MAKALAH BIOLOGI SEL MOLEKULER

STRUKTUR FUNGSI HEMOGLOBIN DAN MIOGLOBIN

Disusun oleh

1. Sohifatul Hikmah 14308141001

2. Julita Situmorang 14308141017
3. Desi Dwi Ariyanti 14308141019
4. Leoni Dewi Nabilla 14308141028
5. Fenti Aryani 14308141030

Kelas Biologi B

JURUSAN PENDIDIKAN BIOLOGI

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS NEGERI YOGYAKARTA

2015
 BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Pada vertebrata terdapat dua mekanisme utama pemasok oksigen yang
berguna untuk kelangsungan hidup pada sel-selnya. Mekanisme pertama adalah
sistem peredaran darah yang secara aktif melepaskan oksigen ke dalam sel.
Mekanisme yang kedua adalah penggunaan molekul pembawa oksigen untuk
mengatasi rendahnya kelarutan oksigen dalam air. Molekul pembawa oksigen
pada vertebrata adalah hemoglobin dan mioglobin. Hemoglobin terdapat di
dalam sel darah merah, berperan sebagai pembawa oksigen dalam darah dan
juga berperan penting dalam transpor karbondioksida dan ion hidrogen.
Mioglobin yang terdapat di dalam otot berperan dalam menyediakan cadangan
oksigen dan memepermudah pergerakan oksigen di dalam otot.
Komponen hemoglobin dan mioglobin terdiri atas heme dan globin.
Heme dan globin bergabung membentuk suatu subunit Hb yang disebut rantai
Hb. 4 rantai Hb akan berikatan secara longgar satu sama lain untuk membentuk
molekul Hb yang lengkap. Pada setiap rantai memiliki sebuah gugus prostetik
heme yang mengandung satu atom besi. Setiap atom besi dapat berikatan
longgar dengan satu molekul O2. Selanjutnya O2 Dilepaskan ke dalam cairan
jaringan dalam bentuk molekul.
Komponen protein dari mioglobin dan hemoglobin terdiri atas struktur
primer yaitu rantai polipeptida yang membentuk struktur sekunder berupa -
heliks ataupun -sheet. Struktur sekunder ini akan membentuk suatu struktur
tertier yang berupa lekukan-lekukan berjumlah 8 buah. Dalam pembentukan
struktur tersier ini terdapat beberapa jenis ikatan misalnya ikatan hidrogen.
Gabungan dari empat subunit rantai polipeptida yaitu 2 rantai dan 2 rantai
membentuk struktur kuartener hemoglobin.

B. Tujuan
1. Mengetahui dan mempelajari struktur dan fungsi hemoglobin dan mioglobin
2. Mengetahui dan mempelajari mekanisme pengikatan dan pengangkutan
oksigen
3. Mengetahui faktor-fartor yang mempengaruhi pengikatan oksigen oleh
hemoglobin
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

Mioglobin dan hemoglobin merupakan protein utama pengikat oksigen

di dalam tubuh. Hemoglobin terletak di dalam sel darah merah. Hemoglobin
mengandung empat sub unit yaitu dua rantai dan dua rantai . Hemoglobin
serupa satu sama lain dan serupa dengan rantai polipeptida tunggal dari
mioglobin. Rantai mioglobin memiliki 141 residu asam amino sedangkan
rantai memiliki 146 residu asam amino. Mioglobin merupakan protein utama
pengikat oksigen di dalam sel otot. Mioglobin mempunyai struktur tersier
dengan heme sebagai gugus prostetiknya. heme terdiri dari sebuah cincin
porfirin yang berikatan dengan besi yang mengandung dua residu histidin yang
salah satunya membentuk kompleks dengan besi heme. Rantai polipeptida
tunggal mengandung 153 asam amino yang tersusun dalam 8 segmen helix alfa.
(Dawn B.Marks : 1996)
Gugus heme, yang ada pada mioglobin dan hemoglobin , dan banyak
protein heme lain terdiri dari stuktur cincin organik yang kompleks.
Protoporfirin, yang mengikat suatu atom besi dalam bentuk fero Fe (II). Atom
besi mempunyai 6 ikatan koordinasi, 4 mengikat molekul forpirin yang datar
dan yang 2 lagi tegak lurus dengan bidang ini. Pada mioglobin dan hemoglobin
salah satu ikatan ini diisi oleh atom nitrogen dari residu histidin. Ikatan yang lain
terbuka dan berfungsi sebagai sisi pengikatan bagi molekul oksigen. Pada
mioglobin dan hemoglobin karbon monoksida (CO) dapat bersaing dengan O 2
untuk mengikat ikatan yang masih kosong.
(Albert , Lehninger : 1998)
Molekul oksigen berikatan secara bebas satu sama lain dengan rantai
polipeptida tunggal dari mioglobin dan ke empat sub unit hemoglobin dapat
bekerja sama mengikat oksigen.
(Dawn B.Marks : 1996)
 BAB III
PEMBAHASAN

A. PENGERTIAN
Hemoglobin adalah protein yang relatif besar (BM 64500) kaya akan zat
besi yang memiliki afinitas (daya ikat) terhadap oksigen membentuk
oxihemoglobin di dalam sel darah merah. Dengan melalui fungsi ini maka
oksigen di bawa dari paru-paru ke jaringan-jaringan.
Hemoglobin merupakan molekul yang terdiri dari kandungan heme (zat
besi) dan rantai polipeptida globin (alfa,beta,gama, dan delta), yang berada
di dalam eritrosit dan bertugas untuk mengangkut oksigen.
Mioglobin merupakan protein pengikat oksigen yang relatif kecil (BM
16700) yang ditemukan pada sel otot. Mioglobin mengandung 1 rantai
polipeptida yang terdiri dari 153 residu asam amino dan 1 porfirin-besi
(gugus heme) yang sama dengan hemoglobin. (Lehninger : 1982)

( www.google.com )

B. STRUKTUR HEMOGLOBIN
Analisis sinar-x telah menemukan bahwa molekul hemoglobin berbentuk
agak bulat dengan diameter kira-kira 5,5 nm. Hemoglobin mengandung
empat rantai polipeptida dan empat gugus prostetik heme, yang mempunyai
atom besi dalam bentuk fero (Fe2+). .Bagian protein yang disebut globin
terdiri dari 2 rantai (masing-masing mempunyai 141 residu) dan 2 rantai
(masing-masing mempunyai 146 residu). Keempat rantai polipeptida
membentuk struktur kuartener hemoglobin. Terdapat satu gugus heme yang
terikat oleh masing-masing rantai, tiap-tiap heme sebagian terlindung di
dalam kantung yang dilapisi gugus R hidrofobik. Heme ini terikat pada
 rantai polipeptida melalui ikatan koordinasi ataom besi pada gugus R residu
histidin. (Lehninger : 1982)

( www.google.com )
1. Heme
Gugus prostetik hemoglobin adalah senyawa tetrapirol siklik. Senyawa
tetrapirol terdiri atas 4 buah molekul pirol yang dihubungkan oleh 4
jembatan metenil (-HC=). Empat rantai samping metil (CH3), 2 rantai
samping vinil (C2H3), dan 2 rantai samping propionil yang terikat ke cincin
tetrapirol tersebut. Satu atom besi fero (Fe 2+) berada pada pusat cincin
tetrapirol. Heme tanpa Fe disebut protoporfirin, sedangkan proto porfirin
dengan Fe disebut heme. ( Robert K. Murray dkk: 2000)

2 propionil

Gambar. struktur heme ( www.google.com )

 Gambar : struktur porfirin ( www.google.com )

Atom besi di dalam heme mengikat keempat atom nitrogen di pusat

cincin protoporfirin. Besi tersebut juga dapat membentuk dua ikatan
tambahan, masing-masing di satu sisi bidang dari heme. Kedua tempat
pengikatan ini dinamai posisi koordinasi kelima dan keenam. Atom besi
dapat berbentuk fero (Fe2+) atau feri (Fe3+) sehingga hemoglobin yang
bersangkutan disebut juga sebagai ferohemoglobin dan ferihemoglobin
(methemoglobin). Hanya besi dalam bentuk Fe2+(ferohemoglobin) yang
dapat mengikat oksigen.
Pada posisi koordinasi kelima dari zat besi fero nitrogen adalah cincin
histidin proksimal sedangkan posisi koordinasi keenam dari zat besi fero
dalam globin mengikat suatu molekul oksigen. Atom besi dari hem terikat
langsung dengan histidin F8. Histidin ini menduduki kedudukan koordinasi
kelima (histidin proximal) yang terikat dengan gugus heme secara
permanen. Situs pengikatan oksigen terletak di sisi lain dari bidang heme
yaitu pada kedudukan koordinasi keenam. Suatu residu histidin kedua (E7)
yaitu histidin distal, dekat dengan heme namun tidak terikat sehingga
ikatan tidak permanen. (Stryer : 2000 )
 ( www.google.com )

2. Globin
Globin adalah protein globuler (protein yang terbentuk dari gabungan
struktur kuarterner yang kompleks dan membentuk suatu bulatan (globular)
yang terdiri dari dua rantai (yang masing-maisng memiliki 141 residu) dan
dua rantai (yang masing-masing memiliki 146 residu). Rantai dan
hemoglobin mengandung beberapa potongan -heliks yang dipisahkan oleh
lekukan-lekukan. Keempat rantai polipeptida akan bersama-sama
menyesuaikan diri dalam suatu susunan yang mendekati tetrahedral, untuk
membentuk suatu susunan struktur kuarterner hemoglobin yang khas.
(Leninger : 1982)
Pembentukan stuktur kuarterner ini terdiri dari rantai polipeptida tunggal
yaitu struktur primer, kemudian stuktur primer ini akan membentuk stuktur
sekunder yang berupa -heliks ataupun -sheet. Struktur sekunder ini akan
membentuk suatu struktur tertier yang berupa lekukan-lekukan berjumlah
8 buah. Dalam pembentukan struktur tersier ini terdapat beberapa jenis
ikatan misalnya ikatan hidrogen. Gabungan dari empat subunit rantai
polipeptida yaitu 2 rantai dan 2 rantai membentuk struktur kuartener
hemoglobin. Rantai dan hemoglobin mengandung beberapa potongan
alfa-helik yang dipisahkan oleh lekukan-lekukan.
Pada masing-masing lekukan ini diberi kode yaitu A, B, C, ..., H. Pada
lekukan pertama diberi kode mulai dari A1, A2, dan seterusnya. Kemudian
pada lekukan kedua diberi kode B1, B2, B3, dan seterusnya sampai H1, H2,
dan seterusnya. (L.Stryer : 2000)
 ( www.google.com )

C. FUNGSI HEMOGLOBIN
Hemoglobin selain berfungsi dalam pengangkutan O2, juga berfungsi
sebagai:
1. Mengantarkan oksigen dari paru-paru melalui mekanisme pengikatan
oksigen dengan Fe keseluruh jaringan tubuh mekanisme reaks and
taut.
2. Membawa karbondioksida dari jaringan tersebut dibawa ke paru-paru
untuk dibuang ke udara bebas, melalui 3 cara, yaitu:
7% CO2 diangkut oleh plasma H2CO3 (asam karbonat)
23% CO2 diangkut oleh Hb Hb CO 2
(karbaminohemoglobin)
70% CO2 diangkut oleh plasma HCO3- (ion bikarbonat)
D. STRUKTUR MIOGLOBIN

Mioglobin mengandung satu rantai polipeptida yang terdiri dari 153

residu asam amino dengan satu porfirin-besi (gugus heme). Porfirin adalah
senyawa siklik yg dibentuk oleh 4 cincin pirol. Masing-masing cincin
dihubungkan oleh 4 jembatan metenil (-HC=). ( Lehninger: 1982)

Struktur sekunder mioglobin tersusun dari residu-residu polipetida yang

berlipat menjadi bentuk tidak beraturan tiga dimensi yang disebut struktur
tersier. Kerangka molekul mioglobin tersusun atas 8 potongan yang relatif
khusus yang diselingi dengan bentuk lekukan. Tiap-tiap potongan lurus
disusun oleh -heliks yang mempunyai 23 residu asam amino bagi potongan
terpanjang dan hanya 7 residu pada potongan terpendek. ( Lehninger: 1982)

1. Heme
Heme pada mioglobin sama seperti heme pada hemoglobin. Gugus
heme menyebabkan warna merah-coklat yang pekat pada mioglobin dan
hemoglobin. Heme dari mioglobin dikenal sebagai gugusan prostetik
karena merupakan suatu molekul organik nonprotein yang berkaitan erat
dengan struktur polipeptida. Pengikatan dari atom zat besi dengan sutau
heme melibatkan empat nitrogen dari cincin pirol. Masing-masing cincin
dihubungkan oleh 4 jembatan metenil (-HC=). ( Lehninger: 1982)

2. Globin
Sekitar 75% rantai utama adalah -heliks. 8 penggal heliks utama
berputar ke kananyang diberi nama A, B, C, ......, H. Residu pertama dari
heliks A dinamai A1, A2, dan seterusnya sampai H. (L. Stryer: 2000)
 Gambar : Struktur globin
( Stryer : 2000)

E. FUNGSI MIOGLOBIN
Fungsi mioglobin adalah sebagai berikut :
1. Menyimpan oksigen yang terikat di dalam otot. Mioglobin banyak
terdapat pada otot mamalia yang hidup di laut dalam, seperti ikan paus,
anjing laut, dan kura-kura yang memungkinkan hewan-hewan tersebut
dapat bertahan menyelam dalam waktu yang lama.
2. Meningkatkan transpor oksigen ke mitokondria, yang mempergunakan
oksigen selama oksidasi nutrien sel. (Lehninger: 1982)

F. MEKANISME TRANSPOR O2 OLEH HEMOGLOBIN DAN

MIOGLOBIN
Sebanyak 90% bobot kering dari sel darah merah terdiri dari pigmen
merah yang disebut hemoglobin. Hemoglobin adalah suatu protein yang
teridiri dari 4 rantai polipeptida yang masing-masing merupakan tempat
melekatnya gugus prostetik yang disebut heme. Di pusat setiap heme
terdapat atom besi.
Oksigen dan hemoglobin dapat berikatan dengan mudah, setiap molekul
oksigen berikatan dengan setiap gugus heme. Jadi satu molekul hemoglobin
dapat mengikat 4 molekul oksigen. Kemampuan ini berhubungan dengan
respirasi. Fungsi primer hemoglobin dalam tubuh tergantung pada
kemampuan untuk berikatan dengan oksigen dalam paru-paru. Hemoglobin
disebut sebagai zat pengangkut oksigen karena hemoglobin melepaskan lagi
oksigen tersebut ke jaringan-jaringan. Dengan kata lain, reaksi antara
hemoglobin dan oksigen adalah reaksi reversible. ( J.Kimball : 1983 )
( www.google.com )
1. Transport Oksigen oleh Hemoglobin

Hemoglobin berfungsi sebagai pengangkut oksigen. Hemoglobin akan

mengikat oksigen di paru-paru tempat pO2 tinggi dan melepas oksigen di
jaringan tempat pO2 rendah. Hemoglobin dapat berada dalam keadaan kuat
atau tegang (T) yang inaktif atau keadaan rilaks (R) atau aktif. Dalam
keadaan tegang hemoglobin menolak pengikatan O2. Dalam keadaan rilaks,
O2 mudah berikatan dengan hemoglobin. (Stryer : 2000)

Tegang
Rileks
O2
Bidang
porfirin

Bidang Histidin
Porfirin proksimal

(Stryer : 2000)

Terdapat 2 model pengikatan oksigen pada hemoglobin yaitu :

a. Model Berturutan

Model ini dikembangkan oleh Daniel Koshland, Jr, mengasumsikan 3 hal

yaitu :

- Terdapat 2 bentuk konformasi yaitu T dan R yang ada dalam suatu

sub unit
- Pengikatan O2 mengubah konformasi subunit tempat O2 tersebut
terikat dan tidak mengubah konformasi subunit-subunit disebelahnya.
Dengan kata lain, perubahan dari T Ke R dalam subunit dipengaruhi
oleh pengikatan O2 ke subunit tersebut.
- Perubahan dari T ke R oleh molekul O2 dapat menaikkan atau
menurunkan afinitas O2 ke subunit.
- Pengikatan O2 pertama ke sub-unit hemoglobin pertama (yang berada
dalam keadaan tegang) memerlukan energi yang cukup banyak.

Apabila salah satu subunit telah mengikat oksigen, terjadi perubahan

sehingga subunit lain lebih mudah mengikat oksigen. Fenomena ini,
dikenal dengan kerja sama positif (positif cooperativy). (Stryer : 2000)
b. Model Serempak
Model ini diajukan oleh Jacques Monod, Jeffries Wyman, dan Jean Pierre
Chaengux pada tahun 1965. Model ini disebut juga model MWC atau
model serempak yang mengasumsikan bahwa :
- Terdapat 2 konformasi protein yaitu T dan R. Namun semua subunit
dari suau molekul bentuknya bisa T atau R semua.
- O2 terikat ke bentuk T dengan afinitas atau daya ikat yang rendah dan
ke bentuk R dengan afinitas yang tinggi.
- Pengikatan dikatakan serempak karena semua subunit berubah dari
bentuk T ke R atau sebaliknya. (Stryer : 2000)

( www.google.com )
2. Transpor Oksigen oleh Mioglobin

Mioglobin merupakan jaringan otot merah yang menyimpan

oksigen, dalam keadaan kekurangan oksigen (misal; setelah kerja fisik
atau olahraga yang berat) akan dilepas sehingga bisa digunakan oleh
mitokondria otot untuk sintesis ATP yang bergantung oksigen. Ketika O
berikatan dengan mioglobin, ikatan antara satu molekul oksigen dengan
Fe+ berada tegak lurus terhadap bidang heme.

( www.google.com )
Bagian polipeptida mioglobin diperlukan untuk menyimpan dan
mentransporkan oksigen, karena di dalam air fero-heme bebas dapat
mengikat oksigen, namun berlangsung dalam waktu yang sangat singkat.
Oksigen yang terikat tersebut akan langsung mengoksidasi besi heme
menjadi Fe3+ yang tidak dapat mengikat oksigen.
Dalam mioglobin, gugus heme mempunyai peluang yang lebih kecil
untuk dioksidasi karena tidak dapat membentuk kompleks heme-O2-heme.
3. Perbedaan pengikatan O2 oleh hemoglobin dan mioglobin
- Pengikatan O2 oleh hemoglobin meningkatkan kemampuan
hemoglobin untuk mengikat oksigen lain (oksigen terikat secara
kooperatif) sedangkan pada mioglobin tidak bersifat kooperatif.
- Daya ikat Hb terhadap O2 tergantung pada pH sedangkan pada
mioglobin tidak. CO2 mempengaruhi sifat pengikatan O2 dari
hemoglobin. Baik CO2 mauppun H+ meningkatkan pembebasan O2 di
jaringan. Sebaliknya O2 meningkatkan pembebasan H+ dan CO2 di
kapiler paru-paru.
 - Daya ikat Hb terhadap O2 diatur oleh fosfat organik seperti 2,3-
difosfogliserat (DPG). Akibatnya daya ikat Hb terhadap oksigen lebih
rendah daripada mioglobin. ( Stryer : 2000 )

G. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMEPENGARUHI PENGIKATAN

OKSIGEN OLEH HEMOGLOBIN
1. Tekanan O2

Semakin tinggi tekanan O2 maka semakin tinggi pula tingkat afinitas

hemoglobin terhadap O2. Dapat dibuktikan bahwa semakin tinggi suatu
tempat (misal di gunung) maka tekanan O 2 semakin rendah sehingga
jumlah O2 akan semakin berkurang dan daya afinitas O2 pada hemoglobin
akan menurun.

Apabila jumlah oksigen dalam darah pO2 rendah, pO2 harus

meningkat cukup banyak agar hemoglobin dapat mengikat oksigen
pertama. Namun, apabila beberapa oksigen telah terikat hanya diperlukan
sedikit peningkatan pO2 agar persen saturasi (semua subunit telah
mengikat oksigen) hemoglobin oleh oksigen meningkat. Hasilnya adalah
kurva saturasi oksigen pada yang berbentuk sigmoid. Sedangkan pada
mioglobin kurvanya berbentuk parabola karena daya ikat terhadap O 2
lebih kecil daripada hemoglobin.

(R.K. Murray : 2003)

 2. pH & konsentrasi CO2
a. Pengikatan proton oleh hemoglobin
- Pengikatan pada kapiler

Pengikatan proton oleh hemoglobin menyebabkan afinitas

hemoglobin terhadap oksigen menurun, dan menimbulkan efek
Bohr. pH darah menurun sewaktu darah masuk ke dalam jaringan
(konsentrasi proton meningkat). CO2 dihasilkan oleh metabolisme
diubah menjadi asam karbonat oleh reaksi yang dikatalis oleh
karbonat anhidrase di dalam sel darah merah. Penguraian asam
karbonat menghasikan proton yang bereaksi dengan beberapa
residu asam amino pada hemoglobin, sehingga terjadi pelepasan
oksigen. (R.K. Murray : 2003)
- Pengikatan pada Paru-paru

Oksigen berikatan dengan hemoglobin, menyebabkan

pelepasan proton yang berikatan dengan bikarbonat untuk
membentuk asam karbonat. Penurunan proton menyebabkan pH
darah meningkat. Karbonat anhidrase memecahkan asam karbonat
menjadi CO2 dan H2O, CO2 dikeluarkan melalui nafas. Dengan
demikian, pada jaringan pH darah rendah karena dihasilkan CO 2
hasil dari metabolisme , akibatnya terjadi pelepasan oksigen dari
hemoglobin. Pada paru-paru , dimana pH darah lebih tinggi
karena CO2 dikeluarkan pada saat bernafas, oksigen berikatan
dengan hemoglobin. (R.K. Murray : 2003)

b. Konsentrasi CO2
Disamping mengangkut oksigen dari paru-paru ke jaringan,
hemoglobin memperlancar pengangkutan CO2 dari jaringan ke dalam
paru-paru untuk dihembuskan keluar (proses ekspirasi). Hemoglobin
dapat langsung mengikat CO2 jika oksigen dilepaskan, dan sekitar
15% CO2 yang dibawa didalam darah diangkut langsung pada
molekul hemoglobin. CO2 bereaksi dengan gugus -amino terminal
dari hemoglobin, membentuk asam karbonat dan melepas proton
yang turut menimbulkan efek Bohr. (R.K. Murray : 2003)

c. Efek Bohr
Pada tahun 1904, Christian Bohr menemukan bahwa CO2
menurunkan daya ikat hemoglobin dengan drastis. Peningkatan
konsentrasi proton dan/atau CO2 akan menurunkan daya ikat /
afinitas hemoglobin terhadap oksigen. Peningkatan rasio plasma CO2
juga akan menurunkan pH darah oleh karena sifat antagonis antara
proton dan karbondioksida.

CO2 bereaksi dengan gugus -amino terminal amino dari

hemoglobin, membentuk asam karbonat dan melepas proton yang
turut menimbulkan efek Bohr. Konversi terminal amino dari suatu
muatan yang positif menjadi negatif mendorong pembentukan
jembatan garam antar rantai dan , yang merupakan ciri khas bagi
status deoksi.

Pada paru-paru, oksigenasi hemoglobin disertai dengan ekspirasi

CO2. Dengan terserapnya CO2 ke dalam darah, enzim karbonik
anhidrase dalam eritrosit akan membentuk asam karbonat yang akan
terpecah menjadi bikarbonat dan proton. Hemoglobin mengikat 2
proton untuk seiap kehilangan 4 molekul oksigen.
 Dalam paru proses tersebut berlangsung terbalik yaitu, seiring
oksigen berikatan dengan hemoglobin yang berada pada keadaan
tanpa oksigen (deoksigenasi), proton dilepas yang bergabung dengan
bikarbonat sehingga terbentuk asam karbonat. Asam karbonat
membentuk gas CO2 dengan bantuan enzim karbonik anhidrase.
Jadi, pengikatan oksigen menyebabkan ekspirasi gas CO2 yang
dinamakan efek Bohr.

3. Konsentrasi 2,3-DPG (difosfogliserat)

Di dalam sel darah merah terdapat 2,3-DPG pada konsentrasi yang
relatif tinggi. Molekul ini memberikan pengaruh terhadap daya ikat Hb
dengan oksigen. Jika 2,3-DPG ditambahkan ke dalam suatu larutan Hb
terjadi penurunan drastis daya ikat protein terhadap oksigen karena
molekul ini berikatan dengan deoksihemoglobin.

DPG mengatur daya ikat oksigen oleh Hb pada sel darah merah yang
berhubungan dengan tekanan oksigen di dalam paru-paru. Ketika kadar
DPG di dalam sel darah merah meningkat akan menyebabkan lebih
banyak DPG yang terikat dan daya ikat Hb terhadap oksigen menurun.
Hal ini terjadi karena BPG memantapkan struktur kuartener
deoksihemoglobin (tanpa oksigen) dengan mempertautkan membentuk
ikatan antar rantai-rantai . DPG menggeser keseimbangan ke rah bentuk
T. Residu karboksil terminal pada deoksihemoglobin membentuk 8
ikatan garam yang harus dipecahkan supaya terjadi oksigenasi. Namun
pengikatan DPG menambah lagi ikatan garam yang harus dipecah.
Akibatnya daya ikat Hb terhadap oksigen menurun. (Stryer : 2000)

(Stryer : 2000)
DPG tersebut terikat pada suatu celah atau saluran terbuka di pusat
Hb. Celah ini yang di lapisi oleh banyak gugus R yang bermuatan positif
yang merupakan sisi pengikatan DPG, yang terikat oleh
deoksihemoglobin. Sehingga molekul ini membentuk suatu ikatan
silang/jembatan diantara kedua subunit . Pada saat oksigen terikat, DPG
digantikan dari celah tersebut. Hb hanya mengikat 1 molekul DPG bukan
4 molekul seperti pada O2.
 BAB III

PENUTUP

A. Kesimpulan
Berdasarkan materi mengenai struktur fungsi hemoglobin dapat
disimpulkan bahwa :
1. Struktur dan fungsi hemoglobin yaitu:
- Hemoglobin merupakan molekul yang terdiri dari kandungan
heme (zat besi) dan rantai polipeptida globin (alfa,beta,gama,
dan delta), yang berada di dalam eritrosit dan bertugas untuk
mengangkut oksigen.
- Hemoglobin mengandung empat rantai polipeptida dan empat
gugus prostetik heme, yang mempunyai atom besi dalam bentuk
fero (Fe2+). .Bagian protein yang disebut globin terdiri dari 2
rantai (masing-masing mempunyai 141 residu) dan 2 rantai
(masing-masing mempunyai 146 residu). Keempat rantai
polipeptida membentuk struktur kuartener hemoglobin.
- Mioglobin merupakan protein pengikat oksigen yang relatif
kecil (BM 16700) yang ditemukan pada sel otot. Mioglobin
mengandung 1 rantai polipeptida yang terdiri dari 153 residu
asam amino dan 1 porfirin-besi (gugus heme) yang sama dengan
hemoglobin.
2. Mekanisme pengikatan dan pengangkutan oksigen adalah :
- Hemoglobin berfungsi sebagai pengangkut oksigen.
Hemoglobin akan mengikat oksigen di paru-paru tempat pO 2
tinggi dan melepas oksigen di jaringan tempat pO 2 rendah.
Hemoglobin dapat berada dalam keadaan kuat atau tegang
(T) yang inaktif atau keadaan rilaks (R) atau aktif. Dalam
keadaan tegang hemoglobin menolak pengikatan O2. Dalam
keadaan rilaks, O2 mudah berikatan dengan hemoglobin.
- Mioglobin merupakan jaringan otot merah yang menyimpan
oksigen, dalam keadaan kekurangan oksigen akan dilepas
sehingga bisa digunakan oleh mitokondria otot untuk sintesis
ATP yang bergantung oksigen. Ketika O berikatan dengan
mioglobin, ikatan antara satu molekul oksigen dengan Fe+
berada tegak lurus terhadap bidang heme.
3. Faktor-faktor yang mempengaruhi pengikatan oksigen adalah :
- Tekanan O2, semakin tinggi tekanan O2 maka semakin tinggi
pula tingkat afinitas hemoglobin terhadap O2.
- pH , pengikatan proton oleh hemoglobin menyebabkan afinitas
hemoglobin terhadap oksigen menurun, dan menimbulkan efek
Bohr
 - kosentrasi CO2 , CO2 bereaksi dengan gugus -amino terminal
dari hemoglobin, membentuk asam karbonat dan melepas proton
yang turut menimbulkan efek Bohr.
- Konsentrasi 2,3-DPG, DPG di dalam sel darah merah
meningkat akan menyebabkan lebih banyak DPG yang terikat
dan daya ikat Hb terhadap oksigen menurun

B. Saran
Untuk penyusunan makalah selanjutnya sebaiknya :
1. Pendalaman materi sebagai bahan makalah perlu ditingkatkan untuk
mengurangi kerancuan dalam materi yang disajikan.
2. Diharapkan makalah ini dapat membantu pembaca dalam memahami
materi struktur fungsi hemoglobin dan mioglobin serta menjadi bahan
referensi dalam pembelajaran bio sel molekuler.
 DAFTAR PUSTAKA

Kimball, John W. 1983.Biologi Jilid 1 Edisi Kelima. Jakarta : Erlangga

Lehninger. 1988. Dasar-Dasar Biokimia Jilid 1 Cetakan pertama. Jakarta :
Erlangga

Marks Dawn B, Marks Allan D, Smith Colleen M. 2000. Basic Medical

Biochemistry A Clinical Approach. Jakarta:EGC,.h.513-30
Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwel VW. 1999. Harper's Illustrated
Biochemistry Twentysix Edition. Jakarta: EGC
Stryer, Lubert. 2007. Biochemistry Fifth Edition. Jakarta : EGC