ENZIM
ENZIM
BIOKIMIA
“ENZIM”
Nim : 1610211023
Shift : 2
Tanggal Praktikum : 29
Tanggal Penyerahan: 04
2017
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Tujuan
Memahami pengaruh suhu, pH, konsentrasi enzim, dan konsentrasi substrat terhadap
aktivitas enzim.
1.2 Dasar Teori
Enzim merupakan biokatalis. Enzim meningkatkan kecepatan reaksi dengan cara
menyediakan jalur reaksi alternatif yang memerlukan sedikit energi. Pada awalnya
semua enzim dianggap protein, namun penelitian terakhir menunjukkan bahwa ribosom
juga bertindak sebagai biokatalis. Ribosom adalah molekul asam ribonukleat (RNA)
yang mengkatalisis reaksi pada ikatan fosfodiester dari RNA lainnya.
Enzim diklasifikasikan ke dalam 6 kelas berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis:
1. Oksidoreduktase, enzim yang mengkatalisis perpindahan atom hidrogen atau
oksigen atau elektron. Contohnya : Dehidrogenase, oksigenase, peroksidase, dll.
2. Transferase, enzim yang mengkatalisis penpindahan gugus fungsi tertentu dari satu
molekul ke molekul lain. Contohnya: Transkarboksilat, Transaminase, Transmetilase,
dll
3. Hidrolase, enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis, di mana pemutusan ikatan
melibatkan penambahan molekul air. Contohnya: Esterase, Fosfatase, Peptidase, dll.
4. Liapse, enzim mengkatalisis reaksi (selain hidroisis) dimana gugus (seperti H2O,
CO2 dan NH3) dihilangkan dan membentuk ikatan rangkap atau ditambahkan ke
ikatan rangkap. Contohnya : Dekarboksilase, Dehidratase, Deaminase, dll
5. Isomerase, enzim yang mengkatalisis beberapa tipe reaksi yang terjadi dalam proses
penataan intramolekul. Contohnya: Mutase, Epimerase, dll
6. Ligase, enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan antara dua molekul substrat.
Contohnya: Sintetase, Karboksilase, dll.
Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh beberapa faktor, anatara lain pH dan suhu.
1. pH, enzim sangat sensitif terhadap perubahan pH dan berfungsi dengan baik dalam
kisaran sempit pada pH optimum. Pengaruh dari pH adalah karena perubahan-
perubahan keadaan ionik pada residu-residu asam amino dan enzim (pada sisi aktif)
dan pada molekul substrat. Perubahan ini dapat mempengaruhi pengikatan substrat
dan kecepatan reaksi. Perubahan pH yang drastis / ekstrim dapat menyebabkan
denaturasi atau kehilangan fungsi biologis.
2. Suhu, semua reaksi kimia dipengaruhi oleh suhu. Kecepatan reaksi meningkat
karena banyak molekul memiliki energi yang cukup untuk memasuki keadaan
transisi. Kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim juga meningkat seiring dengan
meningkatnya suhu, namun kenaikan suhu juga dapat meningkatkan kecepatan
denaturasi enzim. Setiap enzim memiliki suhu optimum. Enzim juuga merupakan
protein, sehingga nilai optimum bergantung pada pH dan kekuatan ionik. Suhu
optimum bergantung pada suhu dimana organisme itu berada. Contohnya, suhu
optimum untuk enzim-enzim hewan/manusia berada pada kisaran 370C, sedangkan
organisme yang hidup pada daerah yang bersuhu tinggi (sumber air panas atau
kawah gunung berapi) mempunyai suhu optimum diatas 500C.
3. Konsentrasi Enzim dan Substrat
Kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi
enzim tersebut sebagai katalisator. Kecepatan reaksi bertambah seiring dengan
bertambahnya konsentrasi enzim hingga batas tertentu. Aktivitas enzim dipengaruhi
pula oleh konsentrasi substrat. Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan
konsentrasi enzim yang tetap, maka penambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak
terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar (Anna
Poedjiadi, 2009).
Hampir semua reaksi kimia dalam sel hidup akan berlangsung sangat lama bila
reaksi tersebut tidak dikatalisis oleh enzim. Berbeda dengan katalisator non protein (H +,
OH-, atau ion-ion logam), setiap enzim mengkatalisis sejumlah kecil reaksi, bahkan
kebanyakan satu enzim hanya mengkatalisis satu reaksi saja. Jadi enzim adalah
katalisator yang bersifat spesifik.
Pada hakekatnya semua reaksi di dalam biokimia dikatalisis oleh enzim. Hampir
setiap senyawa organik di alam dan juga banyak senyawa anorganik, terdapat satu
enzim yang mamapu mengkatalisis perubahan kimia dan juga mampu bereaksi dengan
senyawa anorganik tersebut (Suwono 2001).
Enzim berfungsi meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara
produk dan pereaksi. Pada keadaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk
tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang
normal, suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang
sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak
menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya
(Salibury dan Ross 1990).
Pada suhu sangat rendah, aktivitas enzim dapat terhenti secara reversible.
Kenaikan suhu lingkungan akan meningkatkan energi kinetik enzim dan frekuensi
tumbukan antara molekul enzim dan substrat, sehingga enzim menjadi aktif. Pada suhu
di mana enzim masih aktif, umumnya kenaikan suhu 10oC menyebabkan kecepatan
reaksi enzimatis bertambah 1,1 hingga 3,0 kali lebih besar. Pada suhu optimum,
kecepatan reaksi enzimatis berlangsung maksimal. Bila suhu terus ditingkatkan, maka
enzim akan mengalami denaturasi, sehingga aktivitas katalitiknya terhenti. Sebagian
besar enzim memiliki suhu optimum 30oC s.d. 40oC dan mengalami denaturasi secara
irreversible pada pemanasan di atas suhu 60 oC (Yazid, 2006). Enzim bekerja pada
kisaran pH tertentu. Jika dilakukan pengukuran aktivitas enzim pada beberapa macam
pH yang berlainan, sebagian besar enzim di dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas
maksimum antara pH 5,0 sampai 9,0. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya
pada pH optimum. Ada enzim yang mempunyai pH optimum yang sangat rendah,
seperti pepsin, yang mempunyai pH optimum 2. Pada pH yang jauh di luar pH
optimum, enzim akan terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik enzim maupun
substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang mengakibatkan enzim tidak
dapat berikatan dengan substrat. Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu dan umumnya
tergantung pada pH lingkungannya. Enzim menunjukkan aktivitas maksimal pada pH
optimum, umumnya antara pH 6 s.d. 8,0. Jika pH lebih rendah atau lebih tinggi
daripada pH optimum, maka dapat menyebabkan enzim mengalami denaturasi sehingga
menurunkan aktivitasnya.
Terjadinya penurunan aktivitas enzim dapat dilihat dari hasil hidrolisis substrat
yang dikatalisis. Misalnya, amilum terhidrolisisi menjadi maltosa atau glukosa. Hasil
hidrolisis dapat dibuktikan dengan uji Benedict. Bila positif, berarti amilum
terhidrolisis, sehingga dapat diasumsikan enzim memiliki aktivitas tinggi. Sebaliknya,
bila hasilnya negatif, berarti amilum tidak terhidrolisis karena enzim tidak aktif atau
mengalami penurunan aktivitas (Yazid, 2006).
Pada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim ecara singkat
akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, semakin besar volume
atau konsentrasi enzim, semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah substrat
yang dikatalis. Hal ini dapat dilihat dari perbedaan warna yang terjadi melalui uji
iodium atau adanya endapan yang terbentuk melalui uji benedict.
Pada konsentrasi enzim yang tetap penambahan konsentrasi substrat akan menaikkan
kecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum yang tepat.
Penambahan substrat setelah kecepatan maksimum tidak berpengaruh lagi, sebab telah
melampaui titik jenuh.
Empedu mengandung bermacam-macam pigmen. Pigmen empedu yang utama
adalah biliverdin yang berwarna hijau dan bilirubin yang berwarna jingga atau kuning
coklat. Oksidasi pigmen-pigmen empedu oleh oksidator kuat seperti HNO 3 akan
menghasilkan turunan senyawa yang berwarna. Misalnya:
Messobiliverdin : hijau-biru
Mesobirubin : kuning
Mesobilisianin : biru-ungu atau violet
Di dalam empedu, asam-asam empedu, seperti asam kholat dan asam kenodeokikolat
terutama sebagai garamnya, merupakan turunan senyawa aromatic kompleks. Asam
empedu dengan furfural (dihasilkan dari dehidrasi karbohidrat oleh H2SO4 pekat) akan
berkondensasi membentuk senyawa berwarna (Yazid, 2006).
BAB II
METODELOGI
2.1 Alat dan Bahan
Alat: Beaker glass, gelas ukur, statif dan biuret, erlenmeyer, pipet volume, pipet tetes
Bahan : Gelatin 1%, 2%, 3%; HgCl2: 0,1 N NaOH, NaOH 10%; NH 4OH; Na2CO3,
indikator pp; papain 0,1%, 0,05%, 0,01%; HCL 10%; formalin; aquades
2.2 Cara Kerja
ENZIM 1
1. Uji Pengaruh Suhu
a. Menyiapkan erlenmeyer 250 mL, masing-masing diisi 3 mL Gelatin 1%
b. Erlenmeyer A diletakkan pada suhu kamar (250 C), erlenmeyer B diletakkan pada
suhu kamar 400C, erlenmeyer C diletakkan pada suhu kamar 75 0C. Masing-masing
erlenmeyer mendapat perlakuan selama 5 menit.
c. Masing-masing erlenmeyer ditambah 1 mL enzim papain 0,01% dalam waktu 5
menit kemudian ditambah HgCI 10% beberapa tetes.
d. Menentukn kadar protein dengan Metode Formol.
2. Uji Pengaruh keasaman
a. Menyiapkan 3 erlenmeyer 250 mL, masing-masing diisi 3 mL Gelatin 1%
b. Masing-masing erlenmeyer ditambah 1 ml enzim papain 0,01% kemudian
erlenmeyer A du tambah air, erlenmeyer B ditambah HCl 10% dan erlenmeyer C
ditambah Na2CO3 sebanhyak 1 mL.
c. Digojag dan dibiarkan selama 10 menit.
d. Menentukan kadar protein terlarut dengan Metode Formol
3. Uji Pengaruh Basa
a. Menyiapkan 3 erlenmeyer 250 mL, masing-masing disi 3 mL Gekatin 1%.
b. Maing-masing erlenmeyer ditambah 1 mL enzim papain 0,1%, kemudian
erllenmeyer A ditambah air, erlenmeyer B ditambah HCl 10%, dan erlenmeyer C
ditambah NH4OH sebanyak 1 mL.
c. Digojag dan dibiarkan selaama 10 menit
d. Tentukan kadar protein terlarut dengan Metode Formol
4. Uji Pengaruh Konsentrasi Enzim
a. Menyiapkan 3 erlenmeyer 250 mL, masing-masing diisi 3 mL Gelatin 2%,
erlenmeyer A ditambah enzim papain 0,01 %, erlenmeyer B ditambah enzim
papain 0,05%, dan dan erlenmeyer C ditambah enzim papain 0,1% sebanyak 1
mL.
b. Digojag dan dibiarkan selama 10 menit.
c. Tentukan kadar protein terlarut dengan Metode Formol
5. Uji Pengaruh Konsentrasi Substrat
a. Menyiapkan 3 erlenmeyer 250 mL, erlenmeyer A diisi Gelatin 1%, erlenmeyer B
diisi gelatin 2%, dan erelnmeyer C diisi Gelatin 3%.
b. Masing-masing erlenmeyer ditambah enzim papain 0,01%.
c. Tentukan kadar protein terlarut dengan Metode Formol.
ENZIM II
1. Hasil Titrasi Pengaruh Suhu
a. Menyiapkan semua bahan seperti pada acara enzim 1
b. Masing-masing bahan dipindahkan dalam labu ukur 100 mL, diencerkan sampai
tanda batas, digojag sampai homogen.
c. mengambil 10 mL larutan dan memasukkan kedalam erlenmeyer 250 mL,
menambahkan 2 tetes indikator pp, dititrasi dengan 0,1 N NaOH sampai berwarna
merah ajmbu.
d. Menambahkan 5 mL formalin 10% dititrasi denagn 0,1 N NaOH sampai berwarna
merah jambu.
e. Membuat blanko dari 10 mL aquades dan menambahkan 2 tetes pp, titrasi dengan
0,1 NaOH.
2. Hasil Titrasi Pengaruh Keasaman
a. Menyiapkan semua bahan seperti pada acara enzim 1
b. Masing-masing bahan dipindahkan dalam labu ukur 100 mL, diencerkan sampai
tanda batas, digojag sampai homogen.
c. mengambil 10 mL larutan dan memasukkan kedalam erlenmeyer 250 mL,
menambahkan 2 tetes indikator pp, dititrasi dengan 0,1 N NaOH sampai berwarna
merah ajmbu.
d. Menambahkan 5 mL formalin 10% dititrasi denagn 0,1 N NaOH sampai berwarna
merah jambu.
e. Membuat blanko dari 10 mL aquades dan menambahkan 2 tetes pp, titrasi dengan
0,1 NaOH.
3. Hasil Titrasi Pengaruh Basa
a. Menyiapkan semua bahan seperti pada acara enzim 1
b. Masing-masing bahan dipindahkan dalam labu ukur 100 mL, diencerkan sampai
tanda batas, digojag sampai homogen.
c. mengambil 10 mL larutan dan memasukkan kedalam erlenmeyer 250 mL,
menambahkan 2 tetes indikator pp, dititrasi dengan 0,1 N NaOH sampai berwarna
merah ajmbu.
d. Menambahkan 5 mL formalin 10% dititrasi denagn 0,1 N NaOH sampai berwarna
merah jambu.
e. Membuat blanko dari 10 mL aquades dan menambahkan 2 tetes pp, titrasi dengan
0,1 NaOH
4. Hasil Titrasi Pengaruh Konsentrasi Enzim
a. Menyiapkan semua bahan seperti pada acara enzim 1
b. Masing-masing bahan dipindahkan dalam labu ukur 100 mL, diencerkan sampai
tanda batas, digojag sampai homogen.
c. Mengambil 10 mL larutan dan memasukkan kedalam erlenmeyer 250 mL,
menambahkan 2 tetes indikator pp, dititrasi dengan 0,1 N NaOH sampai berwarna
merah jambu
d. Menambahkan 5 mL formalin 10% dititrasi denagn 0,1 N NaOH sampai berwarna
merah jambu.
e. Membuat blanko dari 10 mL aquades dan menambahkan 2 tetes pp, titrasi dengan
0,1 NaOH
5. Hasil Titrasi Pengaruh Konsentrasi Substrat
a. Menyiapkan semua bahan seperti pada acara enzim 1
b. Masing-masing bahan dipindahkan dalam labu ukur 100 mL, diencerkan sampai
tanda batas, digojag sampai homogen.
c. Mengambil 10 mL larutan dan memasukkan kedalam erlenmeyer 250 mL,
menambahkan 2 tetes indikator pp, dititrasi dengan 0,1 N NaOH sampai berwarna
merah jambu
d. Menambahkan 5 mL formalin 10% dititrasi denagn 0,1 N NaOH sampai berwarna
merah jambu
e. Membuat blanko dari 10 mL aquades dan menambahkan 2 tetes pp, titrasi dengan
0,1 NaOH.
BAB III
HASIL PENGAMATAN
3.1 Tabel Pengamatan
ENZIM 1
1. Uji Pengaruh Suhu
Bahan Hasil Keterangan
Gelatin 1% + EelenmeyerA Erlenmeyer A
Papain 0,1% + HgCl 11 mL, dengan 3 tetes (V1) Warna: bening
10% Erlenmeyer B Bau : tidak berbau
12 mL 3 tetes (V1) Erlenmeyer B
Erlenmeyer C Warna :bening
11 mL dengan 2 tetes (v1) Bau :agak menyengat
Erlenmeyer C
Warna : bening
Bau : agak menyengat
2. Uji Pengaruh Keasaman
Bahan Hasil Keterangan
Gelatin 1% + Erlenmeyer A erlenmeyer A
Papain 0,1% 11 mL, dengan 15 tetes (V1) Warna : keruh
Erlenmeyer B Bau : tidak berbau
12 mL dengan 15 tetes Erlenmeyer B
Erlenmeyer C Warna : bening
12 mL dengan 15 tetes Bau : bau tak sedap
Erlenmeyer C
Warna : bening
Bau : tidak berbau
3. Uji Pengaruh Basa
Bahan Hasil Keterangan
Gelatin 2% +Papain Erlenmeyer A erlenmeyer A
0,01% 11 mL, dengan 3 tetes (V1) Warna : Bening, encer
Erlenmeyer B Bau : tidak berbau
11 mL dengan 3 tetes Erlenmeyer B
Erlenmeyer C Warna : kekuningan, encer
11 mL dengan 9 tetes Bau : tidak berbau
Erlenmeyer C
Warna : bening, encer
Bau : menyengat
4. Uji Pengaruh Konsentrasi Enzim
Bahan Hasil Keterangan
A Gelatin 2% + 0,01 A 10,1 mL Erlenmeyer A
papain Warna : keruh kekuningan
B Gelatin 2% + 0,05 lebih kental
papain B 10,1 mL Bau :tidak berbau
Erlenmeyer B
Warna : keruh kental
Bau : tidak berbau
5 Uji Pengaruh Konsentrasi Substrat
Bahan Hasil Keterangan
A Gelatin 2% + 0,01 A 10,1 mL Erlenmeyer A
papain B 10,2 mL Warna : keruh, kuning
B Gelatin 2% + papain C 9 mL kental
0,01% Bau : tidak berbau
C Gelatin 3%+papain Erlenmeyer B
0,01% Warna : bening, encer
Bau : tidak berbau
Erlenmeyer C
Warna : kuning keruh,
kental
Bau : tidak berbau
ENZIM II
1. Hasil Titrasi Pengaruh Suhu
Bahan Suhu kamar 400C 750C
(250C)
Gelatin 1% + V2-V1 V2-V1 V2-V1
papain 0,1% 18-11=7 16-12=4 16-11=5
2 tetes 2 tetes 2 tetes
2. Hasil Titrasi Pengaruh Keasaman
Bahan Air HCl Na2CO3
Gelatin 1% + papain V2 = 18 V2 = 15 V2 = 18
0,1% V2-V1 15- 12 = 3 18-12 = 6
18-11 = 7 15 tetesan 10 tetesan
30 tetesan
3. Hasil Titrasi Pengrauh Basa
Bahan Air NaOH NH4OH
Gelatin 1% + papain V2 = 16 mL V2 = 16 mL V2 = 16 mL
0,1% 16-11= 4 16-11=4 16-11=4
3 tetesan 3 tetesan 3 tetesan
4. Hasil Titrasi Pengaruh Konsentrasi Enzim
Bahan Enzim papain Enzim papain
0,01% 0,05%
Gelatin 2% V2 = 16 V2 = 16,1
16-10,1= 5,9 16,1-10,1= 6
5. Hasil Titrasi Pengaruh Konsetrasi substrat
Bahan Gelatin 1% Gelatin 2% Gelatin 2%
Enzim V2 =17 V2 =16 V2 =15
papain 0,01 % 17-10,1=6,9 16-10,2=5,8 15 - 9= 6
PERHITUNGAN
= 0,3502 x 6,25
= 2,18875%
( 5−1,5 ) x 0,1 x 14,008 x 100 3,5 x 0,1 x 14,008 x 100
NC = = = 0,49028
1 x 1000 1000
P% = N x Fk
= 0,49028 x 6,25
= 3,06425%
2. Hasil titrasi pengaruh keasaman
= 0,77044 x 6,25
= 3,06425%
( 6−1,5 ) x 0,1 x 14,008 x 100 4,5 x 140,08
NB = = = 0,63036
1 x 1000 1000
P% = N x Fk
= 0,63036 x 6,25
= 3,93975
( 6−1,5 ) x 0,1 x 14,008 x 100 4,5 x 140,08
NC = = = 0,63036
1 x 1000 1000
P% = N x Fk
= 0,63036 x 6,25
= 3,93975
3.2Dokumentasi
ENZIM 1
B.
B= warna bening dan
bau agak menyengat
C.
C= warna bening dan
bau agak menyengat
B.
B= warna bening dan
bau tidak sedap
C.
B.
B= tidak berbau agak
kekuningan dan encer
C.
C= bau menyengat
bening encer
4. Uji PengaruhKonsentrasi
Enzim
A. A= warna keruh
kekuningan, lebih
kental dan tidak
berbau
B.
B= warna keruh,
kental dan tidak
berbau
5. Uji PengaruhKonsentrasi
Substrat A= warna keruh
A. kuning, kental dan
tidak berbau
B.
B= warna bening,
encer dan tidak berbau
C.
C= warna kuning
keruh, kental dan
tidak berwarna
ENZIM II
B.
B= V2-V1= 16-12= 4
dengan 2 tetes
Perubahan warna
menjadi agak
kekuningan
C.
C= V2-V1= 18-12= 6
dengan 10 tetes
Perubahan warna
menjadi gelap
2. Hasil Titrasi Pengaruh
Keasaman A= V2-V1= 18-11= 7
A. dengan 2 tetes
Perubahan warna
menjadi agak
kekuningan
B.
B= V2-V1= 16-12= 4
dengan 2 tetes
Perubahan warna
menjadi agak
kekuningan
C.
C= V2-V1= 16-11= 5
dengan 2 tetes
Perubahan warna
menjadi agak pink
C.
C= V2-V1= 16-11= 5
dengan 3 tetes
Perubahan warna
menjadi ungu muda
B.
B= V2-V1= 16,1-10,1=
6 dengan 3 tetes
Perubahan warna
menjadi pink
5. Hasil Titrasi Pengaruh
Konsentrasi substrat A= V2-V1= 17-10,1=
A. 6,9 dengan 3 tetes
Perubahan warna
menjadi pink
B.
B= V2-V1= 16-10,2=
5,8 dengan 3 tetes
Perubahan warna
menjadi pink pudar
C.
C= V2-V1= 15-9= 6
dengan 3 tetes
Perubahan warna
menjadi pudar
BAB IV
PEMBAHASAN
Pada percobaan kali ini dimana membahas tentang pengaruh suhu, pH, konsentrasi
enzim, dan konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim. Data yang didapat yaitu, pada
percobaan pertama untuk ENZIM I dengan:
1. uji pengaruh suhu.
Suhu mempengaruhi aktivitas katalisis enzim. Diluar suhu optimum aktivitas enzim
menjadi tidak maksimal. Bila suhu terlalu rendah, enzim menjadi tidak aktif, karena
tidak terjadi benturan antara molekul enzim dengan substrat. Sedangkan bila suhu
terlalu tinggi, dimana benturan yang terjadi semakin banyak maka struktur tiga
dimensi dari enzim tersebut akan terganggu sehingga enzim akan mengalami
denaturasi, atau dapat dikatakan enzim akan kehilangan sifat alamiahnya .Pada
percobaan ini dimana bahan uji yang digunakan adalah gelatin, papain, dan HgCI.
Pertama kami menyiapkan tiga erlenmeyer berukuran 250 mlyang sudah ditempelkan
huruf A,B dan C, kemudian masing-masing erlenmeyer diisi 3mL Gelatin 1%, untuk
erlenmeyer A diletakkan pada suhu 250C, erlenmeyer B diletakkan pada suhu 400C,
sedangkan untuk erlenmeyer D di letakkan pada suhu 75 0C. Setelah diletakkan disuhu
yang ditentukan masing-masing erlenmeyer mendapat perlakuan selama 5 menit.
Setelah selesai di diamkan selama 5 menit, warna masih bening, kemudian masing-
masing erlenmeyer ditambah 1mL enzim papain 0,01% dalam waktu 5 menit , setelah
itu kami menambahkan HgCI 10% beberapa tetes hingga warna berubah. Kemuadian
kami menenntukan kadar protein degan metode forrmol yang hasilnya untuk
erlenmeyer A, berukuran 11mL dengan 3tetes, untuk erlenmeyer B berukuran 12 mL
dengan 3 tetes, dan yang untuk erlenmeyer C berukuran 11 mL dengan 2 tetes. Setelah
dilihat ternyata perubahan warna dari yang erlenmeyer A warnanya bening, dan tidak
berbau, untuk erlenmeyer B warnanya bening baunya agak menyengat, dan yang
erlenmeyer C warna juga bening baunya agak menyengat.
Berdasarkan literatur yang ada dimana percobaanya menggunakan bahan
seperti gelatin, papain, dan HgCI. Yang pertama menyiapkan 2 erlenmeyer berukuran
250 mL yang sudah distampel deng nomor 1 dan 2 kemudian masing-masing
erlenmeyer diisi 3 mL gelatin 1%. Kemudian erlenmeyer 1 diletakkan di suhu 37 0C,
dan untuk erlenmeyer 2 diletakkan disuhu 60 0C. Adapapun kurva hasil percobaan
memperlihatkan laju reaksi dari enzim semakin cepat seiring bertambahnya suhu ini
terlihat pada kenaikan suhu dari 370C hingga 600C. Setelah selesai dipanaskan setiap
erlenmeyer diiamkan selama 5 menit, setelah didiamkan setiap erlenmeyer
ditambahkan 1mL enzim enzim papain 0,01% dalam waktu 5menit, setelah itu setiap
erlenmeyer di tetesi HgCI beberapa tetes hingga warna berubah.Kemuadian
menenntukan kadar protein degan metode forrmol yang hasilnya untuk erlenmeyer 1,
berukuran 11mL dengan 6tetes, untuk erlenmeyer 2 berukuran 11 mL dengan 2 tetes.
Kemudian mengamati perubahannya. Dari literatur yang didapat, Perubahan
erlenmeyer 1 berwarna kuning bening, tidak berbau, uang erlenmeyer 2 warna
berubah menjadi kuning keruh, berbau.
Bakteri psikrofil, yaitu bakteri yang hidup pada daerah suhu antara 0°– 30 °C,
dengan suhu optimum 15 °C.
Bakteri mesofil, yaitu bakteri yang hidup di daerah suhu antara 15° – 55 °C,
dengan suhu optimum 25° – 40 °C.
Bakteri termofil, yaitu bakteri yang dapat hidup di daerah suhu tinggi antara 40° –
75 °C, dengan suhu optimum 50 - 65 °C
Bakteri hipertermofil, yaitu bakteri yang hidup pada kisaran suhu 65 - 114 °C,
dengan suhu optimum 88 °C.
BAB V
KESIMPULAN
5.1 Dari percobaan kali ini dapat disimpulkan yaitu enzim dalam aktivitasnya dipengaruhi
oleh beberapa faktor. Faktor pertama yaitu Suhu, aktivitas enzim semakin meningkat
seiring bertambahnya suhu terlihat dari laju reaksi namun aktivitasnya menurun
setelah melewati suhu optimum. Faktor kedua yaitu pH, dimana terlihat perbedaan
warna akibat kerja enzim pada pH yang berbeda, dan aktivitas enzim dapat dikatakan
bekerja cepat dan tepat pada pH optimumnya. Faktor ketiga yaitu Konsentrasi Enzim,
dimana semakin tinggi konsentrasi enzim semakin banyak produk yang dihasilkan.
DAFTAR PUSTAKA