Y

E s
t
i
N n
u

Z s

M
I a
l

M a
d
a
n
 Sifat sifat enzim
◼ Enzim merupakan biokatalisator yang mempercepat
jalannya reaksi tampa ikut bereaksi
◼ Thermolabil. Mudah rusak bila dipanskan lebih dari 60
C
◼ Merupakan senyawa protein, shingga sifat protein
masih melekat pada enzim
◼ Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sbg biokatalisator ,
rekasinya menjadi sangat cepat dan berulang ulang
◼ Bekerja didalam sel (endoenzim) dan diluar sel
(ektoenzim)
 Lanjutan

◼ Umumnya enzim bekerja mengkatalis reaksi satu arah,

meskipun ada yang mengkatalis reaksi dua arah
◼ Bekerjanya spesifik, karena sisi aktif enzim setangkup
dengan permukaan subtrat tertentu
◼ Umumnya enzim tidak dapat bekerja tampa adanya
suatu zat non protein tambahan yang disebut kofaktor.
 Tata nama enzim

◼ Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi

yang dikatalisis
◼ Biasanya ditambah akhiran ase
◼ Nama sistematik
The International Union of Biochemistry and Molecular
Biology (IUBMB) telah mengembangkan suatu sistem tata
nama yang membagi enzim ke dalam enam kelas utama.
Enam Klasifikasi Utama Enzim Internasional
 Klas Tipe reaksi

Oksidoreduktase enzim yang mengkatalis reaksi oksidasi-reduksi

(memsahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen
Transferase memindahkan gugus senyawa kimia
(Kinase)
Hidrolase
(protease, lipase, Enzim yang mengkatalis reaksi hidrolisis (memutuskan
amilase) ikatan kimia dengan penambahan air)

Mengkatalis reaksi pengabungan dua senyawa yang

Ligase disertai perurairan molekul ATP (membentuk ikatan
(fumarase) rangkap)

Isomerase mengkatalisir perubahan isomer

(epimerase)
Polimerase menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk
(tiokinase) polimer
Cara kerja enzim
◼ Lock and Key Model

◼ Induced-fit model
Contoh lain induced-fit model
Heksokinase
 Susunan enzim
◼ Komponen utama enzim adalah protein
◼ Protein yang sifatnya fungsional, bukan protein
struktural
◼ Tidak semua protein bertindak sebagai enzim
 Protein Enzim protein
sederhana

Enzim Enzim
Konjugasi

Protein +
Bukan Protein

Bukan protein =
Protein = apoenzim Gugus prostetik

Organik = Anorganik = kofaktor

Koenzim
Tipe Kofaktor
 Contoh koenzim
1. NAD (koenzim 1)
2. NADP (koenzim 2)
3. FMN dan FAD
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f
5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi,
mengandung 3 gugus P dan adenin ribose
 Sifat enzim
◼ Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
◼ Enzim beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di
tempat yang lain diluar tempat sintesisnya
(disebut eksoenzim)
◼ Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat
hidrofil
2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa,
kation maupun anion
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang
menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah
keseimbangan reaksi
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim
tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik
◼ Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C
◼ Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, Fe
◼ Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb, Cu, Zn,
Cd, Ag
◼ pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif kondisi
masam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi basa)
◼ Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula
memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat
karena: penumpukan produk (feed back effect)
◼ Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi enzim
memacu aktifitasnya
◼ Air, memacu aktifitas enzim
◼ Vitamin, memacu aktifitas enzim
◼ Spesifik: hanya cocok untuk satu macam substrat saja
atau sekelompok kecil substrat yang susunanya hampir
sama dan fungsinya sama

E5

A E1 B E2 C E3 D

E4
Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:
1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip
dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif
enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor
untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect).
Obat-obatan statin sebagai contoh inhibitor kompetitif: gugus
obat antihiperlidemik secara kompetitif menghambat langkah
pertama sintesis kolesterol
2. Non kompetitif: terjadi ketika inhibitor dan substrat
berikatan di tempat yang berbeda pada enzim. Inhibitor
nonkompetitif dapat mengikat baik enzim bebas
maupun kompleks ES sehingga mencegah terjadinya
reaksi. Contoh timbal membentuk ikatan kovalen
dengan rantai samping sulfohidril sistein di dalam
protein.
 Inhibitor Enzim sebagai Obat
◼ Antibiotik β laktam yang diresepkan secara luas, seperti
penisilin dan amoksisilin, bekerja dengan cara
menghambat enzim yang terlibat dalam sintesis dinding
sel bakteri.
◼ Inhibitor enzim pengonversi-angiotensin (ACE).
Inhibitor ACE dapat menurunkan tekanan darah
dengan menghalangi enzim yang menguraikan
angiotensin I untuk membentuk vasokontriktor yang
potensial, angiotensin II. Obat-obatan ini termasuk
captroptil, enalapril dan lisinopril, menyebabkan
vasodilatasi dan menghasilkan penurunan tekanan
darah
 Enzim dalam Diagnosa Klinis
◼ Enzim-enzim plasma dapat diklasifikasikan menjadi 2 kelompok:
◼ Kelompok enzim yang relatif kecil secara aktif disekresikan ke
dalam darah oleh beberapa jenis sel tertentu. Contoh hati
mensekresikan zimogen dari enzim yang terlibat dalam proses
koagulasi darah.
◼ Sejumlah besar enzim dilepaskan dari sel selama pergantian sel
yang normal. Adanya kenaikan aktivitas enzim dalam plasma
dapat mengindikasikan kerusakan jaringan yang disertai dengan
pelepasan enzim intrasel .
◼ Perubahan kadar enzim plasma dalam keadaan sakit. Banyak
penyakit yang menyebabkan kerusakan jaringan yang
menimbulkan peningkatan pelepasan enzim intrasel ke dalam
plasma. Aktivitas banyak enzim ini secara rutin ditentukan untuk
keperluan diagnosis penyakit jantung, hati, otot rangka dan
jaringan lain.
◼ Enzim-enzim plasma sebagai alat diagnostik. Contoh enzim
alanin aminotransferase (ALT) sangat berlimpah di dalam hati.
Minculnya kenaikan kadar ALT di dalam plasma mengisyaratkan
kemungkinan kerusakan di jaringan hepatik
◼ Izoenzim dan penyakit jantung.
contoh, kadar kreatin kinase (CK) dan laktat
dehidrogenase (LDH) di dalam plasma secara
umum ditentukan dalam diagnosis infark
mikard.