada pada mRNA mencapai posisi A pada ribosom.
Dalam keadaan normal tidak ada aminoasil-tRNA yang membawa asam
amino yang sesuai dengan ketiga kodon tersebut. Oleh karena itu, jika
ribosom mencapai salah satu dari ketiga kodon terminasi tersebut, maka
proses translasi berakhir. Pada E.coli ketiga sinyal penghentian tersebut
dikenali oleh suatu protein yaitu release factor (RF), misalnya RF1 mengenali
kodon UAA atau UAG, RF2 mengenali kodon UAA atau UGA. Penempelan
RF pada kodon terminasi tersebut mengaktifkan enzim peptidil transferase
yang menghidrolisis ikatan antara polipeptida dengan tRNA pada sisi P dan
 menyebabkan tRNA yang kosong pada mengalami translokasi ke sisi P.
Polipeptida yang sudah dipotong dari tRNA lepas dari ribosom. Setelah itu
subunit 30S dan 50S terdisosiasi dan adpat digunakan untuk sintesis protein
berikutnya.
2. Translasi Eukaryot
Pada dasarnya mekanisme translasi pada eukaryot sama seperti prokaryot, dengan
tahapan inisiasi, elongasi, dan terminasi. Hanya saja sintesis protein pada
eukaryot dimulai dengan metionin yang dibawa oleh tRNA khusus. Kompleks
inisiasi ini terdiri dari 60S dan 40S. Untuk membawa metionin dan mRNA ke
ribosom diperlukan merupakan faktor inisiasi faktor inisiasi (eIF).
a. Inisiasi
Pada eukaryot, kodon inisiasi adalah metionin molekul tRNA inisiator disebut
tRNAiMet . Ribosom bersama tRNAiMet dapat menemukan kodon awal dengan
berikatan dengan ujung 5 (tudung), kemudian melakukan pelarikan
(scanning) transkrip kearah hilir (dengan arah 5 ke 3) sampai menemukan
kodon awal.
Pada eukariotik, faktor inisiasi translasi yang diperlukan adalah eIF-1, -2, -3,
-4, -5, dan -6 (huruf e adalah singkatan dari eukariotik). Faktor eIF-3
mengubah sub unit kecil ribosom eukariotik (40S) menjadi suatu bentuk yang
siap untuk menerima amioasil-tRNA pertama. Setelah aminoasil-tRNA yang
pertama melekat dengan bantuan eIF-2, terbentuklah kompleks 43S.
Selanjutnya, dengan bantuan eIF-4, mRNA melekat ke kompleks 43S
membentuk kompleks 48S. Akhirnya, faktor eIF-5 membantu sub unit besar
(60S) untuk melekat pada kompleks 48S sehingga dihasilkan kompleks 80S
yang siap untuk melakukan translasi mRNA. Faktor eIF-6 adalah suatu faktor
anti asosiasi yang mencegah sub unit 60S untuk berasosiasi dengan subunit
40S sebelum terbentuk kompleks inisiasi. Faktor eIF-4F adalah suatu faktor
yang melekat pada struktur tudung pada ujung 5. Faktor ini terdiri atas 3
bagian, yaitu eIF-4E, eIF-3, dan poly[A]-binding protein, faktor eIF-4G
menarik sub unit 40S ke mRNA sehingga menstimulasi inisiasi translasi.
b. Elongasi
Proses pemanjangan polipeptida disebut elongasi secara umum sama antara
prokaryot dan eukaryot terjadi tiga tahapan :
1) Pengikatan aminoasil-tRNA pada sisi A pada ribosom
Apabila Met-tRNAMet berikatan dengan tempat P, kodon mRNA di tempat
A menentukan aminoasil-tRNA mana yang akan berikatan di tempat itu.
Sebelum terikat ke mRNA, aminosil-tRNAmula-mula berikatan dengan
 GTP dan suatu faktor pemanjangan yaitu EF1 Ketika aminoasil-tRNA
berikatan dengan tempat A, GTP mengalami hidrolisis membentuk GDP.
Kompleks GDP dan faktor pemanjangan (EF1) berikatan dengan faktor
lain yaitu E y sehingga GDP dapat dibebaskan. Kompleks kemudian
mengikat GTP , dan EF terlepas meningggalkan EF-Tu terikat ke GTP,
siap digunakan untuk pemanjangan berikutnya.
2) Pembentukan ikatan peptida
Pada putaran pertama pemanjangan aminoasil-tRNA di tempat A sekarang
membentuk ikatan peptida dengan metionil-tRNA di tempat .
Peptidiltransferase yang bukan protein melainkan rRNA subunit ribosom
besar mengkatalisis pembentukan ikatan peptida tRNA di tempat A
sekarang mengandung rantai polipeptida yang sedang tumbuh dan tRNA
di tempat P tidak mengandung asam amino.
3) Translokasi ribosom sepanjang mRNA ke posisi kodon selanjutnya yang
ada di sisi Translokasi melibatkan faktor EF-2 yang membentuk kompleks
dengan GTP dan berikatan dengan ribosom menyebabkan perubahan
konformasi yang menggerakan mRNAdan tRNAyang berkenaan dengan
ribosom, tRNA yang tidak mengandung asam amino bergerak dari tempat
P ke tempat E (exit). Dri tempat ini tRNA dilepaskan. Peptidil-tRNA
bergerak ke tempat P dan tempat A ditempati kodon berikutnya pada
mRNA. Selama translokasi, GTP mengalami hidrolisis menjadi GDP yang
dilepaskan dari ribosom bersama faktor elongasi.
c. Terminasi
Translasi akan berakhir pada waktu salah satu dari ketiga kodon terminasi
(UAA, UGA,UAG) yang ada pada mRNA mencapai posisi A pada ribosom.
Dalam keadaan normal tidak ada aminoasil-tRNA yang membawa asam
amino yang sesuai dengan ketiga kodon tersebut. Oleh karena itu, jika
ribosom mencapai salah satu dari ketiga kodon terminasi tersebut, maka
proses translasi berakhir. Pada eukaryot ketiga sinyal penghentian tersebut
dikenali oleh suatu protein yaitu eukaryot release factor (eRF), Penempelan
eRF pada kodon terminasi tersebut mengaktifkan enzim peptidil transferase
yang menghidrolisis ikatan antara polipeptida dengan tRNA pada sisi Pdan
menyebabkan tRNA yang kosong pada mengalami translokasi ke sisi P.
Polipeptida yang sudah dipotong dari tRNA lepas dari ribosom. Setelah itu
subunit 60S dan 40S terdisosiasi dan adpat digunakan untuk sintesis protein
berikutnya.
F. POLIRIBOSOM
Sewaktu satu ribosom bergerak sepanjang mRNA dan menghasilkan rantai
polipeptida ribosom kedua dapat berikatan dengan ujung 5 pada mRNA yang tidak
ditempati (kosong). Pada ribosom dapat bersamaan melakukan translasi pada satu
mRNA membentuk kompleks yaitu poliribosom. Sebuah ribosom meliputi sekitar 80
nukleotida pada sebuah mRNA. Oleh karena itu ribosom terdapat di mRNA dengan
interval setiap sekitar 100 nukleotida. Rantai polipeptida yang melekat diribosom
tumbuh semakin panjang seiring dengan pergerakan masing-masing ribosom dari
ujung 5 ke ujung 3 mRNA.
Pengolahan protein pasca translasi

Pengolahan protein pasca translasi sewaktu dibentuk di ribosom, rantai polipeptida

bergerak melalui suatu terowongan dalam ribosom. Terowongan ini dapat memuat
sekitar 30 residu asam amino. Seiring dengan polimerisasi rantai, residu asam amino
di ujung terminal-N mulai keluar dari daerah yang terlindung di dalam ribosom ini
lalu meengalami pelipatan membentuk konformasi 3 dimensi polipeptida.
Protein berikatan dengan polipeptida nascent (yaitu polipeptida yang sedang dalam
proses sintesis) dan memperantarai proses elipatan tersebut mediator ini disebut
chparone karena mencegah terjadinya intrraksi yang tidak sesuai. Pembentukan
ikatan disulfida antara residu system juga berperan membentuk struktur tiga dimensi
polipeptida. Enzim dapat bekerja pada olipeptida nascent dan memodifikasi residu
tertentu. Metionin terminal-N biasanya dikeluarkan oleh protease. Juga dapat terjadi
pemutusan terhadap residu lainnya.
Residu asam amino dapat mengalami modifikasi dengan penambahan berbagai jenis
gugus fungsional. Asam amino terminal-N kadang-kadang mengalami asetilasi. Ke
residu lisin dapat ditambahkan gugus metil. Residu prolin dan lisin dapat mengalami
modifikasi melalui hidroksilasi, terutam pada kolagen. Karboksilasi merupakan
modifikasi yang penting, terutama untuk fungsi protein yang terlibat dalam
pembekuan darah. Dapat ditambahkan asam lemak, yang dapat membentuk region
hidrofobik untuk merekatkan protein ke membran. Penambahan dan pengeluaran
gugus phospat (yang berikatan kovalen dengan residu serin, treoin, dan tirosin)
berfungsi untuk mengubah akifitas banyak protein (missal enzim pada sintesis dn
penguraian glikogen). Glikosilasi, penambahan gugus karbohidrat, merupakan
modifikasi terutama terjadi padda protein yng akan disekresikan atau digabungkan ke
membran.
 DAFTAR PUSTAKA

Amstrong, Frank B. 1995. Buku Ajar Biokomia. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran.

Alberts, B., D.Bray, J.Lewis, M.Raff, K. Roberts and J.D. Watson. (2008). Molecular biology
of the cell, 5th edition. New York: Garland Publishing.

Arbianto, Purwo. 1994. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Bandung: Depdikbud.

Karlp, Gerald. 2002. Cell and Molecular Biology Concepts and Experiments 4th edition.
USA: John Wiley & Sons, Inc.

Lehninger, Albert L. 1982. Dasar-Dasar Biokimia Jilid 3. Bogor: Erlangga.

Marks, Dawn B dkk. 2000. Biokimia Kedokteran Dasar. Jakarta: EGC.

Murray, Robert K, dkk. 2001. Biokimia Harper. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran.

Reksoatmodjo, Issoegianti.1994. Biologi Sel.Yogyakarta: Depdikbud.

Stryer, Lubert. 2000. Biokimia Volume 3 Edisi 4. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran.

Yuwono, Tribuwono.2002. Biologi Molekuler. Jakarta: Erlangga.