ENZIM
Disusun Oleh:
Kelompok 1
Setiap aktivitas yang terjadi di dalam sel hidup membutuhkan reaksi kimia.Dalam
reaksi ini,ikatan kimia pada molekul organik diputus sehingga molekul baru dapat
terbentuk.Setiap molekul memerlukan masukan energi awal dari lingkungan sehingga
reaksi dapat dimulai.Energi ini disebut sebagai energi aktivasi (EA).Pengertian energi
aktivivasi adalah energi "tumbukan" yang harus diatasi sehingga reaksi dapat
berlangsung.Metabolisme merupakan suatu reaksi kimia yang berlangsung dalam tubuh
makhluk hidup (reaksi biokimia).Pengertian ini mencakup dua hal yaitu katabolisme
dan anabolisme.Untuk berlangsungnya dua reaksi tersebut diperlukan suatu aktivator
yaitu enzim.Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis
(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi
kimia organik.Molekul yang wujud pertamanya dikenal dengan nama substrat akan
dioptimalkan perubahannya menjadi molekul yang lebih sederhana dan biasanya disebut
produk.Enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia berkali-kali lipat.Studi telah
menemukan bahwa enzim dapat mempercepat reaksi kimia sampai 10 milyar kali lebih
cepat.Zat kimia yang hadir pada awal proses biokimia disebut sebagai substrat,yang
mengalami perubahan kimia membentuk produk akhir.Dalam proses tersebut,enzim
mampu mempercepat lintasan metabolisme.Ia bekerja dengan melakukan reaksi
bersama dengan molekul pada substrat.
Enzim memiliki fungsi mendasar yaitu menurunkan energi aktivasi sehingga reaksi
dapat berlangsung dalam suhu atau kondisi normal.Dengan kata lain enzim berfungsi
sebagai unsur katalitik atau sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Dalam melaksanakan
katalisis ada empat langkah yang dibutuhkan enzim yaitu:
1. Substrat berikatan dengan enzim. Substrat atau banyak substrat berikatan pada
situs aktif (active site) untuk membentuk kompleks substrat-ezim.
2. Terinduksi hingga pas (induced fit). Enzim yang berikata ndengan substrat
menginduksi perubahan bentuk enzim sehingga substrat lebih pas pada tempat
yang lebih sempit di bagian situs aktif (induced fit). Induced fit dapat
didefinisikan sebagai perubahan enzim yang reversibel.
3. Katalisis. Saat terjadinya katalisis dalam reaksi, substrat atau banyak substrat
berubah dengan cara yang spesifik, contoh dengan modifikasi kimiawi,
pembelahan (cleavage) atau penggabungan substrat yang berlipat ganda. Pada
langkah katalisis ini, terdapat dua macam jenis yaitu turnover number atau
pergantian jumlah dan bidirectional atau dua arah. Pergantian jumlah yaitu
katalisis terjadi sangat cepat sehingga satu molekul enzim dapat mengubah lebih
dari 1000 molekul substrat per detik. Sedangkan dua arah yaitu enzim yang
sama mengatalisis reaksi tertentu dalam dua arah ke depan atau sebaliknya.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam
lingkungan pada kondisi yang tepat. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.
Enzim tersusun atas dua bagian yang saling berpasangan. Jika pasangan enzim ini di
pisahkan maka akan berada dalam kondisi tidak aktif. Kedua bagian itu di sebut
Apoenzim dan Koenzim.
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan
berfungsi menentukan kekhususan dari enzim.
Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang merupakan
bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, serta larut dalam
air.
Untuk dapat bekerja sesuai dengan fungsinya, enzim harus berada dalam kondisi aktif
dan sempurna. Enzim yang sempurna terdiri atas Apoenzim dan Koenzim dan di sebut
holoenzim.
Komponen utama enzim adalah protein. Tapi tidak semua protein bertindak sebagai
enzim. Karena protein yang membentuk enzim sifatnya fungsional, bukan protein
struktural. Enzim dibentuk dalam protoplasma sel. Enzim yang beraktifitas di dalam sel
tempat sintesisnya disebut endoenzim. Sedangkan enzim yang beraktivitas diluar sel
tempat sintesisnya disebut eksoenzim. Sebagian besar enzim bersifat endoenzim dan
diberi nama sesuai dengan nama substrat yang di bentuknya atau reaksi yang di
katalisnya. Enzim memiliki sifat-sifat yang membedakannya dengan senyawa lain.
Sifat-sifat enzim
kerja enzim bersifat spesifik/khusus, artinya bahwa satu enzim hanya dapat
bekerja pada satu substrat.
Suhu
Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok agar dapat bekerja dengan biak.
Laju reaksi biokimia meningkat seiring kenaikan suhu. Hal ini karena panas
meningkatkan energi kinetik dari molekul sehingga menyebabkan jumlah
tabrakan diantara molekul-molekul meningkat.
Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena hanya
terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim.
Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk enzim. Di bawah pengaruh
suhu yang sangat tinggi, molekul enzim cenderung terdistorsi, sehingga laju
reaksi pun jadi menurun. Enzim yang terdenaturasi gagal melaksanakan fungsi
normalnya. Dalam tubuh manusia, suhu optimum di mana kebanyakan enzim
menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35C sampai 40C. Ada juga beberapa
enzim yang dapat bekerja lebih baik pada suhu yang lebih rendah daripada ini.
Nilai pH
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman
sekitarnya. Ini karena muatan komponen asam amino enzim berubah bersama
dengan perubahan nilai pH. Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan
bekerja baik pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi, ada beberapa enzim tertentu yang
bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau basa.
Konsentrasi Substrat
Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah
molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi
substrat yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat
melekat pada enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim.
Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam
kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan
perbedaan dalam aktivitas enzim. Dalam kondisi seperti ini, di sisi aktif semua
enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.
Konsentrasi Enzim
Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat
pula. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya
selama masih ada substrat yang perlu diubah menjadi produk.
Inhibitor non-kompetitif dapat melekat pada sisi enzim yang bukan merupakan
sisi aktif, dan membentuk kompleks enzim-inhibitor. Inhibitor ini mengubah
bentuk/struktur enzim, sehingga sisi aktif enzim menjadi tidak berfungsi dan
substrat tidak dapat berikatan dengan enzim tersebut.
Golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis enzim antara lain:
5. Enzim sukrosa yakni enzim yang berperan mengubai sukrosa menjadi senyawa
glukosa dan juga fruktosa.
6. Enzim laktosa yakni enzim yang berperan mengubah senyawa laktosa menjadi
senyawa glukosa dan juga galaktosa.
Adapun macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan ini antara lain:
1. Enzim pepsin yang berperan memecah senyawa protein menjadi senyawa asam
amino.
2. Enzim tripsin yakni enzim yang berperan mengurai pepton menjadi senyawa
asam amino.
Macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan yang satu ini antara lain:
1. Enzim lipase,berperan dalam mengurai lemak menjadi senyawa gliserol dan juga
asam lemak.
Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan
laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk
reaksi) dari EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar dibawah).
Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya
molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat
bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Cara kerja enzim dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak kunci,
dan teori kecocokan yang terinduksi.
Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang
masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan energi
aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta
membebaskan enzim.
Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang
fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi
melingkupi substrat membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks,
enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali
bereaksi dengan enzim tersebut.
Lokasi Enzim: