MAKALAH

TEKNOLOGI FERMENTASI

ENZIM DAN KINETIKA ENZIM

Dosen Pengampu

Dr. Said Zul Amrini , ST.MT

Penyusun
Nila Wulantika
1807124317

PROGRAM STUDI TEKNIK KIMIA S1

FAKULTAS TEKNIK

UNIVERSITAS RIAU

2021
 KATA PENGANTAR

Puji syukur atas kehadirat Tuhan Yang Maha Esa atas rahmat dan karunia-NYA
kami dapat menyelesaikan makalah Teknologi Fermentasi dengan judul’Enzim dan
Kinetika Enzim”.
Sebelumnya, kami ucapkan terimakasih kepada Bapak Dr. Said Zul Amrini ,
ST.MT selaku dosen mata kuliah Teknologi Fermentasi yang sudah memberikan
kepercayaan kepada saya untuk menyelesaikan tugas ini. Kami sangat berharap
makalah ini dapat bermanfaat dalam rangka menambah wawasan dan pengetahuan
pembaca tentang enzim dan kinetika enzim.
Kami menyadari di dalam penyusunan makalah ini masih banyak terdapat
kesalahan dan jauh dari kata sempurna. Oleh sebab itu, kami mengharapkan adanya
kritik dan saran yang membangun untuk memperbaiki penyusunan makalah di masa
yang akan datang.

i
 DAFTAR ISI
Cover ........................................................................................................................
Kata Pengantar.........................................................................................................i
Daftar Isi...................................................................................................................ii
Bab I Pendahuluan...................................................................................................1
1.1 Latar Belakang.....................................................................................................1
1.2 Rumusan Masalah................................................................................................1
Bab II Tinjauan Pustaka.........................................................................................3
2.1 Enzim................................................................................................................3
2.1.1 Pengertian Enzim..............................................................................................3
2.1.2 Sifat-Sifat Enzim...............................................................................................5
2.1.3 Klasifikasi Enzim..............................................................................................6
2.1.4 Faktor yang Mempengaruhi Aktifitas Enzim....................................................7
2.2 Kinetika Enzim.....................................................................................................10
2.3. Penghambatan/ Inhibitor Kinetika Enzim...........................................................14
2.4 Manfaat Enzim.....................................................................................................21
2.4.1 Aplikasi Enzim pada Pengobatan......................................................................21
2.4.2 Aplikasi Enzim dalam Industri..........................................................................22
Bab III Kesimpulan..................................................................................................25
3.1 Kesimpulan..........................................................................................................25
DAFTAR PUSTAKA...............................................................................................26

ii
 BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Enzim merupakan biokatalisator yang efektif, efisien dan selektif yang akan
meningkatkan kecepatan reaksi kimia spesifik secara nyata (Lehninger, 1995). Enzim
mengkatalisis reaksi tanpa produk samping dan ramah lingkungan sehingga enzim
dapat dimanfaatkan untuk tujuan reaksi atau jenis produk yang diharapkan. Saat ini
enzim yang banyak digunakan untuk diaplikasikan secara komersial dalam proses
industri adalah kelompok enzim hydrolase.
Perkembangan enzim sudah semakin pesat dan menempati posisi penting dalam
bidang teknologi dan industri. Kesadaran masyarakat terhadap masalah lingkungan
yang semakin tinggi serta adanya inisiatif dari para ahli menjadikan teknologi enzim
sebagai salah satu alternatif untuk menggantikan berbagai proses kimiawi dalam
bidang industri seperti industri tekstil, detergen, bahan pangan dan minuman, bahan
kimia, obat obatan dan industri kulit (Muchtad dkk,1992).
Dalam proses industri enzim memiliki juga memiliki peranan penting, seperti
enzim selulase yang berperan dalam proses pembuatan zat kimia, pulp dan kertas, dan
farmasi. Amilase yang berperan dalam industri makanan, lipase yang berperan dalam
industri obat-obatan, pereaksi klinis, bahan tambahan makanan, sintesan biopolimer,
kosmetik dan berperan dalam produksi bioetanol serta protease yang berperan dalam
pengolahan pangan penenunan, penyamakan kulit, deterjen, textil dan pengolahan
limbah cair. Pada tahun 2000, penjualan enzim merupakan peringkat yang tinggi
dalam bidang bioteknologi dan diperkirakan mencapai US$ 1,6 milyar.
Enzim dapat diperoleh dari berbagai sumber, salah satunya enzim dari
mikroorganisme. Mikroorganisme merupakan sumber untuk menghasilkan enzim
yang potensial karena mampu berkembang dengan cepat, mempunyai berbagai jenis
aktivitas enzim dan hidup pada kondisi-kondisi ekstrim seperti pada sedimen dan
perairan laut (Gray dan Elliott, 2009).
1.2 Rumusan Masalah
1. Apa yang dimaksud enzim?

1
 2

2. Apa fungsi enzim ?

3. Apa saja klasifikasi enzim?
4. Bagaimana proses kinetika enzim?
5. Apa manfaat enzim?
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Enzim
2.1.1 Pengertian Enzim
Enzim berasal dari kata (Yunani) enzyme berarti “di dalam sel”. Willy Kuchne
(1876) mendefinisikan enzim sebagai fermen (ragi) yang bentuknya tidak tertentu dan
tidak teratur, yang dapat bekerja tanpa adanya mikroba dan dapat bekerja di luar
mikroba. Enzim dapat diproduksi oleh mikroba, hewan dan tumbuhan yang dapat
diisolasi dalam keadaan murninya (Winarno, 1986). Enzim dalam keadaan murni
dapat mengkatalisis reaksi-reaksi kimia dari yang sederhana hingga reaksi yang rumit
dalam sistem biologis. (Lehninger, 1995).
Enzim merupakan katalisator pilihan yang diharapkan dapat mengurangi
dampak pencemaran lingkungan dan pemborosan energi karena reaksinya tidak
membutuhkan energi, bersifat spesifik dan tidak beracun. Enzim telah dimanfaatkan
secara luas pada berbagai industri produk pertanian, kimia dan industri obat-obatan.
Tiga sifat utama dari biokatalisator adalah menaikkan kecepatan reaksi, mempunyai
kekhususan dalam reaksi dan produk serta kontrol kinetik (Akhdiya, 2003). Sifat-sifat
istimewa enzim adalah kapasitas katalitik dan spesifisitasnya yang sangat tinggi.
Disamping itu enzim mempunyai peran dalam transformasi berbagai jenis energi
(Winarno, 1986).
Menurut Saktiwansyah (2001), enzim memiliki sifat yang khas yaitu sangat
aktif walaupun dengan konsentrasi yang rendah, sangat selektif, dan tanpa temperatur
dan tekanan yang tinggi. Kelebihan sifat yang dimiliki oleh enzim tersebut
menyebabkan reaksi yang dikatalisis secara enzimatik lebih efisien dibandingkan
reaksi yang dikatalisis oleh katalis kimia. Sifat spesifik (spesifisitas enzim)
didefinisikan sebagai kemampuan suatu enzim untuk menyesuaikan substratnya
berdasarkan perbedaan afinitas substrat-substrat untuk mencapai sisi aktif enzim.
Peranan enzim sebagai katalis hanya dapat mengkatalisis satu reaksi atau beberapa

3
 4

reaksi yang sejenis, sehingga dapat melibatkan beberapa jenis substrat (August,
2000).
Enzim merupakan senyawa protein yang dapat mengkatalisis seluruh reaksi
kimia dalam sistem biologis. Semua enzim murni yang telah diamati sampai saat ini
adalah protein. Aktivitas katalitiknya bergantung kepada integritas strukturnya
sebagai protein. Enzim dapat mempercepat reaksi biologis, dari reaksi yang
sederhana, sampai ke reaksi yang sangat rumit. Enzim bekerja dengan cara menempel
pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi sehingga mempercepat proses reaksi.
Percepatan reaksi terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan
sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Enzim mengikat molekul substrat
membentuk kompleks enzim substrat yang bersifat sementara dan lalu terurai
membentuk enzim bebas dan produknya (Lehninger, 1995)
E=S ES E+P

E = enzim S = substrat P= Produk

Enzim memegang peranan penting dalam proses pencernaan makanan maupun
proses metabolisme zat-zat makanan dalam tubuh. Fungsi enzim adalah mengurangi
energi aktivasi, yaitu energi yang diperlukan untuk mencapai status transisi (suatu
bentuk dengan tingkat Enzim dapat diperoleh dari sel-sel hidup dan dapat bekerja
baik untuk reaksi-reaksi yang terjadi di dalam sel maupun di luar sel. Pemanfaatan
enzim untuk reaksi-reaksi yang terjadi di luar sel banyak diaplikasikan dalam dunia
industri seperti industri makanan, deterjen, penyamakan kulit, kosmetik, dll (Moon
dan Parulekar, 1993). Pemanfaatan enzim dapat dilakukan secara langsung
menggunakan enzim hasil isolasi maupun dengan cara pemanfaatan mikroorganisme
yang dapat menghasilkan enzim yang diinginkan.
Enzim dapat diperoleh dari makhluk hidup seperti hewan, tumbuhan dan
mikroorganisme. Beberapa contoh enzim protease yang bersumber dari tumbuhan
yaitu bromelin dari nanas, papain dari pepaya, lisozim dari putih telur. Meskipun
banyak sumber dapat menghasilkan enzim yang berasal dari hewan dan tumbuhan,
namun pemanfaatan mikroorganisme sebagai sumber enzim lebih banyak diminati,
 5

karena enzim dari mikroorganisme dapat dihasilkan dalam waktu yang sangat
singkat, mudah diproduksi dalam skala besar, proses produksi bisa dikontrol,
kemungkinan terkontaminasi oleh senyawa-senyawa lain lebih kecil, dan dapat
diproduksi secara berkesinambungan dengan biaya yang relatif rendah (Thomas,
1989).
Enzim memegang peranan penting dalam proses pencernaan makanan maupun
proses metabolisme zat-zat makanan dalam tubuh. Fungsi enzim adalah mengurangi
energi aktivasi, yaitu energi yang diperlukan untuk mencapai status transisi (suatu
bentuk dengan tingka energi tertinggi) dalam suatu reaksi kimiawi. Suatu reaksi yang
di katalisis oleh enzim mempunyai energi aktivasi yang lebih rendah, dengan
demikian membutuhkan lebih sedikit energi untuk berlangsungnya reaksi tersebut.
Enzim mempercepat reaksi kimiawi secara spesifik tanpa pembentukan hasil samping
dan bekerja pada larutan dengan keadaan suhu dan pH tertentu. Aktivitas enzim dapat
dipengaruhi oleh beberapa faktor, seperti konsentrasi enzim, konsentrasi substrat,
suhu dan pH (Pelczar dan Chan, 2005).

2.1.2 Sifat-Sifat Enzim

Menurut (Poedjiadi, 1994), Enzim sebagai suatu senyawa yang berstruktur
protein baik murni maupun protein yang terikat pada gugus non protein, memiliki
sifat yang sama dengan protein lain yaitu :
a. Dapat terdenaturasikan oleh panas,
b. Terpresipitasikan atau terendapkan oleh senyawa-senyawa organik cair seperti
etanol dan aseton juga oleh garam-garam organik berkonsentrasi tinggi seperti
ammonium sulfat,
c. Memiliki bobot molekul yang relatif besar sehingga tidak dapat melewati
membran semi permeabel atau tidak dapat terdialisis
d. Enzim dipengaruhi oleh pH, konsentrasi, suhu subtract dan hasil akhir
e. Sebagian enzim memerlukan ko-enzim untuk bereaksi
 6

2.1.3 Klasifikasi Enzim

Berdasarkan biosintesisnya, enzim dibedakan menjadi enzim konstitutif dan
enzim induktif. Enzim konstitutif adalah enzim yang selalu tersedia di dalam sel
mikroba dalam jumlah yang relatif konstan, sedangkan enzim induktif adalah enzim
yang ada dalam jumlah sel yang tidak tetap, tergantung pada adanya induser. Enzim
induktif ini jumlahnya akan bertambah sampai beberapa ribu kali bahkan lebih
apabila dalam medium mengandung substrat yang menginduksi, erutama bila substrat
penginduksi merupakan satu-satunya sumber karbon (Lidya dan Djenar, 2000).
Berdasarkan tempat bekerjanya, enzim dapat dibedakan dalam 2 golongan,
yaitu endoenzim dan eksoenzim. Endoenzim disebut juga enzim intraseluler,
dihasilkan di dalam sel yaitu pada bagian membran sitoplasma dan melakukan
metabolisme di dalam sel. Eksoenzim (enzim ekstraseluler) merupakan enzim yang
dihasilkan sel kemudian dikeluarkan melalui dinding sel sehingga terdapat bebas
dalam media yang mengelilingi sel dan bereaksi memecah bahan organik tanpa
tergantung pada sel yang melepaskannya (Soedigdo, 1988).
Penggolongan enzim secara internasional telah dilakukan secara sistematis.
Sistem ini menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas utama, masingmasing
dengan sub kelas, berdasarkan atas jenis reaksi yang dikatalisa (Tabel 2.1).
 7

Tabel 2.1 Klasifikasi Enzim secara Internasional berdasarkan reaksi yang dikatalisis
No Kelas Tipe Reaksi Contoh
1 Oksidoreduktase Enzim dalam okside Dehidrogenase, Oksidase,
biologis: pernafasan, perokdasse, Katalase,
peragian, dapat Sitokrom, Klorofil.
memindahkan hydrogen
maupun elektron-elektron
2 Transferase Pemindahan gugus dari Oksigen transferase, Metil
molekul donor ke molekul transferase, Transaminase,
akseptor, CH3, NH2 dsb Asil transferase.
3 Hidrolase Penguraian substrat dengan Glokosidase (karbohidrase),
pengambilkan H2O Peptidasse, Tiopeptidase,
Esterase, Amidase.
4 Liase Penguraian gugus tidak Dekarboksilase,
secara hidrolise ikatan C-C, Aldehidaliasse (aldose)
C-O atau C-N
5 Isomerase Perubahan struktur dalam Rasemase, Mutase,
substratnya dari aldose ke Transferase (intramolekuler)
ketosa
6 Ligase Penyatuan dua molekul Sintetase
dengan pertolongan gugus
fosfat
Sumber : Lehninger (1990)

2.1.4 Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Enzim merupakan suatu protein yang memiliki aktivitas katalitik bergantung
pada integritas dari strukturnya. Berat molekul yang dimiliki enzim berkisar antara
12.000 hingga 1 juta, hal tersebut menyebabkan enzim berukuran sangat besar
dibandingkan substratnya (Lehninger, 1990). Beberapa faktor yang mempengaruhi
aktivitas enzim yaitu:
1. Pengaruh Temperatur Tinggi
Enzim merupakan makromolekul yang peka terhadap lingkungannya. Dengan
demikian harus ditangani dengan sangat hati-hati agar sifat-sifatnya dapat
dipertahankan, kecuali enzim termostabil yang dapat aktif pada suhu tinggi. Pengaruh
suhu terhadap aktivitas enzimatik disajikan pada Gambar 2.1
 8

Gambar 2.1 Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzimatik (Mangunwidjaja, 1994)

Umumnya, semakin tinggi temperatur, semakin naik laju reaksi baik yang tidak
dikatalisis maupun yang dikatalisis oleh enzim. Namun demikian, enzim merupakan
senyawa protein yang sangat peka terhadap perubahan temperatur. Semakin tinggi
temperatur akan terjadi perubahan struktur enzim yang diikuti oleh hilangnya
aktivitas katalitik dari enzim tersebut. Pada temperatur rendah, laju inaktivasi enzim
berjalan lambat dan sangat kecil, sehingga boleh diabaikan.
2. Pengaruh Temperatur Pembekuan
Beberapa enzim dapat terdenaturasi pada temperatur pembekuan. Proses
pembekuan yang tiba-tiba dapat menimbulkan hilangnya aktivitas enzim yang sedang
diekstraksi, karena proses ini dapat mengakibatkan perubahan struktur enzim. Pada
pembekuan terjadi larutan dengan viskositas tinggi yang dapat menghalangi difusi
enzim substrat, akibatnya dapat membatasi aktivitas enzim.
Beberapa enzim dapat rusak apabila dibiarkan pada temperatur rendah bukan
beku (chilling). Keadaan tersebut dikenal dengan nama denaturasi dingin. Hal ini
dialami oleh beberapa enzim, misalnya laktosa dehidrogenase (LDH), katalase dan
glutamat dehidrogenase.
3. Pengaruh pH
Umumnya enzim bersifat amfolitik, yang berarti enzim mempunyai konstanta
disosiasi pada gugus basanya, terutama pada gugus residu terminal karboksil dan
gugus terminal aminonya.
 9

Perubahan aktivitas enzim akibat perubahan terjadinya perubahan ionisasi

enzim, substrat atau kompleks enzim substrat, serta perubahan kemampuan
peningkatan dan pengaruh laju reaksi. Pada umumnya enzim menunjukkan aktivitas
maksimum pada suatu kisaran pH yang disebut pH optimum, yang umumnya antara
pH 4,5 – 8,0 (Winarno, 1986). Enzim tertentu mempunyai kisaran pH optimum yang
sangat sempit. Di sekitar pH optimum enzim mempunyai stabilitas yang tinggi.
Dalam hal ini, enzim yang sama sering kali pH optimumnya berbeda tergantung dari
seumber enzim tersebut. Hubungan antara aktivitas enzimatik dengan pH secara
umum disajikan pada gambar 2.2

Gambar 2.2 Kebergantungan aktifitas enzimatik terhadap pH (Mangunwidjaja, 1994)

Berdasarkan gambar diatas : (a) kurva aktovitas menyajikan secara umum nilai
pH optimum yang mempunyai bentuk lonceng, (b) nilai pH optimum tergantung pada
enzim dan ketergantungan ini dapat lebih atau kurang tajam, (c) untuk beberapa
enzim, aktivitasnya tidak bergantung pada suatu nilai pH tertentu.

4. Pengaruh Kadar Air dan Aw (Water Activity)

Kadar air dari bahan sangat mempengaruhi laju reaksi enzimatik. Kadar air
bebas yang rendah menghambat difusi enzim atau substrat, akibatnya hidrolisis hanya
terjadi pada bagian substrat yang langsung berhubungan dengan enzim. Misalnya
pada kadar air 20% atau kira-kira bahan mengandung 4% air bebas, amilase hanya
 10

menghasilkan produk hidrolisis glukosa dan maltose. Pada kadar air yang lebih
tinggi, selain glukosa dan maltose terbentuk juga dekstrin.
Dalam sistem reaksi enzim, kadar air mutlak bukan merupakan faktor yang
penting, tetapi aktivitas enzim lebih banyak dipengaruhi oleh water activity (Aw)
bahan, dan dapat juga dipengaruhi kelembaban udara disekitarnya. Pada Aw rendah
hanya sebagian kecil substrat terlarut dalam air bebas. Setelah substrat tersebut habis
dihidrolisis, maka reaksinya terhenti. Dengan meningkatkan kelembaban udara,
jumlah air bebas akan meningkat dan dapat melarutkan substrat sehingga reaksi
dimulai kembali.
5. Pengaruh Kadar Garam
Kadar elektrolit yang tinggi umumnya mempengaruhi kelarutan protein. Karena
itu garam sering digunakan untuk melarutkan beberapa jenis protein. Peristiwa
tersebut sering disebut dengan istilah salting in. Sebaliknya beberapa jenis larutan
garam lain dapat digunakan untuk membuat protein atau enzim menjadi tidak larut.
Proses ini disebut dengan istilah salting out, yang dapat dimanfaatkan untuk
mengisolasi enzim. Garam ammonium sulfat sering digunakan untuk fraksinasi dan
isolasi enzim karena sifat kelarutannya dalam air yang tinggi dan tidak mengganggu
bentuk dan fungsi enzim.

2.2 Kinetika Enzim

Kinetika  enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada
kinetika enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi. Kinetika
enzim merupakan bidang biokimia yang terkait dengan pengukuran kuantitatif dari
kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan pemeriksaan sistematik faktor-faktor
yangg mempengaruhi kecepatan tersebut. Analisis kinetik memungkinkan para ahli
merekonstruksi jumlah dan urutan tahap-tahap individual yang merupakan perubahan
substrat oleh enzim menjadi produk.
Dalam reaksi enzim dikenal kecepatan reaksi hidrolisis, penguraian, atau reaksi
katalis yang disebit Velocity (V). Harga V dari suatu reaksi enzimatik pada umumnya
 11

sangat tergantung pada konsentrasi substrat.Semakin tinggi konsentrasi substrat

reaksi enzim semakin cepat, sampai mencapai kecepatan tetap.

Gambar 2.3 Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan awal reaksi enzimatik
(Lehninger, 1990)
Pada konsentrasi substrat yang amat rendah, kecepatan reaksi pun amat rendah,
kecepatan ini akan meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Jika kita
menguji pengaruh konsentrasi substrt yang terus meningkat setiap saat kita dapat
mengukur kecepatan awal reaksi yang dikatalisis ini, kita akn menemukan bahwa
kecepatan ini meningkat dengan nilai yang semakin kecil. Pada akhirnya akan
tercapau titik batas dan setelah titik ini dilampaui, kecepatan reaksi hanya meningkat
sedemikian kecil dengan bertambahnya konsentrasi substrat (Gambar 2.3).
Bagaimana pun tingginya konsentrasi substrat setelah titik ini tercapai, kecepatan
reaksi akan mendekati, tetapi tidak akan pernah mencapai garis maksimum. Pada
batas ini yang disebut kecepatan maksimum (Vmaks), enzim menjadi jenuh oleh
substratnya dan tidak dapat berfungsi lebih cepat.
Pengaruh kejenuhan ini diperlihatkan oleh hampir semua enzim. Hal inilah
yang membawa Victor Henri pada tahun 1903 kepada kesimpulan bahwa enzim
bergabung dengan molekul substrat untuk membentuk suatu kompleks enzim substrat
sebagai tahap yang harus dilalui dalam katalisis oleh enzim. Pemikiran ini diperluas
menjadi suatu teori umum kerja enzim, terutama oleh Leonor Michaelis dan Maud
 12

menten pada tahun 1913. Mereka mengemukakan bahwa enzim (E) pertama-tama
bergabung dengan substratnya (S) dalam reaksi dapat balik, membentuk kompleks
enzim-substrat (ES). Reaksi ini berlangsung relative cepat .
Leoner Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model, bahwa dalam
suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan ES.

.........................................................................................................................2.1

Pembentukan senyawa kompleks ES dari E dan S berlangsung dengan

konstanta kecepatan k1. Kompleks ES kemudian mengalami 2 kemungkinan
penguraian yaitu, pertama kembali terurai menjadi E dan S dengan konstanta
kecepatan k2, atau melanjutkan reaksi dengan menghasilkan produk (P) dan E dengan
konstanta k3, dengan asumsi tidak ada P yang dapat diubah lagi menjadi S.
Kompleks ES lalu terurai dalam reaksi dapat balik kedua, yang lebih lambat,
menghasilkan produk reaksi P dan enzim bebas E
ES ↔ P+E
Karena reaksi kedua merupakan tahap yang membatasi kecepatan, kecepatan
keseluruhan reaksi enzimatik harus seimbang dengan konsentrasi komplek enzim-
substrat ES. Pada setiap saat di dalam reaksi enzimatik, enzim terdapat dalam dua
bentuk, bentuk bebas atau tak-terikat dan bentuk yang sudah terikat ES. Kecepatan
reaksi katalitik ini menjadi maksimum jika semua enzim terdapat sebagai kompleks
ES dan konsentrasi enzim bebas E menjadi sangat kecil. Keadaan ini akan tercapai
pada konsentrasi substrat tinggi, karena menurut hukum aksi massa, kesetimbangan
reaksi pertama akan digeser ke kanan jikakonsentrasi S meningkat.
E+S ES
 13

Jika S ditingkatkan sampai ke batas yang cukup tinggi, semua enzim bebas E
akan terubah menjadi bentuk ES. Pada reaksi yang kedua dalam siklus katalitik ini,
kompleks ES terus-menerus, dan dengan cepat terurai, menghasilkan produk P dan
enzim bebas E. Tetapi, jika konsentrasi S cukup tinggi, enzim bebas E segera akan
berikatan dengan molekul S yang lain. Pada keadaan ini, tercapai suatu keadaan
imbang, dengan enzim yang senantiasa jenuh oleh substratnya dan tercapai kecepatan
maksimum.
Pada gambar 2.3 yang memperlihatkan hubungan di antara konsentrasi substrat
dan kecepatan reaksi enzimatik, akan terlihat sukarnya menyatakan konsentrasi
substrat yang diperlukan untuk mencapai vmaks, dari pendekatan terhadap kecepatan
reaksi yang semakin mendekati kecepatan maksimum vmaks. Namun demikian,
karena kurva yang menyatakan hubungan ini memiliki bentuk umum yang sama bagi
hampir semua erzim (kurva ini berbentuk hiperbola).
Michaelis dan Menten mendefinisikan suatu tetapan, yang dinyatakan sebagai
km, yang bermanfaat dalam menyatakan hubungan yang tepat di antara konsentr
substrat dan kecepatan reaksi enzimatik. km, atau tetapan Michaelis-Menten, dapat
didefinisikan secara sederhana sebagai konsentrasi substrat tertentu pada saat enzim
mencapai setengah kecepatan maksimumnya (Gambar 2.3). Nilai km merupakan
unsur kunci di dalam persamaan Michaelis-Menten dan bersifat khas bagi setiap
enzim dengan menggunakan substrat tertentu yang spesifik pada kondisi pH dan
temperatur tertentu. Persamaan Michaelis-Menten secara matematika dinyatakan
dalam persamaan 2.2.
vmaks [S]
v o= .................................................2.2
km+[ S]

dengan
vo = kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S]
Vmaks = kecepatan maksimum
km=tetapanMichaelis-Menten enzim bagi substrat tertentu
 14

Persamaan 2.2 merupakan persamaan kecepatan bagi suatu reaksi enzimatik

satu substrat, merupakan suatu pernyataan mengenai hubungan kuantitatif di antara
kecepatan reaksi awal vo, kecepatan maksimum vmaks dan konsentrasi substrat awal
yang dihubungkan melalui tetapan Michaelis-menten km. Persamaan yang diturunkan
oleh Michaelis dan Menten, berawal dari hipotesis dasar bahwa tahap pembatas
kecepatan di dalam reaksi enzimatik adalah tahap penguraian kompleks ES, menjadi
produk dan enzim bebas.
Persamaan Michaelis-Menten merupakan dasar bagi semua aspek kinetika kerja
enzim. Jika nilai km dan vmaks diketahui, kecepatan reaksi suatu enzim pada setiap
konsentrasi substrat dapat dihitung. Hampir semua reaksi enzimatik, termasuk reaksi
dengan dua atau lebih substrat dapat dianalisa secara kuantitatif dengan teori
Michaelis-Menten. Kenyataan ini telah memberikan bukti kuat bahwa enzim
mengkatalisis reaksi dengan menggabungkan substratnya dalam waktu sementara,
jadi menurunkan energi aktivasi keseluruhan reaksi. Pembentukan kompleks enzim-
substrat seringkali dapat dideteksi secara langsung
km+[ S]
v o= .................................................2.3
vmaks [s]
Persamaan 2.3 dapat disederhanakan menjadi :

...................2.4

Persamaan 2.4 dikenal dengan persamaan Lineweaver-Burk. Bagi enzim-enzim

yang mengikuti hubungan Michaelis-Menten secara benar, pemetaan 1/vo terhadap 1/
[S] menghasilkan garis lurus (Gambar 2.4). Garis ini akan memiliki sudut k m/vmaks,
perpotongan garis terhadap sumbu y sebesar 1/vmaks (pada sumbu 1/vo) dan
perpotongan -1/km pada sumbu 1/[S].
 15

Gambar 2.4 Grafik pemetaan kebalikan ganda (Lineweaver-Burk) (Lehninger, 1990)

2.3. Penghambat / Inhibitor Kinetika Enzim
Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh adanya berbagasi senyawa dalam
cairan reaksi. Beberapa zat yang dpat meningkatkan aktivitas enzim disebut akivator.
Sebaliknya beberapa zat yang dapat menurunkan aktivitas enzim disebut inhibitor.
Gejala yang terakhir ini sering dijumpai berbgai reaksi enzimatik.
1. Penghambat kompetitif
Penghambat ini mempunyai mekanisme dasar sebagai berikut :
Penghambat memasuki suatu kompetisi dengan substrat untuk memotong sisi
aktif komples enzim – inhibitor dengan kompleks enzim-substrat yang
terbentuk

Ki adalah tetapan disosiasi kompleks tersebut (Ei)

 16

• Inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pada sisi aktif

• Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat
enzim membentuk komplek EI
• Karena terikat scr reversible  penghambatan nya bias, yaitu ketika
ditambah substrat maka penghambatan berkurang

Gambar 2.4 Hambatan kompetitif

2. Penghambat Tidak Kompotitif
 17

Penghambatan ini terjadi karena penghalang terbentuknya ES. Pada asumsi

enzim dengan dua sisi pengikitan, satu untuk substrat dan yang lain untuk
penghambat. Seperti halnya penghambat kompetitif laju reaksi penghambat ini dapat
ditentukan dengan penurunan persamaan massa berikut :

Gambar 2.5 Penghambatan Tidak Kompetitif

• Inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif) jadi tidak memblok
pembtkan enzim-substrat komplek
• Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat
• Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg aktif, sehingga mempengaruhi
Vmax –nya

Gambar 2.6 Noncompetitive Inhibition

Pada reaksi pembentukan ESI dalam keadaan setimbang dan tunak maka :
 18

Dan

Dengan v’maks = vmaks /(1+[I]/Ki) dan K’M = KM/(1 + [I]/Ki)

Pada penghambatan ini nilai v’maks dan K’M lebih kecil dibandingkan dengan nilai vmaks
dan KM.

3. Penghambatan Bukan Kompetitif

Pada penghambatan bukan kompetitif, penghambatan terikat oleh enzim pada
sisi yang berlainan dengan tempat substrat terikat. sifat asosiasi adalah bukan
eksklusif. Seperti halnya penghambatan tidak kompetitif kompleks ESI tidak dapat
menghasilkan produk reaksi.
 19

Gambar 2.7 Penghambatan bukan kompetitif

Persamaan laju reaksi pada penghambatan bukan kompetitif dapat ditentukan sebagai
berikut :
 20

Maka :

Atau :

Dengan

4. Penghambatan oleh produk

Sebagian besar enzimatik menghasilkan produk berupa penghambat. Jenis
penghambat ini dapat berbentuk kompetitip atau bukan kompetitif. Beberapa contoh
menyajikan penghambatan reaksi enzimatik oleh produk yang dihassilkan
diantaranya adalah amiloglukosidase oleh glukosa, invertase oleh glukosa dan
fruktosa, β-amilasse oleh maltose dan lain-lain. Jenis penghambat ini disebut juga
retroinhibition.

5. Penghambatan oleh substrat

 21

Jenis penghambatan ini akan membentuk kompleks (deed end complex) satu
sisi manakala molekul substrat terikat pada enzim dan molekul substrat lain terikat
pada sisi lain (sekunder) enzim. Sebagai contoh enzim invertase dihmabat oleh
sukrosa pada konsentrasi tinggi, penisilin asilasseterhambat pada konsentrasi tinggi
bensil penisilin.
Penghambatan substrat dapat dipandang sebagai penghambatan tidak kompetitif
dan molekul substrat berlebih berperan sebagai penghambat.

Gambar 2.8 Penyajian langsung terbalik fenomena penghambatan oleh substrat

Seperti yang terlihat pada gambar 2.8 persamaan laju tersebut untuk
penghambatan oleh substrat adalah sebagai berikut:

Bila penghambatan identic dengan substrat persamaan tersebut dapat dituliskan :

 22

Atau :

2.4 Manfaat Enzim

2.4.1 Aplikasi enzim dalam pengobatan
Aplikasi enzim secara medis cukup besar antara lain
1. Untuk mengobati gangguan terkait enzim
Untuk mengobati gangguan terkait enzim, enzim digunakan dalam tiga kasus
a. Untuk memecahkan gumpalan dasarah internal
b. Untuk melarutkan pengerasan dinding pembuluh darah
c. Untuk melarutkan pembengkakan luka untuk meningkatkan penyembuhan
2. Untuk membantu metabolisme
Pada pasien tua atau usia lanjut, kapasitas pencernaan rendah karena sekresi
enzim pencernaan yang tidak mencukupi. Karenanya sistem pencernaan mereka tidak
dapat mencerna bahan makanan secara efisien. Dalam kasus seperti itu mereka dapat
mengalami kekurangan gizi, sembelit, kembung dll. Untuk membantu pencernaan,
enzim seperti Papain diberikan secara oral setelah makan untuk pencernaan yang
lebih mudah
3. Untuk membantu pengiriman obat
Beberapa obat perlu menembus jaringan yang lebih dalam untuk tindakan yang
lebih baik. Untuk ini beberapa enzim digunakan bersama dengan obat-obatan dalam
bentuk injeksi intra-otot untuk membantu penetrasi jaringan yang tepat. Salah satu
enzim tersebut adalah Hyaluronidase.
 23

4. Untuk mendianogsis dan mendeteksi penyakit

Enzim hati, ginjal, otot rangka, jantung dll bocor ke dalam darah selama
gangguan terkait. Mengukur kadar enzim yang sesuai untuk kehadiran mereka dalam
kadar tinggi atau rendah dalam darah menunjukkan gangguan spesifik. Contoh:
Creatine kinase untuk kelemahan dan cedera otot. Demikian pula dengan
menggunakan reaksi rantai polimerase (PCR), mereka membantu untuk mendiagnosis
penyakit genetik pada tahap prenatal untuk gangguan seperti anemia sel sabit,
penyakit Huntington, beta-thalassemia dll.
5. Untuk pembuatan obat-obatan
Enzim yang dimobilisasi digunakan dalam pembuatan banyak obat dan anti-
biotik. Hal ini dimungkinkan karena enzim mengubah molekul pro-obat menjadi obat
atau bahan awal menjadi obat. Juga obat steroid diproduksi oleh aksi enzim pada
steroid tanaman.

2.4.2 Enzim di industri dan aplikasinya

Enzim digunakan di beberapa industri untuk tujuan yang berbeda seperti
peningkatan produk, kemudahan produksi dll
1. Aplikasi enzim dalam industri makanan
Kegunaan enzim dalam industri makanan adalah untuk memproses karbohidrat,
protein dan lemak. Enzim utama dalam pengolahan makanan termasuk
 Amilase, laktase, selulase adalah enzim yang digunakan untuk memecah gula
kompleks menjadi gula sederhana. Mereka digunakan terutama untuk
memecah pati dan selulosa menjadi gula sederhana seperti glukosa. Laktase
adalah enzim yang digunakan untuk memecah gula laktosa dari makanan
karena laktosa dapat menjadi tidak toleran bagi sebagian orang.
 Pektinase seperti enzim yang bekerja pada pektin keras digunakan dalam
pembuatan jus buah. Pektinase memecah pektin sehingga membuat jus
menjadi kurang kental.
 24

 Enzim lipase bekerja pada lipid untuk memecahnya menjadi asam lemak dan
gliserol. Ini dapat digunakan dalam industri kue. Namun asam lemak dan
gliserol yang diperoleh dapat digunakan dalam pembuatan sabun.

2. Aplikasi enzim dalam industri kecantikan

Kulit didapat dari kulit binatang. Kulit setelah dihilangkan menjadi keras
karena denaturasi protein dan juga lemak yang ada di dalamnya. Untuk mendapatkan
kulit halus dan lembut kita harus menghilangkan rambut di kulit dan juga protein dan
lemak di antara kulit. Ini dapat dilakukan dengan menggunakan enzim seperti
protease dan lipase.

3. Aplikasi enzim dalam industri kain atau tekstil

Kain atau tekstil sebagian besar terbuat dari kapas, wol atau polimer
sintetik. Kain katun alami tidak semulus dan mengkilap. Untuk memberi mereka
kehalusan dan penampilan mengkilap, enzim seperti selulase digunakan. Selanjutnya
ukuran kain atau ketebalan benang dikontrol dengan memperlakukan dengan enzim
amilase ini. Katalase digunakan untuk menghilangkan residu hidrogen peroksida
setelah proses pemutihan

4. Aplikasi enzim dalam rumah tangga

Pakaian menjadi kotor karena noda protein, minyak atau zat lainnya. Untuk
menghilangkan noda keras ini selain sabun pembentuk busa, beberapa enzim
dimasukkan ke dalam deterjen. Enzim protease digunakan untuk menghilangkan noda
protein alami seperti darah, keringat, dll. Lipase digunakan untuk menghilangkan
noda lemak, minyak, mentega dll. Amilase adalah enzim yang dapat memecah noda
karbohidrat seperti cokelat, gulai, dll.
25
 BAB III
KESIMPULAN
3.1 Kesimpulan
1. Enzim berasal dari kata (Yunani) enzyme berarti “di dalam sel”. Willy Kuchne
(1876) mendefinisikan enzim sebagai fermen (ragi) yang bentuknya tidak
tertentu dan tidak teratur, yang dapat bekerja tanpa adanya mikroba dan dapat
bekerja di luar mikroba
2. Enzim merupakan senyawa protein yang dapat mengkatalisis seluruh reaksi
kimia dalam sistem biologis.
3. Enzim memiliki sifat yang khas yaitu sangat aktif walaupun dengan konsentrasi
yang rendah, sangat selektif, dan tanpa temperatur dan tekanan yang tinggi.
4. Klasifikasi enzim : Oksidoreduktase, Transferase, Hidrolase, Liase, Isomerase
5. Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim, suhu, pH, kadar air, kadar garam
6. Kinetika  enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada
kinetika enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi.
Kinetika enzim merupakan bidang biokimia yang terkait dengan pengukuran
kuantitatif dari kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan pemeriksaan
sistematik faktor-faktor yangg mempengaruhi kecepatan tersebut
7. Pengambatan kinetika enzim : penghambatan kompetitif, penghambatan tidak
kompetitif, penghambatan bukan kompetitif, penghambatan substrat,
penghambatan produk.
8. Manfaat enzim untuk pengobatan, industri makanan, industri alat-alat rumah
tangga, industri tekstil dan bidang kecantikan/kulit.

26
 DAFTAR PUSTAKA

Akhdiya, A. 2003. Isolasi Bakteri Penghasil Enzim Protease Alkalin Termostabil.

Buletin Plasma Nutfah 9: 98-102.

Albert L. Lehninger. 1995. Dasar-dasar Biokimia. (Alih bahasa: Maggy

Thenawidjaja). Penerbit Erlangga: Jakarta

Anna Poedjiadi, 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit UI-Press: Jakarta

August, E.G. 2000. Kajian Lipase Amobil Daei Aspergillis Niger Pada Pembuatan
MAG Yang Bersifat Antibakteri Dari Minyak Kelapa. Tesis Program Pasca
Sarjana Institute Pertanian Bogor:

Efendi, Saktiwansyah. 2001. “Karakteristik Enzim Lipase Intraseluler dengan

Aktifitas Esterifikasi Dari Kapang Rhizopus oryzae TR 32”. Instititut
Pertanian Bogor: Bogor.

Gray, J. S. And M. Elliott. 2009. Ecology of Marine Sediments 2 th Ed. Oxford Press:
New York.

Lehninger, A. L. 1990. Dasar-Dasar Biokimia. Erlangga: Jakarta.

Lehninger, A.L. 1995. Dasar-dasar biokimia, jilid 1. (Penterjemah :

MaggyThenawijaya). Principles of Biochemistry. 1982. Erlangga: Jakarta

Lidya, B. dan N. S. Djenar. 2000. Dasar Bioproses. Direktorat Jendral Pendidikan

Tinggi Departemen Pendidikan Nasional: Jakarta

Mangunwidjaja, D dan Suryani A. 1994. Teknologi Bioproses. Swadaya: Jakarta.

27
Moon, S.H. and S.J. Parulekar. 1993. Some Observation on Protease Producing in
Continuous Suspention Cultures of Bacillus firmus, Biotech, Bioeng, 41:43-
54

Muchtadi, S., Nurleni & Made, 1992, Enzim dalam Industri Pangan, Skripsi,
Departemen Biokimia Fakultas Matematika Dan Ilmu Pengetahuan
AlamInstitut Pertanian Bogor: Bogor.

Pelczar, M.J. dan Chan, E.C.S., 2005, Dasar-Dasar Mikrobiologi, Jilid I .Penerjemah
Hadiotomo, R.S., Imas, T., Tjitrosomo, S.S., dan Angka, S.L. UI-Press:
Jakarta.

Thomas DB. 1989. A Textbook of Industrial Microbiology, Second Edition. Sinauer

Associates, Sunderland: USA.

28