Di sampaikan dalam mata

pelajaran Biologi

METABOLISME
 METABOLISME

Metabolisme berasal dari kata metabole yang

artinya berubah.
Berubah di sini memiliki dua pengertian.
 Pertama, berubah menjadi lebih kompleks disebut
anabolisme, asimilasi, atau sintesis.
Kedua, berubah menjadi lebih sederhana disebut
katabolisme atau disimilasi.
Metabolisme adalah Keseluruhan proses kimiawi
suatu organisme.

Perubahan-perubahan yang terjadi pada proses

anabolisme dan katabolisme dapat dipercepat
APAKAH ENZIM
ITU ???
 ENZIM
ENZIM merupakan
senyawa yang
mengontrol
Enzim ialah suatu zat metabolisme, dimana
yang dapat enzim merupakan
mempercepat laju reaksi senyawa protein yang
bertindak sebagai
tetapi tidak ikut
katalis di dalam tubuh
bereaksi. makhluk hidup.

katalis :
mempercepat Biokatalisator
reaksi tanpa
habis bereaksi
 Molekul awal reaksi
(substrat)
REAKSI YANG
DIKATALISASI OLEH
ENZIM Enzim yang mengubah molekul
menjadi molekul yang berbeda
(produk)
Enzim dibuat di dalam sel-sel hidup.
Enzim yang bekerja di dalam sel disebut Enzim Intraseluler.
Contoh Enzim Intraseluler adalah Katalase. Katalase memecah
senyawa berbahaya (seperti H2O2 ) didalam sel-sel hati .
Enzim dibuat di dalam sel, kemudian dikeluarkan dari dalam sel
untuk melakukan fungsinya disebut Enzim Ekstraseluler.
Contoh Enzim Ekstraseluler adalah Enzim-enzim Pencernaan, misal
Amilase. Amilase memecah amilum menjadi maltosa. Amilase
dihasilkan oleh kelenjar saliva dan dikeluarkan ke rongga mulut untuk
melakukan fungsinya.
 KOMPONEN ENZIM
Enzim tersusun dari komponen
1. Apoenzim protein

Beberapa enzim memerlukan komponen

2. Kofaktor non protein untuk membantu aktivitas
enzim

Kofaktor
beberapa enzim
berupa ion Kofaktor berupa
anorganik ion organik
disebut Koenzim
Enzim yang berikat
dengan kofaktor disebut
Holoenzim
 Beberapa Jenis Kofaktor yang membantu Aktivitas Enzim

Ion-ion berikat dengan enzim

atau substrat kompleks dan
dapat membuat fungsi enzim
1. Ion-ion Anorganik lebih efektif.
Contoh : Amilase dalam saliva
akan bekerja lebih baik dengan
adanya ion klorida dan
kalsium.
 Beberapa Jenis Kofaktor yang membantu Aktivitas Enzim

Berperan dalam memberi kekuatan

tambahan terhadap kerja enzim.

Terdiri dari molekul-molekul organik

yang terikat rapat dengan enzim.
Contoh : Heme.
2. Gugus Prostetik
Suatu molekul berbentuk cincin pipih
yang mengandung besi dan gugus
prostetik sejumlah enzim.

Contoh : Katalase, Peroksidase dan

Sitokrom oksidase.
Beberapa Jenis Kofaktor yang membantu Aktivitas Enzim

Kofaktor yang terdiri dari molekul

organik non-protein kompleks yang
terikat renggang dengan enzim.
Berfungsi untuk memindahkan gugus
kimia, atom, atau elektron dari satu
enzim ke enzim yang lain.
3. Koenzim
Beberapa koenzim adalah Vitamin atau
turunan vitamin.

Contoh : NAD⁺(Nicotinamide Adenine

Dinucleotide) merupakan koenzim yang
sangat penting dalam respirasi seluler.
Gambar Enzim yang terikat dengan kofaktor berupa :
(a) Gugus prostetik dan (b) Koenzim.
 Cara Kerja Enzim
 Enzim merupakan protein yang memiliki struktur tiga dimensi. Sisi
aktif yaitu bagian yang berfungsi sebagai katalis.
 Enzim mengkatalis reaksi dengan meningkatkan kecepatan reaksi.
Meningkatkan kecepatan reaksi dilakukan dengan menurunkan
energi aktivitas (energi yang diperlukan untuk reaksi), yaitu dari EA₁
menjadi EA₂).
 Penurunan energi aktivitas dilakukan dengan membentuk
kompleks dengan substrat.
 Secara sederhana kerja enzim yaitu :
Substrat + Enzim Kompleks Enzim – Substrat

Enzim + Produk
 Kerja Enzim dapat diterangkan dengan dua
teori, yaitu Teori Gembok dan Kunci serta Teori
Kecocokan yang terinduksi.
1. Kerja Enzim berdasarkan Teori Gembok dan Kunci
2. Kerja Enzim berdasarkan Teori Kecocokan yang
Terinduksi
 Sifat-Sifat Enzim Sebagai Biokatalisator

Kerja enzim seperti protein, yaitu

1. Enzim adalah membutuhkan kondisi lingkungan
Protein
(suhu,pH,konsentrasi ion)
Satu jenis enzim bekerja secara khusus
hanya pada satu jenis substrat. Misalnya
enzim katalase menguraikan Hidrogen
peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan
2. Enzim Bekerja
oksigen (O2), sedangkan enzim lipase
Secara Spesifik
menguraikan lemak + air menjadi gliserol +
asam lemak.

Katalis mengubah kecepatan reaksi,

3. Enzim namun tidak mengubah produk akhir
Berfungsi yang dibentuk atau mempengaruhi
sebagai Katalis keseimbangan reaksi.
Sifat-Sifat Enzim Sebagai Biokatalisator
Sejumlah kecil enzim dapat
4. Enzim Hanya
Diperlukan dalam
meningkatkan kecepatan reaksi
jumlah sedikit secara hebat.

5. Enzim dapat Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi,

Bekerja secara sehingga dapat bekerja bolak-balik.
Bolak-Balik Enzim dapat menguraikan suatu
senyawa menjadi senyawa-senyawa lain.
Enzim juga dapat menyusun senyawa-
senyawa menjadi senyawa tertentu.
Reaksinya dapat digambarkan sebagai
berikut :
E + S ⇌ ES ⇌ E + P
( E = Enzim, S = Substrat. P = Produk )
Gambar Enzim dapat Bekerja secara Bolak-Balik
Sifat-Sifat Enzim Sebagai Biokatalisator

Faktor Lingkungan yang

6. Enzim mempengaruhi kerja enzim
Dipengaruhi adalah Suhu, pH, aktivator
oleh Faktor (pengatif) dan inhibitor
Lingkungan (penghambat ), serta
konsentrasi enzim dan
substrat.
 FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
a. Suhu (Temperatur)
Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Enzim pada suhu yang sangat
rendah dapat menghambat reaksi. Jika suhu dinaikkan sampai batas
optimum, aktivitas enzim semakin meningkat. Jika suhu melebihi
batas optimum, dapat menyebabkan denaturasi protein berarti enzim
telah rusak. Temperatur suhu optimum reaksi yang dikatalisis enzim
adalah 40º C.
b. pH (Derajat Keasaman)
Enzim mempunyai pH optimum yang dapat bersifat asam maupun
basa. Sebagian besar enzim pada manusia mempunyai pH optimum
antara 6–8, misalnya enzim tripsin yang mendegradasi protein.
Namun, ada beberapa enzim yang aktif pada kondisi asam, misalnya
enzim pepsin. Perubahan pH dapat mempengaruhi efektivitas sisi
aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim-substrat. Selain itu,
perubahan pH dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi
sehingga menurunkan aktivitas enzim.
c. Aktivator dan Inhibitor
 Aktivator Molekul yang mempermudah
ikatan antara enzim dengan substrat.
Contoh aktivator : Ion klorida yang berperan
dalam aktivitas amilase dalam saliva.
 Inhibitor Molekul yang menghambat ikatan
enzim dengan substratnya.
Contok Inhibitor : Ion Sianida, menutupi sisi
aktif enzim yang terlibat dalam respirasi.
Ada dua macam Inhibitor enzim, yaitu :

Molekul penghambat yang cara kerjanya

bersaing dengan substrat untuk
mendapatkan sisi aktif enzim .
1. Inhibitor
Kompetitif
Contoh :
Sianida bersaing dengan oksigen
untuk mendapatkan hemogblobin
dalam rantai respirasi terakhir.
Inhibitor Kompetitif dapat diatasi
dengan cara penambahan
konsentrasi substrat.
Ada dua macam Inhibitor enzim, yaitu :

Molekul penghambat enzim yang

bekerja dengan cara melekatkan
2. Inhibitor diri pada luar sisi aktif, sehingga
nonkompetitif bentuk enzim berubah, dan sisi
aktif tidak dapat berfungsi.
Inhibitor ini tidak dapat
dipengaruhi oeh konsentrasi
substrat.
Gambar Inhibitor Kompetitif dan non Kompetitif
 d. Konsentrasi Enzim

Konsentrasi Enzim mempengaruhi

kecepatan reaksi. Semakin besar
konsentrasi enzim semakin cepat
pula reaksi yang berlangsung.
Sehingga Konsentrasi enzim
berbanding lurus dengan
kecepatan reaksi.
 e. Konsentrasi Substrat

Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan

reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan
konsentrasi substrat.
Namun, pada saat sisi aktif semua enzim
bekerja,penambahan substrat tidak dapat
meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut.
Hal ini disebut Konsentrasi substrat titik jenuh atau
kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (Vmax).
Gambar Pengaruh Konsentrasi substrat terhadap
kecepatan reaksi
Jumlah Pergantian Substrat pada Enzim

Banyaknya molekul substrat yang dapat

diubah menjadi produk oleh satu molekul
enzim selama 1 menit

Enzim Jumlah Pergantian

Substrat (molekul)
Karbonat anhidrase 36.000.000
Katalase 5.600.000
ᵝ- Galaktosidase 12.000
Kimotripsin 6.000
Lisosim 60
THANK YOU