Pengertian Metabolisme

Metabolisme adalah suatu proses kimiawi yang terjadi dalam tubuh makhluk hidup. Proses
metabolisme adalah pertukaran zat atau organisme dengan lingkungannya. Istilah Metabolisme
berasal dari bahasa Yunani, yaitu dari kata metabole yang berarti perubahan. Sehingga dapat
dikatakan bahwa metabolisme adalah makhluk hidup mendapat, mengolah dan mengubah suatu
zat melalui proses kimiawi untuk mempertahankan hidupnya.
http://www.artikelsiana.com/2015/06/pengertian-metabolisme-proses-metabolisme.html

MACAM – MACAM JENIS METABOLISME

Metabolisme secara umum terbagi atas 2 yaitu katabolisme dan anabolisme yang pastinya
memiliki tugas atau perannya masing-masing. Untuk lebih jelasnya, perhatikan poin berikut ;

1. Katabolisme
Katabolisme merupakan reaksi penguraian senyawa yang kompleks menjadi senyawa yang lebih
sederhana dengan bantuan enzim. Contohnya yaitu respirasi yang merupakan proses penguraian
bahan makanan yang menghasilkan energi. Berdasarkan kebutuhan akan O2, terdapat respirasi
aerobik (C6H12O6 + 6O2  6H2O + 6CO2 + 675 kkal) dan anaerobik (C6H12O6  2C2H5OH +
2CO2 + 21 kkal). Berikut gambar proses respirasi aerobic:
Katabolisme karbohidrat contohnya seperti respirasi dengan glukosa sebagai bahan baku yang
diuraikan menjadi CO2 dan H2O serta menghasilkan energi.

Dalam respirasi aerobik terjadi beberapa proses yaitu glikolisis (penguraian satu molekul glukosa
menjadi asam purivat, NADH dan ATP), siklus krebs (perubahan asetil KoA menjadi asam
sitrat), Transportasi electron (elektron dan H+ dari NADH dan FADH2 dibawa dari substrat satu
ke substrat yang lain).

Respirasi anaerobik adalah reaksi karbohidrat untuk mendapatkan energi tanpa menggunakan O2.
Reaksi ini terjasi pada jaringan yang kekurangan O2, akar tumbuhan yang terendam air, biji tebal
yang sulit ditembus O2, sel ragi dan bakteri anaerobik. Fermentasi juga termasuk dalam respirasi
anaerobik. Sering kali diistilahkan proses penguraian zat oleh mikroorganisme pengurai
menggunakan enzim-enzim yang ada di dalam sel.

Fermentasi sebagai perubahan enzimatik dari substansi organik oleh mikroorganismee untuk
menghasilkan produk-produk organik yang lebih sederhana.

Katabolisme lemak memiliki reaksi sederhana yaitu Trigliserida + 3H2O --- gliserol + 3 asam
lemak

Juga katabolisme protein yang mengurai protein menjadi asam amino. Asam amino diubah
menjadi asam piruvat dan asetil KoA. Gugus amino yang dilepas dari asam amino dibawa ke hati
untuk diubah menjadi amonia (NH3) dan dibuang lewat urin.

2. Anabolisme
Anabolisme merupakan reaksi penyususnan zat yang berlangsung di dalam sel. Anabolisme
memiliki beberapa jenis yaitu :

Anabolisme karbohidrat yang termasuk proses fotosintesis, siklus Calvin (proses penggunaan
ATP dan NADPH untuk mengubah CO2 menjadi gula), kemosintesis (penyusunan bahan organic
dengan menggunakan energi dari pemecahan senyawa kimia.
 ANABOLISME (FOTOSISTETIS)

ANABOLISME (SIKLUS CALVIN)

Anabolisme lemak yang juga disebut lipogenesis yang terjadi di dalam sitoplasma yang memiliki
enzim kompleks yaitu asam lemak sitetase. Lemak dapat disintesis dari protein dan karbohidrat.
Sintesis lemak biasanya berlangsung di rektikulum endoplasma.
Anabolisme protein yang tersusun atas senyawa asam amino. Penyusun gugus amino –NH2 pada
suatu substrat disebut aminasi. Ada dua cara sintesi protein yaitu, reaksi animasi reduksi dan
reaksi transaminasi.
Reaksi aminasi reduksi, diantaranya:

 aminasi dari asam oksaloasetat akan menghasilkan asam aspartat

 aminasi dari asam piruvat akan menghasilkan alanin.

Reaksi transaminasi, diantaranya :

 Reaksi yang melibatkan satu gugus amino dari satu asam amino ke suatu asam α-
ketoglutamat dan asam amino baru.

http://www.ilmudasar.com/2016/10/Pengertian-Fungsi-Proses-Jenis-Metabolisme-
Adalah.html
Metabolisme karbohidrat
Karbohidrat adalah senyawa yang terdiri dari unsur karbon, hidrogen dan oksigen. Jumlah atom
karbonnya bisa bervariasi. Hampir sebagian besar organisme memperoleh sebagian besar energi
untuk menunjang kehidupannya dari karbohidrat. Secara umum, karbohidrat atau sakarida
(berasal dari bahasa Yunani yang artinya ‘gula’) dibagi menjadi 2 jenis, yaitu:

2. karbohidrat sederhana
2. Karbohidrat kompleks

Yang membedakan satu karbohidrat dengan karbohidrat lainnya adalah jumlah unit gula yang
terkandung molekul tersebut dan bagaimana unit-unit itu tertaut bersama.

 Karbohidrat sederhana

Karbohidrat Sederhana yaitu karbohidrat yang terdiri dari satu unit gula (monosakarida) atau unit
gula dobel (disakarida). Karbohidrat dengan satu unit gula disebut gula sederhana atau
monosakarida (mono = satu; sakarida = gula). Contoh dari monosakarida ini adalah fruktosa
(gula buah) dan glukosa (gula darah), gula yang diproduksi ketika tubuh mencerna karbohidrat,
dan galaktosa, gula yang diperoleh dari mencerna laktosa (gula susu). Karbohidrat dengan dua
unit gula disebut disakarida (di = dua). Contoh dari disakarida ini adalah sukrosa (gula dapur)
yang terbuat dari satu unit fruktosa dan satu unit glukosa. (Baca: Homeostasis Glukosa Dalam
Darah Manusia)

 Karbohidrat kompleks

Karbohidrat kompleks yaitu karbohidrat yang terdiri dari 3 unit gula atau lebih dan tertaut dalam
rantai. Karbohidrat yang terdiri dari 3 sampai 10 unit gula disebut oligosakarida (oligo =
beberapa), sedangkan karbohidrat yang terdiri dari banyak unit gula disebut polisakarida (poli =
banyak). Pada bakteri, karbohidrat kompleks ini dicerna oleh enzim untuk menghasilkan gula
sederhana. Contohnya adalah pati dan selulosa, yaitu suatu polimer (rantai atom yang panjang)
unit glukosa yang dipecah menjadi glukosa sederhana.
Karbohidrat adalah bahan bakar jangka pendek yang baik untuk organisme uniseluler, karena
karbohidrat lebih sederhana untuk dimetabolisme oleh tubuh dari pada lemak atau asam amino
(komponen protein). Karbohidrat biasanya disimpan dalam molekul glukosa polimer panjang
atau sebagai penyimpanan energi.

Pada umumnya, semua karbohidrat mempunyai rumus umum CnH2nOn, seperti contohnya, rumus
molekul glukosa yaitu C6H12O6. Monosakarida-monosakarida (gula sederhana) bisa terikat
bersama untuk membentuk disakarida seperti sukrosa dan polisakarida seperti pati dan selulosa.

Macam-Macam Metabolisme Karbohidrat

Sel hidup, termasuk di dalamnya organel-organel sel, adalah ‘mesin organik’ yang beraktivitas
tidak ada henti-hentinya. Seperti contohnya, organel sel yang berkerja-sama dan saling
berkoordinasi dengan baik untuk menjaga suatu organisme tetap berfungsi. Untuk menjaga
‘kehidupannya’, setiap sel sangat bergantung pada reaksi-reaksi biokimia yang terjadi dan
karbohidrat adalah sumber energi penting yang menggerakan reaksi-reaksi ini.

Metabolisme adalah reaksi kimia yang terorganisir, dan terkoordinasi dengan baik yang terjadi
dalam sel. Proses metabolisme ini mempunyai jalur (metabolic pathway) yang terdiri dari jalur
katabolisme (merombak molekul), jalur anabolisme (menyusun molekul), dan jalur amfibolik
(yang melibatkan katabolisme dan anabolisme). Berikut ini adalah macam-macam metabolisme
karbohidrat yang terjadi dalam tubuh organisme. (Baca: Jenis jenis Enzim)

1. Glikolisis

Glikolisis terjadi dihampir bagian setiap sel hidup. Reaksi ini dipercaya sebagai jalur biokimia
tertua yang terjadi di organisme. Glikolisis ini juga bisa terjadi secara anaerobik, yang artinya
proses ini sudah terjadi dalam bakteri prokariotik saat Bumi masih mempunyai atmosfer yang
miskin oksigen (pra-eukariotik).

Glikolisis didefinisikan sebagai reaksi berantai mengkonversi glukosa atau glikogen menjadi
piruvat atau laktat, dengan produksi energi ATP (Adenosine Triphospate, bentuk energi yang
paling umum digunakan oleh sel).
Glukosa + 2 NAD plus + 2 ADP + 2 P —> 2 pyruvate + 2 NADH + 2 ATP + 2H2O + 2H plus

Glikolisis terjadi dalam sitosol sel, dan bisa dibagi menjadi 2 fase: fase membutuhkan-energi
dan fase melepaskan-energi.

 Fase membutuhkan energi

Pada fase ini, molekul glukosa disusun kembali, dan 2 kelompok fosfat terikat pada glukosa ini.
Kelompok fosfat ini kemudian membuat gula ‘modifikasi’ yang tidak stabil (fruktosa-1,6-
bisfosfat), memungkinkan gula ‘modifikasi’ ini terbagi menjadi dua dan membentuk gula
glyceraldehyde-3-phospate. Karena fosfat yang digunakan pada langkah ini berasal dari ATP
(adenosine trifosfat), maka 2 molekul ATP digunakan. Fase ini sering disebut juga fase
‘investasi’ energi, karena menggunakan energi (ATP) untuk menjalankan prosesnya.

 Fase melepaskan energi

Pada fase ini, setiap gula glyceraldehyde-3-phospate dikonversi menjadi piruvat, melalui
beberapa reaksi. Reaksi ini membuat 2 molekul ATP dan 1 molekul NADH. Karena fase ini
terjadi dua kali, maka proses ini membuat 3 ATP dan 2 NADH secara keseluruhan.

Katalisator yang memicu raksi pada Glikolisis dilakukan oleh enzimnya sendiri, salah satunya
adalah enzim phosphofurctokinase, yang mengkatalisasi pembentukan molekul gula 2 fosfat
(fructose-1,6-bisphospate). Phosphofructokinase ini mempercepat atau memperlambat proses
glikolisis sebagai respon dari kebutuhan sel akan energi.

Intinya, Glikolisis mengubah molekul glukosa (6 karbon) menjadi molekul piruvat (3 karbon).
Produk bersih dari proses ini adalah 2 molekul ATP (4 ATP diproduksi menggunakan 2 ATP)
dan 2 molekul NADH.

2. Glikogenesis dan Glikogenolisis

Glukosa merupakan sumber bahan bagi proses glikolisis, karena glukosa terdapat dalam jumlah
banyak bila dibandingkan dengan monosakarida lain. Oleh karena itu, bila jumlah glukosa yang
diperoleh dari makanan terlalu berlebih, maka glukosa akan disimpan dengan jalan diubah
menjadi glikogen dalam hati dan jaringan otot. Proses sintesis glikogen dari glukosa ini disebut
glikogenesis. Konsentrasi glukosa dalam darah manusia normal ialah antara 80 dan 100 mg/100
ml. Setelah makan makanan sumber karbohidrat, konsentrasi glukosa darah dapat naik hingga
120-130 mg/100 ml, kemudian turun menjadi normal lagi. Dalam keadaan berpuasa konsentrasi
glukosa darah turun hingga 60-70 mg/100 ml.

Glikogenolisis merupakan proses pemecahan glikogen menjadi glukosa yang terjadi terutama di hati dan otot.
Glikogen atau gula otot merupakan cadangan makanan hewan yang tersusun atas molekul glukosa yang
disatukan dengan ikatan α 1-4 glikosidik (untuk rantai lurus), dan ikatan α 1-6 glikosidik untuk titik cabang.
Glikogen merupakan polisakarida yang memiliki banyak sekali percabangan, hal tersebut diperlukan agar
glikogen dapat disimpan dengan maksimal di dalam sel.

Glikogen akan dipecah apabila kadar gula dalam darah rendah dan ketika sedang berolahraga. Glikogenolisis
dipicu oleh kerja hormon adrenalin dan glukagon, berkebalikan dengan insulin yang akan mempengaruhi
pembentukan glikogen melalui glikogenesis. Proses pemecahan glikogen melibatkan 3 jenis enzim yaitu
glikogen fosforilase, transferase, dan debranching enzyme.

3. Glukoneogenesis

glukoneogenesis adalah sintesis glukosa dari senyawa bukan karbohidrat, misalnya asam laktat dan beberapa
asam amino. Proses glukoneogenesis berlangsung terutama dalam hati. Glukoneogenesis mempunyai banyak
enzim yang sama dengan glikolisis, tetapi demi alasan termodinamika dan pengaturan, glukoneogenesis
bukan kebalikan dari proses glikolisis karena ada tiga tahap reaksi dalam glikolisis yang tidak reversibel,
artinya diperlukan enzim lain untuk reaksi kebalikannya.

glukokinase
1. Glukosa + ATP Glukosa-6-fosfat + ADP

fosfofruktokinase
2. Fruktosa-6-fosfat + ATP fruktosa-1,6-difosfat + ADP

piruvatkinase
3. Fosfenol piruvat + ADP asam piruvat + ATP

Poedijiadi, Anna. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta:Universitas Indonesia (UI-Press)

4. Siklus Asam Sitrat

Siklus asam sitrat, atau siklus asam trikarboksilat, atau siklus Krebs adalah pusat pengendali
dalam respirasi seluler. Siklus ini terjadi setelah Glikolisis dan menggunakan acetyl coenzim A
(CoA), dibuat dari oksidasi piruvat, sebagai bahan awalnya. (Baca: Siklus Krebs)

Tahap awal dari siklus ini adalah, acetyl CoA bergabung dengan molekul penerima oksaloasetat
(4 karbon) untuk membentuk molekul sitrat (6 karbon). Kemudian, molekul sitrat ini melepaskan
2 karbonnya dalam bentuk karbon dioksida dan memproduksi molekul NADH. Enzim yang
mengkatalisasi reaksi ini adalah kunci utama dalam mengatur siklus asam sitrat, mempercepat
atau memperlambat reaksi berdasarkan kebutuhan energi sel. (Baca: Fungsi Enzim Tripsin)

Selanjutnya, molekul 4 karbon yang tersisa mengalami reaksi-reaksi tambahan, pertama

membuat molekul ATP, kemudian mereduksi pembawa elektron FAD (Flavin adenine
dinucleotide) menjadi FADH2, dan akhirnya menghasilkan NADH lagi. Himpunan reaksi-reaksi
ini menghasilkan kembali molekul awal, oksaloasetat, agar siklus ini bisa mengulang kembali.

Secara keseluruhan, satu putaran siklus asam sitrat melepaskan 2 molekul karbon dioksida dan
memproduksi 3 NADH, 1 FADH2, dan 1 ATP. Karena pada Glikolisis, ada 2 piruvat yang
dihasilkan, maka siklus asam sitrat terjadi dua kali untuk setiap molekul glukosa.

5. Jalur Fosfat Pentosa

Jalur fosfat pentosa atau pentose phosphate pathway adalah jalur metabolik yang berjalan secara
pararel dengan Glikolisis. Jika produk dari Glikolisis diolah kembali melalui respirasi seluler
untuk memproduksi energi, ada juga cabang alternatif dari Glikolisis untuk memproduksi gula
yang menyusun DNA dan RNA. Jalur yang disebut Jalur Fosfat Pentosa ini unik karena tidak ada
energi dalam bentuk ATP yang diproduksi dan digunakan dalam jalur ini. (Baca: Peran DNA dan
RNA dalam Sintesa Protein)

Sama seperti proses lainnya dalam respirasi seluler, molekul yang melalui jalur fosfat pentosa ini
kebanyakan terbuat dari karbon. Cara mudah untuk memahami jalur ini adalah dengan mengikuti
karbonnya.
Pemecahan glukosa pada Glikolisis menghasilkan molekul 6 karbon yang dibutuhkan dalam
proses jalur fosfat pentosa. Pada langkah pertama glikolisis, glukosa diubah oleh kelompok
fosfat untuk menghasilkan glukosa-6-fosfat. Jalur fosfat pentosa ini bisa menggunakan molekul
glukosa 6-fosfat yang dihasilkan oleh Glikolisis atau metode lainnya.

Jalur Fosfat Pentosa ini dibagi menjadi 2 fase, yaitu fase oksidatif dan fase non oksidatif. Kata
‘oksidatif’ berasal dari kata ‘oksidasi’, oksidasi adalah pemecahan molekul ketika molekul itu
kehilangan setidaknya satu elektronnya.

 Fase oksidatif

Dalam fase ini, 2 molekul NADP+ direduksi menjadi NADH, memanfaatkan energi dari
perngubahan glukosa-fosfat menjadi ribulosa-5-fosfat. Reaksi keseluruhan untuk proses ini
adalah:

Glukosa-6-fosfat + 2 NADP+ + H2O —> Ribulose 5-fosfat + 2 NADPH + 2 H+ + CO2.

 Fase non-oksidatif

fase non oksidatif ini reversibel (bisa dibalik). Hal ini memungkinkan molekul-molekul yang
berbeda untuk masuk ke jalur fosfat pentosa di area-area yang berbeda pada fase non-oksidatif
dan bisa ditransformasikan sampai molekul pertama dari fase non-oksidatif (ribulose-5-fosfat).
Ribulose-5-fosfat ini adalah prekursor dari gula yang menyusun DNA dan RNA, dan juga
produk dari fase oksidatif. (Baca: Perbedaan DNA dan RNA)

https://dosenbiologi.com/biokimia/metabolisme-karbohidrat
A. PENGERTIAN ENZIM

Enzim adalah sebuah biomolekul yang berupa protein dan berbentuk bulat. Enzim terdiri dari
satu atau lebih rantai polipeptida. Enzim ini akan mengubah senyawa dan mempercepat proses
reaksi dengan mengubah molekul awal yang dikenali dan diikat secara spesifik oleh enzim
(substrat) menjadi molekul lain (produk). Kemampuan enzim untuk mengaktifkan senyawa lain
dengan cara spesifik disebut dengan biokatalisator.

Ikatan enzim dengan substrat adalah sebuah ikatan yang spesifik, jadi hanya enzim-enzim
tertentu yang dapat mengikat substrat tertentu. Setelah itu barulah substrat tersebut aktif dan
barulah terbentuk perubahan kimiawi.

B. FUNGSI ENZIM

Fungsi Enzim adalah sebagai katalisator yang mempercepat terjadinya laju sebuah reaksi.
Didalam tubuh manusia, enzim berfungsi untuk memperlancar proses pencernaan. Dimulai dari :
1. Mulut

 Enzim Amilase, terdapat didalam saliva (air ludah), dihasilkan oleh kelenjar parotis
(kelenjar ludah) dan pankreas. Fungsi untuk mengubah amilum menjadi maltosa (molekul
yang lebih sederhana). Contohnya jika kita makan nasi dan mengunyahnya selama 3 menit
atau lebih, maka kita akan merasakan rasa manis. Hal tersebut terjadi karena ada efek dari
enzim amilase

2. Lambung

 Enzim Renin, terdapat didalam lambung, kerjanya dibantu oleh HCl (asam) lambung.
Fungsi untuk mengubah kaseinogen menjadi kasein.
  Enzim Pepsin, terdapat didalam lambung, kerjanya dibantu oleh HCl (asam) lambung.
Fungsi untuk mengubah protein menjadi pepton, proteosa dan polipeptida.
 Enzim Lipase, berfungsi dalam mengubah trigliserida menjadi asam lemak

3. Usus Halus

 Enzim Laktase, fungsi mengubah laktosa menjadi galaktosa dan glukosa

 Enzim Maltase, fungsi mengubah maltosa (hasil dari kerja Amilase disaliva) menjadi
glukosa
 Enzim Lipase, fungsi mengubah lemak menjadi gliserol dan asam lemak
 Enzim Enterokinase, fungsi mengubah tripsinogen menjadi tripsin
 Enzim Peptidase, fungsi mengubah polipeptida (hasil dari kerja Tripsin dipankreas)
menjadi asam amino (protein yang diserap kedalam darah)
 Enzim Sukrase, fungsi mengubah sukrosa (diperoleh dari konsumsi buah-buahan seperti
tebu dll) menjadi fruktosa dan glukosa

4. Pankreas

 Enzim Tripsin, fungsi mengubah protein menjadi polipeptida

 Enzim Lipase, fungsi mengubah lemak menjadi asam lemak dan gliserol (agar dapat
dicerna)
 Enzim Amilase, fungsi mengubah amilum menjadi maltosa atau disakarida
 Enzim Karbohidrase, fungsi mencerna amilum menjadi maltosa
C. SIFAT ENZIM

 Enzim hanya disintesis oleh sel dan juga di dalam sel

 Enzim ini mempunyai tempat khusus di dalam sel, misalnya enzim pada siklus Krebs
terletak didalam matriks ekstraseluler, sedangkan enzim pada proses glikolisis terletak
pada sitoplasma sel

 Enzim hanya akan di produksi atau di sintesis jika sel mempunyaui gen untuk enzim
tersebut
 Suhu enzim adalah sama dengan sel, kecepatan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim
meningkat seiring dengan peningkatan suhu. Pada suhu yang terlalu tinggi enzim akan
mengalami denaturasi. Sedangkan pada suhu 0 derjat celsius, enzim menjadi tidak aktif.
 Tingkat keasaman enzim pada lingkungan sekitarnya adalah netral (tidak asam maupun
basa). Pada saat pH terlalu asam maupun terlalu basa, enzim menjadi kurang aktif.
 Semakin tinggi konsentrasi enzim, maka reaksi akan meningkat hingga batas-batas
tertentu
 Kecepatan laju reaksi akan meningkat bila konsentrasi subtrat meningkat pula
 Enzim sangat spesifik akan ikatannya terhadap molekul
 Enzim tidak mengubah suatu tetapan proses reaksi, akan tetapi hanya mempercepat
tercapainya tetapan tersebut
 Enzim dapat mempercepat proses laju reaksi 107 - 1013 kali
 Enzim mempunyai sifat biokatalisator. Katalis yaitu kemampuan memindahkan atau
membawa suatu senyawa/molekul ke keadaan yang lain

Secara umum, enzim mempunyai empat sifat khas, yang mana sesuatu dapat disebut
dengan enzim jika mempunyai empat sifat berikut ini, yang terdiri dari :
1. Protein
Segala sifat protein adalah sama dengan enzim, akan tetapi sifat enzim tidak berlaku
untuk protein. Oleh karena itu hampir lebih dari separuh jumlah protein didalam sel
merupakan enzim.
2. Katalis
Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi, dengan tanpa ikut
bereaksi. Aktivitas enzim dapat di atur. Enzim mampu meningkatkan laju reaksi pada
kondisi yang biasa, yaitu dari tekanan, suhu, dan pH. Tingkat katalisasi yang diberikan
oleh enzim juga lebih tinggi dibanding katalis biasa dalam segi peningkatan laju
reaksinya.
3. Aktif
Molekul yang awalnya hanyalah substrat diaktifkan menjadi produk oleh enzim.
Molekul yang teraktivasi ini akan mengalami kenaikan dalam segi energi kinetiknya.
4. Spesifik
Enzim tertentu hanya bisa mengikat substrat tertentu (spesifik) pula, sehingga
barulah terjadi pengaktifan substrat dan perubahan kimiawi pun terjadi pada molekul atau
senyawa yang diikat.
D. STRUKTUR ENZIM
Enzim disebut juga dengan Holoenzim, yang terbagi menjadi dua, yaitu apoenzim dan
kofaktor.
Apoenzim merupakan penyusun utama enzim, yaitu bagian enzim aktif yang terdiri atas
protein yang bersifat tidak stabil dan mudah berubah. Sehingga dibutuhkan kofaktor untuk
menjaga fungsi enzim tetap normal. Kofaktor merupakan sebuah komponen berupa molekul
yang bersifat nonprotein. Kofaktor bisa mempunyai ikatan yang kuat maupun lemah terhadap
protein enzim. Jika kofaktor mempunyai ikatan yang kuat dengan protein enzim, maka
disebut dengan prostetik. Jika kofaktor terdiri atas molekul organik nonprotein yang terikat
secara tidak kuat/renggang terhadap protein enzim, maka disebut dengan koenzim.

Kofaktor terbagi menjadi dua lagi, yaitu molekul organik dan non-organik. Molekul
organik (koenzim) contohnya adalah Vitamin. Sedangkan molekul non-organik (ion logam)
contohnya adalah Fe+2, Mn+2

Akan tetapi, penting untuk diketahui, bahwa tidak semua enzim memiliki struktur yang
lengkap (memiliki apoenzim dan kofaktornya). Contohnya saja seperti enzim ribonuklease
pankreas yang hanya terdiri atas polipeptida saja, dan tidak mengandung gugus kimiawi lain.

STRUKTUR ENZIM
E. MACAM MACAM JENIS ENZIM
1. Berdasarkan tempat enzim bekerja, yaitu :

 Endoenzim (enzim intraseluler) : merupakan enzim yang kerjanya di dalam sel

 Eksoenzim (enzim ekstraseluler) : merupakan enzim yang kerjanya di luar sel

2. Berdasarkan cara terbentuknya, yaitu :

 Enzim konstitutif : yaitu enzim yang jumlahnya dipengaruhi oleh kadar molekul
awalnya (substrat). Contohnya adalah enzim amilase yang terdapat pada saliva.
 Enzim adaptif : yaitu enzim yang pembentukannya distimulasi oleh adanya substrat,
misalnya enzim β-galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di
dalam medium yang mengandung laktosa.

3. Berdasarkan proses metabolismenya, yaitu :

 Enzim katalase : merupakan enzim yang bersifat antioksidan pada makhluk hidup akibat
fungsinya yang membantu mengubah hidrogen peroksida (H2O2) yang berasal dari
respirasi (pernafasan) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2). Hal ini dilakukan oleh tubuh
melalui enzim katalase karena H2O2 bahaya bagi tubuh karena mudah bereaksi
(oksidator kuat) dan bersifat korosif.
 Enzim oksidase : merupakan enzim yang fungsinya untuk mempercepat penggabungan
ikatan oksigen (O2) pada substrat tertentu yang spesifik dengan mengkatalisis transfer
elektron, dan pada waktu yang bersamaan, oksigen tersebut juga direduksikan menjadi air
(H2O).
 Enzim karbosilase : merupakan enzim yang fungsinya untuk mengubah asam organik
dengan cara bolak balik. Seperti enzim karbosilase piruvat yang mengkatalisis proses
karboksilasi asam piruvat menjadi oksaloasetat. Pada keadaan kekurangan oksigen pada
tubuh, asam piruvat dipecah secara anaerob menghasilkan asam laktat pada manusia dan
hewan, menjadi etanol pada tumbuhan. Penumpukan asam laktat ini akan menyebabkan
terjadinya keletihan atau kelelahan yang bermakna pada seseorang.
  Enzim hidrase : merupakan enzim yang fungsinya untuk menambah atau mengurangi
air (H2O) dari senyawa spesifik tertentu, dengan tidak menyebabkan terurainya senyawa
tersebut. Contoh enzim hidrase seperti akonitase, enolase, dan fumarase
 Enzim dehydrogenase : merupakan enzim yang fungsinya memindahkan hidrogen dari
suata molekul/zat ke zat lainnya. Dengan begitu, enzim ini dapat membantu untuk
melangsungkan proses oksidasi didalam sel-sel hidup.
 Enzim desmolase : merupakan enzim oksidase dan reduktase yang fungsinya membantu
penggabungan atau pemindahan ikatan karbon, dan pemutusan ikatan-ikatan C-C, C-N.
Seperti enzim aldolase yang diubah dalam pemecahan fruktosa menjadi gliseraldehid dan
dehidroksiaseton.
 Enzim transphoforilase : merupakan enzim yang fungsinya memindahkan H3PO4 dari
suatu molekul/zat ke molekul lainnya dibantu oleh ion magnesium (Mg2+).
 Enzim peroksida : merupakan enzim oksireduktase yang terdiri atas protein heme yang
terdapat pada organisme prokariotik dan eukariotik. Fungsinya mengkatalisis proses
oksidase substrat organik dengan H2O2, dan mereduksinya menjadi H2O.

4. Berdasarkan proses reaksi yang dikatalisis, yaitu :

a. Karbohidrase
Enzim karbohidrase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan karbohidrat.
Enzim ini terutama terdapat disaliva (air ludah) dan usus halus.
Contoh dari enzim ini adalah enzim selulose, amilase, pektinase, maltose, sukrose,
laktose. (fungsi nya sudah dibahas diatas)

b. Protease
Enzim protease disebut juga dengan proteinase, proteolitik atau peptidase. Merupakan
enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan rantai protein didalam tubuh, sehingga
protein yang masuk melalui makanan dapat menjadi molekul yang lebih sederhana
diserap kedalam pembuluh darah dan dibawa ke sirkulasi menuju seluruh tubuh. Enzim
protease ini terutama terdapat di lambung dan di usus halus.
Contoh dari enzim ini adalah enzim pepsin, renin, tripsin, enterokinase, peptidase, dan
gelatinase.
 c. Esterase
Enzim esterase merupakan sebuah enzim yang fungsinya mengkatalisis pemecahan
rantai ester, terutama yang ditemukan di dalam asam nukleat dan juga lipid (lemak)
Contoh dari enzim esterase adalah enzim lipase, dan fosfatase.

https://www.softilmu.com/2015/12/Pengertian-Fungsi-Struktur-Sifat-Macam-Macam-Jenis-ENZIM-
Adalah.html
Enzim dan Koenzim

1. Pengartian Enzim dan Koenzim

a. Pengartian Enzim
Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk
hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh
makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi
Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan
dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat
berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim
yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun
atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun
dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

b. Pengertian Koenzim
Pengertian dan definisi Koenzim. Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul
organik kecil yang merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan
fosfat, larut dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim.
Koenzim yang membentuk ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun non kovalen
dengan apoenzim di sebut gugus prostetik.
2. SIFAT ENZIM

 Enzim hanya disintesis oleh sel dan juga di dalam sel

 Enzim ini mempunyai tempat khusus di dalam sel, misalnya enzim pada siklus Krebs
terletak didalam matriks ekstraseluler, sedangkan enzim pada proses glikolisis terletak
pada sitoplasma sel

 Enzim hanya akan di produksi atau di sintesis jika sel mempunyaui gen untuk enzim
tersebut
 Suhu enzim adalah sama dengan sel, kecepatan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim
meningkat seiring dengan peningkatan suhu. Pada suhu yang terlalu tinggi enzim akan
mengalami denaturasi. Sedangkan pada suhu 0 derjat celsius, enzim menjadi tidak aktif.
 Tingkat keasaman enzim pada lingkungan sekitarnya adalah netral (tidak asam maupun
basa). Pada saat pH terlalu asam maupun terlalu basa, enzim menjadi kurang aktif.
 Semakin tinggi konsentrasi enzim, maka reaksi akan meningkat hingga batas-batas
tertentu
 Kecepatan laju reaksi akan meningkat bila konsentrasi subtrat meningkat pula
 Enzim sangat spesifik akan ikatannya terhadap molekul
 Enzim tidak mengubah suatu tetapan proses reaksi, akan tetapi hanya mempercepat
tercapainya tetapan tersebut
 Enzim dapat mempercepat proses laju reaksi 107 - 1013 kali
 Enzim mempunyai sifat biokatalisator. Katalis yaitu kemampuan memindahkan atau
membawa suatu senyawa/molekul ke keadaan yang lain

Secara umum, enzim mempunyai empat sifat khas, yang mana sesuatu dapat disebut
dengan enzim jika mempunyai empat sifat berikut ini, yang terdiri dari :
1. Protein
Segala sifat protein adalah sama dengan enzim, akan tetapi sifat enzim tidak berlaku
untuk protein. Oleh karena itu hampir lebih dari separuh jumlah protein didalam sel
merupakan enzim.
2. Katalis
Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi, dengan tanpa ikut
bereaksi. Aktivitas enzim dapat di atur. Enzim mampu meningkatkan laju reaksi pada
kondisi yang biasa, yaitu dari tekanan, suhu, dan pH. Tingkat katalisasi yang diberikan
oleh enzim juga lebih tinggi dibanding katalis biasa dalam segi peningkatan laju
reaksinya.
3. Aktif
Molekul yang awalnya hanyalah substrat diaktifkan menjadi produk oleh enzim.
Molekul yang teraktivasi ini akan mengalami kenaikan dalam segi energi kinetiknya.
4. Spesifik
 Enzim tertentu hanya bisa mengikat substrat tertentu (spesifik) pula, sehingga
barulah terjadi pengaktifan substrat dan perubahan kimiawi pun terjadi pada molekul atau
senyawa yang diikat.
5.Sifat-sifat Koenzim
1. Termasuk senyawa organik
2. Tahan panas
3. Mudah terdisosiasi
4. Dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dianalisis
5. Mentransfer gugus kimia/elektron dari satu enzim ke enzim lainnya
6. Dapat memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim besar dari kemampuannya
sendiri.

2. Fungsi dan cara Kerja Enzim dan koEnzim

a. Fungsi Enzim
Fungsi dan Cara Kerja Enzim - Di dalam reaksi kimia, antara suatu bahan (zat,
unsur, molekul atau senyawa) yang satu dapat mengadakan reaksi dengan bahan (zat,
unsur, molekul atau senyawa) yang lain sehingga dihasilkan suatu senyawa yang baru.
Hal tersebut terjadi di dalam proses metabolisme, sehingga dihasilkan bahan yang
diperlukan untuk tubuh. Dalam proses actore tersebut, tentunya diperlukan waktu
tertentu untuk dapat mengubah bahan baku menjadi bahan yang baru (produk).

Selama terjadi reaksi kimia tersebut, diperlukan adanya suatu bahan yang berperan
dalam mengatur waktu untuk terjadinya reaksi yaitu enzim. Enzim tersebut diperlukan
untuk mempercepat terjadinya reaksi kimia (katalis), sehingga enzim disebut sebagai
katalisator. Enzim yang berperan untuk mempercepat reaksi kimia dalam actore suatu
actor hayati atau actore disebut sebagai biokatalisator. Molekulmolekul yang dikatalis
oleh enzim dinamakan substrat.

Reaktan memerlukan actor (panas) untuk memutuskan ikatanikatan antar atomnya,

sehingga atom-atom tersebut dapat membentuk ikatan baru (produk). Energi bebas yang
diperlukan untuk memutuskan ikatan ini disebut actor aktivasi (EA), sedangkan
 perbedaan antara actor bebas produk dengan actor bebas reaktan disimbolkan dengan
ΔG.

b. Fungsi ko enzim

Selain itu koenzim juga berfungsi untuk menentukan sifat dari suatu reaksi dan
dapat bertindak sebagai actore actore dari satu enzim ke enzim yang lain. Contoh
koenzim adalah NADH, NADP dan actore trifosfat.

Koenzim merupakan komponen penting dari enzim yang diperlukan untuk setiap
reaksi actore dalam tubuh kita. Koenzim sering di identikan sebagai vitamin karena
banyak koenzim ditemukan dalam bentuk actore vitamin B seperti Niacin, Tiamin,
Riboflavin, dl. Koenzim berikatan dengan enzim membentuk holoenzim. Koenzim juga
membentuk molekul lain dalam sel yang menjadi sumber actor Sel. Energi sell
dibutuhkan molekul-molekul sel untuk melakukan fungsi-fungsi khusus. Contoh dari
salah satu fungsi koenzim bagi tubuh adalah retensi memori. Tanpa koenzim, tubuh
manusia tidak bekerja dan semua proses sel berhenti

Reaksi kimia yang dikatalis oleh enzim, menunjukkan bahwa reaksi tersebut membutuhkan
actor untuk reaksi lebih sedikit actore reaksi yang tidak dikatalis oleh enzim. Oleh karena itu,
enzim berperan penting dalam menurunkan actor aktivasi untuk memulai suatu reaksi, sehingga
reaksi dapat berjalan sangat cepat, efisien, dan tidak menimbulkan suhu yang tinggi. Perhatika
3. Penggolongan Enzim dan Koenzim
a. Penggolongan Enzim
Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis,
daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya :
 Endoenzim
 Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya
di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses
sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan actor (ATP) yang berguna untuk
proses kehidupan sel,actor dalam proses respirasi.
 Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat
secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM
lebih rendah sehingga dapat masuk melewati actore sel. Energi yang
dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam
proses kehidupan sel.

2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

 Oksidoreduktase
actore mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan
pemindahan actore, actore atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim actore
transfer oksidase dan actore peroksidase (katalase). Ada beberapa macam
enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase,
hidroksilase dan dehidrogenase.
 Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu
molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai
berikut:
1. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.

2. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.

3. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

 Hidrolase
actore mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
1. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester
karboksil.
 2. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
3. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.
 Liase
actore berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan
dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis
reaksi pengambilan gugus karboksil.

 Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:
1. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
2. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
3. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
4. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-
fosfat dihidroksi aseton fosfat
5. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-
CoA suksinil-CoA
 Ligase
actore mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya
molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim
asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:

Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P

b. Koenzim

a. koenzim 1
Tersusun dari satu molekul beta asam molekul nikotinamida, satu molekul adenine dan
2 molekul pentose serta 2 molekul asam phospat. Koenzim ini dikenal juga sebagai
 kodahidrogenese 1 atau kozimase. Dalam ilmu kimia dikenal sebagai DPN(
diphosphopyridine nucleotide). Dan pada umunya terdapat pada sel hidup.

b. Koenzim 2
Dikenal sebagai kodehidrogenese II atau kozimase II. Fungsinya sama dengan
koenzim I dan hanya berbeda dalam kandungan molekul asam sulfatnya. Pada koenzim
I tersapat 2 molekul asam phosfat sedangkan pada koenzim II terdapat 3 molekul asam
phospat. Fugnsi koenzim dalam suasana anaerob sebagai dehidrogenase yang
menerima atom H atau sebagai aksepto H

4. Faktor yang mempengaruhi Enzim dan koenzim

a. Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap mempuyai
sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja optimum pada kisaran
suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu 00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya
dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar
40 – 500 C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim
akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini enzim tidak dapat
bekerja.

 Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.

 Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10oC.
 Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim ternyahasli pada suhu
tinggi iaitu lebih dari 50oC.

b. Derajat Keasaman (pH)

Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim yang
bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja optimum pada suasana
netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau
bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa atau
asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH
rendah.
 Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH
optimum.
 pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
 Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas
paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling
cekap pada pH 8.

c. Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back inhibitor
adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah
yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.

1. Inhibitor Kompetisi
Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya hambatnya,
karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian aktif enzim. Misalnya enzim
suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat menjadi
fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase
akan menurun aktivitasnya.
Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali. Sehingga
aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat,
dan aktivitas actore inhibitor dan substrat.

2. Inhibitor Nonkompetisi
Inhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan dengan adanya penambahan
substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan permukaan enzim tanpa lepas dan
lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung
dari konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap enzim.
d. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang tersedia.
Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika jumlah
substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat berlebih, kerja
enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.
 Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul
substrat. Oleh itu,Cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan molekul
substrat.
 Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas
dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
 Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak balas
kerana kepekatan enzim menjadi actor pengehad

e. Konsentrasi enzim
Agar reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan zubstrat harus
sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan
ada substrat yang tidak terkatalisasi . semakin banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.

http://alfinsonkatiandagho.blogspot.com/2013/05/malakah-enzim-dan-koenzim.html Perbedaan antara

kofaktor dan koenzim

Perbedaan utama: Keduanya, kofaktor dan koenzim memainkan peran yang sangat penting
dalam fungsi metabolisme tubuh. Sebuah koenzim secara teknis adalah jenis kofaktor, dimana
koenzim didefinisikan sebagai molekul yang terikat longgar dengan enzim, dan kofaktor adalah
mereka senyawa kimia yang mengikat protein. Kemampuan organisme untuk melaksanakan
ratusan reaksi kimia, dalam sel mereka, adalah apa yang memisahkan organisme dari benda mati.

Reaksi ini sangat penting untuk kelangsungan hidup, dan dilakukan oleh enzim, koenzim, sel dan
unit yang hadir di dalam tubuh. Dari ini, enzim adalah protein penting yang membantu dalam
mengendalikan reaksi metabolisme dan kimia tubuh.
Senyawa lain yang mempengaruhi reaksi ini adalah koenzim dan kofaktor, yang sangat penting
untuk membantu enzim untuk melaksanakan reaksi. Padahal, keduanya memiliki fungsi dan sifat
yang berbeda dalam reaksi, koenzim merupakan turunan dari kofaktor. Ini bisa sangat
membingungkan, yang mengapa, penting untuk memahami perbedaan antara dua senyawa kimia.

Sebuah kofaktor adalah senyawa kimia non-protein yang terikat erat atau longgar dengan enzim
(protein), dalam rangka meningkatkan aktivitas biologis senyawa. Hal ini sangat penting dan
digunakan sebagai katalis dalam reaksi. Kofaktor juga disebut sebagai ‘ molekul pembantu’
karena transformasi biokimia dalam reaksi. Ada jenis derek kofaktor:

• Koenzim

• Kelompok prostetik

Di sisi lain, koenzim didefinisikan sebagai molekul kecil, organik, non-protein, seperti vitamin,
yang membawa kelompok kimia antara enzim. Meskipun, itu tidak dianggap sebagai bagian dari
struktur enzim, koenzim ditindaklanjuti oleh enzim untuk reaksi. Hal ini juga dikenal sebagai ko-
substrat.

Meskipun, koenzim adalah jenis kofaktor, itu adalah molekul kimia dan kofaktor adalah senyawa
kimia. Juga, koenzim adalah kofaktor yang terikat longgar pada enzim, sedangkan kofaktor
terikat erat dengan protein pada reaksi. Selama reaksi, fungsi koenzim sebagai pembawa
menengah, dimana mereka memastikan bahwa atom tertentu dihantarkan untuk kelompok
tertentu, sehingga keseluruhan reaksi dilakukan dan diselesaikan dengan mudah.

kofaktor dan koenzim

Kofaktor, di sisi lain, diperlukan dan dibutuhkan untuk meningkatkan dan menganalisis
kecepatan reaksi yaitu seberapa cepat katalis akan bertindak untuk menyelesaikan reaksi. Sering
kali, kofaktor dan koenzim memiliki fungsi yang sama seperti mengatur, mengendalikan, dan
mengatur laju reaksi kimia, dan efeknya pada tubuh. Padahal, perbedaan antara kedua diberikan
pada tabel di bawah.

Perbandingan antara kofaktor dan koenzim:

Pembeda kofaktor Koenzim

Hal ini didefinisikan sebagai
Ini adalah senyawa kimia non-protein
molekul kecil, organik, non-
Pengertian yang terikat erat atau longgar dengan
protein, yang membawa
enzim (protein).
kelompok kimia antara enzim.
Ciri-ciri Ini adalah zat anorganik. Ini adalah zat organik.
Ini membantu dalam transformasi Hal ini membantu atau akan
Fungsi
biologis. membantu fungsi enzim.
Mereka adalah molekul
Jenid Mereka adalah senyawa kimia.
kimia.
Hal ini terikat longgar pada
Ikatan Hal ini erat terikat pada enzim.
enzim.
Mereka bertindak atas katalis untuk Mereka bertindak sebagai
Aksi
meningkatkan kecepatan reaksi. membawa ke enzim.
Ion logam seperti Zn ++, K + dan Mg ++, Vitamin, Biotin, Koenzim A,
Contoh
dll dll
https://hisham.id/2015/07/perbedaan-antara-kofaktor-dan-koenzim.html
 Kofaktor adalah bahan kimia yang membantu (molekul atau ion), yang terikat enzim
untuk meningkatkan aktivitas biologis enzim. Sebagian besar enzim membutuhkan
kofaktor untuk mengerahkan aktivitas mereka, sedangkan beberapa enzim mungkin
tidak membutuhkan mereka. Sebuah enzim tanpa kofaktor yang disebut apoenzim.
Ketika apoenzim bersama-sama dengan kofaktor, ia dikenal sebagai holoenzim.
Beberapa enzim dapat mengaitkan dengan satu kofaktor sementara beberapa dapat
mengaitkan dengan beberapa kofaktor. Tanpa kofaktor, aktivitas enzim akan hilang.
Kofaktor dapat dibagi menjadi dua sebagai kofaktor organik dan faktor co anorganik.
Kofaktor anorganik terutama mencakup ion logam. Magnesium sangat penting untuk
heksokinase, polimerase DNA dan enzim glukosa-6-fosfat. Zinc merupakan ion logam
penting bagi dehidrogenase alkohol, karbonat anhidrase dan fungsi DNA polimerase.
Selain magnesium dan seng, ada ion logam lain seperti tembaga, besi, besi, mangan,
nikel dll, yang berhubungan dengan berbagai jenis enzim. Ion logam enzim dapat
berpartisipasi dalam proses katalitik dalam tiga cara utama.

 Dengan mengikat substrat untuk mengarahkan dengan benar untuk reaksi

 Dengan elektrostatis menstabilkan atau melindungi muatan negatif
 Dengan memfasilitasi oksidasi, reaksi reduksi melalui perubahan reversibel pada
‘tingkat oksidasi ion logam

Kofaktor organik terutama vitamin dan molekul organik non-vitamin lain seperti ATP,
glutathione, heme, CTP, koenzim B, dll kofaktor organik dapat dibagi lagi menjadi dua
sebagai koenzim dan gugus prostetik. Gugus prostetik telah terikat erat dengan enzim
dan berpartisipasi dalam reaksi katalisis enzim. Selama reaksi, kompleks kelompok
enzim prostetik dapat mengalami perubahan struktural, tetapi mereka masuk ke
keadaan semula ketika reaksi selesai. FAD adalah kelompok enzim prostetik
dehidrogenase suksinat, yang mereduksi ke FADH2 dalam proses konversi suksinat
menjadi fumarat.

https://www.sridianti.com/perbedaan-koenzim-dan-kofaktor.html