Enzim

ETI YERIZEL
BAGIAN BIOKIMIA
FK-UNAND

Pokok Bahasan

Definisi umum
Bagian penting dari enzim
Klasifikasi Enzim
Bagaimana enzim bekerja
Hubungan enzim dng substrat
Hubungan enzim dng inhibitor

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja

enzim
Kinetika enzim

Definisi Umum
Dlm system biologi reaksi kimia
selalu memerlukan katalis. Tanpa
katalis sangat lama shg
diperlukan Enzim yg berfungsi
sbg biokatalisator
protein yang berfungsi untuk
mempercepat reaksi dengan jalan
menurunkan tenaga aktivasi dan
tidak mengubah kesetimbangan
reaksi, serta bersifat sangat
spesifik.

 Katalis yg paling
efisien mampu
mempercepat
reaksi 1020 kali lbh
cepat
Enzim bersifat
sangat spesifik,
baik jenis reaksi
maupun
substratnya ,

Tripsin

Trombin

 Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau

produknya
Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan
organisme itu sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama
pada suatu siklus biosintesis biasanya di hambat
oleh produk akhirnya(feedback inhibition)
bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan
diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai
(enzim allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut
zymogen

Tiga sifat utama enzim :

Kemampuan katalitiknya
Spesifisitas
Kemampuan untuk diatur
(regulasi)

Bagian-bagian enzim
Kita mengenal istilah:
Holoenzim
Apoenzim/ apoprotein
Gugus prostetik
Koenzim
Kofaktor

Bagian-bagian enzim (lanjutan)

Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM
antara 12,000 1 juta kd
Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul
kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa
membutuhkan kofaktor / koenzim
Kofaktor ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim
untuk melakukan fungsinya
Koenzim molekul organik (komplek) yang
dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya

 Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat

kuat bahkan terikat dengan ikatan
kovalen dengan enzim gugus
prostetik
Enzim aktif lengkap dengan semua
komponennya holoenzim
Bagian yang terdiri dari protein saja pada
suatu enzim Apoenzim / apoprotein
Fungsi koenzim adalah sebagai karier
sementara dari gugus fungsional yg
berperan dalam reaksi ensimatis tersebut.

Klasifikasi enzim
1. Oksido reduktase
Pemindahan elektron
2.Transferase
Pemindahan ggs fungsional

3.Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase

Reaksi hidrolisis(pemindahan
ggs fungsional ke air)
Pemindahan ggs ke ikatan
ganda
Pemindahan ggs di dalam mo
lekul menghasilkan isomer
Pembentukan ikatan C-C, C-S
C-O dan C-N

Bagaimana enzim bekerja

Reaksi tanpa enzim:
Lambat
Membutuhkan suhu yang tinggi
Tekanan yang tinggi

Reaksi enzimatis
Enzim memberikan suatu lingkungan yg
spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi
secara energetik dapat lebih mudah terjadi

 Perbedaan antara energi reaktan (fase awal)

dgn energi produk (fase akhir) selisih
energi bebas standar (G)
Agar reaksi berjalan
spontan, bagaimanakah
nilai G

Enzim mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah

keseimbangan reaksi atau G
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal

Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi G

suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu
reaksi
Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim lebih
rendah dr reaksi tanpa ensim
Glukosa + 6 O2 6 CO2 + 6 H2O G = -2880 kJ/mol

Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk

memulai suatu reaksi
Enzim mengikat substrat menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding
reaksi tanpa enzim
Inti dr reaksi katalisis ikatan yg spesifik pd fase transisi

 Substrat terikat interaksi nonkovalen

E + S ES EP E + P
Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi
kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama
pd orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi
Substrat terikat pd sisi aktif yi cekukan pd protein yg
berisi asam amino yg penting untuk tjdnya suatu reaksi
kimia

Karakteristik sisi aktif enzim

merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa

enzim harus memiliki ukuran besar?)
sisi aktif merupakan suatu cekukan yang bersifat
3 dimensi. memberikan linkungan mikro yg
sesuai utk terjadinya suatu reaksi kimia
substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi /
ikatan yang lemah.
Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino
yg menyusun sisi aktif suatu enzim

Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang

terlibat

 Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:

Bagian yang mengenal substrat dan
kemudian mengikatnya
Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah
substrat diikat oleh enzim

Asam amino yang membentuk kedua

bagian tersebut tidak harus berdekatan
dalam urutan secara linear, tetapi dalam
konformasi 3D mereka berdekatan

Teori untuk menjelaskan kerja

enzim:

Lock and Key analogy

Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan

substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat
menerangkan stabilitas fase transisi ensim

Induced Fit theory

mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga
pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi
aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya. dpt menerangkan fase transisi ES
komplek

Lock and key model

Induced Fit model

Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja

enzim
pH setiap enzim mempunyai pH optimum utk
bekerja.
contoh : pepsin pH 2, amylase pH 7.0
Temperatur setiap kenaikan suhu 10C
(sampai 40C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya
dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60C.
Mengapa?
[S] dan atau [E]

Kinetika Reaksi Enzimatis

K1

E+S

K-1

K2

ES

E+P

K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek

K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P
K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E
bebas
Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi,
steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai
apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama
dengan kecepatan pemecahannya

K-1 + K2
= Km
K2
Vmax [S]
V=
Km + [S]

konstanta Michaelis

Persamaan Michaelis-Menten

 Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka

Vmax [S]
V=

dan V = Vmax /

[S] + [S]

Lineweaver-Burk double reciprocal

plot

Y=mx + b

Penghambatan Reaksi Enzimatis

Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau
irreversible
Irreversible pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen
dalam enzim
Reversible suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt
lepas kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

competitive
non-competitive
un-competitive

penghambatan competitive
inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat pd
sisi aktif
Biasanya inhibitor
berupa senyawa yg
menyerupai substratnya,
& mengikat enzim
membentuk komplek EI
krn terikat scr reversible
penghambatan nya
bias, yaitu ketika
ditambah substrat maka
penghambatan
berkurang

penghambatan noncompetitive
inhibitor terikat pada sisi lain
dari enzim (bkn sisi aktif)
jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
Enzim mjd tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim
mengikat substrat
Inhibitor mengurangi
konsentrasi enzim yg aktif,
sehingga mempengaruhi Vmax
nya

Penghambatan un-competitive
Terikat pd sisi selain
sisi aktif enzim
Berbeda dgn noncompetitive
inhibitor ini hanya
terikat pd ES
komplek
Sehingga tidak terikat
pd enzim bebas
Vmax berubah, dan Km
juga berubah

Enzim allosterik
Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi sebagai
respon terhadap pengikatan modulator efektor
Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non allosterik
enzim, memiliki sub unit lebih dari satu
Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk
mengikat modulator.
Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi
pengikatan yang berbeda
Untuk enzim homotropik sisi aktif dan sisi regulator sama

Peranan Enzim
1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan
pengaturannya
2. Sebagai katalisator dalam industri yg
mensintesis hormon/antibiotik
3. Membantu dlm menegakkan diagnosa
krn kadar enzim pd keadaan patologik
tertentu dpt mengalami perub yg nyata
dlm darah ataupun jaringan, penyakit genetik
(endonuklease retriksi)
*. 4. Dalam pengolahan pangan, pertanian,
peternakan dan pd akv. Sehari-hari dirumah

Pembagian Enzim berdasarkan lokasinya

Enzim plasma fungsional:
Enzim atau proenzim tertentu terdapat sepanjang waktu dlm
sirkulasi individu normal, substrat juga terdapat dlm sirkulasi
dan melakukan fungsi fisiologis dlm darah
Contoh: Lipoprotein lipase, pseudokolinesterse, proenzim
bekuan darah dan lisis bekuan darah
umumnya disintesis dlm hati, konsentrasi dlm darah sama
atau lebih tinggi dibandingkan dlm jaringan
Enzim plasma non fungsional:
Tidak melakukan fungsi fisiologis dlm darah
Substrat sering tdk ada dlm plasma
Konsentrasi dlm darah individu normal berjutakali lebih
rendah dibanding dlm jaringan

LOKASI ENZIM
Dalam sel hati:
Enzim-enzim glikolisis terletak dlm sitoplasma
Enzim-enzim siklus asam sitrat terdapat dalam
mitokondria
Dalam sel pankreas, lambung dan saliva
Isozim : enzim yg mengkatalisa rx yg sama
Tetapi sufat fisika dan kimia protein menunjukkan
perbedaan yg bermakna