PENGANTAR METABOLISME

Konsep 8.1

Metabolisme organisme mentransformasi materi dan energi,berdasarkan

hukum termodinamika.

Metabolisme adalah sifat emergen kehidupan yang muncul dari interaksi antara
molekul molekul dalam lingkungan sel yang teratur.

ORGANISASI KIMIA KEHIDUPAN KE DALAM JALUR JALUR METABOLIK

Jalur metabolik diawali dengan satu molekul spesifik yang kemudian diubah dalam
serangkaian langkah yang jelas,menghasilkan produk tertentu dan setiap langkah
dalam jalur dikatalisis oleh suatu enzim spesifik.

Beberapa jalur metabolik melepaskan energi melalui penguraian molekul kompleks

menjadi senyawa yang lebih sederhana dan proses degradasi ini disebut jalur katabolik
atau jalur penguraian.Salah satu jalur utama katabolisme adalah respirasi selular,ketika
gula glukosa dan bahan bakar organik lain diuraikan menjadi karbon dioksida dan air
dengan kehadiran oksigen.Energi yang tersimpan dalam molekul organik kemudian
tersedia bagi sel untuk melakukan kerja,misalnya denyut silia atau transpor
membran.Sebaliknya,jalur anabolik mengonsumsi energi untuk membangun molekul
kompleks dari molekul molekul yang lebih sederhana.

BENTUK BENTUK ENERGI

Energi adalah kemampuan untuk menyebabkan perubahan,energi dapat berasosiasi

dengan gerakan relatif benda yang disebut energi kinetik.Panas atau kalor (Energi
Termal) adalah energi kinetik yang berasosiasi dengan pergerakan acak atom atau
molekul.Sedangkan energi potensial adalah energi yang dimiliki oleh materi karena
lokasi atau strukturnya.Energi kimia adalah energi potensial yang tersedia untuk
dilepaskan dalam reaksi kimia.

Sistem tertutup,seperti cairan dalam termos tidak mampu bertukar energi maupun
materi dengan lingkungannya.Sedangkan sistem terbuka energi dan materi dapat
ditransfer antara sistem dan lingkungan.
 HUKUM TRANSFORMASI ENERGI
 Hukum Pertama Termodinamika
“Energi dapat ditransfer dan ditransformasi,namun tidak dapat diciptakan
maupun dihilangkan” (prinsip kekekalan energi)
 Hukum Kedua Termodinamika
“setiap transfer atau transformasi energi meningkatkan entropi semesta”
Konsep entropi adalah konsekuensi logis dari hilangnya energi selama transfer atau
transformasi energi yaitu bahwa setiap peristiwa semacam itu membuat semesta
menjadi lebih tidak teratur.

8.2 Perubahan energi bebas suatu reaksi menunjukkan apakah reaksi tersebut

berlangsung spontan atau tidak

PERUBAHAN ENERGI BEBAS, ΔG

Energi bebas adalah bagian dari energi suatu sistem yang dapat melakukan kerja
ketika suhu dan tekanan seragam di seluruh sistem,seperti halnya dalam sel hidup.

ΔG = ΔH - TΔS

Ket :
- ΔH : peubahan entalpi sistem
- ΔS : perubahan entropi sistem
- T : suhu mutlak

ENERGI BEBAS,KESTABILAN,DAN KESETIMBANGAN

ΔG = Gkondisi akhir – Gkondisi awal

Ketika reaksi berlanjut menuju kesetimbangan,energi bebas dari campuran reaktan dan
produk menurun.Energi bebas akan meningkat ketika reaksi terdorong menjauhi
kesetimbanganmungkin ketika sebagian produk hilang.

ENERGI BEBAS DAN METABOLISME

 Reaksi Eksergonik adalah reaksi yang terjadi secara spontan.sedangkan Reaksi
Endergonik adalah reaksi yang menyerap energi bebas dari lingkungannya.

KESETIMBANGAN DAN METABOLISME

A. Sistem Hidrolistik Tertutup

Air yang mengalir menuruni bukit memutar turbin,lalu menggerakkan generator
yang menyuplai listrik ke sebuah bola lampu,namun hanya sampai sistem itu
mencapai kesetimbangan.
B. Sistem Hidrolistik Terbuka
Air yang mengalir terus menggerakkan genertor karena aliran air yang masuk dan
keluar mencegah sistem mencapai kesetimbangan.
C. Sistem Hidrolistik Terbuka Multilangkah
Respirasi selular analog dengan sistem ini.Glukosa dipecah dalam serangkaian
reaksi eksergonik yang memberi tenaga bagi kerja sel.Produk setiap reaksi menjadi
reaktan untuk reaksi berikutnya.

8.3 ATP Memberikan Tenaga Bagi Kerja Selular dengan Cara

Menggandengkan Reaksi Eksergonik dengan Reaksi Endergonik

 Kerja kimiawi,pendorongan reaksi reaksi endergonik yang tidak dapat

berlangsung spontan
 Kerja Transpor,pemompaan zat zat melintasi membran melawan arah
pergerakan spontan
 Kerja mekanis

STRUKTUR DAN HIDROLISIS ATP

Ketika ikatan fosfat terputus,suatu molekul fosfat anorganik (HOPO32-) disingkat P
meninggalkan ATP.Reaksi ini eksergonik dan melepaskan 7,3 kkal energi per mol
ATP yang dihidrolisis.
BAGAIMANA ATP MELAKUKAN KERJA
Ketika ATP dihidrolisis dalam tabung reaksi,pelepasan energi bebas hanya
menghangatkan air dalam tabung.Penerima gugus fosfat disebut terfosforilasiKunci
penggandengan reaksi eksergonik dan endergonik adalah pembentukan intermediat
terfosforilai ini,yang lebih reaktif daripada molekul awal yang tak terforilasi.
 REGENERASI ATP
Organisme yang bekerja menggunakan ATP terus menerus,namun ATP merupakan
sumber daya terbarukan yang dapat dibentuk kembali melalui penambahan fosfat ke
ADP.Jika ATP tidak dapat diregenerasi melalui fosforilasi ADP,manusia akan
menghabiskan ATP hampir sebanyak berat tubuhnya setiap hari.Dengan
demikian,siklus ATP merupakan pintu putar yang dilalui energi ketika ditransfer dari
jalur katabolik ke jalur anabolik.Faktanya energi potensial kimiawi yang disimpan
sementara dalam ATP menggerakkan sebagian besar kerja selular.

8.4 Enzim mempercepat reaksi metabolik dengan cara menurunkan

penghalang energi.

Hukum-hukum ternadinamika member tahu apa yang akan dan tidak akan terjadi
dalam kondisi kondisi tertentu, Namun tidak mengatakan apa-apa mengenai laju
proses-proses ini. Reaksi kimia spontan berlangsung tanpa memerlukan energy dari
luar. Namun mungkin terjadi sedemikian lambat sehingga tidak teramati. Misalnya,
walaupun hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa bersifat eksergonik dan
berlangsung spontan diiringi pelepasan energy bebas. Larutan sukrosa yang dilarutkan
dalam air steril tidak akan menunjukkan tanda-tanda hidrolisis yang jelas selama
bertahun tahun pada suhu ruang. Akan tetapi, jika kita menambahkan sedikit enzim
sukrase ke larutan tersebut , maka semua sukrosa akan terhidrolisis dalam hitungan
detik.

Enzim (enzyme) adalah macromolekul yang bekerja sebagai katalis, agen kimiawi
yang mempercepat reaksi tanpa ikut terkonsumsi oleh reaksi.

Penghalang reaksi aktivasi

Setiap reaksi kimia antar molekul molekul melibatkan pemutusan maupun

pembentukan ikatan. Mengubah satu molekul lain umumnya melibatkan pemutiran
mlekul awal menjadi kndisiyang amat tidak stabil sebelum reaksi dapat berlanjut.
Untuk mencapai kondisi terpuntir ketika ikatan kimia dapat berubah, molekul molekul
reaktan harus menyerap energy dari lingkungannya. Ketika ikatan baru pada molekul
baru terbentuk, energy dilepaskan sebagai panas, dan molekul kembali ke bentuk
stabil dengan energy yang lebih rendah daripada kondisi terpuntir.
 Energy aktivasi seringkali disuplai dalam bentuk panas yang diserap oleh molekul
reaktan dari lingkungan. Ikatan-ikatan reaktan putus hanya ketika molekul telah
menyerap cukup energi untuk menjadi tak stabil untuk memasuki kondisi transisi.
Penyerapan energi termal meningkatkan kecepatan molekul molekul reaktan, sehingga
molekul molekul tersebut lebih sering dan lebih kuat bertumbukan.

Energy aktivasi menghadirkan penghalang yang menentukan laju reaksi. Reaktan

harus menyerap cukup energy untuk mencapai puncak penghalang aktivasi sebelum
reaksi dapat terjadi.

Bagaimana enzim menurunkan penghalang EA

enzim mengkatalis reaksidengan cara menurunkan penghalang EA . memungkinkan

molekul-molekul reaktan menyerap cukup energy untuk mencapai kondisi transisi
bahkan pada suhu sedang.

Kespesifikan enzim terhadap substrat

Reaktan yang digarap oleh enzim disebut sebagai substrat enzim. Enzim berikatan
dengan substrat dan membentuk kompleks enzime-substrat. Ketika enzim dan substrat
bergabung, kerja katalitik enzim mengubah substrat menjadi produk reaksi. Hanya
satu wilayah terbatas dari molekul enzim yang sungguh-sungguh berikatan dengan
substrat.

Katalis di situs aktif enzim

Enzim menggunakan berbagai macam mekanisme yang menurunkan energy aktifasi

dan mempercepat reaksi. dalam reaksi yang melibatkan dua atau lebih reaktan, situs
aktif menyediakan cetakan tempat substrat-substrat dapat berkumpul dalam orientasi
yang sesuai agar terjadi reaksi diantara reaktan tersebut.

Efek kondisi enzim setempat terhadap aktivitas enzim

Aktifitas enzim dipengaruhi beberapa factor contohnya suhu, pH, zat kimia, dan yang
lainnya.

 Efek suhu dan pH

Suhu dan pH merupakan factor yang paling penting. Setiap enzim memiliki
suhu optimal, yaitu suhu saat laju reaksi nya paling tinggi. Enzim juga
 memiliki suatu pH saat dirinya paling aktif. Nilai pH optimal pada sebagian
besar enzim berada pada kisaran 6-8, namun ada beberapa pengecualian
misalnya, pepsin,, sejenis enzim pencernaan dalam lambung manusia, bekerja
paling baik pada Ph 2.
 Kofaktor
Banyak enzim membutuhkan penolong nonprotein untuk melaksanakan
aktifikas katalitik. Tambahan-tambahan ini disebut kofaktor (cofactor), dapat
berkaitan erat dengan enzim sebagai embelan permanen, atau mungkin
berkaitan longgar dan dapat-balik bersama substrat. Kofaktor beberapa enzim
bersifat anorganik, misalnya atom logam seng, besi, dan tembaga dalam bentuk
ion. Jika kofaktor merupakan molekul organik, sebutan yang lebih spesifik
untuk kofaktor tersebut adalah koenzim (coenzyme).
 Inhibito Enzim
Zat-zat kimia tertentu secara selektif menghambat kerja dari enzim spesifik,
dan kita telah banyak belajar tentang fungsi enzim dengan mengkaji berbagi
efek molekul-molekul tersebut. Jika penghambat (inhibitor) melekat pada
enzim melalui ikatan kovalen, penghambatan (inhibisi) biasanya bersifat tidak
dapat-balik.Peniru-peniru ini disebut inhibitor kompetitif, menurunkan
produksivitas enzim denngan cara menghalangi substrat memasuki situs aktif.
Sebaliknya, inhibitor nonkompetitif tidak berkompetisi secara langsung dengan
substrat untuk berkaitan dengan situs aktif enzim. Sebagai gantinya, inhibitr ini
menganggu reaksi enzimatik dengan cara berkaitan denagn bagian lain dari
enzim

8.5 Regulasi aktivitas enzim membantu mengkontrol metabolisme

Kekacauan kimiawi akan terjadi jika semua jalur metabolisme sel bekerja secara
bersamaan. Kemampuan sel untuk dapat meregulasi secara ketat jalur-jalur metabolik
nya, dengan cara mengkontrol kapan dan dimana berbagi macam enzim menjadi aktif,
merupakan sifat intrinsik dari proses kehidupan.
Regulasi Alosterik pada enzim
Pada banyak kasus, melekul-melekul yang secara alami meregulasi aktifitas enzim
dalam sel berperilaku mirip inhibor nonkompetitif dapat-balik. Molekul-molekul
regulator ini dapat merubah enzim dan fungsi situs aktifnya dengan cara berkaitan satu
situ dengan bagian lain molekul melalui interaksi nonkovalen.

Aktifitas dan inhibisi alosterik

Sebagian besar enzim yang diregulasi secara alosterik terdiri dari dua atau lebih
subunit, yang masing masing tersusun atas suatu rantai polipeptida yang memiki situs
aktif aktifnya sendiri. Keseluruhan kompleks bersosialisasi di antara dua bentuk yang
berbeda, yang satu aktif untuk katalis dan yang satu lagi tidak
Konsentrasi regulator yang berfluktuasi dapat menyebabkan respon berpola rumit
dalam aktivitas enzim selular. Produk-produk hidrolisis ATP (ADP) dan P, misalnya,
memainkan peran kompleks dalam menyeimbangkan lalu-lintas antara jalur
katabolitik dan anabolitik dengan cara mempengaruhi enzim-enzim kunci dalam
berbagai jalur tersebut. ATP berkaitan beberapa enzim katabolitik secara alosterik,
sehingga menurunkan efinitas enzim terhadap substrat dan dengan demikian
menghambat aktivitas enzim.Dalam aktivitas alosterik lain, molekul substrat yang
beikatan dengan satu situs aktif dapat merangsang daya katalitik suatu enzim
multisubunit dengan cara mempengarui situs aktif lainny. Jika enzim memiliki dua
atau lebih subunit, molekul substrat yang menyebabkan kecocokan terinduksi pada
salah satu subunit dapat memicu perubahan bentuk serupa pada subunit lain dari enzim
tersebut. Mekanisme ini disebut kooperativitas, memperbesar respon enzim terhadap
substrat: satu melekul substrat mempersiapakan enzim untuk menerima mlekul-
molekul substrat tambahan dengan lebih mudah.
Identifikasi Regulator Alosterik
Walaupun regulasi alosterik mungkin cukup banyak dijumpai, hanya sedikit dari
banyak enzim metabolik yang telah dikenal yang telah terbuk diregulasi dengan cara
ini. Molekul regulator alosterik sulit ditemukan, sebagian karena melekul macam ini
cenderung berkaitan pada enzim dengan afinitas rendah, sehingga sulit diisolasi. Akan
tetapi baru baru ini perusahaan farmasi telah mengalihkan pehatian meraka pada
regulator alosterik .
Inhibisi umpan-balik
Ketika ATP secara alosterik menghambat suatu enzim dalam jalur pembuatan ATP,
yang terjadi adalah inhibisi umpan-balik, suatu metoden yang umum dalam kontrol
metabolik. Dalam inhibisi umban-balik, jalur metabolik menjadi inaktif akibat
pengikatan produk akhir oleh enzim yang bekerja di awal jalur sehingga jalur tersebut
terhambat. Beberapa sel menggunakan jalur dengan lima langkah ini untuk
menyintesis asam amino isoleusin dari treonin, sejenis aasam amino yang lain.
Isoleusin yang menumpuk akan memperlambat proses sintesisnya sendiri dengan cara
menghambat enzim secara alosterik pada langkah pertama dari jalur sintesis asam
amino tersebut. Dengan demikian, inhibisi umpan-balik mencegah sel menyia-nyiakan
sumber daya kimiawi untuk membuat lebih banyak isoleusin dari pada yang
dibutuhkan.

Lokasi Spesifik Enzim Didalam sel

Sel bukan hanya satu kantong zat kimiadengan rubuan jenis enzim dan substrat
berbeda yang tercampur acak. Sel terbagi-bagi menjadi kompertemen, dan stuktur
selular membantu menata jalur-jalur metaboliknya. Peda beberapa kasus, sekelompok
enzim untuk beberapa langkah dalam satu jalur metabolik dirakit menjadi satu
kompleks multienzim. Susunan tersebut memfasilitasi urut-urutan reaksi, dengan
produk dari enzim pertama menjadi substrat untuk enzim disebalahnya dalam
komkomples, dan setrusnya, sampai produk akhir dilepaskan.