BIOKIMIA

“ASAM AMINO”

DOSEN PEMBIMBING: EKA PUTRA RAMDHANI M.Si

DI SUSUN OLEH :

KELOMPOK 6

DEBBY ANDRIANTO (150384204027)

SRI SISMAWATI (150384204044)

NUR ASTI NADIAH SIREGAR (160384204009)

NOVRITA SILFA (160384204033)

IKA PRATAMA (160384204042)

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN
UNIVERSITAS MARITIM RAJA ALI HAJI
2018
1
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kami ucapkan atas kehadirat Allah SWT karena berkat rahmat dan
karunia-Nya kami dapat menyelesaikan penulisan makalah ini. Makalah ini disusun untuk
melengkapi tugas Mata Kuliah Biokimia. Selain itu juga untuk menambah ilmu pengetahuan
kita dalam mata kuliah ini. Makalah ini berisi uraian tentang Asam Amino.
Dan kami ucapkan terima kasih kepada Bapak Eka Putra Ramdhani M.Si selaku dosen
dan pembimbing mata kuliah Kimia Unsur.
Kami menyadari makalah ini masih jauh dari kesempurnaan. Oleh karena itu,
kami mengharapkan saran, kritik, maupun petunjuk dari segala pihak baik Bapak dosen dan
teman-teman untuk kesempurnaan makalah yang penulis sajikan ini. Semoga makalah ini dapat
bermanfaat bagi kita semua.

Tanjungpinang, 19 Februari 2018

Penulis

2
 DAFTAR ISI

Kata Pengantar ........................................................................................................................ 2

Daftar Isi ................................................................................................................................... 3

Bab I .......................................................................................................................................... 4

Latar Belakang ....................................................................................................................... 4

Rumusan Masalah .................................................................................................................. 4

Tujuan..................................................................................................................................... 4

Bab II......................................................................................................................................... 5

a. Pengertian Asam Amino .................................................................................................... 5

b. Struktur-struktur Asam Amino .......................................................................................... 5

c. Reaksi-reaksi Asam Amino................................................................................................ 8

d. Perbandingan Asam Amino ............................................................................................. 10

e. Manfaat Asam Amino ...................................................................................................... 11

Bab III ..................................................................................................................................... 13

Kesimpulan........................................................................................................................... 13

Saran ..................................................................................................................................... 13

Daftar Pustaka ....................................................................................................................... 14

3
 BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat
diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh kita.
Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung dan usus menjadi asam-asam
amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam
amino. Bila ada kelebihan asam amino akan di ubah menjadi asam ketoglutarat yang dapat
masuk kedalam siklus asam sitrat. Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi anabolisme
dan katabolisme. Proses metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar hati. Asam
amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus,
hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi
sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi
gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta
hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat
biologis protein sederhana.

1.2 Rumusan Masalah

Adapun rumusan masalah pada makalah ini yaitu :
a. Apa pengertian dari asam amino?
b. Bagaimana struktur dari asam amino?
c. Bagaimana reaksi-reaksi dari asam amino?
d. Bagaimana perbandingan asam amino?
e. Apa saja manfaat dari asam amino?

1.3 Tujuan
Pada makalah ini, akan dibahas beberapa:
1. Pengertian asam amino
2. Struktur-struktur asam amino
3. Reaksi-reaksi asam amino
4. Perbandingan asam amino
5. Manfaat asam amino

4
 BAB II
ISI
1. Pengertian Asam Amino
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiki gugus fungsional karboksil
(-COOH) dan amina (-NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya
terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil
memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam
amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada
larutan asam.

Gambar 1. Struktur asam amino

Asam amino merupakan komponen utama penyusun protein, yang dibagi dalam dua
kelompok, yaitu asam amino-esensial dan non-esensial. Asam amino esensial tidak dapat
diproduksi dalam tubuh sehingga sering harus ditambahkan dalam bentuk makanan, sedangkan
asam amino non-esensial dapat diproduksi dalam tubuh. Asam amino esensial terdiri dari lysin,
methionin, valin, histidin, fenilalanin, arginin, isoleusin, threonin, leusin, dan triptofan. Asam
amino non-esensial terdiri dari asam aspartat, asam glutamat, alanin, tirosin, sistin, glisin, serin,
prolin, hidroksilin, glutamin, dan hidroksiprolin.
2. Struktur Asam Amino
Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam struktur yang
khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino yang berbeda
secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan
terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatan-
pelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam. Adapun struktur protein meliputi
struktur primer, struktur sekunder,dan struktur tersier.
a. Struktur primer

5
 Gambar 2. Struktur primer dari protein

Pada tahun 1953, Frederick Sanger menentukan urutan asam amino insulin, suatu hormon
protein. Hal ini merupakan peristiwa penting karena pertama kali memperlihatkan dengan tegas
bahwa protein mempunyai urutan asam amino yang tertentu yang tepat. Urutan asam amino
inilah yang kemudian dikenal sebagai struktur primer. Selain itu juga diperlihatkan bahwa
insulin terdiri dari hanya asam amino L yang saling berhubungan melalui ikatan peptida antara
gugus amino- α dan gugus karboksil- α prestasi ini merangsang peneliti lain untuk mempelajari
urutan asam amino berbagai protein. Saat ini telah diketahui urutan asam amino yang lengkap
lebih dari 10.000 protein. Fakta yang menyolok menyatakan bahwa tiap protein mempunyai
urutan asam amino yang khas dengan urutan yang sangat tepat.
Satu unit asam amino dalam rantai polipeptida disebut residu. Rantai polipeptida
mempunyai arah sebab unit penyusun mempunyai ujung yang berbeda, yaitu gugus amino- α
dan gugus karboksil- α . Berdasarkan kesepakatan, ujung amino diletakkan pada awal rantai
polipeptida; berarti urutan asam amino dalam rantai polipeptida ditulis dengan diawali oleh
residu aminoterminal.
Struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear
yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai.
Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil.
Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida. Struktur ini dapat menentukan
urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida.

Gambar 3. Residu asam amino terdapat dalam kotak, rantai dimulai pada ujung amino

b. Struktur sekunder

Pauling dan Corey mempelajari berbagai kemungkinan konformasi polipeptida dengan

membuat model-model molekul. Mereka sangat mentaati hasil pengamatan sudut ikatan dan
jarak pada asam amino dan peptida kecil. Pada tahun 1951, mereka mengemukakan dua
struktur polipeptida yang disebut heliks α dan lembar berlipat β . Struktur ini berhubungan
dengan pengaturan kedudukan ruang residu asam amino dalam urutan linier.
Kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus
=CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder
adalah α-heliks dan β-pleated. Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang
terlilit atau terlipat secara berulang.

6
 Heliks α merupakan struktur berbentuk batang. Rantai polipeptida utama yang bergelung
membentuk bagian dalam batang dan rantai samping mengarah ke luar dari heliks.

Gambar 3. Struktur α-heliks

Pauling dan Corey menemukan corak struktur periodik yang lain yang dinamakan lembar
berlipat β (disebut β sebab merupakan struktur kedua yang mereka temukan sedangkan heliks
α sebagai struktur pertama). Rantai polipeptida yang bersebelahan pada lembar berlipat β dapat
searah (lembar β paralel) atau berlawanan arah (lembar β antiparalel). Misalnya, fibroin sutra
hampir seluruhnya terdiri dari tumpukan lembar β antiparalel. Bagian lembar β seperti ini
merupakan struktur yang berulang pada banyak protein. Sering dijumpai unit struktur yang
terdiri dari dua sampai lima untai lembar β paralel atau antiparalel.

Gambar 4. Struktur sekunder β-pleated

c. Struktur tersier

Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur
sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping
(gugus R) berbagai asam amino. Struktur ini merupakan konformasi tiga dimensi yang
mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat
macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik.

7
Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki
sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan
air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan
luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya

Gambar 5. Struktur tersier dari protein denitrificans cytochrome C550 pada bakteri Paracoccus
denitrificans

3. Reaksi Asam Amino

Asam amino dapat menjalin reaksi pada gugus asam karboksilat atau amino.
a) Reaksi esterifikasi pada gugus karboksilat, dapat dituliskan seperti berikut.

b) Reaksi diasilasi gugus amino menjadi amida.

Kedua jenis reaksi ini bermanfaat dalam modifikasi atau pelindung sementara bagi kedua
gugus tersebut, terutama sewaktu mengendalikan penautan asam amino untuk membentuk
peptida atau protein.
c) Reaksi Ninhidrin
Ninhidrin adalah reagen yang berguna untuk mendeteksi asam amino dan menetapkan
konsentrasinya dalam larutan. Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik.

8
 Bila bereaksi dengan asam amino akan menghasilkan zat warna ungu. Perhatikan reaksi
seperti berikut.

Hanya atom nitrogen dari zat ungu yang berasal dari asam amino, selebihnya terkonversi
menjadi aldehida dan karbondioksida. Jadi, zat warna ungu yang dihasilkan dari asam amino α
dengan gugus amino primer, intensitas warnanya berbanding lurus dengan konsentrasi asam
amino yang ada. Adapun prolina yang mempunyai gugus amino sekunder bereaksi dengan
ninhidrin menghasilkan warna kuning.
d) Ikatan Disulfida
Asam amino dapat membentuk ikatan disulfida (disulfida bond) dengan asam amino yang
lain yaitu ikatan tunggal S – S. Perhatikan terbentuknya ikatan disulfida dari reaksi oksidasi
dua unit sistein berikut.

1. Reaksi pemebentukan garam

Contoh reaksi :

Garam yang terbentuk biasanya akan sedikit larut dalam air

2. Asetilasi
Asam amino dapat menjalani reaksi asetilasi denga mereaksikannya dengan asam asetat
anhidrat, asetil klorida atau asam benzoat. Reaksi umumnya sebagai berikut :

9
 Salah satu contoh reaksi asetilasi adalah rekasi glisin dengan asam benzoat didalam tubuh
hewan yang merupakan proses detoksinasi yang penting. Reaksinya sebagai berikut :

3. Reaksi Van Skyle dengan pereaksi asam nitrit.

Karena bersifat asam, maka asam nitrik (HONO =HNO2) akan bereaksi dengan gugus
amino dari asam amino membentuk asam hidroksi dan membebaskan N2
Reaksinya sebagai berikut :

Reaksi ini utamanya digunakan oleh van skyle untuk menghitung jumlah gugus amino
bebas dalam asam amino, peptida maupun protein.
4. Deaminasi
Gugus amino pada asam amino tahan terhadap hidrolisis tetapi akan dengan mudah
dipisahkan apabila dioksidasi dengan H2O2 atau KMnO4.

4. Perbandingan Asam Amino dan Asam Karboksilat

Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus – NH2 pada atom karbon α dari posisi
gugus – COOH. Asam amino memiliki sifat amfoter dan asam basa Sifat Amfoter dan Asam-
Basa dari Asam Amino Asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam
karboksilat) sekaligus zat ini dapat dianggap sebagai asam dan basa (walaupun pH alaminya
biasanya dipengaruhi oleh gugus – R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik
isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, -NH3+),
sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negative (terdeprotonasi, -COO).

10
 Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan
demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter ion. Zwitter ion dapat diekstrak
dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat
dipolarnya. Jika kristal asam amino dilarutkan di dalam air, molekul ini menjadi ion dipolar,
yang dapat berperan sebagai suatu asam (donor proton), atau sebagai basa (akseptor proton).
Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH
fisologis yang dekat netral (Lehninger, 1975) Asam amino mempunyai momen dipol yang
besar dan ia juga kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat dan
kurang basa dibandingkan sebagian besar amina sebab asam amino mempunyai gugus
karboksilat yang bersifat asam dan satu gugus amino yang bersifat basa.
Asam amino di dalam air akan membentuk ion dipol atau zwitter ion atau ion amfoter
dimana gugus karboksilat dan gugus amina akan kehilangan satu protonnya sehingga
membentuk ion karboksilat dan ion amonium.
Tabel perbedaan asam amino asam karboksilat
No Asam amino Asam karboksilat
1. Senyawa dengan molekul yang Asam karboksilat dapat memiliki lebih dari satu
mengandung gugus fungsional gugus fungsional.
amino maupun karboksil.
2 Bermuatan positif ( terprotonasi- Bermuatan negatif ( terdeprotonasi –COO)
NH3+)
3 Bersifat basa Bersifat asam
4 Memiliki momen dipol yang besar Memiliki momen dipol yang kecil
5 Struktur asam amino Struktur asam karboksilat

5. Manfaat Asam Amino

Dalam teknologi pangan asam amino ada yang menguntungkan tetapi juga ada yang
kurang menguntungkan.
Manfaat Asam Amino Secara Umum
1. Zat pembangun dan pengatur
2. Sumber energi
3. Sumber asam amino yang mengandung unsur
1) Asam amino yang menguntungkan.
Contoh asam amino yang menguntungkan adalah dtriptofan yang mempunyai rasa manis
35 kali kemanisan sukrosa, sehingga dapat dijadikan sebagai bahan pemanis. Contoh lainnya

11
adalah asam glutamat yang sangat penting peranannya dalam pengolahan makanan karena
dapat menimbulkan rasa yang lezat. Dalam kehidupan sehari-hari dikenal monosodium
glutamat, di mana gugus glutamat akan bergabung dengan senyawa lain sehingga
menghasilkan rasa enak.
2) Asam amino yang merugikan.
Contoh putih telur (albumen) yang mengandung avidin dan mukadin, di mana asam amino
tersebut dapat mengikat biotin (sejenis vitamin B), sehingga biotin tidak dapat diserap oleh
tubuh.

12
 BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Asam amino merupakan senyawaan dengan molekul yang mengandung gugus fungsional
amino (–NH2) maupun karboksil (–CO2H). Asam amino diperoleh dengan menghidrolisis
protein, dan ditemukan 20 asam amino. Asam amino ini dibedakan menjadi asam amino
esensial dan asam amino nonesensial.
Asam amino esensial merupakan asam amino yang sangat penting untuk tubuh tetapi tubuh
tidak dapat membuat sendiri. Oleh karena itu, harus diperoleh dari luar yaitu dari makanan.
Adapun struktur protein meliputi struktur primer, struktur sekunder,dan struktur tersier.
Contoh asam amino yang menguntungkan adalah dtriptofan yang mempunyai rasa manis
35 kali kemanisan sukrosa, sehingga dapat dijadikan sebagai bahan pemanis. Contoh asam
amino yang merugikan yaitu putih telur (albumen) yang mengandung avidin dan mukadin, di
mana asam amino tersebut dapat mengikat biotin (sejenis vitamin B), sehingga biotin tidak
dapat diserap oleh tubuh.

3.2 Saran
Sebagai mahasiswa kimia, khususnya calon guru, kita harus mengkaji tentang asam
amino yang terdapat di dalam makhluk hidup, sehingga kita dapat mempelajari dan mengetahui
apa itu asam amino dengan baik dan benar.

13
DAFTAR PUSTAKA

14