Pengertian

Struktur
Cara kerja
Klasifikasi
Faktor yang mempengaruhi kerja enzim
 Enzim adalah suatu biokatalisator, yaitu
suatu bahan yang berfungsi mempercepat
reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup
tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi
karena pada akhir reaksi terbentuk
kembali.
Suatu reaksi kimia yang berlangsung
dengan bantuan enzim memerlukan energi
yang lebih rendah.
Jadi enzim juga berfungsi menurunkan
energi aktivasi.
 Suatu enzim (holoenzim) tersusun atas bagian
protein dan bukan protein.
Bagian protein disebut apoenzim
bagian non protein disebut kofaktor.
Kofaktor dapat berupa ion logam (Cu, Mg, K,
Fe, Na)
Dapat jg berupa bahan organik, misalkan
vitamin B------ koenzim
 Sebagai suatu bahan yang penting dalam
metabolisme, enzim memiliki sifat-sebagai
berikut:
Kerja enzim bersifat spesifik/khusus, artinya satu
enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat
Enzim bekerja pada suhu tertentu
Enzim berkerja pada derajat keasaman (pH)
tertentu
Kerja enzim dapat bolak-balik, artinya selain dapat
memecah substrat juga dapat membentuk substrat
dari penyusunnya
 Terdapat dua teori yang menjelaskan
cara kerja enzim.
Teori lock and key (kunci dan anak kunci) yang
dikemukakan oleh Emil Fischer,
Teori induced fit (induksi pas) yang
dikemukakan oleh Daniel Kashland.
 cara kerja enzim mirip dengan mekanisme kunci dan
anak kunci.
Enzim diibaratkan sebagai kunci gembok yang
memiliki sisi aktif.
Substrat diibaratkan sebagai anak kuncinya.
 Berdasarkan Teori Induced Fit, enzim melakukan
penyesuaian bentuk untuk berikatan dengan substrat.
Tujuannya meningkatkan kecocokan dengan substrat
dan membuat ikatan enzim substrat lebih reaktif.
Enzim diklasifikasikan menjadi 6 kelas,
yaitu :
Kelas Oksidoreduktase
Kelas Transferases
Kelas Hidrolase
Kelas Liase
Kelas Isomerase
Kelas Ligase
 Enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan
pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen.
Contoh :
1. Oksidase, memindahkan 2 elektron dari donor ke oksigen, biasanya
menyebabkan pembentukan peroksida hidrogen,
2. Oksigenase, mengkatalis penggabungan ke dua atom oksigen kedalam
suatu substrat tunggal.
3. Hidroksilase, menggabungkan sebuah atom molekul oksigen kedalam
substrat; oksigen yang kedua timbul seperti air.
4. Peroksidase, mempergunakan peroksida hidrogen selain dari oksigen
sebagai oksidan, peroksida NADH mengkatalisa reaksi
5. Katalase, unik didalam peroksida hidrogen kerja baik sebagai donor
maupun akseptor. Katalase berfungsi didalam sel untuk
mendetoksifikasikan peroksida hidrogen.
 Enzim yang mengkatalisis pemindahan gugusan molekul
dari suatu molekul ke molekul yang lain.
contoh :
1. Aminotransferase (transaminase), mentransfer grup amino
dari satu asam amino ke akseptor asam keto, dengan
menghasilkan pembentukan asam amino yang baru dan
asam keto yang baru
2. Kinase, enzim yang memfosforilasi yaitu mengkatalisa
pemindahan grup fosforil dari ATP atau trifosfat
nukleotida lainnya ke alkohol atau akseptor grup amino,
misalnya glukokinase.
3. Glukosiltransferase, mengkatalisa transfer residu glukosil
yang aktif ke sebuah glikogen primer. Ikatan fosfosester
didalam disfosfoglukosa uridin adalah labil, yang
menyebabkan glukosa berpindah ke glikogen primer
yang sedang berkembang
Enzim yang mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis
Contoh :
1. Esterase : enzim yang memecah ikatan ester dengan cara
hidrolisis
2. Lipase : enzim yang memecah ikatan ester pada lemak
sehingga terjadi asam lemak dan gliserol.
3. Fosfatase :enzim yang dapat memecah ikatan fosfat pada
suatu senyawa.
4. Amilase : enzim yang dapat memecah ikatan-ikatan pada
amilum sehingga terbentuk maltosa.
5. Proteolitik atau Protease atau Peptidase : enzim yang
bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul
protein dengan cara hidrolisis.
 enzim yang menambah atau menghilangkan
unsur air, amonia atau CO2.
Contoh :
1. Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2
dari asam keto alfa, beta atau asam amino.
2. Dehidratase menghilangkan unsur H2O dalam
sebuah reaksi dehidrasi. Dehidratase sitrat
mengubah sitrat menjadi cis-akoninat.
3. Aldolase adalah bekerja pada reaksi
pemecahan molekul fruktosa 1,6 difosfat
menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi
aseton fosfat gliseraldehida-3-fosfat.
 Mengkatalisis berbagai reaksi isomerisasi,
antara lain isomerisasi L menjadi D, reaksi
mutasi (perpindahan posisi suatu gugus), dan
lain-lain.
Mengkatalisis reaksi dimana dua gugus
kimia disatukan atau diikatkan (ligasi)
dengan menggunakan energi yang
berasal dari ATP.
 Faktor tersebut erat kaitannya dengan
sifat enzim sebagai protein.
suhu,
derajat keasaman (pH),
hasil akhir produk,
konsentrasi enzim dan substrat,
zat penghambat.
 Enzim tbuat dari protein shg enzim dipengaruhi oleh suhu.
Pada suhu optimal, tumbukan antara enzim dan substrat
tjadi pada kecepatan yang paling tinggi.
Pada suhu jauh di atas suhu optimal menyebabkan enzim
terdenaturasi, mengubah bentuk, struktur, dan fungsinya.
Pada suhu jauh di bawah suhu optimal, misalnya pada 0C,
enzim tidak aktif (tidak rusak)
Enzim pada manusia bekerja optimal pada 3540C.
Sebagian besar enzim tidak aktif pada suhu pemanasan
60 derajar Celcius
Adapun bakteri yang hidup di air panas memiliki enzim
yang bekerja optimal pada 70C.
 Seperti protein, enzim juga bekerja dipengaruhi oleh
derajat keasaman lingkungan.
Derajat keasaman optimal bagi kerja enzim umumnya
mendekati pH netral, sekitar 68.
Di luar rentang tersebut, kerja enzim dapat terganggu
bahkan dapat terdenaturasi.
 Jika sel menghasilkan produk lebih banyak
daripada yang dibutuhkan,produk yang
berlebih tersebut dapat menghambat kerja
enzim
Hal ini dikenal dengan feedback inhibitor.
Jika produk yang berlebih habis digunakan,
kerja enzim akan kembali normal.
Mekanisme ini sangat penting dalam proses
metabolisme, yaitu mencegah sel
menghabiskan sumber molekul yang
berguna menjadi produk yang tidak
dibutuhkan.
 Pada rekasi dengan konsentrasi enzim yang jauh lebih
sedikit daripada substrat, penambahan enzim akan
meningkatkan laju reaksi.
Peningkatan laju reaksi ini terjadi secara linier. Akan
tetapi, jika konsentrasi enzim dan substrat sudah
seimbang, laju reaksi akan relatif konstan.
 Penambahan konsentrsi substrat pada reaksi yang
dikatalisis oleh enzim awalnya akan meningkatkan laju
reaksi.
Akan tetapi, setelah konsentrasi substrat dinaikkan
lebih lanjut, laju reaksi akan mencapai titik jenuh dan
tidak bertambah lagi
Pada titik jenuh, penambahan kembali konsentrasi
substrat tidak berpengaruh terhadap laju reaksi.
 Kerja enzim juga sangat dipengaruhi oleh zat
inhibitor, yaitu bahan yang menghambat kerja
enzim.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu
inhibitor kompetitif
inhibitor non kompetitif.
Inhibitor kompetitif bekerja dengan cara
berikatan pada tempat aktif enzim. Akibatnya
substrat yang tidak bisa berikatan dengan enzim.
inhibitor non kompetitif tidak berikatan dg
tempat aktif, tetapi menyebabkan perubahan
pada tempat aktif. akibatx substrat tidak bisa
berikatan dg enzim