Asam amino & Protein

II
 Pendahuluan
• Poteos = tempat pertama = yang utama
• Hampir semua fungsi dinamik MH tergantung protein
• Manusia memiliki puluhan ribu protein yang
berbedadengan struktur dan fungsi yang spesifik
• Merupakan molekul dengan struktu teruit yang pernah
ada
• Keanekaragaman struktur protein sesungguhnya
hanya dibentuk dari 20 macam asam amino sebagai
monomer membentuk polipeptida
• Dapat terbentuk dari satu atau lebih polipeptida
Asam amino
• unit penyusun terkecil
dari protein
• Jenis asam amino
ada 300 macam
• Jenis asam amino
penyusun protein
hanya 20 macam
• Yang menyusun
protein berjenis α,
kecuali prolin
20 asam amino pembentuk protein
Asam amino
• Ada 2 gugus
fungsional :
- Amin primer
- Asam karboksilat

• Karena bersifat asam

dan basa maka asam
amino dapat
membentuk ion + dan
– (zwitter ion
AA polar dan nonpolar
AA yang bermuatan
Asam amino dengan Rantai
samping alifatik
Asam amino dengan rantai samping
mengandung gugus sulfur
Asam amino dengan rantai samping
mengandung gugus hidroksil
Asam amino dengan rantai samping
bersifat asam
Peptida

• ikatan antara gugus

CH asam amino satu
dengan gugus NH
asam amino lain.
• Terbentuk satu per
satu dimulai dari
ujung N
• Pembentukan ikatan
peptida dikopel
dengan pengeluaran
molekul air
 Peptida dengan aksi farmakologi
• Bradikinin
• Gluthation
• Antibiotik polipeptida
• TRH
• Beta lipoprotein
 Protein
• Adalah : komponen penting/ utama dalam
sel hewan dan manusia (dr membran s/d
inti)
• Merupakan hasil ekspresi informasi
genetik
• Komposisi : C, H, O, N, S
• Unsur tambahan : P, Fe, Zn, Cu
• Bila dihidrolisis menghasilkan asam amino
α
 STRUKTUR PROTEIN
• Protein yang disusun oleh 100 asam
amino misalnya dapat memiliki 20100
urutan asam amino yang berbeda.
• Penentu keragaman protein dan fungsi
spesifiknya.
• Interaksi dr bbg asam amino yg
berdekatan dari suatu polipeptida
membentuk ikatan hidrogen
Protein antibodi yang berikatan dengan
protein virus flu
 4 TINGKATSTRUKTUR PROTEIN
• Struktur primer dibentuk dari AA yang
membentuk polipeptida
• Polipeptida spontan melipat menjadi bentuk
lembaran atau pilinan, yang disebut struktur
sekunder
• Struktur tersier merupakan bentuk tiga dimensi
tergantung pada struktur sekunder ini. Protein
yang disusun oleh struktur lembaran sebagian
besar mempunyai bentuk serat yang mempunyai
fungsi struktural.
• Struktur kuarterner struktur keseluruhan protein
hasil agregasi beberapa polipeptida
Struktur primer dan skunder
Struktur tersier dan kuarterner
Perubahan 1 AA bisa fatal
 BERBAGAI INTERAKSI KIMIA YANG BERPERAN PADA
STRUKTUR PROTEIN

1. Ikatan Hidrogen
- berperan pada struktur sekunder (heliks 
dan lembaran ).
- Dibentuk antara rantai samping asam amino,
antara atom hidrogen dan oksigen dari ikatan
peptida sendiri, dan antar residu polar
permukaan protein dengan air

2. Interaksi hidrofobik
3. Ikatan elektrostatik
 2. Interaksi hidrofobik

• Rantai samping non polar dari asam

amino cenderung untuk saling
berkelompok.
• Interaksi ini bukan merupakan ikatan
kimia, tetapi berperan penting pada
struktur tersier
 Ikatan elektrostatik
• dibentuk antara gugus bermuatan
yang berlawanan pada rantai samping
asam amino
• atau antara residu N-terminal dan C-
terminal, misalnya gugus ε-amino
lisin, mengandung muatan total +1
pada pH fisiologis dan muatan total
non-α-karboksil aspartat dan glutamat
-1.
 Penggolongan Protein
1. Protein dapat digolongkan berdasarkan
struktur komponennya menjadi:
a. Protein sederhana : pada hidrolisis hanya
menghasilkan asam amino
Contoh : enzim ribonuklease,
kimotripsinogen
b. Protein konjugat : pada hidrolisis
menghasilkan asam amino dan
komponen lain
Contoh : lipoprotein, glikoprotein dan
fosfoprotein
 Penggolongan berdasar fungsi
1. Protein dinamik
2. Protein struktural

Yang termasuk protein struktural :

Kolagen →
Elastin →
Keratin →
Fibroin →
resilin →
Yang termasuk protein dinamik :
• Enzim : LDH, MnSOD, G 6P DH, Xantin
oxidase, Cat, Peroxidase, Glut reduktase
• Protein transpor : Hb., lipoprotein, transferin
• Protein cadangan : ovalbumin, casein, feritin
• Protein kontraktil : aktin, miosin, tubulin, dinein
• Protein pengatur : hormon pertumbuhan,
insulin, protein G, histon
• Protein pertahanan : Ig, fibrinogen, trombin,
bisa ular, toksin bakteri, tanaman (risin)
 Penggolongan berdasarkan
konformasinya :
1. Protein Fibrous
2. Protein Globuler
3. Protein Fibrous - globuler
 Protein fibrous

• Terdiri dari polipeptida yang tersusun

sejajar pada sumbu searah membentuk
serat memanjang atau lipatan memanjang.
• Kaku, tidak larut air, banyak asam amino
hidrofob
• Elemen struktural dasar pada jaringan ikat
vertebrata
 Contoh Protein fibrous
Kolagen : komponen
dari tulang, gigi,
tulang rawan, tendon
Keratin : komponen
rambut, tanduk
Elastin : pada jaringan
ikat kuning di paru-
paru, dinding
pembuluh darah.
 Protein globuler
• Rantai polipeptida melipat menjadi bentuk
lonjong atau globuler yang kompak
• Larut air
• Biasanya mempunyai fungsi dinamik
dalam sel
• Terdiri dari senyawa-senyawa yang
sangat beragam fungsinya
• Contoh : enzim, antibodi, albumin, Hb., dll
 Protein fibrous-globuler
• Bentuk fibrous tetapi larut air
• Contoh : miosin, fibrinogen
 Ikatan kimia dalam protein
1. Ikatan kovalen
- Ikatan peptida
- Ikatan disulfida
- Ikatan hidrogen
2. Ikatan ionik
3. Ikatan van der Waals
Beberapa jenis ikatan dalam
molekul protein
 Denaturasi Protein
Adalah : perubahan struktur protein alamiah
dapat terjadi pada struktur sekunder,
tersier, kwarterner.
 Penyebab denaturasi
1. Suhu
2. Asam dan basa
3. Pengocokan dan pemusingan
4. Penggerusan
5. Radiasi uv
6. Gelombang ultrasonik
7. Senyawa kimia urea dan derivat guanidin
• Denaturasi : a.reversibel
b. irreversibel
Denaturasi dapat berpengaruh pada :
viskositas, ukuran partikel, kelarutan,
ketahanan terhadap aksi enzim proteolitik,
pembentukan atau penghilangan gugus
sulfhidril,hilangnya sejumlah asam amino atau
peptida dengan BM rendah,fungsi biologis
protein.
 Pemisahan protein
1. Dialisis memisahkan protein dengan
senyawa lain dengan BM rendah. Protein
adalah senyawa dengan BM tinggi.
2. Filtrasi gel
Pemisahan molekul protein berdasarkan
ukuran. Protein besar akan keluar lebih
dahulu, protein kecil dapat terperangkap
di pori-pori.
3. Elektroforesis
Pemisahan protein berdasarkan jumlah
muatan listrik pada gugus R, terminal
amino dan karboksil
4. Kromatografi pertukaran ion
Pemisahan berdasarkan perbedaan
densitas muatan listrik protein pada pH
tertentu.
 Soal belajar
1. Tuliskan struktur umum asam amino
2. Asam amino yang paling sederhana adalah:
a. glisin b. alanin c. valin d. lisin
3. Asam amino dengan rantai samping cincin aromatis
adalah:
a. tirosin b. glutamin c. valin d. lisin
4. Satu- satunya AA yang dapat membentuk ikatan disulfida
adalah
a. tirosin b. metionin c. sistein d. lisin
5. Terangkan bagaimana pengaruh pH terhadap AA
6. Terangkan bagaimana pembentukan ikatan peptida
7. Beri 2 contoh AA yang tidak menyusun protein
8. AA yang menyusun protein di alam berjumlah…
 Soal belajar
9-32 soal di biokimia harper bab 1 hlm 118-122
Kel 5 : 1-6
Kel 4 : 7-14
Kel 3 : 15-20
Kel 2 : 21- 26
Kel 1 : 27 - 32
Struktur Lembaran beta