Marks’ Basic Medical Biochemistry A Clinical Approach, 2nd Edition

Allan D. Marks, Colleen Smith, Michael Lieberman, 2005. Generation of

ATP From Glucose: Glycolysis, Marks’ Basic Medical Biochemistry. 2nd ed.
USA: Williams & Wilkins: 399-415.
Protein memiliki banyak fungsi dalam tubuh. Mereka berfungsi sebagai
pengangkut senyawa hidropobik dalam darah, sebagai molekul adhesi sel yang
menempel sel satu sama lain dan ke matriks ekstraseluler, sebagai hormon
yang membawa sinyal dari satu kelompok sel ke yang lain, sebagai saluran
ion melalui membran lipid, dan asenzim yang meningkatkan laju reaksi
biokimia. Karakteristik unik dari protein ditentukan oleh urutan linier
asam amino, yang disebut struktur primernya. Struktur utama suatu protein
menentukan bagaimana ia dapat melipat dan bagaimana ia berinteraksi dengan
molekul lain dalam sel untuk menjalankan fungsinya. Struktur primer semua
protein manusia yang beragam disintesis dari 20 asam amino yang tersusun
dalam urutan linier yang ditentukan oleh kode genetik.

Sifat umum asam amino. Masing-masing asam amino yang digunakan untuk
proteinintesis memiliki struktur umum yang sama (Gambar 6.1). Ini
mengandung gugus asam karboksilat, gugus anamino yang dilekatkan pada -
karbon dalam konfigurasi L, atom hidro-gen, dan gugus kimia yang disebut
rantai samping yang berbeda untuk setiap asam amino. Dalam larutan, asam
amino bebas ada sebagai zwitterions, ion di mana gugus amino bermuatan
positif dan gugus karboksilat bermuatan negatif. Dalam protein, asam amino
ini bergabung menjadi polimer linier yang disebut rantai polipeptida
melalui ikatan peptida di antara kelompok asam karboksilat dari satu asam
amino dan gugus amino dari asam amino berikutnya.

Klasifikasi asam amino menurut sifat kimia rantai samping. Sifat kimiawi
rantai samping menentukan jenis ikatan dan interaksi yang dapat dibuat oleh
masing-masing asam amino dalam rantai polipeptida dengan molekul mol
lainnya. Dengan demikian, asam amino sering dikelompokkan berdasarkan
polaritas rantai samping (bermuatan, hidrofobik nonpolar, atau kutub yang
ditangguhkan) atau oleh fitur struktural (alifatik, siklik, oraromatik).
Rantai samping asam amino hidrofobik nonpolar (alanin, valin, leusin,
isoleusin, fenilalanin, dan metionin) berkumpul bersama untuk mengeluarkan
air dalam efek hidrofobik. Asam polaramino yang tidak bermuatan (serin,
treonin, tirosin, asparagin, dan glutamin) berpartisipasi dalam ikatan
hidro-gen. Sistein, yang mengandung gugus sulfhidril, membentuk ikatan
disulfida. Asam amino asam bermuatan negatif (aspartat dan glutamat)
membentuk ikatan ionik (elektrostatik) dengan molekul bermuatan positif,
seperti asam amino basa (lisin, arginin, dan histidin). Muatan pada asam
amino pada pH tertentu ditentukan oleh pKa masing-masing kelompok yang
memiliki proton yang dapat dipisahkan.

Penggantian asam amino dalam struktur primer. Mutasi pada kode genetik
menghasilkan protein dengan struktur primer yang berubah. Mutasi yang
menghasilkan substitusi asam amino insingle dapat memengaruhi berfungsinya
suatu protein atau dapat memberikan keuntungan spesifik pada suatu jaringan
atau serangkaian keadaan. Banyak protein seperti hemoglobinaksis dalam
populasi manusia sebagai polimorfisme (variasi genetik yang ditentukan
dalam struktur primer).

Dalam individu yang sama, struktur utama banyak protein bervariasi dengan
tingkat perkembangan dan hadir dalam isoform janin dan dewasa, seperti
hemoglobin janin dan dewasa. Struktur utama dari beberapa protein, seperti
creatine kinase, juga dapat bervariasi antara jaringan (isozim spesifik
jaringan) atau antara lokasi intraseluler dalam jaringan yang sama.
Pemisahan elektroforesis isozimesha spesifik jaringan telah berguna dalam
pengobatan sebagai cara mengidentifikasi situs jaringan cedera.

Asam amino yang dimodifikasi. Selain asam amino yang disandikan oleh DNA
yang membentuk struktur primer protein, banyak protein mengandung asam
amino spesifik yang telah dimodifikasi oleh fosforilasi, oksidasi,
karboksilasi, atau reaksi lainnya. Ketika reaksi-reaksi ini dikatalisis
oleh enzim, reaksi-reaksi tersebut disebut modifikasi aspost-translational.

1. STRUKTUR UMUM ASAM AMINO

2. KLASIFIKASI RANTAI SISI AMINO ASAM
a. Asam Amino Nonpolar, Alifatik
b. Asam Amino Aromatik
c. Asam Amino Alifatik, Polar, Tidak bermuatan
d. Asam Amino yang Mengandung Belerang
e. Asam Amino Asam dan Basa
3. VARIASI DALAM STRUKTUR PRIMER
a. Polimorfisme dalam Struktur Protein
b. Keluarga Protein dan Superfamilies.
c. Variasi Jaringan dan Perkembangan dalam Struktur Protein
d. Variasi Spesies dalam Struktur Utama Insulin
4. ASAM AMINO YANG DIMODIFIKASI
5.