Inhibitor dan Kinetika Reaksi Enzim

Kelompok 1 Palembang

Mata Kuliah :
Biokimia 1

Dosen Pengampu :
Drs. Made Sukaryawan, M. Si., Ph.D.
Dr. Diah Kartika Sari, S. Pd., M. Si.
 Tujuan
Pembelajaran
‘’ Mahasiswa Meguasai
Pondasi Saintifik Pada
Materi Enzim’’

http://www.free-powerpoint-templates-design.com
Prosedur
Proyek Cari dan pahami materi tentang inhibitor dan kinetika enzim

Menggambarkan strukutur inhibitor yang dapat dijadikan objek dalam

proyek ini

Memahami dan merekam objek yang menjadi sasaran dalam

proyek ini

Edit vidio yang telah didapat dengan semenarik

mungkin
MATERI
SINGKAT
 Materi Singkat

APA ITU
Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalis
ENZIM? (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis
bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Energi yang
diperlukan oleh enzim di dalam reaksi kimia sangat kecil
sehingga berfungsi menurunkan energi aktivasi. Molekul
awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya
menjadi molekul lain yang disebut produk
 Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk
menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang
membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia
terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu
lebih lama.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama substrat, suhu,

keasaman, kofaktor dan inhibitor
PEMBAHASAN
 Pengertian

Inhibisi Enzim adalah proses dimana reaksi

enzim dan substrat terhenti. Berhentinya reaksi
suatu enzim dapat terjadi karena adanya molekul
yang mengganggu proses reaksi antara enzim dan
substrat, atau disebut juga sebagai inhibitor enzim
/ penghambat enzim.

Ada 2 macam jenis inhibisi yaitu :

1. Inhibisi Reversibel (penghambatan dapat
balik)
2. Inhibisi Irreversibel ( Penghambatan tidak
dapat balik)
 Inhibisi Irreversible

Inhibitor tak dapat balik adalah golongan yang bereaksi dengan,

atau merusakkan suatu gugus fungsional pada molekul enzim
yang penting bagi aktivitas katalitiknya. Inhibitor ini akan
merusak enzim sehingga enzim tidak akan dapat menempel
dengan substrat secara permanen. Hambatan tidak reversible
pada umumnya disebabkan oleh terjadinya proses destruksi
atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang terdapat
pada molekul enzim.

Hambatan ini terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible

dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan
berubahnya bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi
aktivitas katalik enzim tersebut. Inhibitor ireversibel biasanya
memodifikasi kovalen enzim, dan karena itu hambatan tidak
dapat dikembalikan
 Inhibisi
reversible
Inhibitor dapat balik atau reversible merupakan inhibitor yang efeknya
dapat dikembalikan ke semula atau dapat dikurangi, sehingga enzim dapat
bekerja sepert sediakala.

Ada dua macam inhibitor reversible enzim menurut pengaruh variasi

konsentrasi substrat, yaitu :
1. Inhibitor Kompetitif
2. Inhibuitor non Kompetetif
 Inhibator kompetetif

Inhibitor kompetitif menurut Lehninger (1982) adalah inhibitor bersaing

dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim, tetapi sekali terikat
tidak dapat diubah oleh enzim tersebut. Ciri penghambat kompetitif adalah
penghambatan ini dapat dibalikkan dan diatasi dengan meningkatkan
konsentrasi substrat. Sebagai contoh jika suatu enzim 50% dihambat pada
konsentrasi tertentu dari substrat dan penghambat kompetitif, kita dapat
mengurangi persen penghambat dengan menambah konsentrasi substrat. Jadi
cara mengatasi inhibitor kompetitif adalah dengan menambahkan konsentrasi
substrat.
Inhibator kompetetif

Penghambat kompetitif biasanya menyerupai substrat normal pada

struktur tiga dimensi. Karena persamaan ini penghambat kompetitif
“menipu” enzim untuk berikatan dengannya. Penghambat kompetitif
I hanya berikatan secara dapat balik dengan enzim, membentuk suatu
kompleks EI. Akan tetapi, penghambat I tidak dapat dikatalisa oleh
enzim untuk menghasilkan produk reaksi yang baru.
 Inhibator kompetetif

Perpotongan sumbu 1/Vo sama dengan 1/Vmaks , maka Vmaks tidak berubah dengan
adanya penghambat kompetitif. Grafik 1 memperlihatkan serangkaian pemetaan
kebalikan ganda yang diperoleh tanpa adanya penghambat dan dengan dua konsentrasi
penghambat kompetitif.

Penghambat kompetitif memberikan sekumpulan garis dengan titik potong yang sama
pada sumbu 1/Vo tetapi dengan sudut yang berbeda karena perpotongan pada sumbu 1/Vo
= 1/Vmax, kita dapat melihat bahwa Vmax tidak berubah dengan adanya penghambat
kompetitif. Berapapun konsentrasi penghambat kompetitif, selalu terdapat konsentrasi
substrat (tinggi) yang yang akan mendesak penghambat kompetitif dari sisi aktif
 Inhibator non kompetetif

Inhibitor nonkompetitif adalah zat penghambat yang dapat bergabung dengan enzim
bebas atau dengan kompleks ES pada sisi di luar sisi aktifnya. Penghambat berikatan
pada sisi non aktif enzim, mengubah konformasi molekul enzim sehingga
mengakibatkan inaktivasi dapat balik sisi katalitik. Penghambatan ini berikatan pada
kedua molekul enzim bebas dan kompleks ES, membentuk kompleks EI dan ESI yang
tidak aktif.

Besarnya penghambatan tidak dapat dikurangi dengan menaikkan kadar substrat.

Penghambatan enzim secara nonkompetitif dibedakan dari kompetitif oleh pemetaan
kebalikan ganda terhadap data kecepatan reaksi.
Inhibator non kompetetif
 Inhibator non kompetetif

Perpotongan garis yang sama pada sumbu 1/[S], menunjukkan

bahwa Km dari substrat tidak berubah oleh penghambat
nonkompetitif, tetapi Vmaks-nya menurun. Baik kompleks EI dan
EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan
peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun,
karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama
(Girindra, 1986 : 66)
 PEMBAHASAN

Dalam Kinetika enzim dikenal dengan konstanta michaelis-menten (Km). Kinetika

enzim adalah aktivitas enzim yang didasarkan oleh konsentrasi substrat. Pada
konsentrasi substrat yang amat rendah, kecepatan reaksipun amat rendah, tetapi
kecepatan ini akan meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Jika kita
menguji pengaruh konsentrasi substrat yang terus meningkat setiap saat kita mengukur
kecepatn awal reaksi yang dikatalisis ini, kita akan menemukan bahwa kecepatan ini
meningkat dengan nilai yang semakin kecil.

Pada akhirnya akan tercapai titik batas, dan setelah titik ini dilampaui, kecepatan reaksi
hanya akan meningkat sedemikian kecil dengan bertambahnya konsentrasi substrat.
Pada batas ini yang disebut kecepatan maksimum ( Vmaks ) , enzim menjadi jenuh
karena substratnya dan tidak dapat berfungsi lebih cepat.
 PEMBAHASAN

 Untuk persamaan M echaelis-Menten

Dengan vo = kecepatan awal pada konsentrasi substrat

vmaks = kecepatan maksumum
KM = tetapan Michaelis-Menten enzim bagi substrat tertentu
 
KESIMPULAN
 Kesimpulan
1. Jenis–jenis zinhibisi dibagi menjadi dua, yaitu Inhibisi Irrefersible
dan Inhibisi Reversible

2. Ada tiga macam inhibitor reversible enzim menurut pengaruh

variasi konsentrasi substrat, yaitu inhibisi kompetitif, inhibisi non
kompetitif, dan inhibisi non kompetitif.

3. Energi yang diperlukan oleh enzim di dalam reaksi kimia sangat

kecil sehingga berfungsi menurunkan energy aktivasi

4. Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan

reaksi bila jumlah enzim tetap
THANK YOU