Dasar Teori

A. Definisi hemoglobin

Hemoglobin adalah molekul protein pada sel darah merah yang berfungsi sebagai media transport
oksigen dari paru-paru keseluruh jaringan tubuh dan membawa karbondioksida dari jaringan tubuh ke
paru-paru. Kandungan zat besi yang terdapat dalam hemoglobin membuat darah berwarna merah.

Saat ini pengukuran kadar hemoglobin dalam darah sudah menggunakan mesin otomatis selain
mengukur hemoglobin mesin pengukur akan memecah hemoglobin menjadi sebuah larutan.
Hemoglobin dalam larutan ini kemudian dipisahkan zat lain dengan menggunakan zat kimia bernama
nilai sinar yang berhasil diserap oleh hemoglobin. (www.Blogdoter.net. 2008)

Hemoglobin adalah metaloprotein pengangkut oksigen yang mengandung besi dalam sel darah merah
mamalia dan hewan lainnya. Molekul hemoglobin terdiri dari : globin, apoprotein, dan empat gugus
heme, suatu molekul organik dengan satu atom besi.

B. Fungsi hemoglobin

Fungsi hemoglobin dalam darah adalah :

a. Mengatur pertukaran oksigen dengan karbondioksida di dalam jaringan tubuh.

b. Mengambil oksigen dari paru-paru kemudian dibawa keseluruh jaringan tubuh untuk dipakai
sebagai bahan baku.

c. Membawa carbondioksida dari jaringan tubuh sebagai hasil metabolisme ke paru-paru untuk
dibuang.

d. Untuk mengetahui apakah seseorang kekurangan darah atau tidak dapat diketahui dengan
pengukuran kadar Hb. Penurunan kadar Hb dari normal berarti kekurangan darah. Kekurangan darah
berarti anemia. Selain kekurangan Hb juga disertai dengan eritrosit yang berkurang serta nilai
hematokrit dibawah normal. (Kresno, 1988)

C. Jenis - jenis hemoglobin (Hb)

Pada manusia telah dikenal kurang dari 14 macam Hb yang dipelajari secara mendalam dengan bantuan
elektrokoresis. Hb diberi nama dengan simbol alfabeta misalnya ; Hb A, Hb C, Hb D, Hb E, Hb F, Hb G, Hb
I, Hb M, Hb S, dan sebagainya. (Joice, 2008)

Kadang-kadang Hb diberi nama menurut kota tempat ditemukan jenis Hb atau orang yang
menemukannya, misalnya ; Hb New York, Hb Sydney, Hb Bart, Hb Gower, dan lain-lain. Hb A (Adult
Dewasa) mulai diproduksi pada usia 5 - 6 bulan kehidupan intrauterine janin, pada usia 6 bulan postnatal
kosentrasi Hb A 99%. Hb A terdiri dari 2 rantai α dan 2 rantai β. Hb F (Foetus janin) mulai ditemukan
dalam darah pada minggu ke dua puluh usia kehamilan. Pada bayi Hb F dan sebelum usia 2 tahun jumlah
tinggal sedikit, diganti oleh Hb A. Karena sifatnya yang resisten terhadap alkali, Hb F ini mudah
dipisahkan dari Hb A. Hb F terdiri dari 2 rantai α dan 2 rantai T.

D. Sintesis hemoglobin

Fungsi utama sel darah merah adalah mengangkut O2 ke jaringan dan mengembalikan CO2 dari jaringan
ke paru-paru. Untuk mencapai pertukaran gas ini, sel darah merah mengandung protein khusus, yaitu
hemoglobin dan setiap hemoglobin dewasa normal (Hb A) terdiri atas empat rantai polipeptida α2 β2,
masing-masing dengan gugus haemnya sendiri. Berat molekul Hb A adalah 68.000 darah dewasa normal
juga berisi jumlah kecil dua hemoglobin lain, Hb F dan Hb A2 yang juga mengandung rantai y dan rantai s
masing-masing sebagai pengganti β. 65% hemoglobin disintesis dalam eritroblas dan tiga puluh lima
persen hemoglobin disintesis pada stadium retikulosit. Sintesis haem, terjadi banyak dalam mitokondria
oleh sederet reaksi biokimia yang dimulai dengan kondensasi glisin dan suksinil. Koenzim A dibawah aksi
enzim kunci data-amino laevulinic acid (Ala) sintase yang membatasi kecepatan. Pridoksal fosfat
(Vitamin B) adalah koenzim untuk reaksi ini yang diransang oleh eritro protein dan dihambat oleh hacm.
Akhirnya protoporfirin bergabung dengan besi untuk membentuk hacm yang masing-masing molekulnya
bergabung dengan rantai globin yang terbuat pada poliribosom. Kemudian tetramer empat rantai globin
dengan masing-masing gugus hacmnya sendiri terbentuk dalam “kantong” untuk membangun molekul
hemoglobin. (Hoffbrand, 2005)

E. Struktur hemoglobin

Pada pusat molekul terdapat cincin heterosiklik yang dikenal dengan porifin yang menahan satu atom
besi. Atom besi ini merupakan situs/lokal ikatan oksigen. Porifin yang mengandung besi disebut heme.
Nama hemoglobin merupakan gabungan dari heme dan globin. Globin sebagai istilah generik untuk
protein globural. Ada beberapa protein mengandung heme, dan hemoglobin adalah yang paling dikenal
dan paling banyak dipelajari.

Pada manusia dewasa, hemoglobin berupa tetramer (mengandung 4 subunit protein), yang terdiri dari
masing-masing dua sub unit mirip secara struktural dan berukuran hampir sama. Tiap sub unit memiliki
berat molekul ± 16,000 Dalton, sehingga berat molekul total tetramernya menjadi sekitar 64,000 Dalton.
Tiap sub unit hemoglobin mengandung satu heme, sehingga secara keseluruhan hemoglobin memilki
kapasitas empat molekul oksigen. (Hariono, 2006 )

Prinsip metode ini adalah hemoglobin diubah menjadi hematin asam kemudian warna yang terjadi
dibandingkan secara visual dengan standart warna pada alat hemoglobinometer. Dalam penetapan
kadar hemoglobin, metode sahli memeberikan hasil 2% lebih rendah dari pada metode lain (Dacie &
Lewis 1996, h. 50) .

Metode Sahli merupakan metode estimasi kadar hemoglobin yang tidak teliti, karena alat
hemoglobinometer tidak dapat distandarkan dan pembandingan warna secara visual tidak teliti.
Metode sahli juga kurang teliti karena karboxyhemoglobin, methemoglobin dan sulfhemoglobin tidak
dapat diubah menjadi hematin asam (Gandasoebrata 2010, hh. 13-14).

Kelebihan Metode Sahli

a. Alat (Hemoglobinometer) praktis dan tidak membutuhkan listrik.

b. Harga alat (Hemoglobinometer) murah.

Kekurangan Metode Sahli

a. Pembacaan secara visual kurang teliti.

b. Alat (Hemoglobinometer) tidak dapat distandarkan.

c.Tidak semua bentuk hemoglobin dapat diubah menjadi hematin asam.