ENZIM

Rijanti Rahaju Maulani

 PENGERTIAN ENZIM

Enzim = Biokatalisator = suatu zat yang dapat mempercepat

suatu reaksi kimia yan terjadi pada mahluk hidup.
Enzim (holoenzim) termasuk ke dalam golongan protein
majemuk yang terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu
gugus bukan protein (kofaktor).
Substrat = zat yang dirubah oleh enzim
STRUKTUR ENZIM
 KOFAKTOR ENZIM

Kofaktor enzim yang terbagi dalam tiga kelompok , yaitu:

Gugus prostetik: kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak
mudah terlepas dari enzimnya, contoh: FAD (flavin adenin
dinukleotida) yang terikat pada enzim suksinat
dehidrogenase.
Koenzim: molekul organik kecil, tahan panas, mudah
terdisosiasi, dan dapat dipisahkan dari enzimnya melalui
proses dialisis, contoh: NAD (nikotinamida adenin
dinukleotida), NADP (nikotinamida adenin dinukleotida
fosfat), asam tetrahidrofosfat, thiamin pirofosfat, dan ATP.
Aktivator: ion,ion logam yang dapat terikat atau mudah
terlepas dari enzim, contoh: K + , Mn ++ , Mg ++ , Cu ++ , atau Zn ++ .
Peranan koenzim dan gugus prostetik berhubungan secara
struktural dengan vitamin, tetapi ada pula yang tidak
berhubungan dengan vitamin yaitu ATP (adenosin trifosfat).
 FUNGSI ENZIM

Katalis proses biokimia yang terjadi dalam sel

maupun di luar sel
Mempercepat reaksi 10 8 - 10 11 kali lebih cepat
daripada tanpa dibantu oleh enzim
Mempunyai derajat kekhasan yang tinggi, karena
dapat bekerja secara khas pada substrat tertentu
Dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi
kimia
 KOMPLEKS ENZIM-SUBSTRAT

Hubungan antara enzim dengan substrat hanya hanya terjadi

pada bagian tertentu saja yang dinamakan active site yang
mempunyai ruangan yang tepat yang dapat menampung
substrat
Kompleks enzim-substrat merupakan kompleks yang aktif,
bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang
diinginkan telah terjadi
 MEKANISME KERJA ENZIM

Teori kunci gembok

Subtrat memegang peranan sebagai kunci. Reaksi berlangsung
jika subtrat mempunyai bentuk yang sama dengan sisi aktif

Teori ketepatan induktif

Terjadi karena induksi subtrat terhadap sisi aktif yang
menyebabkan sisi aktif termodifikasi.
PENGGOLONGAN ENZIM

Oksido reduktase
Transferase
Hidrolase
Liase
Isomerase
Ligase
 OKSIDO REDUKTASE

Terbagi ke dalam dua bagian yaitu : (1) dehidrogenase dan

(2) oksidase.
Dehidrogenase berperan dalam pengambilan atom H + dari
suatu senyawa (donor) hidorgen yang dilepas diterima oleh
senyawa yang lain (akseptor)
Contoh : pembentukan aldehid dari alkohol
Alkohol + NAD + Aldehid + NADH + H +
Alkohol dehidrogenase
Oksidase bekerja dalam reaksi pengambilan hidrogen dari
suatu substrat, yang bertindak selaku akseptor H + adalah
oksigen
Contoh : Glukosa + O 2 asam glukonat + H 2 O 2
Glukosa oksidase
 TRANSFERASE

Bekerja pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu

senyawa kepada senyawa lain.
Contoh : metil transferase, hidroksi metiltransferase,
karboksil transferase, asil transferase, dan amino transferase
(transaminase).
 HIDROLASE

Bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis yang memecah ikatan

ester, memecah glikosida, dan memecah ikatan peptida.
Beberapa contoh :
Esterase adalah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara
hidrolisis
Lipase adalah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak
Fosfatase adalah enzim yang memecah ikatan fosfat
Amilase adalah enzim yang memecah ikatan pada amilum sehingga
membentuk maltosa
o amilase : terdapat pada ludah dan pancreas ber fungsi
memecah ikatan 1-4 pada amilum
o amilase : terdapat pada tumbuhan, sering disebut
eksoamilase
o amilase : terdapat dalam hati, ber fungsi memecah ikatan
1-4 dan 1-6 pada glikogen menghasilkan glukosa
Proteolitik /protease/peptidase adalah enzim yang bekerja dalam
reaksi pemecahan molekul protein
CONTOH REAKSI ENZIM HIDROLASE
 LIASE

Memiliki peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu

gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis).
Contoh :
o Dekarboksilase
o Aldolase
o Hidratase
 ISOMERASE

Bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, contoh pada

reaksi glukosa menjadi fruktosa, senyawa L menjadi senyawa
D, senyawa cis menjadi trans, dan lain-lain.
Contoh: ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat
isomerase.
 LIGASE

Bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul

sehingga disebut sintetase.
Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah
ikatan C-O, C-S, C-N, atau C-C.
Contoh : Glutamin sintetase, Piruvat karboksilase
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
KERJA ENZIM

Konsentrasi enzim
Konsentrasi Substrat
Suhu
pH
Inhibitor
 PENGARUH KONSENTRASI ENZIM

Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi

bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
 PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRAT

Dengan konsentrasi enzim yang tetap, pertambahan

konsentrasi substrat akan menaikan kecepatan reaksi.
Pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan
kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar
(Hipotesis Michaelis-Menten)
 PENGARUH SUHU

Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat

sedangkan pada suhu tinggi reaksi berlangsung lebih cepat.
Kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi enzim,
sehingga bagian aktif enzim akan terganggu, dengan
demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan
kecepatan reaksinya pun akan menurun
 PENGARUH pH

Enzim memiliki sifat Zwitter ion, perubahan pH lingkungan

akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim
dalam membentuk komplex ES.
Selain struktur ion, pH dapat pula menyebabkan terjadinya
proses denaturasi sehingga menurunkan aktivitas enzim
 PENGARUH INHIBITOR

Inhibitor = molekul atau ion yang dapat

menghambat reaksi.

Pengaruh inhibitor terhadap reaksi enzim terbagi

menjadi 3 bagian, yaitu:

Inhibitor reversible

Inhibitor irreversible

Inhibitor Alosterik
INHIBITOR REVERSIBLE

Inhibitor kompetitif = ada molekul yang mirip

dengan substrat sehingga terbentuk komplex
enzim inhibitor (EI)
kompleks EI tidak dapat membentuk hasil
reaksi
Adanya hambatan ber saing dipengaruhi
konsentrasi substrat.
Contoh = Asam malonat, oksalat, dan
oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim
suksinat dehidrogenase

Inhibitor non kompetitif = inhibitor tergabung

dengan enzim pada satuan bagian enzim di
luar bagian aktif.
Kedua kompleks ter sebut tidak dapat
menghasilkan reaksi yang diharapkan
Contoh : ion-ion logam Cu ++ , Hg ++ A g ++
INHIBITOR REVERSIBLE
 INHIBITOR IRREVERSIBLE

Terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu

dari enzim sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim sehingga
mengurangi aktivitas katalistik enzim.
Contoh: senyawa fosfor organik yang bersifat racun.
 INHIBITOR ALOSTERIK

hambatan terhadap enzim dimana grafik kecepatan reaksinya tidak sesuai

dengan grafik kecepatan reaksi enzim secara umum.
Inhibitor aloserik berikatan pada tempat di luar bagian aktif enzim sehingga
mempengaruhi komformasi enzim yang menyebabkan perubahan bentuk
bagian aktif. :
Contoh: Treonin sebagai substrat tidak dapat bergabung dengan
enzim karena bentuk bagian aktif enzim berubah setelah berikatan
dengan isoleusin sebagai inhibitor
INHIBITOR ALOSTERIK