PENGANTAR BIOKIMIA

&
ENZIM & KOENZIM

DISUSUN OLEH
AMEILIA ZULIYANTI SIREGAR
1
 PENGANTAR BIOKIMIA
BIOKIMIA  MERUPAKAN ILMU YANG BERHUBUNGAN
DENGAN BERBAGAI MOLEKUL DIDALAM
SEL ATAU ORGANISME YANG HIDUP
BESERTA DENGAN REAKSI KIMIA-NYA.

BIOS CHEMIOS

HIDUP / HAYATI KIMIA ( Senyawa Kimia)

BIOLOGI KIMIA ORGANIK

ILMU KIMIA HAYATI ( BIOKIMIA )

TUJUAN ILMU BIOKIMIA : MENGURAIKAN DAN
MENJELASKAN SEMUA PROSES KIMIAWI PADA SEL HIDUP

MANFAAT ILMU BIOKIMIA ADALAH UNTUK KESEJAHTERA-

AN MANUSIA DAN PERKEMBANGAN ILMU PENGETAHUAN.

DAPAT DIKATAKAN HAMPIR SEMUA ILMU KEHIDUPAN

BERHUBUNGAN ERAT DENGAN BIOKIMIA.

APA SAJA YANG DIPELAJARI ?
SELURUH REAKSI KIMIA YANG TERJADI DIDALAM TUBUH MANUSIA,
MULAI DARI MAKANAN MASUK KEDLM. MULUT, TERBENTUKNYA
ENERGI, SENYAWA PEMBANGUN,KOMPONEN SEL & JARINGAN,
SENYAWA CADANGAN …..DST… SAMPAI PENGOLAHAN DAN
EKSKRESI LIMBAH METABOLISME

PERANAN BIOKIMIA KEDOKTERAN :

• DIAGNOSTIK . REHABILITASI
• PATOFISIOLOGI . PREVENTIF
• TERAPI . FARMASI
• PROGNOSA . PERAWATAN
 ENZIM
PENDAHULUAN :
* KATALISATOR
* BIOKATALISATOR

DEFINISI ENZIM :

SUATU SENYAWA ORGANIK BERUPA

PROTEIN YANG BERFUNGSI SEBAGAI
BIOKATALISATOR.

5
SIFAT-SIFAT ENZIM ;

1. ENZIM ADALAH PROTEIN

ENZIM PUMYA SIFAT SEPERTI PROTEIN : KONDISI
LINGKUNGAN, SUHU, Ph. kosentrasiSUBSTRAT, dsb.

2. BERFUNGSI SEBAGAI KATALIS

Meningkatkan kecepatan reaksi tanpa mengubah
ProduK / hasilnya, dan Enz tidak ikut bereaksi dengan
Substratnya

3. BEKERJA SECARA KHUSUS / SPESIFIK

Enzim hanya bekerja mengkatalisa satu reaksi /
substrat tertentu.

4. DIBUTUHKAN DALAM JUMLAH SEDIKIT

Reaksi enzimatik dalam metabolisme hanya
memerlukan sedikit sekali enzim.
TATA NAMA & KLASIFIKASI ENZIM :

► Nama enzim diberi akhiran ase

► Berdasar nama substrat yang dikatalisa enzim
tersebut, misalnya : -. Proteinase
-. Lipase
► Menurut sistem IUB, enzim dibagi dalam 6 kelas
utama, berdasarkan atas jenis reaksinya :
1. KELAS OKSIDO REDUKTASE 4. KELAS LIASE
2. KELAS TRANSFERASE 5. KELAS ISOMERASE
3. KELAS HIDROLASE 6. KELAS LIGASE

7
► Menurut sistem IUB, nama enzim dapat ditulis dengan
KODE ENZIM ( KODE NOMOR ENZIM ) :  NAMA ENZIM
TERDIRI DARI 4 ANGKA :
. ANGKA PERTAMA KELAS ENZIM

. ANGKA KEDUA SUBKELAS

. ANGKA KETIGA SUBSUBKELAS

. ANGKA KEEMPAT NAMA SPESIFIK ENZIM

CONTOH : E.C. 2.7.1.1

KELAS ALKOHOL
FOSFAT HEKSOKINASE
ATP : D-HEKSOSA-6 FOSFOTRANSFERASE (HEKSOKINASE )

ATP + D-HEKSOSA ADP + D-HEKSOSA-6 FOSFAT 8

KELAS 1 : OKSIDO REDUKTASE
YANG MENGKATALISA REAKSI OKSIDASI REDUKSI,
TERMASUK TERHADAP GUGUS CH- OH, CH-CH, C=O,
CH-NH2, CH=NH.

SRED SOKS
e-
S1 OKS S1 RED

CONTOH : 1.1.1.1. ALKOHOL : NAD OKSIDOREDUKTASE

( ALKOHOL DEHIDROGENASE )

ALKOHOL ALDEHID / KETON

H+ + e-
NAD+ NADH + H+

9
 Contoh :
* Subkelas 1.4 : Enz yang bekerja pada gugus CH-NH2
E.C. 1.4.1.3. =Glutamat : NAD(P) oksido reduk-tase
( deaminasi )
Glutamat + H2O Ketoglutarat
e
NAD(P)+ NAD(P)H + H+

•Dari Subkelas 1.11. = Enz yang bekerja pada H2O2

E.C. 1.11.1.6. = H2O2 oksidoreduktase ( Katalase )
H2O2 + H2O2 2 H2O2 + O2

10
KELAS 2 : TRANSFERASE
 YANG MENGKATALISA PEMINDAHAN GUGUS G
( SELAIN HIDROGEN ) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT,
TERMASUK GUGUS ALDEHID, KETON, ASIL ( COOH ),
ALKIL (-ROH ), GLIKOLSIL ( -RCHO ), FOSFAT, SULFAT

S1-G S1
G
S2 S2-G

CONTOH : DARI SUBKELAS 2.3.- ASIL TRANSFERASE

E.C. 2.3.1.6. = KOLIN 0-ASETIL TRANSFERASE
(KOLIN ASIL TRANSFERASE) :
Asetil-koA Asetil-Kolin
koA
Kolin-SH KoA-SH

CONTOH : 2.7.1.1 , ATP : D-HEKSOSA-6 FOSFOTRANS-

FERASE ( HEKSOKINASE )
D- HEKSOSA D- HEKSOSA-6 P
11
ATP ADP
KELAS 3 : HIDROLASE
YANG MENGKATALISA PEMECAHAN SENYAWA DENGAN
CARA HIDROLISIS.

CONTOH : DARI SUBKELAS 3.1. H2O

E.C 3.1.1.8. = ASIL KOLIN ASIL HIDROLASE ( Pseudokolin Este
rase )
ASIL-KOLIN KOLIN + ASAM

DARI SUBKELAS 3.2. -- ikatan Glikosidik

H2O
E.C. 3.2.1.23 = GALAKTOSIDASE ( GALAKTOHIDROLASE ) :

D- GALAKTOSIDA ALKOHOL + D-GALAK-

TOSA

12
KELAS 4 : L I A S E
 YANG MENGKATALISA PELEPASAN GUGUS DARI
SUBSTRAT, DENGAN MEKANISME BUKAN HIDROLISA,
DAN MENIMBULKAN IKATAN RANGKAP.
X Y
-C—C- X-Y + -C=C-

CONTOH : DARI SUBKELAS 4.1.  IKATAN ALDEHID / KETON

E.C. 4.1.2.7. = KETOSA-1P : ALDEHIDE LIASE ( ALDOLASE )
FRUKTOSA-1,6-P2 DIHIDROKSI ASETON-P +
GLISERALDEHIDE-3P

DARI SUBKELAS 4.2. :

E.C. 4.2.1.1. = MALAT HIDRO LIASE ( FUMARASE )
MALAT FUMARAT + H2O
13
KELAS 5 : ISOMERASE
MENGKATALISA INTERKONVERSI OPTIK, GEOME -
TRIK ATAU POSISI.

CONTOH :
DARI SUBKELAS 5.1. : RASEMASE / EPIMERASE
E.C. 5.1.1.1. ALANIN RASEMASE ;
L-ALANIN D-ALANIN

DARI SUBKELAS 5.2. : SISTRANS ISOMERASE

E.C. 5.2.1.3. = TRANSRETINEN 11 SISTRANS ISOMERASE
TRANS RETINEN 11-SIS-RETINEN

14
KELAS 6 : LIGASE
YANG MENGKATALISA PENGGABUNGAN 2 SENYA -
WA DISERTAI DENGAN PEMUTUSAN IKATAN PIRO -
FOSFAT DARI ATP ATAU SENYAWA FOSFAT BER -
ENERSI TINGGI LAINNYA.
TERMASUK PEMBENTUKAN IKATAN C-O, C-S, C-N & C-C
CONTOH :
DARI SUBKELAS 6.2. :  IKATAN TIOESTER
E.C. 6.2.1.4. = SUKSINAT : KoA LIGASE (GDP = SUK-
SINAT TIOKINASE )
GTP GDP
SUKSIBAT SUKSINIL-KoA
KoA-SH
DARI SUBKELAS 6.3. :  IKATAN C-N
E.C. 6.3.1.2. = GLUTAMAT : AMONIA LIGASE ( ATP )
(GLUTAMIN SINTETASE )
GLUTAMAT + NH3 + ATP GLUTAMIN + ADP + Pi15
LOKASI ENZIM :
SEMUA ENZIM ( = PROTEIN ) DISINTESIS DI RIBOSOM.
EKSKRESI ENZIM SUDAH DALAM BENTUK AKTIP,
SEBAGIAN ADA YG BELUM AKTIP = ZIMOGEN = PRO -
ENZIM
BENTUK ZIMOGEN  CONTOH PADA ENZ PENCERNAAN.
LOKASI KERJA ENZIM DI DALAM SEL ORGANEL, KECUALI
BEBERAPA ENZIM, SEPERTI ENZIM PENCERNAAN,
ENZIM KOAGULASI ( PEMBEKUAN ) DARAH.

16
 BAGIAN AKTIF DARI MOL. ENZIM :
ACTIVE SITE
MENGIKAT “ S “
CATALYTIC SITE

MENGOLAH “ S “
ALLOSTERIC SITE
“ S “ = SUBSTRAT

MEKANISME KERJA ENZIM :

REAKSI : E + S  [ ES ]  E + P
1. TEORI FISHER : ( KEY & LOCK THEORY )

+ +
17
E S ES E P
MEKANISME KERJA ENZIM :

2. TEORI INDUKSI MODEL KOSHLAND ( INDUCE FIT

THEORY ) :
SEBELUM TERJADI HUBUNGAN E–S , KEDUA MOLEKUL
SALING MENDEKAT KARENA ADANYA GUGUS-GUGUS AKTIF
( -NH2, -PO4, -SH, -OH, -COOH, dsb )  TERJADI “KONFORMASI”
DARI MOLEKUL E. === BENTUK MOLEKUL JADI SESUAI DAN
SERASI DENGAN MOLEKUL S == = TERJADI E – S COMPLEX

E
P
SH

18
 2. Daniel – Koshland : Induced – fit

E S S
E [E-S]

Enzim SUBSTRAT
substrat
E
S S

S
E E S

E
S S
19
 FAKTOR-2 YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK :

1. FAKTOR SUHU :
KECEPATAN REAKSI
ENZIMATIK

to C
pH
SUHU OPTIMUM
pH OPTIMUM

2. FAKTOR pH :
PENGARUH PERUBAHAN pH :
a. pH ASAM / SANGAT ASAM atau BASA / SANGAT BASA = DENATURASI
ENZIM ==== FUNGSI HILANG.
b. PERUBAHAN pH ---- PERUBAHAN MUATAN PADA GUGUS- GUGUS DARI
ENZIM---- PENGARUHI KONFORMASI E – S -- PENGARUHI
PEMBENTUKAN E-S KOMPLEKS == KECEPATAN REAKSI BERUBAH.

20
3. FAKTOR KADAR SUBSTRAT & ENZIM :
•KADAR S << KADAR E = PENAMBAHAN S AKAN MENAIKKAN
KECEPATAN REAKSI   ENZIM JENUH DENGAN S =
KECEPATAN REAKSI TIDAK MENINGKAT LAGI.
• KADAR E << KADAR S = PENAMBAHAN E AKAN MENING-
KATKAN KECEPATAN REAKSI   SETELAH TERJADI KESE-
TIMBANGAN = PENAMBAHAN E TIDAK AKAN MENINGKAT-KAN
KECEPATAN REAKSI.
k1
REAKSI ENZIMATIK : E + S E + P
k2

v1 = k1 [E] [S] v2 = k2 [E] [P]

v1 ADALAH KECEPATAN AWAL = SAAT MULAI REAKSI

v1 BERBANDING LURUS DENGAN KADAR SUBSTRAT
MAUPUN KADAR ENZIM.

21
4. PENGARUH MODIFIER :
MODIFIER  SENYAWA YANG MAMPU MEMPENGARUHI
AKTIVITAS / KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK.

4.1. MODIFIER POSITIP = AKTIVATOR :

ION-ION LOGAM : Mn, Mg, Ca, dll

4.2. MODIFIER NEGATIP = INHIBITOR :

4.2.a. PENGHAMBAT BERSAING = COMPETITIVE INHIBITOR

4.2.b. PENGHAMBAT TAK BERSAING = NON COMPETITIVE

INHIBITOR

22
COMPETITIVE INHIBITOR :
• BENTUK / STRUKTUR MIRIP DENGAN SUBSTRAT
• KERJANYA : BERSAING DENGAN S DALAM MEMPEREBUTKAN
“ ACTIVE SITE “ DARI ENZIM.
CONTOH : 1. SULFANILAMIDE -- MENGHAMBAT PERKEMBANGAN BAKTERI
2. DICOUMAROL -- MIRIP VITAMIN K

NON COMPETITIVE INHIBITOR :

A. IRREVERSIBLE NON COMPETITIVE INHIBITOR :
* MERUSAK ENZIM == ENZIM TAK DAPAT BEKERJA

B. REVERSIBLE NON COMPETITIVE INHIBITOR :

.) TIDAK MIRIP DENGAN SUBSTRAT
.) TIDAK MENEMPATI “ CATALYTIC SITE “ ,
TETAPI MENEMPATI “ ALLOSTERIC SITE “
.) KERJA ENZIM JADI TERHAMBAT ----- TIDAK MENCAPAI
KECEPATAN YANG MAKSIMAL
23
 KOENZIM :

* BAGIAN NON PROTEIN DARI HOLOENZIM

* SEBAGAI SUBSTRAT KEDUA = CO SUBSTRAT :

OH O
CH O- C
H33C C H33C C O-
O O
LAKTAT LAKTAT PIRUVAT
DEHIDROGENASE

NAD+ NADH + H+
 KLASIFIKASI KOENZIM :

1. UNTUK PEMINDAHAN GUGUS H :

. NAD+ , NADP+ . FMN , FAD
. ASAM LIPOAT . KOENZIM Q
2. UNTUK PEMNIDAHAN GUGUS-GUGUS SELAIN H :
*. KoA *. PIRIDOKSAL FOSFAT *. KOENZIM FOLAT
*. BIOTIN *. TIAMIN PIROFOSFAT *. ASAM LIPOAT
*. KOENZIM KOBAMIDA (B12 )

SEBAGIAN BESAR KOENZIM MERUPAKAN DERIVAT VITAMIN B

COMPLEX

ENZIM-ENZIM KELAS 1, 2, 5 DAN 6 MEMERLUKAN KOENZIM

ENZIM-ENZIM KELAS 3 DAN 4 TIDAK MEMERLUKAN KOENZIM
25
 I SOZIM :
== ENZIM YANG BERBEDA SIFAT FISIK, KIMIA dan IMMUNOKIMIA-
NYA, TETAPI MEMPUNYAI FUNGSI KATALITIK YANG SAMA.

LEBIH DARI SATU SUBUNIT / ISOMER

DAPAT DIPISAHKAN DENGAN ELEKTROFORESA
CONTOH : -. LAKTAT DEHIDROGENASE = LDH
PUNYA 4 SUB UNIT / PROTOMER, DENGAN 2 TIPE
H&M
I1 : H H H H I4 : H M M M
I2 : H H H M I5 : M M M M
I3 : H H M M

-. MALAT DEHIDROGENASE 26
 ENZIM dalam DARAH :
1. FUNCTIONAL PLASMA ENZYME ( ENZIM FUNGSIONAL PLASMA ) :
-. LIPOPROTEIN LIPASE
-. PSEUDOCHOLIN ESTERASE
-. ENZIM-ENZIM PEMBEKUAN DARAH

2. NON FUNCTIONAL PLASMA ENZYME ( ENZIM NON FUNGSIONAL

PLASMA ) :
 PENTING UNTUK DIAGNOSA dan PROGNOSA PENYAKIT .
-. CONTOH : =. PLASMA LIPASE
=. PLASMA AMILASE
=. FOSFATASE
=. TRANSAMINASE : G O T & G P T
=. LAKTAT DEHISROGENASE = LDH 27
WD
28