ENZIM

ENZIM
• Definisi enzim
• Struktur enzim
• Klasifikasi enzim
• Peran enzim
• Kinetika enzim
• Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
Definisi Umum
Dlm system biologi  reaksi kimia
selalu memerlukan katalis. Tanpa
katalis  sangat lama shg
diperlukan  Enzim yg berfungsi
sbg biokatalisator

Protein yang berfungsi untuk

mempercepat reaksi dengan jalan
menurunkan tenaga aktivasi dan
tidak mengubah kesetimbangan
reaksi, serta bersifat sangat
spesifik.
• Katalis yg paling efisien
 mampu mempercepat
reaksi 1020 kali lbh cepat
• Enzim bersifat sangat
spesifik, baik jenis reaksi Tripsin
maupun substratnya ,

Trombin
• Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau produknya

• Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan

organisme itu sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama pada
suatu siklus biosintesis biasanya di hambat oleh produk
akhirnya(feedback inhibition)

• bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan

diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai (enzim
allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut  zymogen
https://www.learnpick.in/
Enzim allosterik
• Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi  sebagai respon
terhadap pengikatan modulator efektor

• Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non allosterik enzim,

memiliki sub unit lebih dari satu

• Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk mengikat

modulator.
• Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi pengikatan
yang berbeda
• Untuk enzim homotropik  sisi aktif dan sisi regulator sama
Tiga sifat utama enzim :
• Kemampuan katalitiknya
• Spesifisitas
• Kemampuan untuk diatur (regulasi)
Bagian-bagian enzim
Kita mengenal istilah:
Holoenzim
Apoenzim/ apoprotein
Gugus prostetik
Koenzim
Kofaktor
 Bagian-bagian enzim (lanjutan)

• Seperti halnya protein lain, enzim

memiliki BM antara 12,000 – 1 juta
kd
• Beberapa enzim tidak
membutuhkan molekul kimiawi lain
untuk aktifitasnya, beberapa
membutuhkan  kofaktor /
koenzim
• Kofaktor  ion-ion inorganik yg
dibutuhkan enzim untuk melakukan
fungsinya
• Koenzim  molekul organik
(komplek) yang dibutuhkan enziim
untuk melakukan fungsinya http://biochemreview.weebly.com/
• Koenzim atau kofaktor yang
terikat sangat kuat bahkan
terikat dengan ikatan kovalen
dengan enzim  gugus
prostetik
• Enzim aktif lengkap dengan
semua komponennya 
holoenzim
• Bagian yang terdiri dari
protein saja pada suatu
enzim  Apoenzim /
apoprotein
• Fungsi koenzim adalah
sebagai karier sementara
dari gugus fungsional yg
berperan dalam reaksi
ensimatis tersebut.
https://www.learnpick.in
 Klasifikasi enzim (IUB)
Oksidoreduktase: mengkatalisis (mengolah) reaksi oksidasi dan reduksi dan biasanya
menggunakan koenzim NAD, NADP, FAD, atau Koenzim Q. Contoh: enzim dehidrogenase,
oksidase, dan oksigenase.
Transferase: mengkatalisis pemindahan gusus tertentu seperti aldehid, keton, fosfat, atau
glikosil. Contoh: enzim aminotransferase, transketolase, dan transaldolase.
Hidrolase: mengkatalisis pemecahan ikatan antara karbon dengan atom lainnya melalui
penambahan molekul air. Contoh: enzim amidase, peptidase, dan fosfatase.
Liase: mengkatalisis pemecahan ikatan karbon-karbon, karbon-sulfur, dan karbon-
nitrogen. Contoh: enzim dekarboksilase, aldolase, dan deaminase.
Isomerase: mengkatalisis reseminasi optik atau isomer geometrik dan reaksi oksidasi
reduksi intra molekuler. Contoh: enzim epimerase, mutase, dan isomerase.
Ligase: mengkatalisis pembentukan ikatan antara karbon dengan karbon, karbon dengan
sulfur, karbon dengan nitrogen, serta karbon dengan oksigen. Contoh: enzim sintetase
dan karboksilase.
 Bagaimana enzim bekerja
• Reaksi tanpa enzim:
• Lambat
• Membutuhkan suhu yang tinggi
• Tekanan yang tinggi
• Reaksi enzimatis
• Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di dalam sisi aktifnya,
sehingga reaksi secara energetik dapat lebih mudah terjadi
• Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn energi
produk (fase akhir)  selisih energi bebas standar
(ΔGº)

Agar reaksi berjalan

spontan, bagaimanakah
nilai ΔGº
Enzim  mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah
keseimbangan reaksi atau ΔGº
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal
Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi ΔGº≠
 suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu
reaksi
Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim lebih
rendah dr reaksi tanpa ensim
Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O ΔGº = -2880 kJ/mol
Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk
memulai suatu reaksi
Enzim  mengikat substrat  menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding
reaksi tanpa enzim
Inti dr reaksi katalisis  ikatan yg spesifik pd fase transisi
• Substrat terikat  interaksi nonkovalen
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P

• Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi 

kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama pd
orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi

• Substrat terikat pd  sisi aktif yi cekukan pd protein yg berisi

asam amino yg penting untuk tjdnya suatu reaksi kimia
 Karakteristik sisi aktif enzim
• merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa enzim harus memiliki
ukuran besar?)
• sisi aktif merupakan suatu cekukan yang bersifat 3 dimensi. 
memberikan linkungan mikro yg sesuai utk terjadinya suatu reaksi
kimia
• substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi / ikatan yang lemah.
• Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino yg menyusun sisi aktif
suatu enzim
Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang
terlibat
• Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
• Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya
• Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat diikat
oleh enzim

• Asam amino yang membentuk kedua bagian tersebut

tidak harus berdekatan dalam urutan secara linear,
tetapi dalam konformasi 3D mereka berdekatan
 Teori untuk menjelaskan kerja enzim:

• Lock and Key analogy

Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat menerangkan stabilitas
fase transisi ensim
• Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu substrat
pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya.  dpt menerangkan fase transisi ES komplek
 Lock and key model

Induced Fit model

Kinetika Reaksi Enzimatis
PERANAN ENZIM
• Katalis metabolisme
• Diagnosis penyakit
• Perawatan klinis
• Produksi dan kehidupan
Peran enzim: katalis metabolisme
• mengatur banyak proses katalitik seperti metabolisme, nutrisi, dan
konversi energi organisme
• Enzim memungkinkan tubuh manusia mencerna dan menyerap
nutrisi dalam makanan, dan memelihara semua fungsi organ internal
termasuk: perbaikan sel, detoksifikasi anti-inflamasi, metabolisme,
meningkatkan kekebalan, menghasilkan energi, dan meningkatkan
sirkulasi darah
Peran enzim: diagnosis penyakit
• Ketika organ dan jaringan tertentu tubuh manusia rusak atau terjadi
penyakit, beberapa enzim dilepaskan ke dalam darah, urin, atau
cairan tubuh
• Pankreatitis akut (peradangan pd pankreas yg terjadi secara tiba-tiba)
Gejala utama: Sakit perut yg timbul secara tiba-tiba di perut bagian
tengah, kanan atau kiri perut.
Pemeriksaan penunjang: Pemeriksaan darah, untuk mengukur kadar
enzim amilase dan lipase
Peran enzim: Perawatan klinis
• Terapi enzim secara bertahap telah dikenali. Berbagai sediaan enzim
menjadi semakin umum dalam aplikasi klinis, seperti tripsin dan
kimotripsin, yang dapat mengkatalis pemecahan protein.
• Dan obat sulfa dan banyak antibiotik dapat menghambat enzim yang
diperlukan untuk pertumbuhan bakteri tertentu, banyak obat anti
tumor dapat menghambat enzim yang berhubungan dengan asam
nukleat atau sintesis protein dalam sel, sehingga menghambat sel
tumor.
Peran enzim: Produksi dan kehidupan
• Ragi yang digunakan dalam industri pembuatan bir diproduksi oleh
mikroorganisme terkait.
• Peran enzim mengubah pati dan proses lainnya menjadi alkohol
melalui hidrolisis, oksidasi, dan proses lainnya.
• Produksi kecap
• Makanan yang diberi amilase dan selulase telah meningkatkan nilai
gizi
• Menambahkan enzim pada bubuk cucian dapat meningkatkan
efisiensi bubuk cucian, membuat noda keringat yang sulit dihilangkan
mudah dihilangkan.
 FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

1. Suhu
Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu lingkungannya. Setiap
kenaikan suhu 10 ºC, kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai
batas suhu tertentu. Enzim dan protein pada umumnya dinonaktifkan oleh
suhu tinggi. Enzim berdarah panas dan manusia bekerja paling efisien
pada suhu 37 ºC, sedangkan enzim hewan berdarah dingin bekerja paling
efisien pada suhu 25 ºC.
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

2. Kadar keasaman (pH)

Semua enzim peka terhadap perubahan pH, dan nonaktif pada lingkungan
pH sangat rendah (asam kuat) dan pH tinggi (basa kuat). Contoh, enzim
pepsin memiliki pH optimum 2, sedangkan enzim tripsin memiliki pH
optimum 8,5.
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

3. Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor.

Jika pH dan suhu suatu sistem enzim adalah konstan, dan jumlah substrat
berlebihan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah enzim yang
ada. Sebaliknya jika pH, suhu dan konsentrasi enzim konstan, maka laju
reaksi adalah sebanding dengan jumlah substrat.
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

4. Inhibitor/ Penghambat
Aktivitas suatu enzim dapat dihambat oleh suatu senyawa yang dikenal
sebagai inhibitor. Inhibitor digolongkan menjadi 2 jenis utama, yaitu: a)
yang bekerja secara tidak dapat balik (irreversible), b) yang bekerja secara
dapat balik (reversible).
 Penghambatan Reaksi Enzimatis

• Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible

• Irreversible  pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim
• Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

• competitive
• non-competitive
• un-competitive
penghambatan competitive
penghambatan non-competitive
 Penghambatan un-competitive

• Terikat pd sisi selain sisi aktif

enzim
• Berbeda dgn non-
competitive  inhibitor ini
hanya terikat pd ES komplek
• Sehingga tidak terikat pd
enzim bebas
• Vmax berubah, dan Km juga
berubah
Jenis-jenis enzim pencernaan
 LOKASI ENZIM

• Dalam sel hati:

Enzim-enzim glikolisis terletak dlm sitoplasma
• Enzim-enzim siklus asam sitrat terdapat dalam mitokondria
• Dalam sel pankreas, lambung dan saliva
• Isozim : enzim yg mengkatalisa rx yg sama
• Tetapi sufat fisika dan kimia protein menunjukkan perbedaan yg
bermakna
 JAWAB PERTANYAAN DI BAWAH

1. Enzim yang memiliki Km tinggi:

A) memiliki afinitas tinggi pada substratnya.
B) Butuh konsentrasi substrat yang tinggi untuk mencapai Vmax-nya.
C) memiliki Vmaks tinggi.
D) contoh seperti hexokinase
2. pH optimal enzim adalah
A) sama untuk semua enzim
B) bersifat asam untuk enzim pepsin.
C) pH di mana enzim bekerja pada laju terendah
D) Enzim stabil pada pH tersebut
 TUGAS: JAWAB PERTANYAAN DI BAWAH

1. Sebutkan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim!

2. Jelaskan efek konsentrasi substrat pada aktivitas enzim!
3. Jelaskan apa yang dimaksud dengan Suhu optimal. & pH optimal jelaskan
bagaimana mereka dapat mempengaruhi kerja enzim!

Untuk soal essay no 1-3 masukkan jawaban pada LMS (Siakadcloud).