PROTEIN

(klasifikasi, struktur, fungsi sebagai biomolekul, ikatan pd struktur)

Protein adalah (makro)molekul yang paling banyak dan memiliki fungsi yang beragan
dalam fungsi kehidupan.

Contoh:
- enzim dan hormon polipeptida mengarahkan dan mengatur metabolisme dalam tubuh
- protein kontraktil dalam pergerakan otot
- Di tulang, kolagen protein membentuk kerangka kerja untuk pengendapan kristal
kalsium fosfat
- Dalam aliran darah, protein, seperti hemoglobin dan albumin plasma, molekul antar-
jemput penting bagi kehidupan
- imunoglobulin melawan bakteri dan virus yang menular

Singkatnya, protein menampilkan keragaman fungsi yang luar biasa, namun semuanya
memiliki fitur struktural yang sama sebagai polimer linier asam amino yang di sambungkan
dengan ikatan peptide

STRUKTUR ASAM AMINO

Terdapat lebih dari 300 jenis asam amino yang berada di alam, namun hanya
20 yang umumnya ditemukan pada protein mamalia,
[Catatan: Ini adalah satu-satunya asam amino yang diberi kode oleh DNA, bahan
genetik dalam sel]

Setiap asam amino memiliki gugus karboksil, gugus amino primer/sekunder (prolin), dan
rantai samping khas (gugus R) yang terikat pada atom a(alpha) karbon.

Pada PH fisiologis (sekitar 7,4), gugus karboksil terdisosiasi (terurai/terpecah) membentuk

ion karboksilat bermuatan negative (-COO-), dan gugus amino terprotonasi (- NH3+).
Gugus karboksil dan gugus amino digabungkan melalui hubungan peptide dan secara umum
tidak tersedia untuk reaksi kimia kecual pembentukan ikatan hydrogen.
Sifat rantai samping inilah (R) yang akan menentukan peran asam amino dalam
protein.
Oleh karena itu, asam amino di klasifikasikan berdasarkan sifat-sifat rantai sampingnya,
apakan nonpolar (memiliki distribusi electron yang merata) atau polar (memiliki distribusi
electron yang tidak merata seperti asam dan basa)

KLASIFIKASI ASAM AMINO

A. Asam Amino non polar

- Glycine
- Alanine
- Valine
- Leucine
- Isoleucine
- Phenylanine
- Tryptophan
- Methionine
- Proline

Asam Amino ini memiliki rantai samping nonpolar yang tidak mendapatkan atau
kehilangan proton, juga tidak berpartisipasi dalam ikatan hydrogen atau ion.
 Rantai samping asam amino ini dapat dianggap berminyak atau seperti lipid,
sehingga bersifat hidrofobik.

1. Lokasi Asam Amino non polar dalam protein:

Dalam protein yang ditemukan di larutan air, rantai samping (R) asam amino
nonpolar cenderung berkumpul di bagian dalam protein. Fenomena ini dikenal
dengan istilah hidrofobik (seperti tetesan minyak dalam lingkungan berair).
Dengan demikian, kelompok (R) non polar mengisi bagian dalam protein terlipat
dan membantu memberikan bentuk 3 dimensi.

Namun, pada protein yang terletak di lingkungan hidrofobik, seperti membrane,

kelompok (R) non polar ditemukan di permukaan luar protein, berinteraksi dengan
lingkungan lipid. Pentingnya interaksi hidrofobik ini adalah untuk menstabilkan
struktur protein.

2. Prolin
Prolin berbeda dari asam amino lain karena rantai sampingnya adalah (alpha)
amino N yang membentuk struktur five-membered ring yang kaku.
Prolin juga memiliki gugus amino sekunder (bukan primer), sering disebut
‘asam imino’. Geometri unik prolin berkontribusi pada pembentukan struktur
serat kolagen dan sering menyela a-helices yang ditemukan pada protein globular.

B. Asam amino dengan rantai polar side yang tidak bermuatan

- Serine
- Theronine
- Tyrosine
- Asparagine
- Glutamine
- Cysteine

Asam Amino ini memiliki muatan nol pada pH fisiologis. Meskipun rantai samping
sistein, teronin, dan tirosin dapat kehilangan proton pada pH basa.
Serine, Teronin, dan tirosin masing2 mengandung gugus hidroksil polar yang dapat
berpartisipasi dalam pembentukan ikatan hydrogen.
Rantai samping asparagin dan glutamin masing2 mengandung gugus karboksil dan
gugus amida, yang keduanya juga dapat berpartisipasi dalam ikatan hydrogen.

C. Asam Amino Polar Asam

Rantai samping asam amino ini melepas proton, sehingga gugus karboksilnya
bermuatan negative.

- Aspartic
- Glutamic

D. Asam Amino Polar Basa

 Rantai samping asam amino ini menerima proton, sehingga bermuatan positif

- Histidine
- Lysine
- Arganine

PH FISIOLOGIS
PH Fisiologis dari asam amino adalah sekitar 7,4.

KLASIFIKASI PROTEIN BERDASARKAN TINGKAT KOMPLEKSITAS

1. Struktur Primer
- Susunan beberapa asam amino yang linear (memanjang) oleh ikatan peptide

2. Struktur Sekunder
- Terbentuk dari beberapa lipatan dari ikatan polipeptida yang teratur pada asam amino

a. Alpha helix
Adalah struktur spiral yang terdiri dari backbone polipeptida yang dikemas rapat.
Rantai samping asam amino ini menghadap ke luar dari poros tengah untuk
menghindari gangguan sterik satu sama lain. Struktur ini di stabilkan oleh ikatan
hydrogen antara carbonil oksida dan amida hydrogen pada backbone polipeptida.

b. Beta Sheet
Struktur ini terbentuk karena semua komponen ikatan peptide terlibat dalam
ikatan hydrogen. Bentuk permukaan Beta Sheet terlihat berlipat sehingga disebut
juga Beta Pleated Sheet.

3. Struktur Tersier
Merupakan struktur 3 dimensi yang merupakan gabungan dari beberapa Struktur
Primer dan Struktur sekunder yang di satukan oleh ikatan disulfide, reaksi hidrofobik,
ikatan ion, dan ikatan hydrogen.

4. Struktur Kuartener
Merupakan Struktur yang paling besar dan kompleks. Struktur ini terdiri dari
beberapa struktur tersier yang di satukan oleh ikatan ion, ikatan hydrogen, dan
interaksi hidrofobik.

KLASIFIKASI PROTEIN BERDASARKAN BENTUKNYA

1. Protein Globular
- Berbentuk Sphero/bulat
- Backbone polipeptida melipat diri
- Dapat melipat diri karena reaksi hidrofobik, ikatan hydrogen, interaksi elektrostatis,
dan ikatan disulfida
- Contoh: hemoglobin, myoglobin
 2. Protein Fibrous
- Berbentuk memanjang
- Backbone polipeptida tidak melipat diri
- Contoh: Kolagen, Keratin

FUNGSI PROTEIN
- Enzim dan hormone: mengatur metabolism dalam tubuh
- Protein kontraktil: pergerakan otot
- Struktur: Kolagen protein membentuk kerangka kerja untuk pengendapan kristal
kalsium fosfat di tulang
- Transportasi: hemoglobin untuk transport molekul dalam darah
- Pertahanan: immunoglobulin untuk melawan bakteri dan virus.

Referensi:
Lippincott Williams & Wilkins, Biochemistry 6th edition