METABOLISM

Catabolism : breaking process of a

complex chemical compound to simple
chemical compound and produced energy
Anabolism : process of composing of
single of simple chemical compounds to
be a more complex chemical compound
Metabolism : enzymatic reaction

ENZYME

 Enzim t d :
1. apoenzim (protein)
2. gugus prostetik (bukan protein)
1 dan 2 disebut holoenzim = enzim
Gugus prostetik t d :
1. Koenzim : molekul organik kompleks dan
kebanyakan derivat dari vitamin
2. Kofaktor : Merupakan ion-ion logam
Contoh: Fe 2+

 Contoh koenzim
1. NAD+ (Nikotinamide Adenin Dinukleotida
2. FAD+ ( Flavin Adenin Dinukleotida)
Keduanya adalah koenzim yg terlibat dlm
respirasi dan berperan dalam menangkap dan
mentransfer ion Hidrogen
3. NADP+ (NAD Phospat)
Adalah koenzim yg terlibat dlm proses
fotosintesis, berperan dalam menangkap dan
mentransfer ion Hidrogen

Contoh koenzim
1. NAD (koenzim 1)
2. NADP (Nikotinamida Adenina Dinukleotida
Phospat (koenzim 2)
3. FMN dan FAD (Flafin Adenin Dinukleotida
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f
5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi,
mengandung 3 gugus P dan adenin ribose

 Enzymes
Enzymes are proteins and certain class of
RNA (ribozymes) which enhance the rate of
a thermodynamically feasible reaction and
are not permanently altered in the process

Enzymes

Cofactors
Coenzymes
Holoenzyme
Apoenzyme

 Enzim merupakan senyawa organik

bermolekul besar yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi
metabolisme di dalam tubuh tumbuhan
dan hewan tanpa mempengaruhi
keseimbangan reaksi
Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim
tidak berubah baik sebelum dan sesudah
reaksi tetap
Enzim sebagai biokatalisator
Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif
dari enzim

Tata nama enzim

Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan
reaksi yang dikatalisis
Biasanya ditambah akhiran ase
Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar

Klas

Tipe reaksi

Oksidoreduktase
(nitrat reduktase)

memisahkan dan menambahkan elektron

atau hidrogen

Transferase
(Kinase)

memindahkan gugus senyawa kimia

Hidrolase
(protease, lipase,
amilase)

memutuskan ikatan kimia dengan

penambahan air

Liase
(fumarase)

membentuk ikatan rangkap dengan

melepaskan satu gugus kimia

Isomerase
(epimerase)

mengkatalisir perubahan isomer

Ligase/sintetase
(tiokinase)

menggabungkan dua molekul yang disertai

dengan hidrolisis ATP

Polimerase

menggabungkan monomer-monomer

Susunan enzim
Komponen utama enzim adalah protein
Protein yang sifatnya fungsional, bukan
protein struktural
Tidak semua protein bertindak sebagai
enzim

Enzim protein
sederhana

Protein

Enzim

Enzim
Konjugasi

Protein +
Bukan Protein

Protein = apoenzim

Organik =
Koenzim

Bukan protein =
Gugus prostetik

Anorganik = kofaktor

Sifat enzim
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
Enzim beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya (disebut endoenzim) maupun
di tempat yang lain diluar tempat
sintesisnya (disebut eksoenzim)
Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1.
2.
3.
4.
5.

6.

7.
8.

Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat

hidrofil
Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa,
kation maupun anion
Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang
menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll
Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah
keseimbangan reaksi
Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim
tetap baik sebelum maupun setelah reaksi
berlangsung
Enzim bermolekul besar
Enzim bersifat khas/spesifik

 A protein catalyst called an enzyme can

decrease the energy barrier

Enzyme

EA
barrier

Reactants

Figure 5.5A

Products

Reactants

EA
with
enzyme

EA
without
enzyme
Net
change
in energy

Products

Figure 5.5B

 Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum

400C
Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, Fe
Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb,
Cu, Zn, Cd, Ag
pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi asam, amilase kondisi netral, tripsin
kondisi basa)
Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mulamula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian
menghambat karena: penumpukan produk (feed
back effect)
Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi
enzim memacu aktifitasnya
Air, dan vitamin memacu aktifitas enzim

Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:

1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai
struktur yang mirip dengan substrat
sehingga dapat bergabung dengan sisi
aktif enzim. Terjadi kompetisi antara
substrat dengan inhibitor untuk
bergabung dengan sisi aktif enzim (misal
feed back effect)
2. Non kompetitif: zat penghambat
menyebabkan struktur enzim rusak
sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi
dengan substrat

 Inhibitor alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi

enzim alosterik.
Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif,
yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang
menangkap penghambat.
Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang
menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif, senyawa
penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik.
Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur
substrat.
Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim
tidak aktif,sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak
menghasilkan produk.

Inhibitors

b.

Noncompetitive inhibitors:
Inhibitors that do not enter the
active site, but bind to another part
of the enzyme causing the enzyme to
change its shape, which in turn
alters the active site.
Substrate

Enzyme

Noncompetitive
Inhibitor

active site
altered
21

CARA KERJA ENZIM

1.Lock and Key

Di dalam enzim terdapat sisi aktif yg tersusun dari

sejumlah kesil as. Amino dan bentuk sangat
spesifik.
Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat
menjadi substrat bagi enzim.
Sisi aktif melingkupi substrat

2. HIPOTESIS INDUCED FIT

Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel.

Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi
aktif enzim termodifikasi melingkupinya membentuk
kompleks .
Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim
kembali tidak aktif menjadi bentuk lepas

Enzyme reactions
enzyme + substrate

enzyme-substrate complex

E +S

ES

enzyme-substrate complex
ES

enzyme + product
E +P

Temperature

5- 40oC
Increase in Activity

Rate of Reaction

40oC - denatures

<5oC - inactive

10

20

30

40

50

60

pH

Rate of Reaction

Narrow pH optima

Disrupt Ionic bonds - Structure

Effect charged residues at active
site

Substrate Concentration
Rate of Reaction

Active sites full- maximum turnover

Substrate Concentration

 Spesifik: hanya cocok untuk satu macam

substrat saja atau sekelompok kecil substrat
yang susunanya hampir sama dan fungsinya
sama
E5

E1

E2
E4

E3