Biochemistry Paper

THE STRUCTURES AND FUNCTIONS OF PROTEIN

(This article is arranged for Biochemistrys task)
Lecture : Yoni Suryani, S.U

By :
Balqis Alsangadah
Asriningsih Suryandari
Enry Widiyarti
Estherlita Dian Pratama
Afrilia Yunita

(08312241003)
(08312241027)
(08312241031)
(08312241035)
(08312241043 )

SCIENCE EDUCATION
FACULTY OF MATHEMATIC AND SCIENCE
YOGYAKARTA STATE UNIVERSITY
2011
STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN

A. Pendahuluan
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah
senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari
monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan beberapa
sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel
makhluk hidup dan virus.
Protein memiliki berbagai fungsi seperti:
1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal ribonuklease, tripsin
2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein yang
membentuk batang dan sendi sitoskeleton
3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, misal
Trombin
4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin, hormon
tumbuh (auksin),
5. Protein sebagai

komponen

penyimpanan/

nutrient,

misal

kasein

(susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di tumbuhan

6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam amino
bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
7. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti Monelin, pada suatu
tanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun protein anti
beku pada ikan.
Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik polifungsional. Gugus
fungsional tersebut biasanya mempunyai interaksi agak kuat, seperti gugus yang ada pada
karbohidat dan antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino.
Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu banyak dijumpai di
dalam makhluk hidup mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan. Protein
berdasarkan bentuk, dibedakan menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan globular.
Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi asam amino. Hal ini
membuktikan bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino.
Ciri-ciri utama molekul protein yaitu ;
1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen dalam variasi
urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida.

2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai

polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein.
3. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, dll.
4. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif
dan susunan khas struktur makromolekulnya.

B. Komposisi Protein
Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan, dalam beberapa kasus,
belerang. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung nitrogen,
sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun.
Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari asam amino ini dapat
synthesized lain dari asam amino (disebut sebagai nonessential asam amino), sementara
beberapa harus diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial).
1. Asam Amino
a. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein
Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein mempunyai
gugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang terikat pada atom yang
sama yaitu pada atom karbon alfa. Oleh karena itu asam amino ini disebut asam
-amino dan secara umum rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah
ini.

Struktur asam amino

Suatu asam amino- terdiri atas:
a.
b.
c.
d.

Atom C . Disebut karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).

Atom H yang terikat pada atom C .
Gugus karboksil yang terikat pada atom C .
Gugus amino yang terikat pada atom C .

e. Gugus R yang juga terikat pada atom C .

Contoh struktur dari beberapa asam amino

Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkan
oleh perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. Ada 20 asam amino yang
bertindak sebagai pembangun molekul protein, rumus strukturnya, nama umum
dan singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini :
N
o.
1

Nama

Singkatan

Alanin

Ala

Valin*

Val

Sturktur

Sifat gugus
rantai samping
hidropibik

Leusin*

Leu

Triptofan*

Trp

Metionin*

Met

Isoleusin*

Ile

Prolin

Pro

Fenilalanin*

Phe

Serin

Ser

Polar
bermuatan

tak

10 Glisin

Gly

11 Threonin*

Thr

12 Sistein

Cys

13 Asparagin

Asn

14 Glutamin

Gln

15 Tirosin

Tyr

16 Asam

Asp

aspartat

Bermuatan
negative pada
PH 7 (asam)

17 Asam

Glu

glutamate

18 Arginin

Arg

Bermuatan
positif

pada

PH 7 (basa)

19 Lisin*

Lys

20 Histidin

His

Catatan : tanda *) Asam Amino esensial

Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok, asam amino nonenensial dan asam amino esensial. 12 jenis asam amino non-enensial di produksi
oleh tubuh. Sedangkan 8 sisanya, berupa asam amino esensial yang harus
didapatkan melalui makanan.
Fungsi Asam Amino antra lain :
1. Penyusun protein, termasuk enzim.
2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama
vitamin, hormon, dan asam nukleat)

3. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik

(kofaktor).
Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L- asam
amino sebagai berikut. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus
samping R.Terdapat 4 golongan asam amino berdasarkan sifat sifat kandungan
gugus R:
1. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik.
2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif
4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negatif
Asam amino dengan gugus samping R
non

polar

atau polar tak bermuatan

bermuatan positif

bermuatan negatif

hidrofobik
Alanin

Asparagin

Arginin

Asam Aspartat

Isoleusin

Sistein

Histidin

Asam glutamat

Leusin

Glutamin

Lisin

Metionin

Glisin

Fenilalanin

Serin

Prolin

Treonin

Triptofan

Tirosin

Valin
b. Asam amino esensial
Dari 20 asam amino pembangun molekul protein, ada delapan diantaranya yang
tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui makanan.
Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial.
Ciri cirri Asam amino essensial :
1. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air.
2. mempunyai nama umum (trivial).
3. Biasanya diambil (dipakai) dari sumber (dimana) pertama kali protein
tersebut ditemukan. Sebagai contoh, asparagin diisolasi pertama kali dari

asparagus, asam glumatat diisolasi dari gandum, glisin berasal dari bahasa
yunani yang artinya manis.
Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai
berikut:
a. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat. Triptofan terdapat
pada telur, daging, susu skim, pisang, susu, dan keju.
b. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging, ikan ,dan biji wijen.
c. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi,
ikan,susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (bayam, bawang putih,
jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah,
tahu tempe).
d. Lisin: terdapat dalam protein kedelai, biji polong-polongan, dan ikan. Ratarata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.
e. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging,
susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga
banyak di temui kandungan leusin.
f. Isoleusin;
g. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan katekolamin.
Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi
tranmisi impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai, ikan,
telur, dan kedelai.
h. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging, telar, susu dan
keju. Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada biji-bijian yang
mengandung minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil.

c. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain:

a. Tirosin; pertama kali di temukan dalam keju. Pembentukannya menggunakan
bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. Menurut penelitian yang
dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat
tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang
eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan, tanpa
efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju, alpukat, pisang, ragi,
ikan dan daging.
b. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin. Sistein juga di
temukan pada bahan pangan seperti cabai, bawang putih, bawang bombai,
brokoli, haver, dan inti bulis gandum.
c. Serin
d. Prolin
e. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen, hamper 2 per tiga.
f. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. Dalam
keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai
monosodium glutamat atau MSG.
g. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit neurotransmiter di
otak dan saraf otot. Aspartat juga dimungkinkan berperan dalam daya tahan
terhadap kepenatan.
h. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain, tetapi
ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena
produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi
kesehatan. Pada anak-anak, arginin sangatlah penting. Pangan sumber utama
arginin ditemukan pada produk-produk peternakan seperti daging, susu, telur,

dan berbagai olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan, ariginin banyak

ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah.
i. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan, susu,
telur, dan kacang-kacangan.
j. Histidin: bagi manusia, histidin merupakan asam amino yang esensial bagi
anak-anak.
k. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam
glumatik. Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang
mengontrol kelebihan amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses
biokimia. Secara alami, glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai.
l. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan
diperlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula
pada daging (segala macam sumber), telur dan susu (serta produk
turunannya).

d. Asam amino non protein

Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam makhluk hidup yang
bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam -amino. Beberapa di
antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism
sel. Sebagai contoh, asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam
biosintesis vitamin. Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam
jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf).
O

H2NCH2CH2
Asam 4-aminoCH2
butanoatOH

Asam
3-amino propionate
H2NCH2CH
C
OH
(-alanin)

HOCH2

(-amino butirat)

CH2 OH

CH3 H

O
NHCH2CH2

OH

Asam pentotenat
Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam -amino yang bukan
penyusun protein. Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis metionina.
O
H3CCH2CH2

CH C

O
OH

CH
C
Homosirena

HOCH2CH2

OH

Homosisteina
e. Pengaruh gugus samping
NH2
NH2
Berdasarkan atas struktur rantai samping, asam amino dibedakan menjadi asam
amino asam, asam amino basa dan asam amino netral.

Beberapa contoh sebagai berikut:

Asam glutamat
Suatu asam amino
asam

Lisina
Suatu asam amino
basa

Valin
Suatu asam amino
netral

Serina
Suatu asam
amino netral

Jadi kelebihan gugus COOH pada suatu asam amino menjadikan asam
amino tersebut termasuk asam amino asam, sedangkan kelebihan gugus NH 2
menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Asam amino
yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral. Reaksireaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping. Misalnya
hemoglobin adalah suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit)
terdiri atas 146 unit asam amino. Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam
glutamate.

f. Asam amino sebagai ion dipol

Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan
pKa=10. Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari NH 3 dan pKb dari
gugus COO-. Atas dasar itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub
berikut:
COOH3N

Gambar 1.3 asam amino netral

Pada struktur di atas terlibat adanya satu
muatan positif dan satu muatan
negative pada satu molekul ion. Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau
zwitterions. Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa, maka
asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan
menghasilkan asam konjugat lemah.
CH3OH
H2O
CH3COOH
H2O + RNH2
ASAM

BASA

RNH3 + CIRNH3+ + H2O H2O

BASA

ASAM

RNH3+ + H2O

H+ + CH3OH+ + OHH+ + CH3COOOH- + RNH3+

BASA ASAM

RNH3 + CI+
+
RNH
2 + H3O
ASAM BASA

RNH3OH + H+

Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu:

a. Gugus COO- adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan dengan gugus
NH2.
b. Gugus NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan dengan gugus
COOH.
Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang
tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut organik. Kedua pernyataan di

atas dapat dilihat pada persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat
perubahan pH.
Dalam pelarut air, asam amino berupa Zwiter ion sehingga dapat bersifat
sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor)
Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO- H2NCH(CH3)COO- + H+
Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH
Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa
amfplit ( amfoter ekektrolid )
Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini
dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya
dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik
isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi,
NH3+),

sedangkan

gugus

karboksilnya

menjadi

bermuatan

negatif

(terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam
aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk
zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur
kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam
amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH
fisiologis yang dekat netral.
g. Sifat-sifat asam dan basa amino
Karena asam amino mengikat gugus amino (NH 2) dan gugus karboksil (COOH)
di dalam satu molekul, maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium ( +NH3)
dan sifat ion karboksilat (COO-), dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter

yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat
basa atau menerima proton pada asam kuat.
Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino dapat dilukiskan sebagai
berikut;
R

CH

CO2H

+ OH

CHCOO-

OH

CH COO-

H+
H+
+NH
NH3
NH2
Asam amino pada
3
Asam amino
Bentuk
ion
pH
tinggi 9bersifat
pada pH
dipole (netral)
basa)
rendah
(1)
Dari
persamaan
diatas
terlihat
jelas
keamfoteran
asam
amino.
Dalam
suasanatinggi
(bersifat
pH makin
(3)
asam)
asam
(pH rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2)
+

sehingga (1) bersifat basa dan dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1)
mengikat OH- menghasilkan anion (3), sehingga (1) bersifat asam. Keasaman
gugus +NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus COO-, maka jumlah anion lebih
banyak dari pada kation, sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan
netto adalah negative.
h. Stereokimia asam amino
Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom
karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. secara stereo struktur asam amino
tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut:

COOH

atau N2
C

COOH

COOH
C

atau
N2H

Proyeksi

L-asam amino (S-asam)

NH
R
ficscher
Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi gliseraldehid, yang
dilukiskan mengikuti proyeksi fischer. Apabila struktur umum asam amino juga
dilukiskan menurut proyeksi fischer, maka konfigurasi L adalah apabila gugus
amina (NH2) terletak disebelah kiri.
CHO

HO

COOH
H

N2H

H
R

CH2OH

L (-) gliseraldehid

L-asam amino

Setiap asam - amino mempunyai satu atau lebih atom karbon tak simetris,
kecuali glisin, tetapi semuanya mempunyai konfigurasi L, karena itu disebut asam
amino L-alfa. Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom
karbon tak simetris yang dimilikinya. Misalnya treonina atau isoleusina, masingmasing mempunyai dua atom karbon tak simetris.
i. Reaksi asam amino
Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karbosilat, semua asam
amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini. Sebagai
contoh, gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan.
Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino,
hanya akan dijelaskan dua reaksi yang cukup penting saja, yang bisa dipakai
secara luas untuk identifikasi dan kuantitasi asam amino.

Reaksi asam amino

Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus - karboksil, amino, dan gugus yang terdapat pada rantai samping (R). Enyawa amida, aster
dan asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini.

Reaksi ninhidrin
Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino.
Dengan memanaskan campuran asam amino dan nihidrin, terjadilah larutan
berwarna

biru

yang

intensitasnya

dapat

ditentukan

dengan

cara

spektrofotometri. Semua asam amino dan peptide yang mengandung, gugus amino bebas memberikan reaksi nihidrin yang positif. Prolina dan hidroksi
prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi, memberikan hasil reaksi lain
yang berwarna kuning.

Reaksi sanger

Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus - amino dengan l-fluoro-2, 4dinitrobenzena (FDNB). Dalam suasan basa lemah, FDNB bereaksi dengan asam amino membentuk derivate 2, 4-dinitrofetil, disebut DNP- asam amino.
Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai
polipedtida.
FDNB juga bereaksi dengan gugus - amino dan derivate gugus - amino
yang terjadi, diidentifikasi dengan cara kromatografi.

Reaksi dansil klorida

Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino denagn l-dimetilamino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida).
Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi, maka derivate

dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara flourometri.

reaksi edman
reaksi edman merupakan reaksi antar - asam amino dengan fenilisotio-sianat,
yang menghasilkan derivate asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana
asam dalam pelarut nitrometana, yang terakhir ini mengalami siklisasi
membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin.
Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara
kromatografi. Reaksi edman ini juga dipakai untuk penentuan asam amino N-

ujung suatu reaksi rantai polipeptida.

reaksi basa Schiff
reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus - amino dengan gugus
aldehida. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi

enzima antara - asam amino dan substrat.

reaksi gugus R
gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada
arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi
tersebut. Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat, dan
menghasilkan merkaptida. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi,

memberikan hasil senyawa disuffida, dan sistina.

analisia asam amino
prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai untuk
menganalisa tidak hanya asam amino, tetapi juga peptide, protein, asam
nukleat, nukleotida, lipida dan campuran karbohidrat. Berbagai cara

kromatografi dan elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan
sifat-sifatnya.
j. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis asam amino alanin
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino
kecuali glisinmemiliki isomer optik:

dan

D.

Cara sederhana untuk

mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan

"mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah
putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka
ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum
jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan
nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe
meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe

D.

Dinding sel bakteri banyak

mengandung asam amino tipe D.

C. Peptida
Senyawa peptida merupakan hasil polimerisasi dari asam amino. Molekul-molekul asam
amino terikat satu sama lain dihubungkan oleh gugus amida yang disebut ikatan peptida
yang dibentuk antara gugus NH2 dari asam amino yang satu dengan gugus COOH dari
asam amino yang lain.

Dalam disiplin kimia polimer dikenal istilah monomer, oligomer, polimer, segmer
atau satuan antar unit ulang (inter unit linkage). Adapun penetrapan konsep polimer pada
disiplin peptida didapatkan korelasi sebagai berikut:
Asam Amino --- Monomer
Peptida

--- Oligomer

Polipeptida

--- Polimer
O

Gugus (-CH-C-NH-) ------ satuan antar unit ulang

R

Berdasarkan dari keterangan di atas dapat disimpulkan bahwa dalam hal disiplin ilmu
peptida atau protein lebih ditekankan pada satuan antar unit ulang yang disebut gugus
peptida.
Pengertian segmer dalam kimia polimer agak sukar diterapkan dalam polipeptida, karena
segmer yang dimilikinya kurang teratur (memiliki rantai samping yang beragam).
Cukup banyak senyawa peptida yang menarik serta memegang peranan penting dalam
kehidupan. Salah satu diantaranya adalah piroglutamilhistiridilprolinamida. Senyawa
tersebut terdapat dalam kelenjar hipotalamus sapi dan babi. Jika peptida ini dimasukan
dalam tubuh manusia maka akan merangsang pengeluaran tirotropin yang selanjutnya
merangsang pengeluaran hormon tiroid sebagai pengatur metabolisme dalam tubuh.
1. Ikatan Peptida
Setiap mahluk hidup memiliki beragam protein yang terbentuk dari 20 asam amino sama
jenis yang yang membentuk dunia protein yang beragam. Asam Amino adalah zat
pembangun tubuh, membentuk antibodi,memperbaiki jaringan, membangun RNA &
DNA; menyebarkan oksigen ke seluruh tubuh dan ikut dalam aktifitas otot. Terdapat
sejenis zat medium yang terbentuk dari asam amino yang mempunyai ciri khas protein,
tapi tidak sama dengan protein, yang disebut peptida. Peptida: asam amino dapat
terangkai satu sama lain dalam suatu rantai yang disebut Ikatan Peptida. Ikatan peptida
ini dapat disebut juga sebagai ikatan amida. Kedua puluh macam asam amino saling
berikatan, dengan urutan yang beraneka ragam untuk membentuk protein. Proses
pembentukan protein dari asam-asam amino ini dinamakan sintesis protein. Ikatan antara
asam amino yang satu dengan lainnya disebut ikatan peptida.
Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom karbon pada gugus
karboksil suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina
molekul lainnya. Reaksi yang terjadi merupakan reaksi kondensasi, hal ini ditandai
dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung. Hasil dari ikatan ini merupakan
ikatan CO-NH, dan menghasilkan molekul yang disebut amida. Ikatan peptida ini dapat
menyerap panjang gelombang 190-230 nm.

Pembentukan Ikatan Peptida

Ikatan peptida dapat dirusak atau diputus dengan melakukan hidrolisis. Ikatan peptida
terbentuk dari protein yang mempunyai kecenderungan untuk putus secara spontan ketika
terdapat air. Dari hasil pemutusan tersebut, dilepaskan energi sebesar 10 kJ/mol. Namun,
proses pemutusan terjadi sangat lambat. Pada umumnya, organisme menggunakan enzim
untuk membantu proses pemutusan atau pembentukan ikatan peptida untuk mempercepat
reaksi.

Pembentukan ikatan peptida

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry

2. Struktur Peptida dan Tatanama

Peptida adalah merupakan hasil polimerisasi dari asam amino, sehingga struktur
peptida terdiri dari dua atau lebih asam amino. Peptida yang terdiri dari dua molekul
asam amino disebut dipeptida, bila terdiri dari 3, 4,5 dan 6 asam amino disebut tripeptida,
tentra peptida, penta peptida, dan heksa peptida. Untuk peptida yang terdiri dari banyak
asam amino disebut polipeptida. Dalam penulisan struktur peptida, gugus NH 2 bebas (sisa

NH2) selalu terletak di sebelah kiri yang disebut dengan ujung N dan gugus COOH bebas
(sisa COOH) selalu terletak di sebelah kanan yang disebut ujung C.
Asam amino yang mengendung ujung N disebut asam amino terminal N dan asam
amino yang mengandung ujung C disebut asam amino terminal C.
O

Ujung C

H2N CH C NH CH COOH
Ujung N

R1

R2

Gambar Struktur terminal N dipeptida

Struktur peptida semuanya sering disingkat dengan menggabung simbol tiga huruf
dari singkatan nama asam amino tertentu yang urutannya sesuai dengan urutan asam
amino penyusun peptida tersebut. misalnya, dipeptida yang terbentuk dari glisin dan
alanin strukturnya mempunyai dua kemungkinan dari glisin dan alanin strukturnya
mempunyai dua kemungkinan yaitu:
O

CH3

H2NCH2 C NH CH COOH
Glisil Alanin (Gly-Ala)

CH3 O
H2NCH C NHCH2 COOH
Alanil Glisin (Ala-Gly)

Bentuk yang pertama dinamakan Glisil Alanin disingkat (Gly-Ala), sedangkan bentuk
yang kedua dinamakan Alanil Glisin atau disingkat Ala-Gly. Garis yang menghubungkan
singkatan asam amino yang lain adalah menunjukkan ikatan peptida.
3. Sintesis Peptida Fase Padat
Perbedaan antara sintesis peptida fase padat dengan sintesis peptida klasik adalah
sintesis ini dilakukan dari belakang, di mulai dari atom C terminal ke atom N terminal ,
dari kanan ke kiri seperti kita menulis peptida. Sintesis peptida fase padat digunakan
untuk menggabungkan banyak asam amino. Prinsip utama: membentuk ikatan peptida,
sementara salah satu ujungnya terikat secara kimia pada padatan yang tak larut.
Proses sintesis peptida fase padat:
1. Pengikatan gugus karboksil pada asam amino pertama dengan padatan khusus.

2. Penggabungan asam amino pertama dengan asam amino kedua dan seterusnya dengan
terlebih dahulu melepaskan gugus pelindung amino.
3. Penghilangan padatan khusus pada peptida yang terbentuk dengan HBr dalam
CF3COOH.
4. Pelindung gugus amino adalah Boc.
5. Penghilangan pelindung dengan direaksikan dengan HCl di asam asetat.
6. Pengikatan asam amino setelah asam amino pertama dibantu dengan DCC.
D. Struktur protein
Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier dan
struktur kuartener.
1. Struktur primer
Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida.

Struktur primer protein

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology
Project-Biochemistry
2. Struktur sekunder
Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari rangka protein.
Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet. Lihat Gambar 2.6.

Gambar 2.6
Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein
Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology
Project-Biochemistry

Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

alpha helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino

berbentuk seperti spiral;

beta-sheet (-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun

dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau
ikatan tiol (S-H);

beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan

gamma-turn, (-turn, "lekukan-gamma").

3. Struktur tersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida
sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier
enzim sering padat, berbentuk globuler. Lihat contoh Gambar 2.7.

Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI)

4. Struktur kuartener
Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Struktur kuartener
menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk
struktur protein. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun
atas 4 subunit, yang dipaparkan pada Gambar 2.8.

Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology
Project-Biochemistry
E. Kasifikasi protein
1. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu ;
a.Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam
amino.
b.

Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya

menghasilkan asam amino.

2. Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama,

yaitu :
1. Protein Bentuk Serabut (fibrous)
Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral
yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku.
Karakteristik

protein

serabut

adalah

rendahnya

daya

larut,

mempunyaikekuatan mekanis yang tinggi dan tahan terhadap enzim

pencernaan. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh (kolagen,
elastin, keratin, dan myosin).
2. Protein Globular
Protein globular berbentuk bola, terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein
ini larut dalam larutan garam dan asam encer, mudah berubah dibawah
pengaruh suhu. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin,
Globulin, Histon, dan Protamin).
3. Protein Konjugasi
Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan
non asam asam amino. Yang termasuk dalam protein globular adalah
(Nukleoprotein, Lipoprotein, Fosfoprotein dan Metaloprotein)
F. Koenzim
Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif sebagai katalisator.
Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik suatu enzim sehingga jauh melebihi
kemampuan yang ditawarkan. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim melalui
ikatan kovalen atau non kovalen sering disebut sebagai gugus prostetik. Reaksi-reaksi
yang memerlukan koenzim antara lain: reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta
isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen.
Koenzim dan hubungannya dengan beberapa vitamin
1. Koenzim: molekul organic kecil, tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi
dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP,
ATP.
2. Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil makanan
tetapi mempunyai arti penting, sebab jika kekurangan vitamin maka akan
menimbulkan penyakit seperti beri-beri, skorbut, rabun senja, dan lain-lain.
3. Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip
dengan vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu molekul vitamin menjadi bagian

dari molekul tersebut. contohnya ada 9, salah satumya Niasin. Niasin adalah nama
vitamin yang beberapa molekul nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat
dalam jaringan hewan maupun tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang
mengandung banyak niasin. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari
molekul NAD+ atau NADP+ yang merupakan koenzim
Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap
reaksi kimia organik, dibutuhkan katalisator. Katalisator diperlukan untuk mempercepat
proses reaksi. Namun, katalisator tidak akan berubah dan tidak akan habis oleh reaksi
tersebut. Enzim merupakan suatu biokatalis. Artinya, suatu katalisator yang disintesis
oleh organisme hidup.
Katalisator ada dua macam, yaitu katalisator protein dan katalisator nonprotein. Contoh
katalisator protein adalah enzim, sedangkan yang merupakan katalisator nonprotein,
misalnya H, OH, dan ion logam. Dilihat dari sturkturnya, enzim adalah protein. Oleh
karena itu, enzim memiliki sifat-sifat protein, seperti termolabil, bisa rusak oleh logam
berat (Ag,Pb,Hg), dan dapat terganggu oleh perubahan pH.
1. Perbedaan Enzim dan Koenzim
Ketika mempelajari enzim, Anda pasti akan mengenal koenzim, holoenzim, dan
apoenzim. Koenzim diperlukan agar enzim dapat bekerja. Koenzim adalah molekul
organik nonprotein. Jika enzim dan koenzim disatukan, disebut holoenzim. Sementara
itu, bagian protein holoenzim disebut apoenzim.
Berikut ini adalah perbedaan enzim dan koenzim.

Enzim: biokatalisator, termolabil, memiliki fungsi yang spesifik, mudah rusak

oleh logam berat, pengukuran aktivitasnya dilakukan dengan kecepatan reaksi
enzimatik, memiliki letak tertentu di dalam sel, dan hanya satu macam reaksi
yang mampu dikatalis olehnya.

Koenzim: diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu, termostabil, memiliki berat

molekul yang rendah, bisa dikatakan sebagai substrat kedua, banyak koenzim
yang merupakan derivat vitamin B.

2. Enzim Memerlukan Koenzim

Banyak enzim yang megatalisis proses pemindahan gugus dan reaksi lain
memerlukan, di samping substratnya, sebuah molekul organik sekunder yang dikenal
sebagai koenzim karena tanpa koenzim, enzim tersebut tidak aktif. Koenzim akan
memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi
kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya, yang
menyusun massa enzim tersebut. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim
lewat ikatan kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus
prostetik.. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai
unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH), hidrida
(NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus
metil (folat), membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan
pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim yang disebut belakangan ini dapat dianggap
sebagai substrat sekunder.
Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi
oksidoreduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk
ikatan kovalen (kelas IUB 1,2,5, dan 6). Reaksi lisis, termasuk reaksi hidrolisis yang
dikatalisis oleh enzim-enzim pencernaan, tidak memerlukan koenzim.
3. Koenzim Dapat dianggap Sebagai Subtrat Sekunder
Untuk dua laasan penting, akan sering kali membantu untuk menganggap koenzim
sebagai substrat sekunder. Alasan pertama, perubahan kimia di dalam koenzim terjadi
tepat mengimbangi perubahan kimia yang berlangsung di dalam substrat. Sebagai
contoh, dalam reaksi oksideruduksi, jika satu molekul substrat dioksidasi, satu
molekul koenzim akan direduksi.
Alasan kedua untuk memberi koenzim penghargaan yang sama adalah bahwa aspek
reaksi ini mungkin mempunyai makna fisiologik mendasar yang lebih besar. Sebagai

contoh, peran penting kmampuan otot yang bekerja secara anaerob untuk mengubah
piruvat menjadi laktat tidak terletak pada piruvat ataupun laktat. Reaksi tersebut
semata-mata bertujuan mengoksidasi koenzin NADH yang tereduksi menjadi NAD +.
Tanpa NAD+ glikolisis tidak dapat berlanjut dan sintesis ATP Anaerob (dan dengan
demikian, aktivitas kerjannya) akan terhenti. Di bawah keadaan anaerob, reduksi
piruvat menjadi laktat menghasilkan oksidasi ulang NADH dan memunkinkan
sintesis ATP. Reaksi lain dapat melakukan funsi ini sama baiknya. Sebagai contoh
pada bakteri atau ragi yang tumbuh secara anaerob, metabolit yang berasal dari
piruvat bertindak secara oksidan bagi NADH dan mereka sendiri berada dalam
keadaan tereduksi.
Tabel . Mekanisme bagi regenerasi Anaerob NAD+
Oksidan
Piruvat

Laktat

Asetaldehid
Dihidroksiasoton fosfat
Fruktosa

Produk Tereduksi

Bentuk Kehidupan
Otot, bakteri laktat, ragi
(yeast) Eschrichia coli

Etanol

bakteri heterolaktat

-Gliserofosfat
Matinol

Fungsi Koenzim sebagai Reagensia Pemindah Gugus

Tipe reaksi biokimia pemindahan gugus

DG+A

AG+D

Yang memindahkan gugus molekul fungsional (G) dari molekul donor (DG) kepada sebuah molekul aseptor akhir (misal, reaksi dahidrogenasi) atau
sebagai pembawa gugus intermediet (misal, reksi transaminasi). Diagram berikut
melukiskan konsep yang disebut terakhir ini.
D H

KoE

A H

KoE - H

Meskipun diagram ini mengesankan pembentukan hanya satu kompleks

KoE-G tunggal saat berlangsungnya seluruh reaksi, sebenarnya ada berbagai
kompleks intermediet KoE-G yang dapat terlibat dalam suatu reaksi tertentu
(misal, transaminasi).
Jika gugus yang dipindahkan merupakan hydrogen, adalah biasa untuk
menggambarkan hanya separuh reaksi di sebelah kiri:

D H

KoE

KoE - H

Bahwa hal ini sebenarnya merepresentasikan hanya suatu kasus khusus dari
pemindahan gugus yang biasa dapat paling mudah dipahami dalam pengertian
reksi yang berlangsung di dalam sel utuh.
Untuk pemindahan gugus bukan hydrogen:
Vitamin B membentuk bagian dalam struktur banyak koenzim. Vitamin B
nikotinamida, tiamin, riboflafin dan asam pantotenat merupakan unsur esensial
yang membentuk koenzim bagi oksidasi serta reduksi biologik, dan koenzim
kobamida serta asam folat berfungsi dalam metabolisme satu karbon. Banyak
koenzim mengandung adenin, ribose, serta fosfat, dan merupakan darivat
adenosin monofosfat (AMP). Contoh-contohnya mencakup NAD+ dan NADP+.

Karakteristik koenzim:
1. Merupakan senyawa organik dengan berat molekul kecil; non protein
2. Stabil terhadap panas
3. Banyak diperlukan untuk aktivitas Enzim kecuali Enzim pencernaan (reaksi
hidrolitik)
4. Terikat pada Enzim ada yang secara kovalen (prostetik) kebanyakan non
kovalen
5. Dianggap sebagai substrat ke-2
Klasifikasi koenzim
1. Pemindah gugus H
NAD+ , NADP+, FMN, FAD As. Lipoat, co-Enzim Q
kebanyakan derivat vit. B dan adenosin monopospat.
2. Pemindah gugus selain H
Gula phosphat
CoA.SH
KoEnzim folat
KoEnzim kobomida (vit. B12)
As. Lipoat
Thiamin piropospat
Piridoksal pospat
Biotin
Gula fosfat
Dalam peranannya ,enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain
protein. Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai
pemindah hidrogen, pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (group
transferring) dan koenzim dari isomerasa dan liasa.
Tabel 2. Contoh-contoh koenzim dan peranannya
No

Kode

Singkatan dari

Yang

1.
2.

NAD
NADP

Nikotinamida-adenina dinukleotida
Nikotinamida-adenina dinukleotida

dipindahkan
Hidrogen
Hidrogen

3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10

FMN
FAD
Ko-Q
Sit
Fd
ATP
PAPS
UDP

fosfat
Flavin mononukleotida
Flavin-adenina dinukleotida
Koenzim Q atau Quinon
Sitokrom
Ferredoksin
Adenosina trifosfat
Fosfoadenil sulfat
Uridina difosfat

Hidrogen
Hidrogen
Hidrogen
Elektron
Elektron
Gugus fosfat
Gugus sulfat
Gula

.
11. Biotin
12 Ko-A

Biotin
Koenzim A

Karboksil (CO2)
Asetil

.
13

Tiamin pirofosfat

C2-aldehida

TPP

DAFTAR PUSTAKA
Lehningger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). Jakarta: Erlangga
Muhamad Wirahadi Kusumah. 1977. Biokimia (protein, enzim, dan asam nukleat).
Bandung: ITB
Purwo Arbianto. 1994. Biokimia (konsep-konsep dasar). Jakarta : Departemen
pendidikan dan kebudayaan
Sabirin Matsjeh, dkk. 1994. Kimia Organik II. Yogyakarta :Departemen pendidikan dan
kebudayaan
Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim
Penerjemah Bagian Biokimia FKUI), Jakarta: EGC
www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The
Biology Project-Biochemistry, Edisi: 28 Januari 2003