TUGAS IDK 1

MEMAHAMI JENIS DAN FUNGSI ANTIBODI

YOVELLA VALVIOLA

(191211560)

DOSEN PENGAMPU:

Ns.LENNI SASTRA S.Kep,MS

STIKES MERCUBAKTIJAYA PADANG

2019/2020
 Memahami Jenis dan Fungsi Antibodi
Antibodi adalah sejenis protein berukuran kecil yang beredar di aliran darah, dan termasuk
sebagai bagian dari sistem imunitas atau kekebalan tubuh. Antibodi memiliki fungsi penting bagi
tubuh sebagai benteng pertahanan terhadap berbagai penyebab penyakit.Antibodi dibuat oleh
sel darah putih sebagai respons untuk membantu tubuh melawan bakteri, virus, dan racun,
serta menjaga tubuh dari berbagai penyakit dan infeksi. Antibodi bekerja spesifik dengan
menempel pada antigen, yaitu benda asing di dalam tubuh yang dicurigai sebagai ancaman oleh
sistem pertahanan tubuh.

Mengenali Jenis Antibodi

Terdapat beberapa jenis antibodi, yang masing-masing memiliki fungsi tersendiri, dikenal juga
sebagai immunoglobulin. Berikut adalah jenis-jenis antibodi tersebut:

• Immunoglobulin A (IgA)

Antibodi IgA merupakan jenis antibodi yang paling umum ditemukan dalam tubuh, memiliki
peran dalam timbulnya reaksi alergi. IgA ditemukan dengan konsentrasi tinggi di lapisan mukosa
(selaput lendir) tubuh, terutama yang melapisi saluran pernapasan dan saluran pencernaan,
serta pada air liur dan air mata. Pemeriksaan untuk antibodi ini dapat membantu dokter
mendiagnosa gangguan ginjal, usus dan sistem imunitas.

• Immunoglobulin E (IgE)

Antibodi IgE ditemukan di paru-paru, kulit, dan selaput lendir. IgE juga berperan dalam reaksi
alergi. Pemeriksaan IgE seringkali menjadi pemeriksaan awal untuk alergi.

• Immunoglobulin G (IgG)

Antibodi IgG adalah jenis antibodi yang paling banyak dalam darah dan cairan tubuh lainnya.
Antibodi ini melindungi Anda dari infeksi dengan "mengingat" kuman yang telah Anda hadapi
sebelumnya. Jika kuman tersebut kembali, maka sistem kekebalan tubuh Anda akan menyerang
mereka.

• Immunoglobulin M (IgM)

Tubuh Anda membuat antibodi IgM saat Anda pertama kali terinfeksi bakteri atau kuman
lainnya, sebagai garis pertahanan pertama tubuh untuk melawan infeksi. Tingkat IgM akan
meningkat dalam waktu singkat saat terjadi infeksi, kemudian perlahan men Oleh sebab itu,
hasil pemeriksaan IgM dengan nilai yang tinggi, menandakan adanya infeksi yang masih aktif.

• Immunoglobulin D (IgD)
Ditemukan pada tahun 1960 oleh Rowe dan Fahey. Konsentrasi IgD dalam serum sangat sedikit
(0,03 mg/ml), sangat labil terhadap pemanasan dan sensitif terhadap proteolisis. Berat
molekulnya adalah 180.000. Rantai δ mempunyai berat molekul 60.000 – 70.000 dan 12% terdiri
dari karbohidrat.. Aktivitas antibodi yang dikaitkan dengan IgD adalah kejadian hipersensitivitas
terhadap penisilin pada manusia. igD ini terdapat pada permukaan limfosit, terutama neonatus
dengan frekuensi jauh melebihi kadar kadar relatif pada serum. Peran IgD ditetapkan sebagai
reseptor permukaan spesifik pada permulaan respon imun.

Sub kelas imunoglobulin

Subkelas dari imunologlobulin merupakan perbedaan relatif kecil dari kelas imunoglobin kelas
tertentu. Dengan melihat adanya perbedaan ini maka kelas IgG dibedakan menjadi 4 subkelas
yaitu IgG1, IgG2, IgG3, dan IgG4. Sedangkan IgA dibagi menjadi dua subkelas yaitu IgA1 dan IgA2
serta IgD juga terbagi menjadi 2 subkelas yaitu IgD1 dan IgD2. Adanya perbedaan subkelas pada
masing masing kelas mencerminkan adanya perbedaan substansi pada rangkaian asam
amino.misalnya pada IgG4 tidak mengikat komplemen sedangkan ketiga subkelas lainya bisa.
Perbedaan kimia antara subkelas ini terletak pada tempat dan jumlah jembatan disulfida
diantara rantai.

Struktur dan rantai immunoglobulin

Setiap molekul immmunoglobulin

mempunyai dua rantai berat H (berat
molekul 55000) identik dan dua rantai
ringan L (berat molekul 22000) yang identik juga. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan
disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Menariknya dari
susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir
110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai
dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai berat bertanggung jawab untuk adanya
perbedaan biologik antara aneka macam kelas. Rantai ringan terdiri atas dua jenis yaitu kappa(x)
dan lamda.Tiap tiap rantai ringan dapat ditemukan dalam ikatan rantai berat tiap tiap kelas
immunoglobin. Lima rantai berat ditandai dengan huruf yunani sesuai dengan nama kelas yaitu
α, γ ,μ ,Δ dan ε. Jenis rantai berat bisa mendefinisikan kelas antibodi yaitu rantai ini ditemukan
di IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Rantai berat berbeda berbeda dalam ukuran dan komposisinya seperti
α dan γ mengandung sekitar 450 asam amino, sedangkan μ dan ε memiliki sekitar 550 asam
amino.

DAFTAR PUSTAKA
Al-Lazikani B, Lesk AM, Chothia C (1997). "Standard conformations for the canonical structures
of immunoglobulins". J Mol Biol 273 (4): 927–948.

Bellanti ,JA.1993. Immunologi 3. Yogjakarta:UGM press

Charles Janeway (2001). Immunobiology. (5th ed.). Garland Publishing.

Milland J, Sandrin MS (December 2006). "ABO blood group and related antigens, natural
antibodies and transplantation". Tissue Antigens 68 (6): 459–466.

North B, Lehmann A, Dunbrack RL (2010). "A new clustering of antibody CDR loop

conformations". J Mol Biol 406 (2): 228–256.

Pier GB, Lyczak JB, Wetzler LM (2004). Immunology, Infection, and Immunity. ASM Press

Putnam FW, Liu YS, Low TL (1979). "Primary structure of a human IgA1 immunoglobulin. IV.
Streptococcal IgA1 protease, digestion, Fab and Fc fragments, and the complete amino acid
sequence of the alpha 1 heavy chain". J Biol Chem 254 (8): 2865–74.

Racaniello, Vincent (6 October 2009). "Natural antibody protects against viral infection".
Virology Blog. (diakses tanggal 3 juni 2014)

Ravetch J, Bolland S (2001). "IgG Fc receptors". Annu Rev Immunol 19 (1): 275–290.

Rhoades RA, Pflanzer RG (2002). Human Physiology (4th ed.). Thomson Learning. ISBN 0-534-
42174-1.

Rus H, Cudrici C, Niculescu F (2005). "The role of the complement system in innate immunity".
Immunol Res 33 (2): 103–112.