https://dokumen.

tips/download/link/tugas-pp

1. Mengapa reaksi kimia yang mungkin terjadi secara termodinamis kadang-kadang tidak
terjadi tanpa bantuan enzim?
Reaksi kimia dapat terjadi secara termodinamis tetapi terkadang hal ini tidak disebabkan
karena perbedaan harga Ea. Adanya enzim dapat menurunkan harga Ea, sehingga reaksi
kimia dapat berlangsung.

2. Bagaimana kecepatan reaksi dalam sel dapat ditingkatkan tanpa peningkatan suhu dan
konsentrasi reaktan?
Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau
terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi, enzim menjadi
tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih, enzim akan mengalami
denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Untuk
hewan berdarah dingin, suhu optimal enzim adalah 25° C, sementara suhu optimal hewan
berdarah panas, termasuk manusia, adalah 37° C.
Apabila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan
adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja,
penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzin lebih lanjut. Maka
untuk meningkatkan kecepatan reaksi dalam sel tanpa peningkatan konsentrasi reaktan adalah
dengan meningkatkan konsentrasi enzim.

3. Bagaimana sifat katalis?

1.Katalis meripakan suatu agen kimia yang mengubah kecepatan reaksi tanpa ikut berunah
akibat reaksi tersebut.
2. Katalis tertentu akan berfungsi pada hanya suatu jenis reaksi tertentu saja.
3. Katalis menurunkan batasan energi aktivasi yang dibutuhkan untuk memulai reaksi.

4. Apakah yang dimaksud situs aktif dan bagaimana hubungannya dengan struktur enzim?
Situs aktif adalah situs yang secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan
interaksi antara enzim dan substrat.
Situs aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya,
yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan

5. Perbandingan model “induced fit” dan “kunci dan anak kunci” pada pengikatan substrat
oleh enzim?

Induced Fit Kunci Anak Kunci

Sisi aktif enzim bersifat fleksibel dalam Sisi aktif enzim mempunyai bentuk
menyesuaikan struktur sesuai dengan tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis
struktur substrat. substrat saja.

Ketika substrat memasuki sisi aktif Substrat yang mempunyai bentuk ruang
enzim, yang sesuai dengan sisi aktif enzim akan
maka enzim akan terinduksi dan berikatan dan membentuk kompleks
kemudian transisi enzim-substrat.
mengubah bentuknya sedikit sehingga
mengakibatkan perubahan sisi aktif
yang
semula tidak cocok menjadi cocok.

Terjadi pengikatan substrat oleh enzim Senyawa transisi yang tidak stabil
yang kemudian substrat diubah mengakibatkan pembentukan produk yang
menjadi
 Senyawa transisi yang tidak stabil
mengakibatkan pembentukan produk
yang produk. berlangsung dengan
sendirinya

produk. berlangsung dengan sendirinya.

6. Bagaimana enzim melakukan katalisis setelah substrat terikat pada enzim?

Enzim bereaksi dengan substrat sementara waktu sehingga membentuk kompleks
enzim substrat.
Katalis enzim pada saat mengikat substrat secara mekanis menggunakan reaksi secara
Subtitusimukelopilic.
7. Apakah yang dimaksud dengan gugus prostetik dan bagaimana gugus prostetik dapat
membantu kerja enzim?
Gugus prostetik adalah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim, dan tidak mudah
lepas dari enzimnya, Contoh : Flavin Adenin Dinukleotida (FAD) adalah gugus prostetik dari
enzim suksinat dehidrogenase. Gugus prostetik berperan dalam memberi kekuatan tambahan
terhadap kerja enzim.

8. Mengapa sel memerlukan beribu-ribu macam enzim untuk dapat berfungsi secara
benar?
Di dalam sel berlangsung bermacam-macam proses reaksi supaya sel tersebut dapat
berfungsi dengan benar. Sedangkan enzim hanya dapat bekerja untuk mengkatalisis reaksi
yang spesifik saja, maka diperlukan bermacam-macam enzim untuk tiap reaksi yang berbeda.

9. Bagaimana caranya suhu dan pH mempengaruhi enzim?

Pada suhu yang lebih tingi, kecepatan molekul substrat meningkat, sehingga pada saat
bertumbukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini memudahkan
terikatnya molekul substrat pada sisi aktif enzim. Aktivitas enzim meningkat dengan
meningkatnya suhu pada titik tertentu.
Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim mempengaruhi bentuk tiga
dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi enzim. Setiap enzim memiliki pH
optimum.

10. Apakah faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi kimia yang dikatalisis oleh
enzim?
Faktor faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim antara
lain :
1. Suhu
2. pH
3. Konsentrasi enzim dan substrat
4. Inhibitor dan Aktivator
11. Pada suatu jumlah enzim tertentu, bagaimana hubungan antara kecepatan reaksi kimia
suatu bahan dengan konsentrasi bahan tersebut?
Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya
peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja,
penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzin lebih lanjut. Kondisi
ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh.

12. Bagaimana hasil pengamatan Michaelis dan Menten?

Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja bolak-balik. Enzim
dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa lain. Enzim juga dapat menyusun
senyawa – senyawa menjadi senyawa tertentu.

13. Apakah yang dimaksud dengan Vmax dan Km?

Vmax dan Km adalah kondisi pada saat konsentrasi substrat mencapai titik jenuh atau
disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum.

14. Apakah kepentingan sel terhadap Vmax dan Km?

Suatu sel memiliki hubungan terhadap Vmax dan Km. Hubungan tersebut bertujuan
untuk menunjukan seberapa kuat pengikatan substrat ke enzim.

15. Apakah yang dimaksud dengan “turnover number” (Kcat)?

Turnover number adalah jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh suatu sisi
aktif dalam waktu per detik.

16. Mengapa perlu digunakan persamaan dan grafik Lineweaver-Burk?

Karena grafik Lineweaver-Burk merupakan gambar grafik timbal balik ganda. Dari
pembalikan kedua sisi persamaan Michaels-Menten akan menghasilkan suatu persamaan
yang menghasilkan suatu garis lurus, y = mx + b

17. Apakah yang membedakan penghambatan enzim secara dapat balik dan penghambatan
enzim tak dapat balik?
Hambatan non-reversible biasanya menyangkut modifikasi atau menjadi tidak aktifnya
satu atau lebih gugusan fungsional enzim tersebut.
Reversibel inhibitor mengikat enzim dengan interaksi non-kovalen seperti
ikatanhidrogen, interaksi hidrofobik dan ikatan ion. Beberapa obligasi yang lemah antara
inhibitor dan situs aktif bergabung untuk menghasilkan kuat dan spesifik mengikat.

18. Apakah yang membedakan penghambatan kompetitif dengan penghambatan bukan

kompetitif?
- Inhibibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang cara kerjanya bersaing dengan
substrat untuk mundapatkan sisi aktif enzim.
- Inhibibitor non-kompetitif adalah molekul penghambat yang cara kerjanya melekatkan
diri pada luar sisi aktif, sehingga bentuk enzim berubah dan sisi aktif tidak dapat berfungsi .

19. Apakah yang dimaksud pengendalian pada tingkat substrat?

Yang dimaksud dari pengendalian pada tingkat substrat adalah agar reaksi dapat
berjalan dengan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan substrat harus sesuai.
Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak, reaksi akan berjalan lambat dan bahkan
ada substrat yang tak terkatalisasi.

20. Bagaimana penghambatan balik mengendalikan aktifitas enzim?

Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan substrat untuk berikatan dengan sisi
aktif enzim. Tetapi sekali terikat tidak dapat diubah oleh enzim tersebut. Penghambat
kompetitif biasanya menyerupai substrat normal pada stuktur 3 dimensinya . Dengan hal ini,
penghambat kompetitif “menipu” enzim untuk berikatan dengannya, sehingga struktur enzim
berubah dan tidak bisa berikatan dengan substrat.

21. Bagaimana perbedaan enzim alosterik dengan enzim biasa?

Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif, yaitu bagian yang
menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila ada senyawa yang
dapat memasuki bagian yang menangkap menghambat, maka enzim menjadi tidak aktif,
senyawa tersebut merupakan penghambat alosterik.
Enzim biasa adalah biomolekul yang berupa protein yang berfungsi katalis dalam
suatu reaksi kimia organic. Memiliki satu sisi aktif sebagai tempat melekatnya substrat yang
kemuadian diubah menjadi produk.
22. Apakah efektor enzim alosterik?
Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat
terjadi secara langsung, dimana efektor mengikat sisi aktif enzim secara langsung ataupun
secara tidak langsung, dimana efektor mengikat protein atau sub unit protein lain yang
berinteraksi dengan enzim alosterik, sehingga mempengaruhi aktivitas katalitiknya.

23. Bagaimana terjadinya pengendalian alosterik?

Suatu enzim alosterik dapat memiliki satu atau lebih efektor positif dan efektor negativ.
Alosterisme merupakan mekanisme yang efektif melalui mana aktifitas enzimatik dapat di
kendalikan untuk menjamin bahwa proses biologi tetap terkondisi di semua waktu untuk
memenuhi kebutuhan metabolic yang segera dari suatu sel .

24. Apakah yang dimaksud kooperatifitas?

Melalui suatu mekanisme yang menyerupai aktivasi alosterik, molekul substrat dapat
merangsang kekuatan katalik enzim. Pengikatan substrat pada enzim akan menginduksi
perubahan bentuk yang menguntungkan tempat aktif. Jika enzim memiliki dua atau lebih
subunit, interaksi dengan satu molekul substrat ini akan memicu terjadinya perubahan
konformasi menguntungkan yang sama pada semua subunit lain enzim tersebut. Mekanisme
ini disebut kooperativitas, yang akan memperbesar respons enzim terhadap substrat.

25. Bagaimana perbedaan antara modifikasi kovalen dengan pengendalian alosterik?

Pengendalian alosterik adalah suatu enzim yang aktivitasnya diatur oleh senyawa
yang berikatan secara reversibel pada bagian yang bukan sisi aktif enzim. Karena berikatan
pada permukaan yang bukan sisi aktif, struktur senyaw tidak harus mirip dengan substrat.
Modifikasi kovalen adalah menambahkan gugus fosfat pada suatu enzim atau biasa
disebut fosforilasi. Adanya fosforilasi enzim ini akan mengubah konformasi (bentuk) dari
permukaan sisi aktif enzim sehingga mampu berfungsi dalam proses katalis. Pengaturan ini
bersifat reversibel, artinya ketika enzim sudah tidak dibutuhkan, fosfat pada enzim dapat
dihilangkan sehingga menyebabkan enzim tersebut inaktif. Contohnya : enzim glikogen
fosforilase.

26. Aktifasi enzim melalui pemotongan proteolitik?

Aktivasi enzim dapat dikendalikan oleh protein pengendali, baik yang meningkatkan
aktivitas atau justru menghambatnya, misalnya protein kalmodulin yang mengendalikan
aktivitas bermacam-macam enzim pada jasad eukariotik. Sifat katalik enzim dapat pula
dipengaruhi oleh modifikasi kovalen, misalnya melalui fosforilasi residu treonin dan tirosin.
Beberapa enzim disintesis dalam bentuk prekursor yang tidak aktif. Prekursor anzim
semacam ini dapat diaktifkan oleh aktivitas proteolitik, misalnya pengaktifan prekursor
tripsinogen dalam pankreas melalui pemotongan ikatan peptida tertentu