B.

Protein
1. Pengertian Protein

Komponen protoplasma yang sangat penting, di samping air

yaitu protein. Protein, yang namanya berarti pertama atau utama
adalah makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel hidup dan
merupakan 50 persen atau lebih berat kering sel. Protein ditemukan di
dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi;
ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Tambahan
lagi, protein mempunyai berbagai peranan biologis, karena protein
merupakan instrumen molekuler yang mengekspresikan informasi
genetik (Lehninger, 1982). Senyawa ini terdiri dari unsur-unsur: karbon,
hidrogen, oksigen, dan nitrogen (Reksoatmodjo, 1993).
Kunci struktur ribuan protein yang berbeda-beda adalah gugus
pada unit pembangun protein yang relatif sederhana. Semua protein,
baik yang berasal dari bakteri yang paling tua atau yang berasal dari
bentuk kehidupan tinggi, dibangun dari rangkaian dasar yang sama dari
20 asam amino yang berikatan kovalen dalam urutan yang khas. Karena
masing-masing asam amino mempunyai rantai samping yang khusus,
yang memberikan sifat kimia masing-masing individu, kelompok 20
molekul unit pembangun ini dapat dianggap sebagai abjad struktur
protein. Ke-20 asam amino ini dirangkai dalam berbagai kombinasi dan
urutan, menghasilkan peptida dan protein yang memiliki sifat dan
aktivitas berbeda. Peptida adalah rantai pendek dari dua atau lebih asam
amino yang dihubungkan oleh ikatan kovalen. Dari unit pembangun ini
organisme yang berbeda dapat membuat produk-produk yang demikian
bervariasi, seperti enzim, hormon, lensa protein pada mata, bulu
burung/ayam, jaringan laba-laba, kulit kura-kura, protein susu bergizi,
enkefalin (senyawa obat bius tubuh), antibiotika, racun jamur, dan
senyawa biologi lain yang memiliki aktivitas spesifik (Lehninger,
1982).
2. Struktur Asam Amino

Jika protein dimasak dengan asam atau basa kuat, asam amino unit
pembangunnya dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan
molekul-molekul ini menjadi rantai. Seperti diisyaratkan oleh namanya,
suatu asam amino mengandung sebuah gugus amino dan sebuah gugus
asam karboksilat. Asam amino yang terbebas merupakan molekul yang
relatif kecil dengan struktur sebagai berikut:

Gambar Struktur Umum Asam Amino

Pada semua asam amino yang digunakan untuk sintesis protein,

gugus ini melekat ke atom -karbon (karbon 2). Selain gugus amino dan
karboksil, masing-masing asam amino memiliki sebuah rantai sisi, yang
disebut gugus R, yang juga melekat ke -karbon. Keduapuluh asam amino
yang sering digunakan dalam sintesis protein masing-masing memiliki
rantai sisi yang berbeda. Untuk 19 dari asam amino tersebut, -karbon
memiliki empat subtituen yang berbeda, gugus amino, gugus karboksil,
rantai sisi, dan sebuah atom hidrogen. Dengan demikian -karbon bersifat
asimetrik, dan asam amino mungkin terdapat dalam konfigurasi D atau L.
Bentuk D dan L tidak dapat ditumpangtindihkan dengan memutar
molekul karena keduanya adalah bayangan satu sama lain (Marks, 2000).
 Gambar Asam -L-amino dan Asam -D-amino

Bentuk L adalah satu-satunya bentuk yang secara alami dijumpai

pada manusia. Semua asam amino yang ditemukan dalam tubuh, kecuali
glisin, memiliki konfigurasi L. -karbon pada glisin tidak asimetrik
karena karbon ini memiliki dua gugus yang identik: dua atom hidrogen,
yang satu berfungsi sebagai rantai sisi. Oleh karena itu, glisin tidak
termasuk ke dalam kofigurasi D ataupun L. Asam D-amino jarang
dijumpai dalam makhluk hidup. Asam tersebut memiliki peran penting
bagi dunia medis, terletak di dinding bakteri dan pada beberapa antibiotik
yang dihasilkan oleh bakteri (Marks, 2000).
Fungsi masing-masing asam amino dan perannya dalam struktur
protein terutama berkaitan dengan sifat kimia rantai sisi asam amino. Oleh
karena itu, asam amino biasanya dibagi menjadi gugus berdasarkan
polaritas relatif rantai tersebut, yang menunjukkan kecenderungannya
untuk bereaksi. Secara keseluruhan, rantai sisi berkisar melalui suatu
spektrum dari sangat nonpolar sampai sangat polar. Polaritas, yakni
kecenderungan molekul untuk berinteraksi dengan air pada pH biologi
(dekat pH 7,0). Sebagian besar asam amino memiliki rantai sisi yang
sangat hidrofobik (nonpolar). Yang lain bersifat lebih hidrofilik, memiliki
gugus R yang polar tetapi tidak bermuatan (Marks, 2000).
Terdapat 4 golongan asam amino (1) golongan dengan gugus R
nonpolar atau hidrofobik, (2) golongan dengan gugus R polar tetapi tidak
bermuatan, (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif, (4) golongan
dengan gugus R bermuatan positif.
a. Asam Amino dengan Gugus R Nonpolar (Hidrofobik)
 Gugus R di dalam golongan asam amino ini merupakan
hidrokarbon dan bersifat hidrofobik. Gugus amino pada prolin tidak
bersifat bebas, tetapi disubsitusi oleh sebagian gugus R-nya
menghasilkan struktur melingkar (Lehninger, 1982). Golongan ini
meliputi:
Asam amino dengan gugus R alifatik

Asam amino dengan lingkaran aromatik

Asam amino dengan sulfur

b. Asam Amino dengan Gugus R Polar tetapi Tidak Bermuatan
Gugus R dari asam amino polar lebih larut di dalam air
atau lebih hidrofilik, dibandingkan dengan asam amino nonpolar karena
golongan ini mengandung gugus fungsional yang membentuk ikatan
hidrogen dengan air. Golongan ini meliputi glisin, serin, treonin,
sistein, tirosin, asparagin, dan glutamin (Lehninger, 1982).

c. Asam Amino dengan Gugus R Bermuatan Negatif (Asam)

Dua asam amino yang mnegandung gugus R yang bermuatan
total negatif pada pH 7.0 adalah asam aspartat dan asam glutamat,
masing-masing mempunyai tambahan gugus karboksil. Asam amino ini
merupakan senyawa induk dari asparagin dan glutamin (Lehninger,
1982).
d. Asam Amino dengan Gugus R Bermuatan Positif (Basa)
Asam amino yang mempunyai gugus R dengan muatan total
positif pada pH 7,0 adalah lisin yang mengandung tambahan gugus
amino (kedua) pada posisi e di rantai alfatiknya, arginin yang
mengandung gugus guanidino bermuatan positif; dan histidin yang
mengandung gugus imidazol yang mengion sedikit (Lehninger, 1982).

3. Macam-macam Asam Amino

Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan 3 huruf atau
lambang satu huruf, yang digunakan sebagai cara ringkas untuk
menunjukkan komposisi dan urutan asam amino di dalam rantai
polipeptida (Lehninger, 1982).

Asam amino Three-Letter Abbreviation One-Letter Abbreviation

Alanin Ala A
Arginin Arg R
Asparagine Asn N
Aspartic acid Asp D
 Cystein Cys C
Glutamic acid Glu E
Glutamine Gln Q
Glycine Gly G
Histidine His H
Isoleucine Ile I
Leucine Leu L
Lysine Lys K
Methionine Met M
Phenylalanine Phe F
Proline Pro P
Serine Ser S
Threonine Thr T
Tryptophan Trp W
Tyrosine Tyr Y
Valine Val V

4. Ikatan Peptida
Dua molekul asam amino dapat diikat secara kovalen melalui suatu
ikatan amida subtitusi yang disebut ikatan peptida menghasilkan suatu
dipeptida. Ikatan ini dibentuk dengan menarik unsur H2O dari gugus
karboksil suatu asam amino dan gugus -amino dari molekul lain dengan
reaksi kondensasi yang kuat (Lehninger, 1982).
 Gambar Pembentukan suatu dipeptida
Tiga asam amino atau lebih dapat disatukan oleh dua ikatan peptida
dengan cara yang sama untuk membentuk suatu tripeptida; tetrapeptida;
pentapeptida dan seterusnya. Jika terdapat banyak asam amino yang
bergabung dengan cara demikian, struktur yang dihasilkan dinamakan
polipeptida. Peptida dengan panjang yang bermacam-macam dibentuk
oleh hidrolisa sebagian dari rantai polipeptida yang panjang dari protein,
yang dapat mengandung ratusan asam amino (Lehninger, 1982).
Unit asam amino di dalam peptida biasanya disebut residu, rantai
ini bukan lagi merupakan asam amino karena telah kehilangan atom
hidrogen dari gugus amino dan sebagian gugus karboksilnya. Residu
asam amino pada ujung suatu peptida yang mempunyai gugus -amino
bebas disebut residu terminal amino atau residu terminal-N; residu pada
ujung yang satu lagi, yang mempunyai gugus karboksil bebas disebut
terminal-karboksil atau residu terminal-C. Peptida hanya mengandung
satu gugus -amnio bebas dan satu gugus -karboksil bebas. Peptida
dinamakan dari deret kandungan asam amino, dimulai dari residu
terminal-N sampai residu terminal-C (Lehninger, 1982).
5. Penggolongan Protein
Jenis protein sangat beragam, berdasarkan susunan molekulnya,
protein diklasifikasikan sebagai berikut:
a. Protein fibrosa/serat
Protein serat merupakan susunan rantai polipeptida dalam
suatu lembaran yang panjang. Protein serat menjalankan fungsi
pertahanan luar karena merupakan komponen utama dari lapisan
kulit luar, rambut, bulu, kuku, dan tanduk. Protein serat juga
berfungsi sebagai penyangga kekuatan dan pemberi bentuk, seperti
pada tulang, urat, dan lapisan kulit sebelah dalam. Contoh: fibrin,
kolagen, aktin, dan miosin (Reksoatmodjo, 1993).
b. Protein globular
Protein globular merupakan rantai polipeptida yang berlipat
dengan rapat sehingg menjadi bentuk bulat atau globular yang
kompak. Protein globular dapat berupa enzim, protein dalam darah,
antibodi, hormon, komponen membran, dan ribosom (Reksoatmodjo,
1993).
 Gambar Protein globular dan protein serabut

Selain itu, protein juga digolongkan pula menjadi protein

struktural dan protein dinamis/fungsional.
a. Protein struktural
Protein struktural berperan sebagai penunjang atau
penyokong. Protein ini terdapat di dalam sel. Yang terdapat di
dalam sel disebut protein struktural intrasel. Protein-protein ini
membentuk kerangka mekanik sel dan disebut kerangka sel atau
sitoskelet. Mereka terdiri dari protein tubulin, aktin, spektrin, dan
lain-lain. Protein struktural yang terdapat di luar sel disebut dengan
protein struktural ekstrasel, dijumpai pada organisme multisel.
Beberapa contoh dari protein ini adalah: kolagen pada kulit, tulang
rawan, dan tulang, serta keratin pada kuku, dan rambut
(Reksoatmodjo, 1993).
b. Protein fungsional
Protein fungsional merupakan protein yang terlibat langsung
dalam metabolisme sel, mudah terurai dan terkait kembali. Protein
ini mencakup enzim-enzim yang merupakan katalisator pada
metabolisme intrasel maupun ekstrasel, hormon: insulin, FSH, LH,
 tirosin, dan sebagainya, serta pigmen darah: hemoglobin dan
hemosianin (Reksoatmodjo, 1993).

Berdasarkan fungsi biologinya, protein diidentifikasi menjadi

beberapa golongan utama, diantaranya:
a. Enzim
Enzim merupakan protein yang paling bervariasi,
mempunyai kekhususan tinggi dan mempunyai aktivitas katalisa.
Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik dalam sel dikatalisa
oleh enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, dan masing-masing dapat
mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda telah ditemukan di dalam
berbagai bentuk kehidupan (Lehninger, 1982).
b. Protein transport
Protein transport di dalam plasma darah mengikat dan
membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain.
Hemoglobin pada sel darah merah mengikat oksigen ketika darah
melalui paru-paru, dan membawa oksigen ini ke jaringan periferi. Di
sini oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidasi nutrien yang
mengahsilkan energi. Plasma darah mengandung lipoprotein, yang
membawa lipid dari hati ke organ lain. Protein transport lain
terdapat di dalam membran sel dan menyesuaikan strukturnya untuk
mengikat dan membawa glukosa, asam amino, dan nutrien lain
melalui membran menuju ke dalam sel (Lehninger, 1982).
c. Protein nutrien dan penyimpanan
Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang
dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. Terutama, contoh
yang telah dikenal adalah biji dari gandum, jagung, dan beras.
Ovalbumin protein utama putuh telur, dan kasein, protein utama
susu merupakan contoh lain dari protrin nutrien. Ferritin jaringan
hewan merupakan protein penyimpan besi (Lehninger, 1982)
d. Protein kontraktil atau motil
 Beberapa protein memberikan kemampuan kepada sel dan
organisme untuk berkontraksi, mengubah bentuk, atau bergerak.
Aktin dan miosin adalah protein filamen yang berfungsi di dalam sel
kontraktil otot kerangka dan juga di dalam banyak sel bukan otot.
Contoh lain adalah tubulin, protein pembentuk mikrotubul.
Mikrotubul merupakan komponen penting dari flagel dan silia, yang
dapat menggerakan sel (Lehninger, 1982).
e. Protein struktural
Banyak protein yang berperan sebagai filamen, kabel, atau
lembaran penyanggah untuk memberikan struktur biologi kekuatan
atau proteksi. Komponen utama dari urat dan tulang rawan adalah
protein serabut kolagen, yang mempunyai daya tenggang yang amat
tinggi. Hampir semua komponen kulit adalah kolagen murni.
Persendian mengandung elastin, suatu protein struktural yang
mampu merenggang ke dua dimensi. Rambut, kuku, dan bulu
burung/ayam terdiri terutama dari protein tidak larut, yang liat,
keratin. Komponen utama dari serat sutra dan jaringan laba-laba
adalah protein fibroin (Lehninger, 1982).
f. Protein pertahanan
Banyak protein mempertahankan organisme dalam melawan
serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme tersebut dari
luka. Immunoglobulin atau antibodi pada vertebrata adalah protein
khusus yang dibuat oleh limposit yang dapat mengenali dan
mengendapkan/menetralkan serangan bakteri, virus, atau protein
asing dari spesies lain. Fibrinogen dan trombin merupakan protein
penggumpal darah yang menjaga kehilangan darah jika sistem
pembuluh terluka. Bisa ular, toksin bakteri, dan protein tumbuhan
beracun, seperti risin, juga tampaknya berfungsi di dalam
pertahanan tubuh (Lehninger, 1982).
g. Protein pengatur
 Beberapa protein membantu mengatur aktivitas seluler atau
fisiologi. Di antara jenis ini terdapat sejumlah hormon, seperti
insulin, yang mengatur metabolisme gula, dan kekurangannya
menyebabkan penyakit diabetes. Hormon pertumbuhan dari
pituitary dan hormon paratiroid, yang mengatur transport Ca2+ dan
fosfat. Protein pengatur lain, yang disebut represor mengatur
biosintesa enzim oleh sel bakteri (Lehninger, 1982).

6. Struktur protein

Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda.

Struktur primer suatu protein adalah urutan linear asam amino dalam
rantai polipeptida. Struktur sekunder (yang mencakup heliks- dan
lembar-) terdiri dari daerah-daerah lokal rantai polipeptida yang
memiliki konformasi reguler yang distabilkan oleh ikatan hidrogen.
Konformasi tiga dimensi total dari keseluruhan suatu rantai polipeptida
disebut struktur tersier, yang mencakup heliks-, lembar-, dan daerah
berbentuk globular (atau sferis). Sebagian protein memperlihatkan
struktur kuarterner: konformasi tiga dimensi suatu protein multisubunit
yang terdiri dari sejumlah rantai polipeptida (atau subunit) disatukan
oleh interaksi nonkovalen (Marks, 2000).
Protein di dalam sel berada dalam keadaan asli (native state).
Panas, asam, dan bahan-bahan lain menyebabkan protein mengalami
denaturasi, yaitu konformasi tiga dimensinya terbuka dan hilang. Dalam
keadaan asli alami di dalam sel, banyak protein berikatan dengan
substansi lain dari ion sampai molekul yang kompleks misalnya
koenzim. Hal ini berkaitan dengan fungsi protein itu sendiri (Marks,
2000).
Berbagai protein yang berbeda dapat diciptakan dari hanya 20
asam amino yang umum, karena asam-asam amino ini dapat saling
berkaitan dalam banyak kombinasi yang berbeda. Perbedaan dalam
urutan asam amino di sepanjang rantai polipeptida menyebabkan
pembentukan struktur tiga dimensi yang berbeda sehingga fungsinya
pun berbeda pula (Marks, 2000).

a. Struktur Primer
Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan
urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip
seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan
rantai (Lehninger, 1982). Struktur ini dapat menentukan urutan suatu
asam amino dari suatu polipeptida.

Gambar Struktur primer dari protein

b. Struktur Sekunder
Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur
primer yang linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara masing-
masing atom oksigen karbonil dengan hidrogen yang melekat ke atom
nitrogen amida di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu
contoh struktur sekunder adalah -heliks dan -pleated. Struktur ini
memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat
secara berulang (Campbell, 2002).
 Pada suatu -heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-
masing atom oksigen karbonil pada sebuah ikatan peptida dengan
hidrogen yang melekat ke atom nitrogen amida pada suatu ikatan
peptida 4 residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida. Dengan
demikian, terbentuk struktur kumparan (ulir) reguler di mana masing-
masing ikatan peptida dihubungkan oleh ikatan hidrogen ke ikatan
peptida 4 residu asam amino di depannya dan 4 asam amino di
belakangnya dalam urutan primer (Marks, 2000).
Rantai sisi asam amino pada -heliks mengarah ke luar dari
sumbu sentral. Rantai sisi yang berukuran besar atau rantai sisi
dengan muatan yang saling tolak-menolak dapat mencegah
terbentuknya -heliks. Residu prolin menghambat struktur -heliks
pada protein karena residu prolin menimbulkan hambatan geometrik
akibat adanya struktur cincin dan karena pada ikatan peptida, nitrogen
tidak mengandung atom hidrogen yang diperlukan untuk membentuk
ikatan hidrogen (Marks, 2000).
Berbeda dengan struktur -heliks, struktur -pleated terbentuk
melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida seperti
diperlihatkan dalam gambar di atas. Ikatan hidrogen ini terjadi antara
oksigen karbonil dari satu ikatan peptida dan nitrogen dari ikatan
peptida lainnya. Ikatan hidrogen dapat terbentuk antara dua rantai
 polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai
tunggal yang melipat sendiri. Pelipatan ini sering melibatkan 4
struktur asam amino yang dikenal sebagai belokan- (-turn) atau
juga disebut dengan hairpin loop. Sehingga, dalam struktur -
pleated rantai atau bagian rantai yang berinteraksi satu sama lain
dapat bersifat sejajar atau anti-sejajar (antiparalel) (Marks, 2000).

Gambar -turn
-pleated antipararel dan pararel berbeda dalam hal pola ikatan
hidrogennya. Pada bentuk konformasi antipararel memiliki konformasi
ikatan sebesar 7 , sementara konformasi pada bentuk pararel lebih
pendek yaitu 6,5 (Lehninger, 1982).

c. Struktur Tersier
Struktur tersier suatu protein adalah konformasi tiga dimensi
keseluruhannya. Bentuk protein globular melibatkan interaksi antara
residu asam amino yang mungkin terletak sangat jauh satu sama lain
pada urutan primer rantai polipeptida dan melibatkan -heliks dan -
pleated (Marks, 2000).
 Gambar Struktur tersier protein

Interaksi nonkovalen antara rantai sisi residu asam amino

penting untuk menstabilkan struktur tersier dan terdiri dari interaksi
hidrofobik dan elektrostatik serta ikatan hidrogen. Selain itu, ikatan
kovalen dapat terjadi yang melibatkan pembentukan ikatan disulfida
antara residu sistein (Marks, 2000).

Gambar Interaksi nonkovalen antara rantai sisi residu asam amino

dalam protein a. Interaksi elektrostatik; b. Ikatan hidrogen; c.
Interaksi hidrofobik; d. Interaksi hidrofilik; e. Interaksi disulfida

Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi

protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan
di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air,
 sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan
berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di
sekelilingnya (Lehninger, 1982).

d. Struktur Kuarterner
Struktur kuarterner adalah struktur tiga dimensi suatu protein
yang terdiri dari sub-unit. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari
sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk
protein kompleks yang fungsional (Murray, 2012).

Gambar Struktur kuarterner protein

Sub-unit tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen

yang sama yang berperan pada struktur tersier, yaitu interaksi
elektrostatik dan hidrofobik serta ikatan hidrogen. Pada hemoglobin,
subunit yang ada serupa, keempatnya mengandung hem dan
mengikat oksigen. Namun, kompleks piruvat dehidrogenase
memiliki beberapa subunit yang berbeda. Kompleks ini mengandung
sejumlah besar protein yang mencakup enzim yang mengkatalisis
reaksi keseluruhan, memperbaharui kofaktor, dan mengatur aktivitas
(Marks, 2000).
Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan
protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit
 disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit
disebut dengan protein tetramerik (Murray, 2012).

7. Fungsi Protein

a. Protein Struktural
1) Protein Histon

Protein histon terdiri dari lima macam yaitu H1, H2A, H2B,
H3, dan H4. Protein histon digunakan untuk menggulung molekul
DNA. Sekitar 200 bp molekul DNA digulung pada satu kompleks
histon yang tersusun atas masing-masing 2 molekul H2A, H2B,
H3, H4 dan satu molekul H1. Histon ini akan bereaksi dengan asam
deoksiribonukleat melalui interaksi antara protein yang bermuatan
positif dengan fosfodiester dari asam deoksiribonukleat yang
bermuatan negatif. Asosiasi antara satu histon dengan satu segmen
asam deoksiribonuleat disebut nukleosom. Asosiasi nukleosom
merupakan tahap awal pengemasan asam deoksiribonukleat ke dalam
bentuk yang padat. Tiap inti nukleosom terdiri atas suatu
kompleks dari delapan protein histon (histon oktamer) dan DNA
rantai ganda dengan panjang 147 pasang nukleotida.

2) Aktin dan Miosin

Setiap serat penyusun otot kita adalah satu sel besar, yang
terbentuk dari penyatuan (fusi) sel-sel yang lebih kecil selama
perkembangannya. Unit kontraktilnya sendiri sangat pendek, tetapi
sangat banyak dan berjajar di sepanjang otot. Unit ini terbuat dari
protein dan filamen protein (miosin dan aktin). Di setiap unit, miosin
dan aktin disusun dalam berkas-berkas paralel sedemikian rupa
sehingga filamen aktin terletak di antara filamen miosin (Wolpert,
2011).
Kontraksi dihasilkan dengan menggeser filamen aktin dan
miosin melewati satu sama lain, yang membuat unit kontraktil
memendek-ini seperti menggeser jari-jari pada satu tangan di antara
jari-jari tangan yang satunya. Daerah khusus filamen miosin menarik
aktin, yang membuatnya bergeser melewati miosin, dan ini
memerlukan ATP. Karena kemampuan untuk menghasilkan gerakan
ini, miosin disebut motor protein. Tidak ada pemendekan filamen aktin
dan miosin saat otot berkontraksi, hanya pergeseran (Wolpert, 2011).

Aktin adalah protein serba guna, dan bisa dirangkai dengan

mudah menjadi filamen, kemudian dipecah lagi menjadi subunit
dasarnya. Aktin bisa membentuk struktur yang kaku dan juga berkas
kontraktil bersama miosin, yang merupakan bagian cincin kontraktil
yang membelah sel hewan menjadi dua saat pembelahan sel. Aktin
memungkinkan sel merayap di atas suatu permukaan, yang dapat
dilihat dalam gerakan sel darah putih ketika mereka memasuki
jaringan untuk menghancurkan bakteri penyerang (Wolpert, 2011).
Motor protein juga bertanggung jawab atas gerakan silia.
Banyak sel tubuh memiliki struktur seperti rambut yang menjulur
dari permukaan sel, silia. Silia membengkok dan berputar-putar
seperti tongkat yang fleksibel untuk menggerakkan cairan melewati
sel. Silia juga terlibat dalam menjaga kebersihan dinding paru-paru
kita. Struktur utama dalam silia adalah sembilan pasang
mikrotubulus yang disusun membentuk cincin. Cincin ini, meskipun
cukup kaku, bisa dibengkokkan dengan cara menggeser
mikrotubulus melewati satu sama lain. Penggeseran ini dilakukan
oleh motor protein (Wolpert, 2011).

3) Protein Sitoskeleton

Sitoskeleton atau kerangka sel adalah jaring berkas-berkas

protein yang menyusun sitoplasma dalam sel. Setelah lama dianggap
hanya terdapat di sel eukariota, sitoskeleton ternyata juga dapat
ditemukan pada sel prokariota. Sitoskeleton tidak hanya menjadi
kerangka sel, tetapi juga memberikan kekuatan mekanik pada sel dan
membantu gerakan substansi dari satu bagian sel ke bagian lain
(Sumardjo, 2009).
Sitoskeleton atau rangka sel tersusun atas tiga jenis serabut
yang berbeda, yaitu mikrofilamen, mikrotubula, dan filamen
intermedietbersama sejumlah protein tambahan (Fried &
Hademenos, 2006)
a) Mikrofilamen
Mikrofilamen terbentuk dari protein aktin. Subunit aktin
dipolimerisasi menjadi seutas untaian panjang, dan dua untaian
bersatu dalam sebuah heliks ganda (double helix) untuk
membentuk mikrofilamen. Mikrofilamen memencar ke seluruh
bagian sitoplasma dan dengan demikian menjaga bentuk sel.
Kombinasi mikrofilamen dengan protein miosin membentuk
filamen peluncuran yang dikaitkan dengan kontraksi otot dan
perubahan bentuk sel (Fried & Hademenos, 2006).
b) Mikrotubulus
Mikrotubula berbentuk benang silindris, kaku berfungsi
untuk mempertahankan bentuk sel dan sebagai rangka sel.
Selain merupakan komponen penyusun silia, badan basal, dan
aparatus gelendong, miktotubulus membentuk jaringan struktural
di sekitar bagian tepi dari banyak protozoa (Fried & Hademenos,
2006)
c) Filamen intermediet
Filamen intermediet adalah rantai molekul protein yang
berbentuk untaian yang saling melilit. Dinamai demikian karena
diameternya berada di antara kedua filamen struktural lainnya,
lebih tahan lama daripada kedua filamen lain dan ditemukan pada
jaringan epitel untuk memberikan kekuatan yang fleksibel bagi
lembar-lembar jaringan epitel (Fried & Hademenos, 2006).

Serabut ini tersusun atas protein yang disebut vimentin.

Akan tetapi, tidak semua sel tersusun atas vimentin, contohnya
sel kulit tersusun oleh protein keratin.
 Gambar Mikrotubulus, Mikrofilament, dan Filamen intermediet

b. Protein Fungsional
1) Enzim

Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan

tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisa yakni,
enzim. Enzim berfungsi sebagai biokatalisator. Hampir semua
reaksi kimia biomolekul organik di dalam sel dikatalisa oleh
enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, masing masing dapat
mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda, telah ditemukan di berbagai
bentuk kehidupan. (Lehninger, 1982).

2) Hemoglobin
Hemoglobin merupakan protein pengikat oksigen dalam
sel darah merah. Hemoglobin yang mengangkut oksigen dari paru-
paru ke jaringan sehingga oksigen tersedia untuk oksidasi bahan
bakar. Hemoglobin terdiri dari empat subunit polipeptida, dua dari
jenis rantai sedangkan dua lagi dari jenis rantai (Marks, 2000).
Subunit maupun terutama terdiri dari struktur sekunder heliks .
Setiap subunit memiliki komponen nonpolipeptida, yang disebut hem
(heme), dengan satu ion pengikat oksigen.

3) Mioglobin
Sama halnya dengan hemoglobin, mioglobin merupakan
protein utama pengikat oksigen dalam tubuh. Ditemukan dalam
konsentrasi yang besar pada tulang dan otot jantung. Mioglobin
menyimpan oksigen di dalam sel otot sehingga oksigen tersedia untuk
oksidasi bahan bakar yang menghasilkan energi bagi kontraksi otot.
Hem berfungsi sebagai gugus prostetiknya (Marks, 2000).
Protein seperti mioglobin juga banyak ditemukan pada
organisme sel tunggal. Mioglobin merupakan polipeptida tunggal
dengan 153 residu asam amino dan satu molekul heme. Komponen
protein dari mioglobin yang disebut globin, merupakan rantai
polipeptida tunggal yang berisi delapan -heliks. Sekitar 78% residu
asam amino dari protein ditemukan dalam -heliks ini.
Perbedaan fungsi antara mioglobin dan hemoglobin ini berasal
dari perbedaan struktur. Molekul oksigen berikatan secara bebas satu
sama lain dengan rantai polipeptida tunggal dari mioglobin. Di pihak
lain, keempat subunit hemoglobin dapat bekerja sama mengikat
oksigen (Marks, 2000).
4) Protein Membran

a) Protein integral
Protein integral berdasarkan lokasi di membran terbenam
pada membran dalam yang hydrophobic. Yang diperlukan untuk
bebas dari membran yaitu hanya dapat dibebaskan oleh agen yang
merusak membran bilayer seperti detergen atau pelarut non
polar. Biasanya mampu bergabung dengan lipid. Selain itu protein
ini tidak larut pada media yang berair.
b) Protein perifer
Lokasi protein perifer pada membran yaitu terikat pada
permukaan membran. Yang diperlukan untuk bebas dari membran
 yaitu dengan cara dibebaskan melalui perlakuan yang
menyebabkan kerusakan bilayer seperti kenaikan konsentrasi
garam. Tidak mampu bergabung dengan lipid. Protein perifer
biasanya larut pada media yang berair (Suryani, 2004).
Fungsi dari protein integral dan perifer dalam membran
plasma sangat bervariasi, diantaranya:
Sebagai enzim yang melekat membran
Contoh enzim beta glukosidase untuk membebaskan
auksin pada sel-sel saat perkecambahan dan protein integral
pada membran mitokondria atau kloroplas yang berfungsi untuk
enzim-enzim transpor elektron (peristiwa oksidasi dan reduksi
molekul pembawa protin dan elektron sambil membentuk ATP
secara bersamaan).
Sebagai mediator transpor aktif.
5) Imunoglobulin
Imunoglobulin (atau antibodi) adalah protein garis pertahanan
terhadap invasi organisme asing ke dalam tubuh. Imunoglobulin
berfungsi mengikat antigen pada organisme penginvasi, dan
mencetuskan proses di mana organisme tersebut kemudian dibuat
menjadi tidak aktif atau dihancurkan. Antigen adalah molekul yang
mencetuskan pembentukan antibodi yang mampu berikatan dengan
antigen spesifik tersebut. Antibodi memberi tanda pada
benda/organisme asing sehingga dapat dihancurkan oleh sel fagositik
(Marks, 2000).
Terdapat lima kelas imunoglobin dalam tubuh (IgG, IgA, IgM,
IgD, dan IgE). Protein ini memiliki struktur serupa, masing-masing
molekul antibodi mengandung empat rantai polipeptida: dua rantai
kecil identik yang dikenal sebagai rantai ringan (L) dan dua rantai
besar identik yang dikenal sebagai rantai berat (H). Ikatan disulfida
menyatukan sebuah rantai L ke sebuah rantai H, dan dua rantai H
(masing-masing terikat ke rantai L) disatukan oleh ikatan sulfida
(Marks, 2000).

Imunoglobin yang paling banyak ditemukan dalam darah

manusia adalah kelas IgG. Protein ini, yang juga dikenal sebagai
globulin-, memiliki sekitar 220 asam amino pada rantai ringan dan
440 asam amino pada rantai berat. Karbohidrat melekat ke rantai
berat. Baik rantai ringan maupun rantai berat terdiri dari regio
variabel (V) dan regio konstant (C). regio variabel rantai L dan H
berinteraksi, menghasilkan dua regio di ujung molekul di mana
masing-masing dapat berikatan dengan satu molekul antigen. Dengan
demikian, setiap molekul imunoglobulin dapat mengikat dua molekul
antigen (Marks, 2000).

6) Kolagen
Kolagen adalah protein fibrosa yang merupakan komponen
utama jaringan ikat dan merupakan protein paling banyak jumlahnya
dalam mamalia. Kolagen dijumpai di tulang, tendon, kulit, pembuluh
darah, dan kornea mata. Kolagen mengandung sekitar 33% glisin dan
21% prolin serta hidroksiprolin, suatu asam amino yang dihasilkan
melalui modifikasi pascatranslasi residu prolin (Marks, 2000).
7) Insulin
Insulin, salah satu hormon utama yang mengatur metabolisme
zat gizi adalah suatu protein kecil yang mengandung 51 asam amino.
Protein ini terdiri dari dua rantai polipeptida, rantai A yang
mengandung 21 asam amino dan rantai B yang mengandung 30 asam
amino. Rantai-tantai tersebut disatukan oleh dua ikatan disulfida.
Selain itu, rantai A mengandung sebuah rantai disulfida intrarantai
(Marks, 2000).
 8) Heksokinase
Heksokinase adalah enzim yang sangat penting dalam
metabolisme. Enzim ini mengkatalisis fosforilasi glukosa untuk
membentuk glukosa-6 fosfat. Molekul heksokinase mengandung dua
ranah yang dihubungkan oleh sebuah regio engsel. Diketahui terdapat
dua konformasi molekul yang berbeda, yaitu struktur terbuka dan
tertutup. Sewaktu mengikat glukosa, konformasi enzim berubah
dari terbuka menjadi tertutup. Pada keadaan tertutup ini, enzim aktif
melakukan katalisis (Marks, 2000).

Perubahan konformasi heksokinase yang ditimbulkan oleh

pengikatan dengan glukosa memperlihatkan bahwa struktur protein
tidaklah statis: protein memiliki fleksibelitas struktur yang cukup
sehingga dapat terjadi perubahan konformasi yang mengubah
aktivitas fungsional protein (Marks, 2000).
8. Denaturasi Protein

Protein mengalami perubahan struktural yang disebut denaturasi.

Jika suatu larutan protein seperti albumin telur secara perlahan-lahan
dipanaskan sampai kira-kira 60C atau 70C, larutan tersebut lambat laun
akan menjadi keruh dan membentuk koagulasi berbentuk seperti tali.
Putih telur yang mengandung albumin berkoagulasi menjadi padatan
putih dengan pemanasan. Setelah putih telur terkoagulasi oleh panas
dengan cara ini, produk yang terjadi tidak akan melarut lagi dengan
pendinginan dan tidak dapat membentuk larutan jernih seperti putih telur
semula sebelum dipanaskan. Pemanasan albumin telur, telah mengubah
sifat-sifatnya secara tidak dapat balik. Pengaruh panas terjadi pada
semua protein globular, tanpa memandang ukuran atau fungsi
biologinya, walaupun suhu yang tepat bagi fenomena ini mungkin
bervariasi. Perubahan pada suatu protein yang ditimbulkan oleh panas
dikenal sebagai denaturasi. Protein dalam keadaan alaminya disebut
protein asli (native); setelah perubahan menjadi protein denaturasi
(Lehninger, 1982).
Terdapat akibat kedua yang penting dari denaturasi protein: protein
yang bersangkutan hampir selalu kehilangan aktivitas biologi khususnya.
Jadi, jika suatu larutan enzim dipanaskan sampai titik didih selama
beberapa menit dan didinginkan, molekul ini biasanya akan menjadi tidak
larut, dan yang paling penting protein enzim tidak lagi akan aktif
mengkatalisa. Denaturasi protein dapat diakibatkan bukan hanya oleh
panas, tetapi juga oleh pH ekstrim; oleh beberapa pelarut organik seperti
alkohol atau aseton; oleh zat terlarut tertentu seperti urea; oleh detergen;
atau hanya dengan pengguncangan intensif larutan protein dan
bersinggungan langsung dengan udara sehingga terbentuk busa
(Lehninger, 1982).
Uji langsung memperlihatkan bahwa jika protein mengalami
denaturasi, tidak ada ikatan kovalen pada kerangka rantai polipeptida
yang rusak. Jadi, deret asam amino khas protein tersebut tetap utuh
setelah denaturasi; namun demikian, aktivitas biologi hampir semua
protein ini menjadi rusak. Dapat disimpulkan bahwa, aktivitas biologi
protein tergantung pada sesuatu yang lebih dari hanya deret asam amino
(Lehninger, 1982).
Protein mempunyai struktur lebih tinggi, di atas dan lebih jauh dari
struktur kerangka primernya. Secara singkat, rantai polipeptida yang
berikatan kovalen pada protein asli (native) melipat dalam tiga dimensi
dengan suatu pola yang khas bagi tiap jenis protein. Pola spesifik bagi
 rantai untuk melipat memberikan tiap-tiap protein aktivitas biologi
khasnya. Jika suatu protein terdenaturasi, susuna tiga dimensi khas dari
rantai polipeptida terganggu dan molekul ini terbuka menjadi struktur
acak, tanpa adanya kerusakan pada struktur kerangka kovalen
(Lehninger, 1982).

Daftar Pustaka:

Campbell, N. A. (2002). Biologi Jilid 1 Edisi Kelima. Jakarta: Erlangga.

Fried, G. H., & Hademenos, G. J. (2006). Schaum's Outlines Biologi Edisi Kedua.
Jakarta: PT Gelora Aksara Pratama.
Lehninger, A. L. (1982). Dasar-dasar Biokimia Jilid 1. Bogor: PT Gelora Aksara
Pratama.
Marks, D. B. (2000). Biokimia Kedikteran Dasar: Sebuah Pendekatan Klinis.
Jakarta: EGC.
Murray, R. K. (2012). Biokimia Harper Edisi 27. Jakarta: EGC.
Reksoatmodjo, I. (1993). Biologi Sel . Yogyakarta: Departemen Pendidikan dan
Kebudayaan Direktorat Jendral Pendidikan Tinggi.
Sumardjo, D. (2009). Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa
Kedokteran dan Program Strata 1 Fakultas Bioeksakta. Jakarta: Penerbit
Buku Kedokteran EGC.
Suryani, Y. (2004). Biologi Sel dan Molekuler. Yogyakarta: Universitas Negeri
Yogyakarta.
Wolpert, L. (2011). The Miracle Of Cell: Rahasia Kehidupan dan Kecerdikan Sel.
Bandung: Qanita.