RINGKASAN MATERI

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional
karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya
dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa"
atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa.
Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan
basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu
menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari
karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun
protein.
-

Semua asam amino mengandung atom C, H, O dan N; Kecuali cystein,dan metionin

(juga mengandung S)

Semua asam amino memiliki atom C asimetrik (atom C dimana keempat tangannya
memegang empat gugus atau radikal yang berbeda sehingga mempunyai dua struktur
tiga dimensi yang berbeda) kecuali glisin.

Atom C asimetris itu dikenal dengan sebutan pusat khiral

Dalam larutan, muatan asam amino tergantung pH. pH dimana asam amino tidak
bermuatan disebut titik isoelektrik (TIL). Dibawah TIL asam amino bermuatan
positif sedangkan diatasnya bermuatan negatif

Struktur asam amino

(http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_amino)

Peptida adalah kombinasi dari asam amino di mana gugus - amino (-NH3) dari satu
asam bersatu dengan kelompok -karboksilat (-CO2H) dari yang lain melalui ikatan amida
R

HN2

H2
C

OH

+H2O

H2 N

Asam amino

OH

OH

asam amino

peptida

(Michael s. Matta.1996.hal:559)

A. KLASIFIKASI ASAM AMINO

Dari sekitar 80 jenis asam amino yang dite-mukan di alam, tubuh manusia hanya
membutuhkan seperempatnya untuk menjalankan ratusan fungsi dalam tubuh. Mulai dari
memastikan bahwa pembelahan sel terjadi dengan sempurna, fungsi-fungsi metabolisme,
memelihara daya ingat, pertumbuhan hingga penyembuhan.Macam-macam asam amino
tersebut dapat di klasifikasikan sebagai berikut:
1.Berdasarkan polaritas kandungan gugus R

Gugus R nonpolar :

O
H2N

CH C

O
H2N

CH

OH

CH CH3

OH

CH2

CH3

CH3

O
H 2N

CH C

H2N

OH

CH

OH

CH2

CH2

CH2

CH CH3

CH3

CH3

O
H2N

CH C

OH
O

CH2
C

HN

HN

O
H2N

CH C

OH

CH2
H2N

CH C

OH

Alanin

isoleusin

leusin

Gugus R polar tetapi tidak bermuatan

CH CH3
CH3

metionin fenilalamin prolin triptofan

valin

OH

O
H2N

CH

OH

H2N

CH C

OH

CH2
C

CH2

SH

NH2

O
H2N

CH

OH

CH2
CH2
C

H2N

NH2

CH

OH

O
O

H2N
H2N

CH

CH C

OH

CH OH

CH2

CH3

OH

O
H2N

CH

OH

CH2

OH

Asparagin

sistein

Gugus R bermuatan negatif :

glutamin

glisin

serin

treonin

tiroksin

OH

O
H2N

CH

H2N

OH

OH

CH2

OH

Asam aspartat

CH2

CH2
C

CH

OH

asam glutamat

Gugus R bermuatan positif

O
H 2N

O
H2N

CH

CH

OH

CH2

OH

CH2

CH2

CH2

CH2
CH2

NH

CH2

NH2

NH2

NH

O
H2N

CH

OH

CH2

N
NH

Lisin

arginin

histidin

2.Berdasar di produksi tidaknya di dalam tubuh

Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain:
Ada sepuluh asam amino yang bisa dibentuk oleh tubuh manusia, dan disebut asam
amino non esensial atau asam amino dispensable. Karena bisa dibentuk sendiri oleh tubuh
maka tidak harus memperoleh asupan dari makanan.

Berikut ini adalah daftar asam amino non esensial.

1. Aspartic Acid
- Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy
- Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibodi
- Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan
2. Glyicine
- Membantu tubuh membentuk asam amino lain
- Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang terlibat dalam
produksi energi)
- Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen
- Berpotensi menghambat keinginan akan gula
3. Alanine
- Membantu tubuh mengembangkan daya tahan
- Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang memungkinkan otot
dan jaringan lain untuk mendapatkan energi dari asam amino
4. Serine
- Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel
- Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf

Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai berikut:
Dari sekitar dua puluhan asam amino yang kita kenal, sekitar sepuluh macam tidak bisa
dibentuk oleh tubuh manusia dan harus didatangkan dari asupan makanan. Itulah yang
disebut asam amino esensial, sering juga disebut asam amino indispensable. Asam amino
esensial ini diperlukan untuk pertumbuhan tubuh. Jika kekurangan kelompok asam amino ini
akan menderita busung lapar (kwashiorkor). Berbeda dengan lemak atau karbohidrat yang
bisa disimpan, tubuh kita tidak dapat menyimpan asam amino. Itu sebabnya asupan asam
amino yang cukup dari makanan selalu diperlukan setiap hari.
Sebenarnya dari beberapa jenis asam amino esensial seperti arginin dapat dibuat oleh tubuh,
tetapi prosesnya sangat lambat dan tidak mencukupi untuk seluruh kebutuhan. Jadi juga
harus disuplai dari makanan. Selain itu beberapa jenis asam amino juga berfungsi saling
melengkapi satu sama lain. Contohnya metionin diperlukan untuk memproduksi cystein,
atau fenilalanin diperlukan untuk membentuk tirosin.
Berikut ini adalah daftar asam amino esensial.
1. Leucine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai
bercabang)
- Membantu mencegah penyusutan otot

- Membantu pemulihan pada kulit dan tulang

2. Isoleucine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai
bercabang)
- Membantu mencegah penyusutan otot
- Membantu dalam pembentukan sel darah merah

3. Valine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai

bercabang)
- Tidak diproses di organ hati, dan lebih langsung diserap oleh otot
- Membantu dalam mengirimkan asam amino lain (tryptophan, phenylalanine,
tyrosine) ke otak

4. Lycine
- Kekurangan lycine akan mempengaruhi pembuatan protein pada otot dan jaringan
penghubugn lainnya
- Bersama dengan Vitamin C membentuk L-Carnitine
- Membantu dalam pembentukan kolagen maupun jaringan penghubung tubuh
lainnya (cartilage dan persendian)

5. Tyyptophan
- Pemicu serotonin (hormon yang memiliki efek relaksasi)
- Merangsang pelepasan hormon pertumbuhan

6. Methionine
- Prekusor dari cysteine dan creatine
- Menurunkan kadar kolestrol darah
- Membantu membuang zat racun pada organ hati dan membantuk regenerasi
jaringan baru pada hati dan ginjal

7. Threonine

- Salah satu asam amino yang membantu detoksifikasi

- Membantu pencegahan penumpukan lemak pada organ hati
- Komponen penting dari kolagen
- Biasanya kekurangannya diderita oleh vegetarian

8. Phenylalanine
- Prekursor untuk tyrosine
- Meningkatkan daya ingat, mood, fokus mental
- Digunakan dalam terapi depresi
- Membantuk menekan nafsu makan
(http://supersuga.wordpress.com/2010/03/23/asam-amino/)
Asam amino non standar

Merupakan asam amino diluar 20 mcm as. Amino standar

Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi
protein.

Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel

modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase

modifikasi prolin dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin

hidroksilase.

Ditemukan pada kolagen untuk menstabilkan struktur

Dari modifikasi Glu oleh vit K.

karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting utk penjendalan darah.

Ditemukan pd protein protombin

Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan
berperan untuk sisi terikatnya polisakarida

Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein

merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

Asam amino penyusun protein

Ikatan peptida

adalah secara kimia merupakan ikatan kovalen yg terbentuk antara group alfa amino dari
molekol asam amino dengan group alfa karboksil dari molekul asam amino yg lain

Dua asam amino bergabung = dipeptida

Sampai 25 asam amino bergabung = oligopeptida
Diatas 25 asam amino bergabung = polipeptida = protein

B. SIFAT ASAM AMINO

1. Memiliki titik isoelektrik = pH ketika asam amino berada dalam bentuk
dipolar dan tidak memiliki muatan bersih
2. Bersifat amfoterik = berperilaku sebagai asam dan mendonasikan proton pada basa kuat,
atau dapat juga berperilaku sebagai basa dan menerima proton dari asam kuat
3. Dapat membentuk ion switter = membentuk ion positif maupun ion negatif

Zwitter ion

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam
karboksilat) sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai asam dan basa (walaupun pH
alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang
disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif
(terprotonasi, NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif

(terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam
aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitterion.

Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih
yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada
dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

(http://www.scribd.com/Asam-Amino/d/7801107)

Asam amino berbeda dalam sifat-sifat asam-basanya

No
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13

Asam amino

pK1

pK2

pKR

NH3+
9,6
9,69
9,60
9,15
10,43
9,13
9,82
9,67
9,17
10,78
9,11
8,95
9,04

Gugus R

GLISIN
ALANIN
LEUSIN
SERIN
TREONIN
GLUTAMIN
ASAM ASPARTAT
ASAM GLUTAMAT
HISTIDIN
SISTEIN
TIROSIN
LISIN
ARGININ

-COOH
2,34
2,34
2,36
2,21
2,63
2,17
2,09
2,19
1,82
1,71
2,20
2,18
2,17

3,86
4,25
6,0
8,33
10,07
10,53
12,48

Kesimpulan umum dapat di buat mengenai tingkahlaku asam-basa dari ke-20 asam amino
baku.Untuk tujuan praktis,hanya histidin satu-satunya yang mempunyai daya buffer yang
nyata pada daerah ph cairan antar sel dan darah.gugus R histidin mempunyai pK 6,0, yang
membuatnya berdaya buffer nyata pada pH 7.Semua asam amino lain mempunyai harga pK
yamg terlalu jauh dari pH 7 untuk dapat menjadi buffer efektif pada ph ini.
Muatan listrik asam amino
pH=1/2 [pK1 + pK2]

=6,02 (alanin)

merupakan pH isoelektrik atau titik elektrik yaitu pH bersifat netral dan tidak akan mengion
di dalam medan listrik.Pada setiap pH di atas titik isoelektrik mempunyai muatan
negatif,dan karenanya akan bergerak ke arah elektrode positif(anoda) jika di tempatkan pada
suatu medan listrik,begitu sebaliknya pada setiap ph di bawah titik isoelektrik bermuatan
positif dan akan bergerak menuju ekektroda negatif(katoda).
( Lehninger.1982.hal:120-122)
C. REAKSI KIMIA DAN ANALISIS ASAM AMINO
1.Analisa asam Amino
Analisa asam amino terbagi menjadi 2 yaitu :
1. Analisa kualitatif
2. Analisa kuantitatif
Analisa kualitatif adalah suatu analisa yang bersifat induktif dan berkelanjutan yang
tujuan akhirnya menghasilkan pengertian-pengertian, konsep-konsep dan pembangunan
suatu teori baru.Atau dengan kata lain analisa kualitatif adalah analisa berdasarkan apa yang
kita lihat atau kita amati.

Misalnya uji asam amino dalam sampel makanan dengan

menggunakan reaksi spesifik ninhidrin. Lalu mengamati warna-warna yang dihasilkan dari
percobaan pengamatan tersebut. Untuk hasil positif mengandung asam amino yaitu
menghasilkan warna ungu.Hasil warna merupakan hasil analisa kualitatif.
Analisa kuantitatif adalah suatu analisa yang bersifat deduktif, uji empiris teori yang
dipakai dan dilakukan setelah selesai pengumpulan data secara tuntas dengan menggunakan
sarana statistic. Misalnya untuk menjawab pertanyaan berapa kadar asam amino yang

terkandung dalam sampel makanan tersebut ? . Penentuan kadar merupakan analisa

kuantitatif.
Tahap pertama dalam menentukan struktur suatu protein tertentu adalah dengan
menghirolisa protein itu menjadi komponen asam amino nya , lalu menentukan jumlah tiaptiap asam amino. Untuk memisahkan, mengidentifikasi dan mengukur secara kuantitatif
jumlah tiap- tiap asam amino di dalam campuran, diperlukan metoda yang dapat
mempermudah hal ini, terutama elektroforesis dan khromatografy penukaran ion . Kedua
metoda ini memanfaatkan perbedaan dalam tingkah laku asam-basa dari asam amino yang
berbeda , yakni perbedaan dalam tanda dan besar muatan listrik total pada pH tertentu, yang
dapat diduga dari nilai pK dan kurva titrasi.
Namun masih terdapat lagi metoda kromatografi yang dapat digunakan dalam
melakukan uji kualitatif asam amino yaitu kromatografi kertas dan kromatografi lapis tipis.
Namun untuk kromatogarafi lapis tipis dan kromatografi penukaran ion juga termasuk
kedalam analisa kuantitatif.
Elektroforesis Kertas Memisahkan Asam- Amino Berdasarkan Muatan Listrik
Metoda yang paling sederhana untuk memisahkan asam amino adalah elektroforesis
kertas. Setetes larutan dari campuran asam amino ditempatkan pada selembar kertas filter
yang telah dibasahi oleh buffer pada pH tertentu. Medan listrik dengan tegangan tinggi
diberikan pada kertas tersebut. Karena perbedaan nilai pK, asam amino akan bermigrasi
menuju arah yang berbeda dan pada kecepatan yang berbeda disepanjang kertas, tergantung
pada pH system buffer dan tegangan listrik yang dipergunakan . Contoh nya pada pH 1,0,
histidin, arginin, dan lisin mempunyai muatan +2 dan bergerak lebih cepat menuju katoda
bermuatan negative dibandingkan dengan asam amino lainnya yang mempunyai muatan +1.
Pada pH 6,0 , asam amino bermuatan positif (lisin, arginin, histidin)bergerak menuju
katoda , dan asam amino bermuatan negative (asam aspartat dan asam glutamate) menuju
anoda. Semua asam amino lain akan tinggal pada atau dekat titik asal, karena senyawa ini
tidak mempunyai gugus mengion selain dari gugus -amino dan -karboksil, dan
karenanya , mempunyai titik isoelektrik yang hampir sama seperti ditentukan dari nilai pK1
dan pK2 . Untuk menetapkan letak asam amino pada kertas, dilakukan pengeringan dan
penyemprotan dengan nihidrin dan pemanasan. Spot warna biru atau ungu, masing- masing
menunjukkan adanya asam amino, akan muncul pada kertas.

Kromatografi Penukar Ion Merupakan Proses pemisahan yang Lebih Berguna

Kromatografi penukar ion merupakan metoda yang paling banyak digunakan untuk
memisahkan, mengidentifikasi dan menghitung jumlah tiap-tiap asam amino didalam suatu
campuran . Metoda ini memanfaatkan perbedaan dalam tingkah laku asam-basa dari asam
amino. Kolom kromatografi terdiri dari tabung panjang yang diisi dengan granula resin
sintetik yang mengandung gugus yang bermuatan tetap. Resin dengan gugus anion tertentu
disebut resin penukar kation,resin dengan gugus kation tertentu disebut resin penukar anion
. dalam bentuk kromatografi penukar ion yang paling sederhana , asam amino dapat
dipisahkan pada kolom resin penukar kation. Dalam hal ini, gugus anion terikatnya,
misalnya gugus asam sulfonat (SO3- ), pertama-tama diberi bermuatan dengan Na+. Larutan
asam (pH 3,0 ) dari campuran asam amino yang akan dianalisa dituangkan ke dalam kolom
dan dibiarkan tersaring secara berlahan-lahan. Pada pH 3,0 sebagian besar asam amino
berbentuk kation dengan muatan total positif, tetapi senyawa ini berbeda didalam tingkat
mengionnya. Pada saat campuran mengalir melalui kolom, asam amino bermuatan positif
akan menukar ion Na+, yang berikatan dengan gugus tetap SO-3 pada partikel resin. Pada
pH 3,0 asam amino yang bermuatan paling positif ( lisin, arginindan histidin) akan menukar
Na+, pertama-tama dari resin, lalu akan terikat paling kuat pada resin.

Asam amino yang pada pH 3,0 bermuatan positif paling kecil ( asam glutamat dan
asam aspartat) akan terikat paling lemah. Semua asam amino yang lain akan mempunyai
muatan positif diantara kedua ekstrim. Asam amino yang berbeda , akan bergerak ke bawah
kolom resin pada kecepatan yang berbeda , yang tergantung terutama pada nilai pK, tetapi
juga sebagian bergantung pada adsorpsi atau kelarutannya di dalam partikel resin. Asam
glutamat dan aspartat akan bergerak ke bawah kolom pada kecepatan paling tinggi , karena
ikatan senyawa ini dengan resin paling lemah pada pH 3,0 sedangkan lisin, arginin, dan
histidin akan bergerak paling lambat . Fraksi- fraksi kecil pada beberapa milliliter, masingmasing akan dikumpulkan dari bagian bawah kolom dan dianalisa secara kuantitatif .
Seluruh prosedur tlah di otomasikan, sehingga pencucian, pengumpulan fraksi, analisa tiap
fraksi , dan pencatatan data dilakukan secara otomatis didalam analisa asam amino.
Gambar dibawah ini memperperlihatkan kromatografi dari campuran asam amino

(Lehninger.1982.hal:122-125)

Gambar.kromatografi kolom

Kromatografi kertas sebagai penyerap digunakan sehelai

kertas dengan susunan serabut dan tebal yang sesuai. Mekanisme
pemisahan dengan kromatografi kertas prinsipnya sama dengan
mekanisme pada kromatografi kolom. Adsorben dalam kromatografi
kertas adalah kertas saring, yakni selulosa. Sampel yang akan
dianalisis ditotolkan ke ujung kertas yang kemudian digantung dalam
wadah. Kemudian dasar kertas saring dicelupkan kedalam pelarut

yang mengisi dasar wadah. Fasa mobil (pelarut) dapat saja beragam.
Air, etanol, asam asetat atau campuran zat-zat ini dapat digunakan.
Kromatografi kertas diterapkan untuk analisis campuran asam amino
dengan sukses besar. Karena asam amino memiliki sifat yang sangat
mirip, dan asam-asam amino larut dalam air dan tidak mudah
menguap (tidak mungkin didistilasi), pemisahan asam amino adalah
masalah paling sukar yang dihadapi kimiawan di akhir abad 19 dan
awal abad 20. Jadi penemuan kromatografi kertas merupakan berita
sangat baik bagi mereka.
Kromatografi kertas dua-dimensi (2D) menggunakan kertas yang luas
bukan lembaran kecil, dan sampelnya diproses secara dua dimensi
dengan dua pelarut.

http://pisassakienah.wordpress.com/2009/10/09/kromatografi/)
Kromatografi lapis tipis digunakan untuk memisahkan
komponen-komponen atas dasar perbedaan adsorpsi atau partisi oleh
pase diam dibawah gerakan pelarut pengembang. Pada dasarnya KLT
sangat mirip dengan kromatografi kertas , terutama pada cara
pelaksanaannya. Perbedaan nyatanya terlihat pada fase diamnya atau
media pemisahnya, yakni digunakan lapisan tipis adsorben sebagai
pengganti kertas.
Bahan adsorben sebagai fasa diam dapat digunakan silika gel,
alumina dan serbuk selulosa. Partikel selika gel mengandung gugus
hidroksil pada permukaannya yang akan membentuk ikatan hidrogen
dengan molekul polar air. Fase diam untuk kromatografi lapis tipis
seringkali

juga

mengandung

substansi

yang

mana

dapat

berpendarflour dalam sinar ultra violet. Fase gerak merupakan pelarut

atau campuran pelarut yang sesuai.
3. REAKSI KIMIA SPESIFIK ASAM AMINO
Reaksi asam amino mencirikan gugus fungsional yang terkandung. Semua asam
amino mengandung gugus aminodan karboksil. Senyawa ini akan memberikan reaksi kimia
yang mencirikan gugus-gugus ini . Sebagai contoh , gugus amino dapat memberikan reaksi
asetilasi dan gugus karboksil esterifikasi.

1. REAKSI GUGUS KARBOKSIL

a. Gugus karboksil suatu asam amino dapat membentuk ester dengan adanya
alcohol

b. Dalam sebuah molekul protein, gugus karboksil suatu asam amino berikatan
dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan peptida.

Dalam sel hidup, sintesisikatan peptida ini melalui jalan yang rumit, namun
untuk mudahnya dapat digambarkan sebagai berikut :

Suatu peptida yang terdiri dari dua atau lebih ikatan peptida bereaksi dengan Cu 2+
dalam larutan basadan membentuk kompleks berwarna biru- ungu. Reaksi ini

dikenal dengan sebagai reaksi Biuret, dan merupakan dasar dari penentuan
protein secara kuantitatif.
c. Dekarboksilasi gugus karboksil

Gugus karboksil asam amino dapat terdekarboksilasi baik secara kimia maupun
secara biologis sehingga terbentuk amina. Contohnya adalah pembentukan
histamin dan histidin. Histamin merangsang pengaliran cairan gastrium ke usus
besar dan terlibat dalam reaksi alergi.
2. REAKSI GUGUS AMINA
1. Reaksi dengan HNO2
Gugus amina dapat bereaksi dengan zat pengoksidasi kuat HNO2 untuk
melepaskan N2 yang kemudian dapat ditentukan secara manomerik.

Reaksi ini dipakai untuk perkiraan jumlah gugus -amina yang terdapat pada
asam amino, peptida , atau protein. Tetapi asam amino prolin dan hidroksil
prolintidak dapat bereaksi dengan HNO2 sedangkan gugus -amina pada lisin
hanya dapat bereaksi secara lamban . Reaksi ini menjadi dasar dari cara
penentuan protein kasar pada metoda Kjeldahl.
2. Reaksi nindidrin
Gugus amina dapat bereaksi dengan pereaksi ninhidrin membentuk amonia ,
CO2, dan aldehida. Reaksi ninhidrin dipakai sebagai dasar untuk penentuan
kuantitas asam amino. Warna biru menunjukkan secara khas gugus amino. Tetapi
prolin dan hidroksi prolin yang mempunyai gugus amina sekunder menghasilkan
warna kuning. Sedang asparagin yang mengandung gugus amida bebas bereaksi
membentuk warna cokelat. pada kondisi yang sesuai intensitas warna yang
dihasilkan dapat dipergunakan untuk mengukur konsentrasi asam amino secara
kalorimetrik. Metoda ini sangat sensitif pada pengukuran konsentrasi.

3. Reaksi dengan 1-fluoro-2,4-dinitrobenzena ( FDNB )

Dalam reaksi ini terbentuk derivat asam amino 2,4-dinitrofenil yang berwarna
kuat. Senyawa FDNB bereaksi dengan gugus aminoyang bebas pada ujung NH 2-

terminal suatu polipeptida , dengan gugus E-amino dari asam amino lisin begitu
juga gugus amino dalam asam amino bebas. Alian

4. Reaksi dengan dansil klorida

Gugus amina pada asam amino atau pada peptida bereaksi dengan dansil klorida
( 1-dimetilaminonaftalen klorida ) membentuk derivat asam amino dansil. Gugus
dansil ini berfluoresensi sehingga asam amino yang sangat sedikit dapat
ditentukan dengan cara ini.

5. Reaksi dengan formal dehida ( Srenson formal titration )

Formaldehida menutup gugus amino dan membentuk kompleks asam amino
formaldehida, sehingga gugus karboksilnya yang bebas dapat didititrasi.
Indikator yang dipakai adalah fenolftalein dan timolftalein.

6. Diantara reaksi gugus aminoyang sangat penting adalah reaksi yang ditemukan
oleh Edman. Dia telah mencoba memodifikasi reaksi isotianat dengan amina
demikian rupa sehingga modifikasi ini dapat dipakai untuk degradasi rantai
polipeptida dan untuk identifikasi terminal NH2 pada peptida. Dalam prosedur
edman ini, fenilisotiosianat bereaksi dengan -asam amino membentuk asam
amino

feniltiokarbamoil.

Jika

diberi

larutan

nitrometan,

asam

amino

feniltiokarbamoilberubah menjadi bentuk siklik yaitu feniltiohidantoin. Senyawa

ini

tidak

berwarna,

dapat

dipisahkan

dengan

mudah

dan

kemudian

diidentifikasikan dengan kromatografi. Reaksi edman sering digunakan untuk

identifikasi terminal NH2 asa amino suatu polipeptida.

3. REAKSI GUGUS R
Beberapa asam amino mempunyai gugus R yang dapat mengion. Contohnya ialah
sistein, tirosin, dan histidin. Reaksi lain yang sangat penting adalah secara biologis
ialah reaksi gugus R pada serin dan sistein.
Gugus SH pada sistein juga dapat bereaksi secara aktif, misalnya pada
pembentukan asam amino sistin. Ikatan disulfida yang berasal dari gugus SH sistein
banyak terdapat dalam protein. Misalnya pada molekul insulin yang aktif ada 3
ikatan disulfida dimana 2 diantaranya menjadi jembatan antara 2 rantai polipeptida.
Enzim ribonukleasemempunyai 4 ikatan disulfide antara 4 pasang residu sistein dan
kalau ikatan ini rusak maka enzim menjadi tidak aktif.

(Aisjah girindra.1990.hal:73-76)