ENZIM

Dhena Ria B.
2015

Enzim
Biasanya

protein dengan berat molekul besar

(15.000 <BM<beberapa juta dalton) yang
berfungsi sebagai katalisator biologi.
Fungsi katalisator pada reaksi adalah menaikan
kecepatan reaksi tanpa mengalami perubahan
kimia yang permanen.
Katalisator mempengaruhi kecepatan reaksi
tetapi tidak mempengaruhi reaksi
kesetimbangan.
Beberapa enzim sering memerlukan kofaktor
untuk aktivitasnya.

 Hal-hal

yang prinsip mengenai enzim :

- Enzim hanya disintesis oleh dan di dalam sel.
- Sebagai produk sel, enzim hanya akan
disintesis jika sel mempunyai gen untuk enzim
tersebut.
- Keberadaan enzim di dalam sel mempunyai
tempat tersendiri di bagian sel tersebut.
Misalnya enzim-enzim glikolisis dijumpai di
sitoplasma sel, sedangkan enzim-enzim
siklus Krebs dijumpai di matriks ekstraseluler,
dll.

 Enzim

memiliki substrat yang spesifik

Reaktan dimana enzim akan bekerja disebut
sebagai substrat enzim. Enzim berikatan dengan
substratnya (atau beberapa substratnya ketika
terdapat dua atau lebih reaktan). Pada saat enzim
dan substrat berikatan, kerja katalitik enzim
tersebut akan mengubah substrat menjadi produk
(atau beberapa produk) reaksi. Setiap enzim
dapat membedakan substratnya dari senyawa
yang sangat dekat sekalipun hubungannya,
seperti isomer, sedemikian rupa sehingga setiap
jenis enzim mengkatalisis suatu reaksi tertentu.

MEKANISME KERJA ENZIM

- Enzim berikatan dengan substrat dan
mengarahkannya tepat untuk bereaksi

Enzim mengkatalisis suatu reaksikimia dengan berikatan

dengan substrat membentuk kompleks enzim substrat
Reaksi berlangsung di suatu daerah dinamis yang
berukuran relatif kecil, yaitu tempat aktif enzim atau
tempat katalitik. Tempat di luar tempat aktif disebut
allosteris site.
Tempat aktif ini juga mengandung kofaktor.
Enzim dan substrat yang telah diaktifkan membentuk
kompleks berenergi tinggi yang tidak stabil dengan
konfigurasi elektronik yang tegang antara substrat dan
produk.
Kompleks stadium transisi kemudian terurai menjadi
produk dan melepaskan diri dari enzim.
Enzim bebas kemudian mengikat substrat lain dan
mengulang proses
tersebut

Lingkungan fisik dan kimiawi sel akan

mempengaruhi aktivitas enzim.
1. Pengaruh suhu dan pH
Sebagian besar enzim manusia memiliki suhu
optimal sekitar 35 oC sampai 45 oC (mendekati
suhu tubuh manusia). Bakteri yang hidup dalam
sumber air panas mengandung enzim dengan suhu
optimal 70 oC atau lebih.
Nilai pH optimal untuk sebagian besar enzim
adalah sekitar 6 sampai 8, akan tetapi terdapat
beberapa perkecualian. Misalnya, pepsin, enzim
pencernaan dalam lambung bekerja paling baik
pada pH 2. Sebaliknya, tripsin, enzim pencernaan
yang tinggal dalam lingkungan usus yang bersifat
basa, memiliki pH optimal 8.

2. Kofaktor
Banyak enzim-enzim yang memerlukan bantuan
dari komponen nonprotein untuk aktifitas
katalitiknya. Komponen ini, yang disebut
kofaktor. Kofaktor beberapa enzim adalah
molekul anorganik, seperti atom logam zink, besi,
dan tembaga.
Jika kofaktor itu merupakan molekul organik,
maka molekul itu secara lebih spesifik disebut
koenzim. Sebagian besar vitamin adalah
koenzim atau bahan baku untuk pembuatan
koenzim tersebut.

3. Inhibitor enzim
Senyawa kimiawi tertentu secara selektif menghambat
(menginhibisi) kerja enzim disebut Inhibitor. Beberapa inhibitor
menyerupai molekul substrat yang normal dan bersaing untuk
dapat menempati tempat aktif enzim. Senyawa yang mirip
seperti ini disebut inhibitor kompetitif, mengurangi
produktivitas enzim dengan cara mencegah substrat untuk
memasuki tempat aktif. Hambatan ini dapat diatasi dengan cara
meningkatkan konsentrasi substrat sedemikian rupa sehingga
begitu tempat aktif tersedia, akan ada lebih banyak molekul
substrat dibandingkan dengan molekul inhibitor disekitarnya
sehingga akan dapat memenangkan persaingan untuk memasuki
tempat aktif.
Inhibitor non kompetitif tidak secara langsung bersaing
dengan substrat pada tempat aktif. Sebaliknya inhibitor ini
menghambat reaksi enzimatik dengan cara berikatan dengan
bagian lain enzim itu.

4. Konsentrasi substrat

5. PENGARUH KONSENTRASI ENZIM

Kecepatan reaksi enzim berbanding lurus dengan
konsentrasi enzim. Makin besar jumlah enzim
makin cepat reaksinya.

Kinetika Enzim
Kinetika

reaksi katalitik enzim yang

sederhana menggunakan kinetika MichaelisMenten atau kinetika kejenuhan.
Larutan enzim mempunyai puncak aktif yang
mengikat substrat dengan jumlah tertentu.
Kinetika kejenuhan dapat diperoleh dari
reaksi sederhana reversibel untuk
membentuk kompleks enzim-substrat dan
tahapan peruraian ES kompleks.

Reaksi enzimatis umum

E+S

V=....

ES

E+P