protein

LISANA SIDQI ALIYA, M.BIOMED., APT.

PROGRAM STUDI S1 FARMASI
INSTITUT SAINS DAN TEKNOLOGI NASIONAL
 Peran Katalitis enzimatis
& • Hampir seluruh enzim yang dikenal merupakan protein

aktivitas Transport dan penyimpanan

protein • Transport O2 oleh hemoglobin dan mioglobin

Koordinasi gerak
• Protein merupakan komponen utama dari otot

Penunjang mekanis
• Ketegangan kulit dan tulang oleh kolagen yang merupakan protein fibrosa

Proteksi imun
• Antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dalam mengenali antigen

Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi

• Ekspresi gen diatur oleh protein-protein regulator
 Tujuan perkuliahan

 Mengetahui definisi protein

 Mengetahui monomer penyusun protein

 Mengetahui sifat fisika/kimia monomer (asam amino) penyusun protein

 Mengetahui struktur dan bentuk 3D protein di alam

 PROTEIN dan ASAM AMINO

 Protein merupakan makromolekul (polimer) yang tersusun atas L--

asam amino yang saling berikatan satu dengan lainnya melalui ikatan
peptida

 20 asam amino yang dimanfaatkan tubuh:

 Esensial  tidak dapat disintesis oleh tubuh

 Non-esensial  dapat disintesis oleh tubuh

 You are what you eat

 AA NON ESENSIAL AA ESENSIAL
• Alanin (Ala/A) • Arginin (Arg/R)
• Asparagin (Asn/N) • Histidin (His/H)
Klasifikasi asam • Asam aspartat (Asp/D) • Lisin (Lys/K)
amino berdasarkan • Sistein (Cys/C) • Isoleusin (Ile/H)
pembentuknnya di • Glutamin (Gln/Q) • Leusin (Leu/L)
dalam tubuh • Asam glutamat (Glu/E) • Metionin (Met/M)
(Lehninger, 1988) • Glisin (Gly, G) • Fenilalanin (Phe/F)
• Prolin (Pro/P) • Threonin (Thr/T)
• Serin (Ser/S) • Triptofan (Trp/W)
• Tirosin (Tyr/Y) • Valin (Val/V)
Daftar singkatan
asam amino
 Struktur Dasar Asam Amino
 Asam amino terdiri dari:
1 (satu) atom C  yang mengikat:
 Gugus amina Asam karboksilat + amina
 Gugus karboksil  asam amino

 Gugus R (rantai samping)

(rantai samping)
 Asam amino
beserta sifat
fisika/kimianya

catatan:
- Mengandung atom S: metionin
dan sistein
- Rantai samping siklik: prolin
dan histidin
Bentuk protein
manakah yang
paling mungkin
terbentuk di
dalam air?
 Muatan Asam Amino

 Asam amino di dalam larutan dengan pH netral bersifat dipolar (memiliki

dua muatan)  zwitter ion
 Gugus amina bermuatan positif
 Gugus karboksil bermuatan negatif

 Asam amino di dalam larutan dengan pH asam bermuatan positif (+)

 Gugus amina bermuatan positif
 Gugus karboksil tidak bermuatan

 Asam amino di dalam larutan dengan pH basa bermuatan negatif (-)

 Gugus amina tidak bermuatan
 Gugus karboksil bermuatan negatif
Status ionisasi asam amino berdasarkan pH larutan

Physiological pH (measure of [H+])

12
Struktur 3D protein
- Struktur primer (1o)
- Struktur sekunder (2o)
- Struktur tersier (3o)
- Struktur kuartener (4o)
 14

Overview struktur 3D protein

15
 16

Overview: struktur 3D protein

Struktur primer
 1. Struktur Primer

 Merupakan struktur dasar suatu protein

 Berupa rangkaian linier asam amino

dengan urutan yang ditentukan oleh gen

 Satu asam amino dg asam amino

sebelahnya dihubungkan oleh ikatan
peptida

 Ikatan peptida terbentuk dari reaksi

antara gugus karboksil asam amino 1
dengan gugus amino asam amino 2 
disebut jembatan CO-NH
Urutan asam amino
ditentukan oleh gen

Penomoran dimulai dari

amino terminus, dengan
ekor protein merupakan
karboksi terminus
 20

Overview: struktur 3D protein

Struktur sekunder
 2. Struktur Sekunder

 Struktur sekunder terbentuk karena ikatan hidrogen antara atom O dari

gugus karbonil dengan atom H dari gugus amino

 Beberapa struktur sekunder:

 -Heliks

 b-sheet (Lembaran b)

 Lainnya: b-Turn
 -Heliks
 Merupakan struktur berbentuk batang
berpilin ke kanan

 Gugus CO setiap asam amino membentuk

ikatan hidrogen dg NH asam amino yang
terletak 4 residu di depannya pada untai
polipeptida yang sama (1-5; 2-6; 3-7; dst)

 Dalam satu putaran terdapat 3,6 residu

dengn jarak aksis 1,5 Ao; rotasi 100o;

 Hemoglobin & mioglobin (75% -heliks) Ket:

- Hitam  atom karbon
 -heliks yg berpilin kembali  struktur - Biru  atom hidrogen
kuat & kaku, e.g: benang fibrin & keratin - Merah bergaris  atom oksigen
- Ungu  rantai samping
 b-Sheet
 Merupakan struktur berbentuk
lembaran

 Gugus CO setiap asam amino

membentuk ikatan hidrogen dg NH
asam amino pada rantai polipeptida
yang sama atau berlainan

 Paralel  searah (kedua ujung C dan N

terminus pada arah yang sama)
 Antiparalel  berlawanan arah
 b-Turn

 Terbentuk dari ikatan hidrogen antara

gugus CO residu n dengan NH residu n+3

 Disebut juga putaran tusuk konde (hairpin

loop)
 25

Overview: struktur 3D protein

Struktur tersier
 3. Struktur tersier

 Merupakan bentuk berputar dan

berlipat dari struktur sekunder

 Membentuk struktur 3D yang unik 

1 rantai polipeptida membentuk 1
subunit

 Terbentuk dari:
 Ikatan disulfida (antara 2 atom sulfur
pada 2 residu sistein yang berbeda)
 Ikatan ionik
 Ikatan hidrogen
Jembatan disulfida pada insulin
 28

Overview: struktur 3D protein

Struktur kuartener
 4. Struktur kuartener

 Merupakan bentuk yang paling

kompleks

 Gabungan dari beberapa subunit dan

dapat mengandung senyawa
anorganik (misal: Fe) yang disebut
gugus prostetik

 E.g: hemoglobin terdiri dari

 4 subunit (2 merah dan 2 kuning)
 4 gugus heme
Memprediksi
Struktur
Protein