MAKALAH BIOKIMIA

METABOLISME ASAM AMINO DAN PROTEIN

Dosen pengampu :

Sri Hartati, S.Pd., M.Pd.

Epa Paujiah, M.Si.

Oleh :

Riska Nursalma Septiani 1172060097

Sri Rohmaniati Akbar 1172060111

JURUSAN PMIPA

PRODI PENDIDIKAN BILOGI

FAKULTAS TARBIYAH DAN KEGURUAN

UIN SUNAN GUNUNG DJATI BANDUNG

1
 2019KATA PENGANTAR

Puji syukur kami panjatkan kehadirat Allah SWT yang telah memberikan
karunia, rahmat dan petunjuk-Nya sehingga kami dapat menyelesaikan penyusunan
makalah Biokimia yang berjudul “Metabolisme Asam Amino dan Protein” tepat pada
waktunya. Shalawat serta salam tak lupa kami haturkan kepada suri tauladan dunia,
idola seluruh umat islam, yakni Nabi Besar Muhammad SAW yang telah
menghijrahkan umat manusia dari alam kemaksiatan menuju alam keimanan, yakni
Addinul Islam.

Tak lupa pula kami mengucapkan terima kasih kepada dosen pengampu yang
telah memberikan materi dan senantiasa memberikan motivasi kepada kami sehingga
kami memiliki wawasan dan pengetahuan serta semangat dalam penyusunan makalah
ini.

Kami menyadari bahwa makalah ini masih sangat jauh dari kesempurnaan dan
masih banyak kekurangan, oleh karena itu kami sangat mengharapkan kritik dan
saran yang membangun untuk perbaikan dan kemaslahatan makalah ini sehingga
dalam penyusunan makalah berikutnya kami dapat menyelesaikannya dengan lebih
baik.

Bandung, September 2019

Penulis

1
 DAFTAR ISI

BAB I
PENDAHULUAN..................................................................................................................3
A. Latar belakang...........................................................................................................3
B. Rumusan masalah......................................................................................................4
C. Tujuan.........................................................................................................................4
BAB II PEMBAHASAN.......................................................................................................5
A. Penguraian Protein dalam Tubuh.............................................................................5
B. Asam Amino dalam Darah........................................................................................7
C. Reaksi Metabolisme Asam Amino.............................................................................7
D. Pembentukan Asetil Koenzim A................................................................................9
E. Metabolisme Beberapa Asam Amino........................................................................9
F. Bagaimana Cara Menentukan Asam Amino dalam Protein (POLIPEPTIDA)...14
G. Peptida disebut Sebagai Rantai Asam Amino.........................................................15
H. Kelompok Asam Amino yang Membentuk Ikatan Peptida...................................16
I. Asam Amino yang Lebih Jarang Ditemukan dalam Protein................................17
BAB III PENUTUP.............................................................................................................18
A. KESIMPULAN.........................................................................................................18
Daftar Pustaka

2
 BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar belakang
Setiap harinya manusia melakukan berbagai aktivitas, mulai dari aktivitas
yang ringan hingga berat. Untuk itu manusia membutuhkan asupan gizi agar
kebutuhannya terpenuhi. Protein merupakan salah satu asupan gizi yang
penting dalam tubuh makhluk hidup. Untuk itu dibutuhkan asam amino
sebagai sumber untuk membentuk protein dalam tubuh. Kebutuhan masing-
masing individu akan asam amino berbeda-beda, dimana apabila di dalam
tubuh terdapat kadar asam amino yang tinggi maka akan berdampak pada
penceraan. Asam amino sendiri memiliki fungsi penting dalam pencernaan
makhluk hidup sehingga dapat disebut sebagai metabolisme asam amino.
Protein yang terdapat dalam makanan kita dicernakan dalam lambung dan
usus menjadi asam-asam amino, yang diabsorbsi dan dibawa oleh darah ke
hati. Sebagian asam amino diambil oleh hati, sebagian lagi diedarkan ke
dalam jaringan-jaringan di luar hati. Protein dalam sel-sel tubuh dibentuk dari
asam amino. Bila ada kelebihan asam amino dari jumlah yang digunakan
untuk biosintesis protein, kelebihan asam amino akan diubah menjadi asam
keto yang dapat masuk ke dalam siklus asam sitrat atau diubah menjadi urea.
Hati merupakan organ tubuh di mana terjadi reaksi katabolisme maupun
anabolisme.
Asam amino yang dibuat oleh hati, maupun yang dihasilkan dari proses
katabolisme protein dalam hati, dibawa oleh darah ke dalam jaringan untuk
digunakan. Proses anabolic maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan di
luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber,
yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan
hasil sintesis asam amino dalam sel. Banyaknya asam amino dalam darah
tergantung pada keseimbangan antara pembentukan asam amino dan

3
penggunannya. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino
dalam darah.
B. Rumusan masalah
1. Apa yang dimaksud dengan protein dalam tubuh ?
2. Bagaimanakah asam amino dalam darah ?
3. Bagaimana cara reaksi metabolisme asam amino ?
4. Bagaimana cara pembentukan asetil koenzim A ?
5. Apa saja metabolisme yang ada pada reaksi asam amino ?
6. Bagaimana cara menentukan asam amino dalam protein
(polipeptida) ?
7. Mengapa peptida disebut sebagai rantai asam amino ?
8. Kelompok mana pada asam amino yang bereaksi membentuk ikatan
peptida ?
9. Asam amino apa yang lebih jarang ditemukan dalam protein ?
C. Tujuan
1. Mampu mengetahui peran protein di dalam tubuh.
2. Mampu mengetahui peran fungsi asam amino di dalam darah.
3. Mampu mengetahui cara kerja metabolisme pada asam amino.
4. Mampu mengetahui cara kerja pembentukan terhadap asetik koenzim
A.
5. Mampu mengetahui macam-macam metabolisme yang berada pada
reaksi kerja asam amino.
6. Mampu menentukan asam amino di dalam protein (polipeptida).
7. Mampu mengetahui peran peptida sebagai rantai asam amino.
8. mampu mengelompokkan asam amino yang bereaksi untuk
membentuk ikatan peptida.

4
mampu mengetahui macam asam amino yang jarang ditemukan di dalam
protein BAB II
PEMBAHASAN

A. Penguraian Protein dalam Tubuh

Asam amino yang dibuat dalam hati maupun yang dihasilkan dari
proses katabolisme protein dalam hati dibawa oleh darah ke dalam
jaringan untuk digunakan. Proses anabolik maupun katabolik juga terjadi
dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah
berasal dari tigas umber, yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil
penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel.
Banyaknya asam amino dalam darah tergantung keseimbangan antara
pembentukan asam amino dan penggunannya. Hati berfungsi sebagai
pengatur konsentrasi asam amino dalam darah (Poedjiadi dan Titin, 2005:
298).
Menurut Poedjiadi dan Titin (2005:299) bahwa protein yang berada
dalam tubuh kita mengalami perubahan-perubahan tertentu dengan
kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein dalam darah, hati dan
organ tubuh lain mempunyai waktu paruh (half-life) antara 2,5 sampai 10
hari. Protein yang terdapat pada jaringan otot mempunyai t 1/2 = 120 hari.
Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per kilogram berat badan diubah
menjadi senyawa lain. Ada tiga kemungkinan mekanisme pengubahan
protein yaitu :
1. Sel-sel mati, lalu komponennya mengalami proses penguraian
atau katabolisme dan dibentuk sel-sel baru.
2. Masing-masing protein mengalami proses penguraian dan
terjadi sintesis protein baru, tanpa ada sel yang mati.
3. Protein dikeluarkan dari dalam sel diganti dengan sintesis
protein baru.

5
 Gambar 1. Bagan metabolisme protein

Menurut Poedjiadi dan Titin (2005:299 bahwa protein dalam makanan

diperlukan untuk menyediakan asam amino yang akan digunakan untuk
memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti nitrogen yang
telah dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk urea. Ada beberapa asam amino
yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tidak dapat di produksi oleh tubuh
dalam jumlah yang memadai. Oleh karena itu asam amino tersebut, yang
dinamakan asam amino esensial, harus diperoleh dari makanan. Asam
amino esensial yang dibutuhkan oleh manusia ialah sebagai berikut :

Histidine Arginin
Isoleusin Fenilalanin
Leusin Treonin
Lisin Triptofan
Metionin Valin
Kebutuhan akan asam amino esensial tersebut bagi anak-anak relative
lebih besar daripada orang dewasa. Makanan yang mengandung protein

6
hewani, merupakan sumber asam amino esensial. Protein nabati seringkali
kekurangan lisin, metionin dan triptofan. Kebutuhan protein yang
disarankan ialah 1 sampai 1,5 gram per kilogram berat badan per hari
(Poedjiadi dan Titin, 2005: 300).

B. Asam Amino dalam Darah

Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima
dan jumlah yang digunakan. Pada proses pencernaan makanan, protein
diubah menjadi asam amino oleh beberapa reaksi hidrolisis serta enzim-
enzim yang bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja pada proses
hidrolisis protein antara lain ialah pepsin, tripsin, kimotripsin, karboksi
peptidase, amino peptidase, tripeptidase dan dipeptidase (Poedjiadi dan
Titin, 2005: 300).
Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka dengan
proses absorpsi melalui dinding usus, asam amino tersebut sampai ke
dalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah transport aktif yang
memerlukan energi. Asam-asam amino dikarboksilat atau asam amino
diabsorpsi lebih lambat daripada asam amino netral (Poedjiadi dan Titin,
2005: 301).
C. Reaksi Metabolisme Asam Amino
Menurut Poedjiadi dan Titin (2005: 302) bahwa tahap awal reaksi
metabolisme asam amino, melibatkan perlepasan gugus amino, kemudian
baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses
utama pelepasan gugus amino, yaitu transminasi dan deaminasi akan di
bahas berikut ini.
1. Transminasi
Transminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan
pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino
lain. Dalam reaksi transminasi ini gugus asam amino dari suatu asam
amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu
asam piruvat, α ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto

7
 ini diubah menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah
menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam reaksi transminasi
yaitu alanin transaminase dan glutamate transaminase.
Alanin transaminasi merupakan enzim yang mempunyai kekhasan
terhadap asam piruvat-alanin sebagai satu pasang substrat, tetapi tidak
terhadap asam-asam amino yang lain. Dengan demikian alanin
transaminase dapat mengubah berbagai jenis asam amino menjadi
alanin, selama tersedia asam piruvat. Glutamate transaminase
merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap glutamate-
ketoglutarat sebagai satu pasang substrat, karena enzim ini dapat
mengubah asam-asam amino menjadi asam glutamate. Apabila alanin
transaminase terdapat dalam jumlah yang banyak, maka alanine yang
dihasilkan dari reaksi transaminasi akan diubah menjadi asam
glutamat. Reaksi transminasi ini terjadi dalam mitokondria maupun
dalam cairan sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu
oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim.
2. Deaminasi Oksidatif
Asam amino dengan reaksi transminasi dapat diubah menjadi asam
glutamat. Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat
dapat mengalami proses deaminasi oksidatif yang menggunakan
glutamate dehydrogenase sebagai katalis.
Dalam proses ini asam glutamate melepaskan gugus amino dalam
bentuk NH4+. Selain NAD+ glutamate dehidrogenase merupakan enzim
yang penting dalam metabolism asam amino. Dua jenis dehidrogenase
lain yang penting ialah L-asam amino oksidase dan D-asam amino
oksidase.
D. Pembentukan Asetil Koenzim A
Asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara
metabolisme asam amino dengan siklus asam sitrat. Ada dua jalur
metabolic yang menuju kepada pembentukan asetil koenzim A, yaitu

8
melalui asam piruvat dan melalui asam asetoasetat (Poedjiadi dan Titin,
2005: 304).
Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolik melalui asam
piruvat ialah alanine, sistein, glisin, serin dan treonin. Alanine
menghasilkan as am piruvat dengan langsung pada reaksi transaminasi
dengan asam α ketoglutarat. Serin mengalami reaksi dehidrasi dan
deaminasi oleh enzim serin α dehydratase. Treonin diubah menjadi glisin
dan asetaldehida oleh enzim treonin aldolase. Glisin kemudian diubah
menjadi asetil koenzim A kan melalui pembentukan serin dengan jalan
penambahan satu atom karbon, seperti metil, hidroksi metil dan formil.
Koenzim yang bekerja di sini ialah tetrahidrofolat (Poedjiadi dan Titin,
2005: 304).
E. Metabolisme Beberapa Asam Amino
Menurut Poedjiadi dan Titin (2005: 305) bahwa jalur metabolik
masing-masing asam amino, yaitu akan dibahas sebagai berikut :
1. Glisin
Glisin dapat mengalami reaksi deaminasi oksidatif oleh glisin
oksidase, yaitu enzim yang terdapat dalam jaringan hati dan ginjal.
Dalam reaksi ini glisin akan diubah menjadi asam glioksilat dan
ammonia. Asam glioksilat yang terbentuk dapat diuraikan lebih lanjut
menjadi formaldehida dan karbondioksida. Asam glioksilat dapat juga
diubah menjadi asam malat yang menjalani metabolism melalui siklus
asam sitrat. Disamping itu glisin dapat diubah pula menjadi serin
dengan adanya 5-formiltetrahidrofolat.
Glisin dapat berfungsi dalam proses penawar racun, misalnya apabila
asam benzoate atau derivatnya termasuk dalam makanan maka glisin
akan bergabung dengan zat-zat tersebut sehingga terbentuk asam
hipurat yang tidak bersifat racun.
2. Alanin
Alanin dapat diubah menjadi asam piruvat melalui proses
transminasi dan reaksi tersebut bersifat reversibel. Asam piruvat

9
merupakan senyawa yang terbentuk pada jalur metabolisme
karbohidrat. Dengan demikian reaksi metabolisme alanin ini
merupakan hubungan antara metabolisme protein dengan metabolisme
karbohidrat. Alanin adalah asam amino nonesensial yang dapat dibuat
dalam tubuh melalui reaksi transaminasi piruvat dengan asam
glutamate atau asam amino lain.
3. Valin
Melalui beberapa tahap reaksi, valin dapat diubah menjadi suksinil
KoA yang kemudian masuk ke dalam siklus asam sitrat. Dalam
metabolisme ini, valin mula-mula diubah menjadi asam ketoisovalerat
dengan cara transaminasi. Selanjutnya asam ketoisovalet diubah
berturut-turut menjadi isobutiril KoA dan siksinil KoA. Biosintesis
valin, suatu asam amino esensial hanya terjadi dalam tumbuhan dan
organisme mikro.
4. Leusin
Leusin dapat diubah menjadi asam keto melalui reaksi transaminase
oksidatif. Kemudian asam keto ini melalui beberapa tahap reaksi
diubah menjadi asetil KoA. Salah satu senyawa yang terbentuk dalam
tahap reaksi tersebut ialah β hidroksi β metil glutamil KoA (HMG
CoA), yang juga merupakan salah satu zat antara dalam biosintesis
kolesterol. Hal ini merupakan salah satu contoh hubungan antara
metabolisme protein, lemak dan karbohidrat. Leusin adalah salah satu
asam amino esensial yang disintesis oleh organisme mikro atau
tumbuhan dari asam piruvat.
5. Isoleusin
Isoleusin juga merupakan asam amino esensial yang disintesis
dalam organisme mikro. Biosintesis isoleusin ini dimulai dari asam α
ketobutirat yang dapat dibentuk dari treonin. Melalui beberapa tahap
reaksi asam ketobutirat diubah menjadi isoleusin.
6. Serin

10
 Metabolisme serin berlangsung melalui reaksi deaminasi dan
menghasilkan asam piruvat. Metabolisme ini terjadi dengan
menggunakan treonin aldolase selaku katalis. Serin merupakan bagian
dari fosfatidil serin yaitu salah satu lipid yang terdapat dalam otak.
Serin juga dapat membentuk etanolamina yang merupakan bagian dari
fosfotidil etanolamina.
7. Treonin
Treonin mengalami metabolisme yang serupa dengan serin. Asam
ketobutirat kemudian diubah menjadi propionil KoA yang selanjutnya
diubah menjadi suksinil KoA. Reaksi pemecahan molekul treonin ini
berlangsung oleh enzim aldolase treonin dan piridoksalfosfat sebagai
koenzim.
8. Tirosin
Tirosin dapat diubah menjadi asam p-hidroksifenilpiruvat dengan
cara transaminase. Reaksi itu berlangsung dengan bantuan enzim
tirosin ketoglutarat transaminase dan beberapa tahap reaksi asam p-
hidroksifenilpiruvat diubah menjadi asam fumarate dan asam
asetoasetat. Tirosin dapat dibentuk dari fenilalanin dengan bantuan
enzim fenilalanin hidroksilase sebagai katalis.
9. Fenilalanin
Fenilalanin dapat diubah menjadi tirosin yang kemudian melalui
beberapa tahap dapat diubah menjadi asam formiat dan asam
asetoasetat. Reaksi pembentukan tirosin dan fenilalanin adalah reaksi
tidak reversibel, artinya fenilalanin tidak dapat dibentuk dari tirosin
merupakan asam amino nonesensial.
10. Triptofan
Triptofan merupakan suatu asam amino esensial dan satu-satunya
asam amino esensial yang mengandung cincin indol. Metabolisme
triptofan berlangsung antara lain melalui jalur kinurenin-antranilat,
yaitu suatu metabolisme melalui beberapa tahap reaksi yang

11
menghasilkan asam α ketoadipat yang kemudian membentuk
asetoasetil KoA.
11. Sistin dan Sistein
Sistin dan sistein adalah dua senyawa yang saling dapat diubah dari
yang satu kepada yang lain dan mengalami metabolisme yang sama
dalam tubuh. Dalam metabolisme sistein dapat diubah menjadi asam
piruvat melalui tiga cara :
a. Reaksi pengubahan sistein dengan enzim sistein desulfhidrase.
b. Melalui pembentukan asam sisteinsulfinat, kemudian diubah
manjadi asam β sulfinilpiruvat sehingga membentuk asam piruvat.
c. Melalui reaksi transaminase membentuk asam tiolpiruvat,
kemudian diubah menjadi asam piruvat.

Sistein dan sistin adalah asam amino nonesensial yang dibuat dari
asam amino esensial metionin. Metionin terlebih dahulu diubah
menjadi homosistein, kemudian homosistein bereaksi dengan serin
membentuk homoserin dan sistein.

12. Metionin
Metionin dapat diubah menjadi sistein, tetapi sistein tidak dapat
diubah kembali menjadi metionin. Biosintesis metionin berawal dari
asam aspartat. Asam ini dapat diubah berturut-turut menjadi β
aspartilfosfat, aspartatsemialdehida, homoserin, sistationin,
hormonsistin dan metionin.
13. Asparagin dan Asam Aspartat
Dalam metabolismenya, asparagin diubah menjadi asam aspartat
dengan bantuan enzim asparaginase. Kemudian asam aspartate diubah
menjadi asam oksaloasetat oleh enzim transaminase. Sebaliknya asam
aspartate dapat dibentuk dari asam oksaloasetat dengan reaksi
transaminase. Dari asam aspartate dapat dibentuk asparagin dengan
enzim asparagin sintetase.
14. Glutamin dan Glutamat

12
 Asam glutamat banyak terlihat dalam reaksi transaminase dengan
bantuan enzim glutamat transaminase, suatu enzim yang mempunyai
aktivitas tinggi dan terdapat banyak pada jaringan hewan. Glutamin
dapat diubah menjadi asam glutamat oleh enzim glutaminase dalam
reaksi deaminasi yang tidak bersifat reversibel.
15. Lisin
Lisin adalah suatu asam amino monokarbohidrat. Lisin dapat
memberikan juga amino kepada asam amino lain, tetapi tidak dapat
dibentuk lisin kembali artinya tidak dapat terjadi proses reaminasi
setelah lisin mengalami reaksi deaminasi. Melalui beberapa tahap
reaksi lisin dapat diubah menjadi asam glutarat.
16. Arginin
Arginin merupakan salah satu senyawa pada siklus tersebut. Arginin
diubah oleh enzim arginase menjadi ornitin dan urea. Selanjutnya
sebagian dari ornitin dapat diubah menjadi asam ketoglutarat yang
masuk dalam siklus asam sitrat. Arginin dapat diubah dalam tubuh
tetapi bagi bayi tidak cukup untuk keperluan pertumbuhan sel,
sedangkan bagi orang dewasa telah cukup untuk proses penggantian
sel-sel yang rusak.
17. Histidin
Histidin diperlukan dalam protein makanan untuk binatang muda
(tikus) karena asam amino ini tidak diproduksi dengan kecepatan yang
cukup untuk memenuhi kebutuhan. Selain fungsinya sebagai
pembentuk protein dalam tubuh, histidine dapat diubah menjadi
histamine dengan cara dekarboksilasi. Histimin sendiri adalah suatu
senyawa yang dapat memperkecil tekanan darah, dan juga
meningkatkan pengeluaran cairan lambung. Enzim yang bekerja
sebagai katalis ddalam reaksi pembentukan histamin ialah asam amino
aromatic dekarboksilase yang terdapat dalam ginjal, otak dan hati.
Metabolisme histidine sebagian besar terjadi dalam hati. Melalui

13
 beberapat tahap reaksi, histidin diubah menjadi asam glutamat oleh
enzim histidase dan urokinase.
F. Bagaimana Cara Menentukan Asam Amino dalam Protein
(POLIPEPTIDA)
Menurut Riswiyanto (2009: 401) menyatakan bahwa ada hal pertama
yang diketahui untuk menentukan struktur peptida adalah :
a. Banyak dan jenis asam amino yang ada di dalam peptida
b. Urutan asam amino dalam rantai peptidanya

Komposisinya ditentukan dengan cara hidrolisis (dalam larutan asam).

Biasanya peptida ditulis dengan terminal-N asam amino berada di sebalah
kiri dan terminal-C berada di sebelah kanan.

1. Metode terminal-N
Metode yang efisien untuk mengetahui susunan asam amino dalam
molekul protein adalah degradasi Eman. Suatu protein (polipeptida)
direaksikan dengan salah satu dari pereaksi 2,4 – dinitrofluorobenzena
atau fenil isosianat. Kedua pereaksi tersebut akan bereaksi dengan
gugus NH2 yang sekaligus berfungsi sebagai pelindung gugus NH2.
Proses dilanjutkan dengan hidrolisis asam. Hasil hidrolisis merupakan
peptida dengan panjang rantai lebih pendek serta pereaksi yang
berikatan dengan asam amino, kemudian asam aminonya sapat
diidentifikasi.
2. Terminal-C
Penggunaan pereaksi pada metode terminal-C masih belum
mendapatkan hasil yang optimal. Namun demikian, jika menggunakan
pereaksi enzim dapat menghasilkan produk yang lebih baik. Enzim
yang dipakai adalah karboksipeptidase. Enzim ini hanya dapat
memutuskan ikatan peptide yang berdekatan dengan gugus karboksilat
(posisi –α pada gugus COOH).
G. Peptida disebut Sebagai Rantai Asam Amino
Menurut Lehninger (1982: 85) menyatakan bahwa ada dua molekul
asam amino yang dapat secara kovalen bergabung melalui hubungan

14
amida tersubstitusi, disebut peptide obligasi, untuk menghasilkan
dipeptida. Keterkaitan seperti itu dibentuk oleh penghapusan elemen air
(dehidrasi) dari gugus -carboxyl dari satu asam amino dan –amino
kelompok lain. Pembentukan ikatan peptida adalah contoh reaksi
kondensasi, kelas umum reaksi dalam sel hidup. Di bawah standar
biokimia kondisi, kesetimbangan untuk reaksi mendukung asam amino di
atas dipeptida. Untuk membuat reaksi termodinamika, gugus karboksil
harus dimodifikasi atau diaktifkan secara kimia sehingga gugus hidroksil
dapat lebih mudah dihilangkan.
Tiga asam amino dapat bergabung dengan dua peptide obligasi untuk
membentuk tripeptida; sama halnya dengan asam amino terkait dengan
bentuk tetrapeptida, pentapeptida, dan sebagainya sebagainya. Ketika
beberapa asam amino bergabung dengan cara ini, struktur ini disebut
oligopeptida. Ketika banyak asam amino bergabung, produk ini disebut
polipeptida. Protein mungkin memiliki ribuan asam amino residu.
Meskipun istilah "protein" dan "polipeptida" kadang-kadang digunakan
secara bergantian, molekul yang disebut sebagai polipeptida umumnya
memiliki molekul beratnya di bawah 10.000, dan yang disebut protein
bobot molekul yang lebih tinggi.
H. Kelompok Asam Amino yang Membentuk Ikatan Peptida
Asam amino individu dapat dihubungkan dengan membentuk ikatan
kovalen. Ikatan terbentuk antara gugus a-karboksil dari satu asam amino
dan a-amino kelompok yang berikutnya. Dalam proses air dihilangkan,
dan setelah air dihilangkan terhubung residu asam amino yang tetap.
Sebuah ikatan terbentuk dengan cara ini disebut ikatan peptida. Peptida
adalah senyawa yang terbentuk dengan menghubungkan sejumlah asam
amino kecil, mulai dari dua hingga beberapa lusin. Dalam protein, banyak
asam amino (biasanya lebih dari seratus) dihubungkan oleh ikatan peptida
untuk membentuk rantai polipeptida. Nama lain untuk senyawa yang

15
terbentuk oleh reaksi antara gugus amino dan kelompok karboksil adalah
amida (Campbell, 2009 :77).
Ikatan karbon-nitrogen terbentuk ketika dua asam amino dihubungkan
dalam ikatan peptida yang biasanya ditulis sebagai ikatan tunggal, dengan
satu pasang elektron dibagi antara dua atom. Dengan pergeseran
sederhana pada posisi sepasang elektron, sangat mungkin untuk menulis
ikatan ini sebagai ikatan rangkap. Pergeseran elektron ini terkenal dalam
kimia organik dan menghasilkan resonansi struktur, struktur yang berbeda
satu sama lain hanya dalam penentuan posisi elektron. Posisi ikatan
rangkap dan tunggal dalam satu resonansi struktur berbeda dari posisi
mereka di struktur resonansi lain senyawa yang sama. Tidak ada struktur
resonansi tunggal yang sebenarnya mewakili ikatan dalam senyawa, dan
sebaliknya semua struktur resonansi berkontribusi pada situasi ikatan.
I. Asam Amino yang Lebih Jarang Ditemukan dalam Protein

16
 Banyak asam amino lain, selain yang tercantum di sini, diketahui ada.
Mereka terjadi pada beberapa, tetapi tidak berarti semua, protein. Mereka
berasal dari kesamaan asam amino dan diproduksi oleh modifikasi asam
amino induk setelah protein disintesis oleh organisme dalam proses yang
disebut posttranslasional modifikasi. Hydroxyproline dan hydroxylysine
berbeda dari amino induk asam di mana mereka memiliki gugus hidroksil
pada rantai sampingnya; mereka hanya ditemukan dalam beberapa protein
jaringan ikat, seperti kolagen. Tiroksin berbeda dari tirosin karena
memiliki gugus aromatik yang mengandung yodium ekstra pada rantai
samping; hanya diproduksi di kelenjar tiroid, dibentuk oleh
posttranslasional modifikasi residu tirosin dalam protein tiroglobulin.
Tiroksin adalah kemudian dilepaskan sebagai hormon oleh proteolisis
tiroglobulin (Campbell, 2009 :70).BAB III
PENUTUP
A. KESIMPULAN
Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tigas umber, yaitu
absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil
sintesis asam amino dalam sel. Banyaknya asam amino dalam darah
tergantung keseimbangan antara pembentukan asam amino dan
penggunannya.Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka
dengan proses absorpsi melalui dinding usus, asam amino tersebut sampai ke
dalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah transport aktif yang
memerlukan energi.
Didalam proses metabolisme asam amino dan protein ada dua proses
utama pada pelepasan gugus amino, yaitu transminasi dan deaminasi. Pada
pembentukan asetil KoA bahwa ada dua jalur metabolic yang menuju kepada
pembentukan asetil koenzim A, yaitu melalui asam piruvat dan melalui asam
asetoasetat.
Jalur metabolik beberapa asam amino diantaranya ada Glisin, Alanin,
Valin, Leusin, Isoleusin, Serin, Treonin, Tirosin, Fenilalanin, Triptofan, Sistin

17
dan Sistein, Metionin, Asparagin dan Asam Aspartat, Glutamin dan Glutamat,
Lisin, Arginin, dan Histidin. Selanjutnya ada du acara untuk menentukan asam
amino di dalam protein yaitu dengan metode terminal-N dan metode terminal-
C. Ada dua molekul asam amino yang dapat secara kovalen bergabung
melalui hubungan amida tersubstitusi, disebut peptide obligasi, untuk
menghasilkan dipeptida. Asam amino individu dapat dihubungkan dengan
membentuk ikatan kovalen. Ikatan terbentuk antara gugus a-karboksil dari
satu asam amino dan a-amino kelompok yang berikutnya. Sebuah ikatan
terbentuk dengan cara ini disebut ikatan peptida. Peptida adalah senyawa yang
terbentuk dengan menghubungkan sejumlah asam amino kecil, mulai dari dua
hingga beberapa lusin.

18
 DAFTAR PUSTAKA
Campbell, M.K., & Farrel, S. O. 2009. Biochemistry Sixth Edition. USA:
Thomson Brooks.
Lehninger, A., L. 1982. Principles Of Biochemistry, Fourth Edition. Jakarta:
Erlangga.
Poedjiaji, Anna. F. M., dan Titin Supriyanti. 1994. Dasar-dasar Biokimia.
Jakarta: UI Press.
Riswiyanto. 2009. Kimia Organik. Jakarta: Erlangga.