MAKALAH LAB.

ACT BIOKIMIA
BLOK RESPIRATORY SYSTEM

DI SUSUN OLEH :
KELOMPOK LAB.ACT B-2

NESTY VAVIRYA KARTIKA DEWI 111 0211 052

YUNI RACHMAWATI 111 0211 055
ALIF BUDIYANI 111 0211 054
AYU HAPSARI NARESWARI 111 0211 053
KINDY AGUSTIN 111 0211 135

FAKULTAS KEDOKTERAN
UNIVERSITAS PEMBANGUNAN NASIONAL "VETERAN" JAKARTA
Tahun Ajaran 2013-2014

KATA PENGANTAR

Assalamualaikum wr. wb.

Salam sejahtera bagi umatnya.
Puji dan syukur kami panjatkan ke hadirat Allah Yang Maha Kuasa, karena atas rahmat dan
karunia-Nya, kami berhasil menyelesaikan makalah lab.act biokimia di blok respiratory system.
Makalah ini dibuat supaya kita dapat mengerti lebih dalam tentang ikatan hemoglobin
dengan O2 dan CO2 sebagai acuan pembelajaran bagi kita semua. Semoga makalah ini dapat
bermanfaat bagi kita semua dan dapat diambil hikmahnya.
Kami sadar makalah ini masih jauh dari sebuah kata kesempurnaan, namun mudahmudahan kita semua dapat mengambil semua ajaran yang terdapat di dalamnya. Kami
mengucapkan terima kasih atas perhatiannya.

29 November 2013

Penyusun

BAB I

1.1. LATAR BELAKANG

Seperti yang kita ketahui selain mengangkut O2, Hb juga dapat berikatan dengan zatzat berikut : karbon dioksida (CO2) , bagian ion hidrogen asam (H) dari asam karbonat yg
terionisasi yg dibentuk dari CO2 pada tingkat jaringan, karbon monoksida (CO) gas ini dalam
keadaan normal tidak terdapat dalam darah, tetapi jika terhirup akan menempati tempat
pengikatan O2 di hemoglobin, sehingga terjadi keracunan. Untuk itu penting bagi kita untuk
mengetahui bagaiamana ikatan Hb dengan gas-gas tersebut.

2.2 TUJUAN

Memperlihatkan bahwa hemoglobin dapat mengikat oksigen menjadi HBO2 dan

senyawa ini dapat terurai kembali menjadi deoksiHB dan O2 .

BAB II
PEMBAHASAN

2.1. LANDASAN TEORI

2.1.1. HEMOGLOBIN
Eritrosit mengandung protein khusus yaitu hemoglobin. Tiap eritrosit mengandung
sekitar 640 juta molekul Hb.
Hemoglobin adalah suatu pigmen pengangkut O2 utama dan terdapat dalam
eritrosit. Hemoglobin adalah pigmen merah dan menyerap cahaya maksimum pada
panjang gelombang 540 nm. Jika eritrosit dalam konsentrasi tertentu mengalami lisis,
terjadi pembebasan Hb. Hb mengandung besi, oleh karena itu tampak kemerahan
apabila berikatan dgn O2 dan kebiruan apabila mengalami deoksigenisasi.
Darah orang dewasa normal mengandung 3 jenis Hb. Komponen utamanya adalah
HbA dgn struktur molekular 22. Hemoglobin minor mengandung rantai (Hb janin
atau HbF) atau (Hb A2) dan bukan rantai .
2.1.2. KOMPONEN HEMOGLOBIN

Bagian globin, suatu protein yg terbentuk dari empat rantai polipeptida yg sangat
berlipat-lipat
Gugus nitrogenosa nonprotein mengandung besi yg dikenal sebagai gugus
hem(heme), yg masing-masing terikat ke satu polipeptida
Setiap atom besi dapat berikatan secara reversibel dengan satu molekul O2, jd
satu molekul Hb mengangkut 4 O2.
98% O2 yang diangkut dalam darah terikat pada Hb karena O2 kurang larut
dalam plasma.

2.1.3. JENIS IKATAN HEMOGLOBIN

Selain mengangkut O2, Hb juga dapat berikatan dengan zat-zat berikut :

Karbon dioksida
Bagian ion hidrogen asam (H) dari asam karbonat yg terionisasi, yg dibentuk
dari CO2 pada tingkat jaringan
Karbon monoksida, gas ini dalam keadaan normal tidak terdapat dalam darah,
tetapi jika terhirup akan menempati tempat pengikatan O2 di hemoglobin,
sehingga terjadi keracunan.

2.1.4. ASPEK MOLEKULAR

Semua sel globin memiliki 3 ekson dan 2 intron. RNA awal ditranskripsi dari
ekson dan intron, dan dari hasil transkripsi ini, RNA yg berasal dari intron dibuang
melalui suatu proses yg disebut splicing.
Intron selalu dimulai dgn dinukleotida G-T dan berakhir pada A-G. Mesin splicing
mengenali urutan tersebut dan juga sekuens dinukleotida di dekatnya yg
dipertahankan
RNA dalam nukleus juga ditutupi dgn penambahan struktur pada ujung 5 yg
mengandung gugus tujuh metil guanosin. Struktur ini mungkin penting u/
perlekatan mRNA pada ribosom.mRNA yg baru terbentuk tsb juga mengalami
poliadenilasi pada ujung 3

2.1.5. PERALIHAN DARI HB JANIN KE HB DEWASA

Gen globin tersusun pada kromosom 16 dan 11 menurut urutan

diekspresikannya.Hb embrio tertentu biasanya hanya diekspresikan pada
eritroblas kantung kuning telur. Gen globin- diekspresikan pada kadar rendah
dalam awal kehidupan janin, tetapi perubahan utama menjadi Hb dewasa
terjadi 3-6 bulan setelah kelahiran pada saat sintesis rantai sebagian besar
digantikan oleh rantai . Cara terjadinya pertukaran ini belum banyak
diketahui.
Transkripsi gen tertentu ditentukan oleh : keadaan gen yg termetilasi,
kepadatan kromosom dan berbagai sekuens penguat

2.1.6. SINTESIS HEMOGLOBIN

Sintesis heme terutama terjadi di mitokondria yg bermula dengan kondensasi glisin
dan suksinil koenzim A oleh kerja enzim kunci yg bersifat membatasi kecepatan reaksi
yaitu asam -aminolevilunat (ALA) sintase.
Piridoksal fosfat (vitamin B6) adalah suatu koenzim untuk reaksi ini, yg dirangsang
oleh eritroprotein. Akhirnya, protoporfirin bergabung dengan besi dalam bentuk ferro

(Fe2+) untuk membentuk heme, masing-masing molekul heme bergabung debgan satu
rantai globin yg dibuat pada poliribosom. Suatu tetramer yg terdiri dari empat rantai
globin yg masing-masing dengan gugus hemenya sendiri dalam suatu kantung
kemudian dibentuk u/ menyusun satu molekul Hb

2.1.7. FUNGSI HEMOGLOBIN

Pada saat Hb mengangkut dan melepas O2, masing-masing rantai globin
dalam molekul Hb bergerak satu sama lain. Kontak 11 dan 22 menstabilkan
molekul tsb. Rantai bergeser pada kontak 12 dan 21 selama oksigenasi dan
deoksigenasi.
Pada waktu O2 dilepaskan, rantai-rantai ditarik terpisah, sehingga
memungkinkan masuknya metabolit 2,3-difosfogliserat (2,3-DPG) yg menyebabkan
makin rendahnya afinitas molekul Hb terhadap O2.

2.1.8. NILAI NORMAL

Untuk laki-laki dewasa, kadar normal Hb adalah 13,5 sampai 18,0 gr/dl
Sedangkan rentang normal untuk perempuan adalah 12 sampai 16 gr/dl

2.1.9. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI IKATAN O2 DAN HB

PO2 atau tekanan parsial O2

PCO2 atau tekanan parsial CO2
Temperature
Keasaman atau pH

BAB III
ISI

1. Percobaan oksihemoglobin dan deoksihemoglobin

Tujuan : memperlihatkan bahwa hemoglobin dapat mengikat oksigen menjadi Hbo2 dan
senyawa ini dapat terurai kembali menjadi deoksiHb dan O2.
Teori singkat :
Dalam keadaan tereduksi, Fe dalam hemoglobin dapat mengikat O2 menjadi HbO2

Hb(Fe2+)

(Deoksihemoglobin = Hb)

02

Hb(Fe2+)O2

oksigen

(oksihemoglobin=HbO2)

HbO2 akan melepas O2 pada panambahan pereaksi stokes.

Bahan :
1. suspensi darah
2. pereaksi stokes.
3. larutan amonium hidroksida (NH4OH)

Cara kerja:
a. Oksihemoglobin
BAHAN

TABUNG
1

SUSPENSI DARAH

1ML

AKUADES

5ML

HASIL: WARNA YANG TERBENTUK

MERAH GELAP

b. Deoksihemoglobin
BAHAN

TABUNG
1

HASIL PERCOBAAN OKSIHEMOGLOBIN

3ML

3ML

STOKES (2ML STOKES + 2 TETES NH4OH)

BEBERAPA TETES

HASIL : WARNA YANG TERBENTUK

MERAH GELAP

MERAH SANGAT
GELAP

Kocok KUAT KUAT

HASIL : WARNA YANG TERBENTUK

MERAH GELAP

MERAH SANGAT
GELAP

BAB IV
PENUTUP

4.1. KESIMPULAN
Oksihemoglobin yang diberikan pereaksi stokes warna nya akan lebih gelap
dibanding oksihemoglobin tanpa pereaksi stokes. Itu dikarenakan pereaksi stokes adalah
(2ml pereaksi stokes + 2 tetes NH4OH) dimana hasil sampingan tersebut adalah CO2. CO2
sifatnya lebih kuat mengikat Hb daripada O2. Hal tersebut yang mengakibatkan warna
hemoglobin yang terikat CO2 akan lebih pekat dibanding hemoglobin yang terikat oleh O2.
Saat keduanya di kocok kuat-kuat, pengocokan tersebut tidak membuat perubahan
warna dikarenakan CO2 akan lebih mengikat Hb dan tidak berpengaruh terhadap ikatan
tersebut.

4.2. SARAN
Sebagai pengetahuan lebih lanjut, disarankan pembaca untuk membaca buku-buku
yang ada di daftar pustaka kami, karena Kami sadari makalah ini masih jauh dari kata
sempurna.

DAFTAR PUSTAKA

1. Hoffbrand, Pettit, Moss, 2005, Kapita Selekta Hematologi, Alih Bahasa: dr. Lyana
Setiawan: Jakarta, EGC.
2. Anderson, Douglas: Kamus Kedokteran Dorland.EGC
3. Sherwood, Lauralee: Fisiologi Manusia dari Sel ke Sistem.EGC.Jakarta