STRUKTUR PROTEIN

Paramita Dona Fitria Siregar, Teknik Kimia, 1206263383

Abstrak
Protein merupakan suatu makromolekul yang unik dan memiliki struktur yang
kompleks. Protein berperan penting dalam mekanisme aktivitas tubuh. Jumlah protein
sangat banyak karena protein banyak terkandung pada sel makhluk hidup. Protein
tersusun dari asam amino yang yang membentuk rantai polipeptida. Asam amino ini
terbentuk dari proses translasi RNA-Transfer (t-RNA) di Ribosom. Walaupun protein
hanya tersusun atas asam amino yang memiliki jumlah sebanyak 20 jenis, akan tetapi
untuk dapat berfungsi, ia akan melipat-lipat dan membentuk suatu struktur tertentu
yang sangat presisi sehingga protein memiliki fungsi yang spesifik yang berbeda
antara satu dengan yang lainnya. Protein juga tersusun atas beberapa tingkatan, mulai
dari struktur primer, sekunder, tersier, hingga kuartener.
Kata kunci: Protein, asam amino, rantai polipeptida, struktur protein primer, struktur
protein sekunder, struktur protein tersier, struktur protein kuartener.
1. Pendahuluan
Protein merupakan suatu senyawa yang memiliki peran sangat penting bagi semua makhluk
hidup di Bumi. Protein merupakan susunan dari monomer-monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain oleh ikatan peptida sehingga menjadi suatu senyawa organik
yang kompleks. Protein dikatakan kompleks karena protein memiliki banyak bagian yang
masing-masing bagian tersebut memiliki fungsi yang spesifik sehingga berbeda antara fungsi
satu dengan yang lainnya. Walaupun protein memiliki struktur yang beragam, akan tetapi
semua molekul protein merupakan polimer yang tersusun dari 20 jenis asam amino yang
sama yang membentuk rantai polipeptida.
2. Asam Amino
2.1.

Struktur Asam Amino

Gambar 2.1. Struktur Asam Amino

(sumber: Karp, Gerald. 2010. Cell and Molecular Biology. Sixth Editon. United State: John Wiley
& Sons, Inc )

Asam amino merupakan unit dasar dari stuktur protein. Asam amino memiliki nama lain,
yaitu asam 2-amino karboksilat atau asam -amino karboksilat. Suatu asam amino tersusun
atas gugus amino, gugus karboksil, atom H, dan gugus R tertentu yang semuanya terikat
pada atom karbon . Atom karbon ini disebut atom karbon karena letaknya bersebelahan
dengan gugus karboksil (asam). Pada gambar 2.1 dapat dilihat bahwa susunan asam amino
yang memiliki gugus amino dan gugus karboksil dipisahkan oleh sebuah atom karbon .
Dapat dilihat juga bahwa pada bagian pusat terdapat atom karbon dengan empat gugus
berbeda, yaitu gugus amino, gugus karboksil, atom H, dan gugus R sehingga menyebabkan
asam amino mempunyai aktivitas optik. Dua bentuk bayangan cermin disebut dengan isomer
L dan isomer D. Akan tetapi, protein hanya teriri dari asam amino tipe L, sehingga tanda
isomer optik dapat diabaikan.
2.2.

Sifat Asam Amino

Asam amino memiliki sifat fisika dan juga sifat kimia. Sifat fisika yang dimiliki oleh asam
amino antara lain adalah titik lebur asam amino lebih tinggi jika dibandingkan dengan titik
lebur asam karboksilat atau amina. Asam amino larut dalam air sedangkan tidak larut dalam
pelarut organik non-polar (aseton, eter, dsb). Asam amino juga memiliki sifat sebagai elektrolit.
Sedangkan, sifat kimia yang dimiliki oleh asam amino adalah bereaksinya asam amino apabila
direaksikan dengan suatu senyawa tertentu dengan memberikan perubahan warna.
2.3.

Jenis-jenis Asam Amino

Berdasarkan gugus fungsi R-nya, asam amino terbagi menjadi 5 yaitu:
a. Gugus R Non-polar Alifatik

Gambar 2.3.A Struktur Asam Amino Gugus R Non-polar Alifatik

(sumber: Lehringer. 2008. Principles of Biochemistry Fifth Edition. United State: W. H. Freeman
and Company.)
Gugus R non-polar alifatik terdiri dari glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, dan prolin yang
bersama-sama menjaga stabilitas protein dengan interaksi hidrofobik. Asam amino jenis ini
memiliki sifat tidak mudah larut dengan air (hidrofobik). Semakin tidak mudah larutnya suatu
asam amino dengan air, maka letaknya terdapat di bagian dalam protein.

b. Gugus R Aromatik

Gambar 2.3.B Struktur Asam Amino Gugus R Aromatik

(sumber: Lehringer. 2008. Principles of Biochemistry Fifth Edition. United State: W. H. Freeman
and Company.)
Gugus R Aromatik terdiri dari fenilalanin, tirosin, dan triptofan. Asam amino pada jenis ini
non-polar dan semuanya dapat berinteraksi secara hidrofobik. Tirosin dan triptopan lebih polar
dibandingkan dengan fenilalanin dikarenakan gugus hidroksil tirosin dan nitrogen dari cincin
indol triptopan.
c. Gugus R Polar Tak Bermuatan

Gambar 2.3.C Struktur Asam Amino Gugus R Polar Tak Bermuatan

(sumber: Lehringer. 2008. Principles of Biochemistry Fifth Edition. United State: W. H. Freeman
and Company.)
Gugus R Polar tak bermuatan terdiri dari serin, threonin, sistein, metionin, asparagin, dan
glutamin. Asam amino pada jenis ini memiliki sifat mudah larut di dalam air (hidrofilik). Hal ini
dikarenakan asam amino jenis ini memiliki gugus fungsi yang membentuk ikatan hidrogen
dalam air. Asam amino polar cenderung terdapat di bagian luar protein.

d. Gugus R bermuatan Positif

Gambar 2.3.D Struktur Asam Amino Gugus R Bermuatan Positif

(sumber: Lehringer. 2008. Principles of Biochemistry Fifth Edition. United State: W. H. Freeman
and Company.)
Gugus R bermuatan positif terdiri dari lisin, argarin, dan histidin. Gugus R yang memiliki
sifat paling hidrofilik adalah yang bermuatan positif atau negatif. Sehingga, asam amino pada
jenis ini memiliki sifat sangat hidrofilik.
e. Gugus R bermuatan Negatif

Gambar 2.3.E Struktur Asam Amino Gugus R Bermuatan Negatif

(sumber: Lehringer. 2008. Principles of Biochemistry Fifth Edition. United State: W. H. Freeman
and Company.)
Gugus R bermuatan negatif terdiri dari aspartat dan glutamat. Gugus R yang memiliki sifat
paling hidrofilik adalah yang bermuatan positif atau negatif. Sehingga, asam amino pada jenis
ini memiliki sifat sangat hidrofilik.

3. Protein
3.1.

Ikatan pada Protein

Pada protein, gugus karboksil asam amino terikat

pada gugus amino asam amino lain dengan ikatan
peptida atau ikatan amida secara kovalen membentuk
rantai polipeptida. Asam amino yang membentuk rantai
polipeptida dihubungkan oleh ikatan peptida. Pada
pembentukan suatu dipeptida pada dari dua asam amino
terjadi pengeluaran satu molekul air.
Peptida merupakan istilah umum dari kumpulan monomer
asam amino tanpa mengetahui jumlah asam amino yang terkandung.
Apabila jumlah asam amino yang terkandung kurang dari atau
sama dengan 50 (50), maka asam amino tersebut disebut
dengan oligopeptida. Sedangkan, apabila jumlah asam amino yang
terkandung lebih dari 50 (>50) disebut dengan polipeptida dan
apabila asam amino tersebut memiliki berat molekul lebih
dari 10.000 (10.000) maka asam amino tersebut sudah
dapat dikatakan sebagai protein.
Gambar 2.4. Ikatan Peptida pada Asam Amino
(sumber: Lehringer. 2008. Principles of Biochemistry Fifth Edition. United State: W. H. Freeman
and Company.)
3.2.

Jenis-jenis Protein

Gambar 3.2. Tingkatan

Protein

struktur pada

(sumber: Karp, Gerald.

Molecular Biology.

2010. Cell and

Sixth Editon.
United State: John Wiley & Sons, Inc )

Berdasarkan tingkatan strukturnya, protein terbagi menjadi menjadi empat, yaitu:

a. Struktur Protein Primer
Struktur primer suatu protein merupakan urutan linear asam amino yang disatukan oleh
ikatan peptida yang mencakup lokasi setiap ikatan disulfida. Pada struktur ini, tidak terjadi
percabangan rantai. Struktur primer merupakan rantai polipeptida yang dapat digambarkan
sebagai rumus bangun, yang jika dilihat mirip seperti susunan huruf dalam suatu kata.
Perbedaan pada susunan inilah yang menyebabkan protein memiliki fungsi yang berbeda
antara satu dengan yang lainnya.

Protein tersusun atas asam amino yang

memiliki 20 jenis asam amino yang dikategorikan ke
dalam lima kategori, yaitu gugus R non-polar alifatik,
gugus R aromatik, gugus R polar tak bermuatan,
gugus R bermuatan positif, dan gugus R bermuatan
negatif (seperti yang telah dijelaskan sebelumnya).

Gambar 3.2.A Struktur Protein Primer

(sumber: Karp, Gerald. 2010. Cell and Molecular Biology. Sixth Editon. United State: John
Wiley & Sons, Inc )
b. Struktur Protein Sekunder
Struktur protein sekunder merupakan struktur
yang terbentuk akibat dari ikatan hidrogen antara
atom-atom ikatan peptida. Hal ini berhubungan
dengan pengaturan kedudukan ruang residu asam
amino yang berdekatan dengan urutan linear. Struktur protein sekunder ditentukan oleh bentuk
rantai asam amino, yaitu bentuk lurus, gulungan, atau lipatan. Hal ini tentu saja akan
mempengaruhi sifat dari protein. Terdapat beberapa jenis struktur protein sekunder, yaitu helix, -sheet, dan -turns.

-helix

Struktur protein sekunder yang terbentuk akibat dari ikatan hidrogen antara atom
hidrogen dari gugus amino (N-H) dengan atom oksigen dari gugus karbonil (C=O) di sepanjang
rantai polipeptida memugkinkan untuk terbentuknya struktur helix. Jika tulang punggung dari
polipeptida ini terpilin dengan jumlah yang sama akan terbentuk helix (ulir) reguler dimana
masing-masing ikatan peptida dihubungkan dengan ikatan hidrogen ke ikatan residu asam
amino di depannya dan 4 asam amino di belakangnya dalam urutan primer.
Berbagai tipe helix yang terbentuk lewat pemilinan dengan taraf dan arah yang berbeda
digambarkan oleh jumlah residu aminoasil perputaran dan jumlah tonjolan (pitch) atau jarak
perputaran yang dibentuk helix sepanjang sumbunya. Helix polipeptida yang terbentuk dari
asam amino kiral akan memperlihatkan kiralitas, yaitu helix tersebut dapat dominan kanan atau
kiri.

Gambar 3.2.B. Konformasi -helix (a) The ideal right-handed -helix. C: green; O:
red; N: blue; H: not shown; hydrogen bond: dashed line. (b) The right-handed
helix without showing atoms. (c) the left-handed -helix.
(sumber: Karp, Gerald. 2010. Cell and Molecular Biology. Sixth Editon. United State: John Wiley
& Sons, Inc )

-sheet

Jenis struktur protein sekunder lainnya adalah -pleated sheet atau -konformasi. Simbol
menunjukkan bahwa struktur ini merupakan struktur reguler kedua yang dijelaskan. Istilah
pleated sheet menunjukkan penampakan struktur apabila dilihat dari pinggir atas. Pada struktur
-sheet ini terdapat dua bentuk, yaitu paralel dan anti-paralel. Perbedaan dari kedua bentuk ini
terletak pada arah dari rantainya. Apabila arah rantainya sama, maka struktur tersebut
dikatakan sebagai parallel -pleated sheet. Sedangkan, apabila arah rantainya berbeda maka
struktur tersebut merupakan struktur anti-parallel -pleated sheet.

Gambar 3.2.B. (a) anti-parallel -pleated sheet (b) parallel -pleated sheet.
(sumber: Principles of Biochemistry Fifth Edition. New York: Lehninger )

turn

Berbeda dengan kumparan -helix, -sheet terbentuk melalui ikatan hidrogen antara
daerah linear rantai polipeptida. Ikatan ini terjadi antara oksigen karbonil dari satu ikatan
peptida dengan nitrogen dari ikatan peptida lainnya. Ikatan hidrogen dapat terbentuk antara dua
rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang
melipat sendiri. Pelipatan ini yang sering melibatkan empat struktur asam amino yang dikenal
sebagai turn. Terdapat dua jenis turn, yaitu turn tipe 1 dan turn tipe 2. tipe 1 terjadi lebih
dari dua kali sesering dengan tipe 2 dan tipe 2 biasanya memiliki Glycine sebagai residu ketiga.

Gambar 3.2.B. .(kiri) turn tipe 1, (kanan) turn tipe 2

(sumber: Principles of Biochemistry Fifth Edition. New York: Lehninger )
c. Struktur Protein Tersier
Struktur protein tersier meruupakan struktur tiga dimensi dari molekul protein tunggal.
Struktur tersier menggambarkan pegaturan ruang residu asam amino yang berjauhan dalam
urutan linear dan pola ikatan-ikatan disulfida. Struktur protein tersier ini mengacu pada
hubungan spesial antar unsur struktur protein sekunder. Pelipatan peptida pada suatu domain
biasanya terjadi tanpa tergantung oleh pelipatan domain lainnya. Pada struktur protein tersier
ini dapat dijelaskan bagaimana hubungan antara domain ini, cara dimana pelipatan protein
dapat mempersatukan asam amino yang letaknya terpisah dalam pengertian struktur protein
primer dan ikatan yang dapat menstabilkan konformasi ini.
Bentuk protein globular melibatkan interaksi antara residu asam amino yang terletak
sangat jauh satu sama lainnya pada urutan primer rantai polipeptida dan melibatkan -helix dan
sheet. Interaksi non-kovalen antara rantai sisi residu asam amino ini penting untuk
menstabilkan strutur protein tersier yang terdiri dari ikatan hidregen, hidrofobik, dan
elektrostatis.
Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangatlah penting bagu struktur protein. Asam amino
hidrofobik cenderung berikatan di bagian dalam protein globular yang tidak melakukan kontak
dengan air, sedangkan asam amino hidrofilik biasanya terletak di permukaan tempat asam

amino
berinteraksi
sekelilingnya.

dengan

air

di

Gambar 3.2.C. Struktur Protein Tersier

(sumber: Principles of Biochemistry Fifth Edition. New York: Lehninger )

d. Struktur Protein Kuartener

Struktur protein kuartener merupakan struktur yang berupa kumpulan dua atau lebih
polipeptida, masing-masing terlipat menjadi struktur tersier, dalam protein multi-sub-unit.
Struktur tersier ini kemudian akan membentuk suatu protein kompleks yang fungsional. Hanya
protein yang mempunyai fungsi kompleks yang memiliki struktur ini termasuk beberapa protein
yang terlibat dalam ekspresi gen.
Beberapa struktur protein terikat dengan jembatan disulfida antara polipeptida yang
berbeda, tetapi banyak protein terdiri dari asosiasi subunit yang lebih lemah yang dihubungkan
dengan ikatan hidrogen dan efek hidrofobik. Protein ini dapat kembali pada komponen
polipeptidanya, atau berubah komposisi subunitnya tergantung pada kebutuhan fungsinya.
Protein yang memiliki bentuk struktur kuartener biasa disebut dengan protein multimerik.
Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan dimerik dan apabila tersusun oleh
empat sub-unit maka disebut dengan protein tetramerik.

10

Gambar 3.2.D. (kiri) Struktur Protein Tersier, (kanan) Struktur Protein Kuartener
(sumber: Principles of Biochemistry Fifth Edition. New York: Lehninger )
4. Pelipatan (folding) pada Protein
Protein merupakan suatu polimer yang mengalami denaturasi dan kemudian disintesis di
ribosom yang kemudian membentuk asam amino linear dan tidak bercabang. Pelipatan protein
ini termasuk dalam struktur sekunder protein, di mana pada struktur ini terdapat struktur dua
dimensi protein sehingga dapat terjadi lipatan (folding) yang beraturan seperti -helix, -sheet,
- turn dan random karena adanya ikatan hidrogen di antara gugus-gugus polar dari asam
amino dalam rantai protein tersebut. Protein yang merupakan rangkaian dari asam-asam amino
ini harus mengalami pelipatan (folding) untuk dapat mencapai struktur aslinya, karena protein
hanya dapat berfungsi jika mempunyai struktur asli tersebut.
Pelipatan protein di dalam sel merupakan proses kompleks yang membutuhkan bantuan
molekul lain dan energi. Proses pelipatan dimulai dari rantai polipeptida yang baru terbentuk di
ribosom yang berbentuk sangat tak beraturan (random coil state) sebelum proses pelipatan.
Selain itu, konsentrasi makromolekul dalam sitosol, yang termasuk di dalamnya ribosom, asam
nukleat dan protein lain sangat tinggi. Dalam keadaan ini, residu asam amino hidrofobik dari
polipeptida naik ke permukaan dan proses pelipatan dari intermediet dapat berlangsung secara
tidak tepat dapat mengakibatkan terjadinya misfolding dan agregasi sebelum sintesis selesai.
Kegagalan suatu protein dalam proses folding protein (misfolding) ini dapat menyebabkan
malfungsi berbagai sistem biologis yang dapat menimbulkan berbagai penyakit, seperti
Alzheimer, parkinson, katarak dan kanker.

11

Gambar 4. Proses Pelipatan (folding) pada Protein (chaperonins work)

(sumber: Principles of Biochemistry Fifth Edition. New York: Lehninger )
Pada proses pelipatan protein, dikenal istilah Chaperonins yang merupakan protein yang
membantu membuka lipatan non-kovalen pada struktur makromolekulnya. Pada umumnya,
Chaperonins merupakan suatu kesalahan dalam proses pelipatan protein. Dalam proses
pelipatan protein, Chaperonins tidak selalu memberikan informasi, sehingga hal inilah yang
menyebabkan terjadinya misleading.
5. Denaturasi pada Protein
Denaturasi protein adalah suatu
proses perubahan struktur lengkap dan
karakteristik bentuk protein akibat dari
gangguan interaksi sekunder, tersier, dan
kuaterner struktural. Karena fungsi biokimia
protein tergantung pada tiga dimensi
bentuknya atau susunan senyawa yang
terdapat pada asam amino. Hasil denaturasi
adalah hilangnya aktivitas biokimia yang
terjadi didalam senyawa protein itu sendiri.
Denaturasi protein juga tidak mempengaruhi
kandungan struktur utama protein yaitu C,
H, O, dan N. Meskipun beberapa protein
mengalami kemungkinan untuk kehilangan
kandungan senyawa mereka karakteristik
struktural
saat
Denaturasi.
Namun,
kebanyakan protein tidak akan mengalami
hal tersebut, hanya saja tidak menutup
kemungkinan juga protein akan berubah
struktur kecil didalamnya saat proses
denaturasi terjadi. Bagaimanapun, untuk
perubahan denaturasi secara umum,
prosesnya
sama
dan
tidak
dapat
diubah. ( Stoker, 2010)
Ciri-ciri
suatu
protein
yang
mengalami denaturasi bisa dilihat dari
berbagai hal. Salah satunya adalah dari
perubahan struktur fisiknya, protein yang
terdenaturasi
biasanya
mengalami
pembukaan lipatan pada bagian-bagian
tertentu.
Selain
itu,
protein
yang
terdenaturasi akan berkurang kelarutannya.
Lapisan molekul yang bagian hidrofobik
akan mengalami perubahan posisi dari
dalam ke luar, begitupun sebaliknya. Hal ini
akan membuat perubahan kelarutan.

Gambar 5. Proses Denaturasi pada Protein

(sumber: Principles of Biochemistry Fifth
Edition. New York: Lehninger )

6. Interaksi Protein
Pada dasarnya, protein tidaklah hanya berikatan dengan protein lainnya, akan tetapi
juga berikatan dengan molekul atau senyawa lainnya. Contoh dari interaksi protein dengan
molekul atau senyawa lainnya, antara lain adalah:
Lipoprotein

12

Lipoprotein merupakan interaksi antara protein dengan lipid (lemak).

Glikoprotein
Glikoprotein merupakan interaksi antara protein dengan karbohidrat.

Fosfoprotein
Fosfoprotein merupakan interaksi antara protein dengan fosfat.

Nukleoprotein
Hemoprotein merupakan interaksi antara protein dengan asam nukleat.

Flavoprotein
Flavoprotein merupakan interaksi antara protein dengan flavo nukleotida.

Kromaprotein
Kromaprotein merupakan interaksi antara protein dengan pigmen warna.

7. Kesimpulan
Protein merupakan suatu senyawa yang memiliki peran sangat penting bagi semua
makhluk hidup di Bumi. Protein merupakan susunan dari monomer-monomer asam amino
yang dihubungkan satu sama lain oleh ikatan peptida sehingga menjadi suatu senyawa
organik yang kompleks. Berbagai protein yang berbeda dapat diciptakan dari 20 jenis asam
amino yang umum, karena asam amino dapat saling berikatan dalam banyak kombinasi yang
berbeda. Perbedaan dalam urutan asam amino di sepanjang rantai polipeptida menyebabkan
pembentukan struktur tiga dimensi yang berbeda pula.
Sifat-sifat struktural protein dianggap berada dalam empat buah susunan, yaitu struktur
protein primer, struktur protein sekunder, struktur protein tersier, dan struktur protein kuartener.
Struktur primer suatu protein merupakan urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan
peptida yang mencakup lokasi setiap ikatan disulfida. Struktur protein sekunder merupakan
struktur yang terbentuk akibat dari ikatan hidrogen antara atom-atom ikatan peptida. Hal ini
berhubungan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asam amino yang berdekatan
dengan urutan linear. Terdapat beberapa jenis struktur protein sekunder, yaitu -helix, -sheet,
dan -turns. Struktur protein tersier meruupakan struktur tiga dimensi dari molekul protein
tunggal. Struktur tersier menggambarkan pegaturan ruang residu asam amino yang berjauhan
dalam urutan linear dan pola ikatan-ikatan disulfida. Struktur protein tersier ini mengacu pada
hubungan spesial antar unsur struktur protein sekunder. Struktur protein kuartener merupakan
struktur yang berupa kumpulan dua atau lebih polipeptida, masing-masing terlipat menjadi
struktur tersier, dalam protein multi-sub-unit. Struktur tersier ini kemudian akan membentuk
suatu protein kompleks yang fungsional.
Protein dapat berikatan dengan molekul atau senyawa lainnya, seperti dengan lipid,
karbohidrat, fosfat, asam nukleat, dan lain sebagainya.

Referensi
Campbell, Reece, dan Mitchell., 2002. Biologi. Edisi Kelima, Jilid 1, Terjemahan.
Jakarta: Penerbit Erlangga.
Karp, Gerald. 2010. Cell and Molecular Biology. Sixth Editon. United State: John Wiley & Sons,
Inc.

13

Lehringer. 2008. Principles of Biochemistry Fifth Edition. United State: W. H. Freeman and
Company.

14