BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino
dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam
tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung dan usus
menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein
dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan asam amino akan di ubah
menjadi asam ketoglutarat yang dapat masuk kedalam siklus asam sitrat. Hati adalah
organ tubuh dimana terjadi reaksi anabolisme dan katabolisme. Proses metabolik dan
katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah
berasal dari tiga sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein
dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur
konsentrasi asam amino dalam darah.

Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino
yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α
dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut
terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3
dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.

Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti “yang paling
utama”) adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubunggkan satu sama lain dengan
ikatan peptida.

Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,nitrogen dan kadang

kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi
semua sel makhluk hidup dan virus.

Semua protein terdapat dalam semua makhluk hidup, tanpa memandang fungsinya
dan aktivitas biologisnya, dibangun oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 asam amino
baku, yang molekulnya sendiri tidak me mpunyai aktivitas biologis. Lalu apakah yang
memberikan suatu protein untuk aktivitas enzimnya, protein lain untuk aktivitas hormon,
dan yang lain lagi untuk aktivitas antibodi? Bagaimana kimiawi protein-protein ini
berbeda?. Secara cukup sederhana, protein berbeda satu sama lain karena masing-masing
1
 mempunyai deret unit asam amino sendiri-sendiri. Asam amino merupakan abjad
struktur protein karena molekul-molekul ini dapat disusun dalam sejumlah deret yang
hampir tidak terbatas, untuk membuat berbagai protein dalam jumlah yang hampir tidak
terbatas pula.

B. Rumusan Masalah
1. Apakah definisi dari Asam Amino dan Peptida?
2. Bagaimana sifat fisika dan reaksi kimia Asam Amino?
3. Bagaimana sintesis Asam Amino dan Peptida?
4. Apa perbedaan struktur Asam amino dengan Protein?
5. Bagaimana klasifikasi dari Asam amino dan Protein?

C. Tujuan

1. Memahami definisi dari Asam Amino dan Peptida.

2. Mengetahui perbedaan struktur Asam amino dengan Protein.
3. Mengetahui klasifikasi dari Asam amino dan Protein.
4. Mengetahui sintesis Asam Amino dan Peptida.
5. Mengetahui sifat fisika dan reaksi kimia Asam Amino.

2
 BAB II
PEMBAHASAN

A. ASAM AMINO
Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam organisme
hewan.Sesuai dengan peranan ini, kata protein berasal dari bahasa Yunani proteios, yang
artinya “pertama”. Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein menghasilkan “asam-
asam amino”.

Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan dan
hewan, namun keduapuluh asam amino ini dapat digabungkan menurut berbagai cara,
membentuk otot, urat, kulit, kuku, bulu, sutera, hemoglobin, enzim, antibodi, dan banyak
hormon.

1. Pengertian dan Struktur Asam Amino

Nama asam amino menunjukkan bahwa senyawa ini mempunyai dua gugus
fungsi yaitu gugus karboksil yang bersifat asam dan gugus amino yang bersifat
basa.Asam- asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-aminokarboksilat.

Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H2NCH2CO2H) yang

disebut glisina (glycine). Glycine tidak memiliki rantai samping sehingga tidak
mengandung satu karbon kiral.Asam amino lain memiliki rantai samping, sehingga
karbon α-nya bersifat kiral. Asam amino yang berasal dari protein termasuk dalam
deret-L, artinya gugus-gugus disekeliling karbon α mempunyai konfigurasi yang sama
seperti dalam L-gliseraldehida.

3
2. Sifat Fisika Asam Amino
 Titik leleh asam amino diatas 2000C, sedangkan kebanyakan senyawa organik
dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan pada temperatur kamar.
 Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar
seperti dietil eter atau benzena.
 Momen dipol yang besar
 Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
 Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

3. Macam-macam Asam Amino

Terdapat 20 asam amino yang lazim terdapat dalam protein.

4
*Asam amino esensial

a. Asam amino esensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari makanan
sehari- hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh. Jenis-jenis asam

5
 amino esensial adalah: arginina, histidina, isoleusina, luesin, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptofan, valin.
b. Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis di dalam
tubuh melalui perombakan senyawa lain. Jenis asam amino non esensial yaitu:
alanina, asparagina, asam aspartat, sisteina, asam glutamat, glisina, prolina,
serina, tirosina.

4. Reaksi Kimia Asam Amino

a. Keamfoteran asam amino
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam
karboksilat) sekaligus zat ini dapat dianggap sebagai asam dan basa (walaupun pH
alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus –R yang dimiliki). Pada pH tertentu
yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan
positif (terprotonasi, -NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan
negative (terdeprotonasi, -COO). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis
asam aminonya.Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan
berbentuk zwitter ion.
Zwitter ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur Kristal
putih yang bertitik lebur tinggi arena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino
bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang
dekat netral.

6
 Titik isolisktrik adalah pH dimana ion dipolar secara listrik netral dan tidak
bermigrasi ke anoda maupun katoda.Titik isolistrik bergantung pada keasaman
atau kebasaan suatu rantai samping.
Titik isolistrik dapat ditentukan dengan elektroforesis yaitu suatu proses untuk
mengukur migrasi ion dalam suatu medan listrik. Proses ini dilakukan dengan
menaruh larutan asam amino berair pada suatu absorben antara sepasang
elektroda. Dalam sel ini anion bermigrasi ke arah elektroda positif dan kation ke
arah elektroda negatif. Jika asam amino netral dilarutkan dalam air biasa akan
terjadi migrasi netto ion asam amino ke arah elektroda positif.

Asam amino asam mempunyai gugus karboksil kedua yang bereaksi dengan
air membentuk suatu ion negatif.Diperlukan konsentrasi H+ yang tinggi untuk
memungkinkan asam amino asam sampai ke titik isolistrik. Titik isolistrik asam
amino asam adalah berkisar pH=3.

Asam amino basa mempunyai gugus amino kedua yang bereaksi dengan air
membentuk suatu ion positif.Diperlukan ion-ion hidroksida untuk menetralkan
asam amino basa dan samapai titik isolistrik.Untuk asam amino basa isolistriknya
terletak di atas pH 7.

7
b. Asilasi asam amino
Gugus amino dari suatu asam amino dapat dengan mudah diasilasi dengan
suatu halida asam ataupun dengan anhidrida asam untuk menghasilkan
amida.Karena nitrogen amida tidak bersifat basa, suatu asam amino terasilasi
tidak membentuk ion dipolar.Karena alasan ini, asam amino terasilasi
menunjukkan sifat-sifat fisis yang khas dari senyawa organi bukannya sifat fisis
dari garam-garam.Dalam sintesis peptide (protein kecil) gugus N-asil digunakan
sebagai suatu gugus blockade.

c. Reaksi dengan Ninhidrin

Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk produk
yang disebut Ungu Ruheman. Reaksi itu biasa digunakan sebagai uji bercak untuk
mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas kromatografi. Karena reaksi
itu kuantitatif, reaksi itu digunakan sebagai penganalisis asam amino yang
diotomasi, instrument-instrumen yang menetapkan presentasi asam-asam amino
yang ada dalam suatu contoh.

8
5. Sintesis Asam Amino
a. Aminasi Asam α-halo
Dipertimbangkan dalamberbagai modifikasi, metode ini mungkin yang
palingumum yang bermanfaat, meskipunsalah satu metodetidak dapatditerapkan
padasintesissemua asamamino.Terkadangasama-kloro ataubromo-dikenakan
ammonolysis langsung dengan kelebihan besar amonia berair pekat. Sebagai
contoh:

Diperlukan asama-halo atau ester dapat dibuat oleh Hell-Volhard-

Halogenasi Zelinsky dari asam yang tidak tersubstitusi atau dengan modifikasi
sintesis ester malonat, reaksi biasa untuk asam tersubstitusi. Contoh:

b. Sintesis Ftalimida Gabriel

Sintesis ini merupakan jalur yang lebih baik untuk menghasilkan asam
amino.Keuntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah bahwa tidak
terjadi alkilasi berlebih.Estera-halo yang digunakan sebagai penggantian sama-
halo modifikasi lebih lanjut, metode ester phthalimidomalonic, adalah gabungan
malonat ester-Gabriel sintesis.

9
c. Sintesis Strecker
Sintesis ini dari asam amino yang dikembangkan pada tahun 1850, merupakan
rentetan dua tahap.Tahap pertama adalah reaksi antara suatu aldehida dan suatu
campuran ammonia dan HCN untuk menghasilkan suatu aminonitril.Hidrolisis
aminonitril itu menghasilkan asam amino.

10
 d. Aminasi Reduktif
Suatu asam α-keto merupakan suatu prosedur lain untuk memperoleh asam
amino rasetamat.

B. Peptida

Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau
lebih.Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan gugus
karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida. Contoh peptida berikut yang
dibentuk dari alanina dan glisina disebut alanil glisina. Menggambarkan pembentukan
suatu ikatan peptida.

Tiap asam amino dalam suatu molekul peptida disebut suatu satuan (unit) atau suatu
residu. Alanilglisina mempunyai dua residu: residu alanina dan residu glisina.
Bergantung pada banyaknya satuan asam amino dalam molekul, maka suatu peptide
dirujuk sebagai dipeptida (dua satuan), suatu tripeptida (tiga satuan), dan
seterusnya.Suatu polipeptida ialah suatu peptida dengan banyak sekali residu asam
amino.

Menurut perjanjian suatu poliamida dengan residu asam amino kurang dari 50
dikelompokkan sebagai suatu peptida, sedangkan poliamida yang lebih besar dianggap
sebagai protein. Alanina dan glisina dapat digabungkan dengan cara lain untuk

11
membentuk glisilalanina, dalam mana glisina mempunyai gugus amino bebas dan
alanina mempunyai gugus karboksil bebas.

Dua di peptida yang berlainan dari alanina dan glisina :

Makin banyak residu asam amino dalam suatu peptida, maka makin banyak
kemungkinan strukturnya. Glisina dan alanina dapat digabung dalam dua cara. Dalam
suatu tripeptida, tiga asam amino dapat digabung menurut enam cara yang berbeda.
Sepuluh asam amino berlainan dapat menghasilkan lebih dari empat trilyun (1012 )
dekaptida.

Asam amino dengan gugus amino bebas biasanya ditaruh pada ujung kiri
struktur itu. Asam amino ini disebut asam amino N-ujung. Asam amino dengan gugus
karboksil bebas ditaruh di ujung kanan disebut asam amino C-ujung.
Nama peptida terdiri dari nama asam amino seperti pemunculannya dari kiri kekanan,
dimulai dari asam-amino N-ujung.

12
1. Ikatan dalam Peptida
Suatu ikatan amida mempunyai karakter ikatan rangkap yang disebabkan oleh
tumpang tindih pasial orbital p dari gugus karbonil dengan pasangan elektrn
mennyendiri dari nitrogen.

Bukti mengenai karakter ikatan rangkap suatu ikatan peptida terdapat dalam
panjang ikatan. Panjang ikatan dari ikatan peptida lebih pendek daripada panjang
ikatan dari ikatan tunggal C-N yang lazim: 1,32 Å dalam ikatan peptida
dibandingkan dengan 1,47 Å untuk ikatan tunggal C-N yang khas dalam suatu
amina.

Karena karakter ikatan rangkap daari ikatan peptida, rotasi gugus mengelilingi
ikatan ini agak terhambat, dan atom-atom yang terikat pada gugus karbonil dan pada
N semuanya terletak dalam satu bidang.Analisis sinar-X menunjukkan bahwa rantai
samping asam amino di sekitar bidang ikatan peptida berada dalam hubungan tipe
trans. Stereokimia ini meminimalkan halangan sterik antar rantai samping.

2. Penetapan Struktur Peptida

Hidrolisis lengkap dalam suatu larutan asam menghasilkan asam amino
individu.Asam-asam ini dapat dipisahkan dan diidentifikasi oleh teknik seperti
kromatografi atau elektroforesis.Bobot molekul peptide sapat ditentukan dengan
metode kimia fisis.Dengan informasi ini, maka dapat menentukan banyaknya residu
asam amino, identitas residu asam amino, dan banyaknya residu masing-masing
asam amino dalam peptida.Ada beberapa teknik untuk menegtahui rentetan asam
amino dalam peptida.
a. Analisis Residu Ujung
Reagensia Edman. Analisis untuk N-terminal dapat diperoleh dengan
mengolah peptida dengan Fenil Isotiosianat (reagensia Edman).Isotiosianat
bereaksi dengan gugus amino bebas yang membuat pemaksapisahan asam
amino N-ujung dari peptida dan membentuk suatu feniltiohidantion (PTH),
suatu derivate asam amino yang dapat diisolasi dan ditentukan cirinya. Reaksi
pemaksapisahan dilakukan dengan memanasi zat-antara adisi dengan asam
dalam suatu pelarut bebas air seperti nitrometana.

13
 Reagensia Sanger. Suatu reagensia yang berguna untuk menetapkan residu
N-ujung., 1-fluoro-2,4-dinitrobenzena . gugus fluoro dari reagensia sanger dapat
mengalami substitusi nukleofilik aromatik dengan amina. Substitusi mudah
karena zat antara kabanion distabilkan oleh gugus nitro. Reagensia sanger
bereaksi dengan asam amino N-ujung dari suatu peptida dan mengubah amino
menjadi gugus arilamino. Kekurangan reaksi ini, suatu peptida tidak dapat
didegradasi menjadi satu asam amino tiap kali.

Residu asam amino C-ujung dapat ditentukan secara

enzimatik.Karboksipeptidase adalah suatu enzim dari pancreas yang
mengkatalis secara spesifik hidrolisis dari asam amino C-ujung, tetapi tidak dari
ikatan peptida lain.

b. Rentetan dalam asam-asam amino

Suatu polipeptida besar harus dihidrolisis menjadi pecahan-pecahan yang
lebih kecil untuk penetapan rentetan dalam asam amino.Campuran hidrolisis
dipisahkan dari urutan residu asam amino dalam tipe pecahan
ditentukan.Digunakan suatu enzim proteolitik (penghidrolisis peptida) untuk
memaksa pisah polipeptida pada ikatan peptide yang spesifik.

3. Sintesis Peptida
Peptida pertama kali disintesis oleh Emil Fisher pada tahun 1902.Juga
mengemukakan gagasan bahwa protein adalan poliamida.Sintesis amida dari dari
klorida asam dan amina.
RCOCl + R’NH2 RCONHR’
Namun sintesis peptida atau protein dengan jalur ini tidak langsung. Untuk
menghindari reaksi yang tidak diinginkan, setiap gugus reaktif lain termasuk gugus
reaktif pada rantai samping harus diblokade. Dengan membiarkan hanya gugus
amino dan gugus karboksil yang diiinginkan saja yang bebas. Kriteria unutuk gugus
blockade yang baik adalah reaksi berjalan lambat (inert) terhadap kondisi reaksi
yang diperlukan untuk membentuk ikatan amida dan hanya mudah dibuang setelah
sintesis lengkap. Cotoh gugus blockade adalah asam karbamat.

14
15
 BAB III
PENUTUP
A. Kesimpulan

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi
gugus –COOH. Terdapat 20 asam amino penyusun suatu protein.

Asam amino esensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari makanan sehari-
hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh. Jenis-jenis asam amino esensial adalah:
arginina, histidina, isoleusina, luesin, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, valin.
Sedangkan Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis di dalam
tubuh melalui perombakan senyawa lain. Jenis asam amino non esensial yaitu: alanina,
asparagina, asam aspartat, sisteina, asam glutamat, glisina, prolina, serina, tirosina.

Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih.
Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan gugus karboksil dari
asam amino lain disebut ikatan peptida. Sedangkan protein adalah makromolekul polipeptida
yang tersusun dari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida dan bobot
molekul tinggi.

16
 DAFTAR PUSTAKA

Morisson and Boyd. Kimia Organik edisi ke-7.

Ralp J. Fessenden and Joan S. Fessenden, “ Organic Chemistry,” Third Edition, University
Of Montana, 1986, Wadsworth, Inc, Belmont, Califfornia 94002, Massachuset, USA.

17