KATA PENGANTAR

Puji syukur kami panjatkan kehadirat Allah SWT atas segala limpahan rahmat dan
hidayah-Nya sehingga kami dapat menyelesaikan penyusunan makalah ini dalam bentuk
maupun isinya yang sangat sederhana. Makalah ini kami buat dalam rangka pemenuhan tugas
mata kuliah Kimia Organik dengan dosen pengampu Dr. Elfi Susanti VH, SSi., MSi. Harapan
kami semoga makalah ini membantu menambah pengetahuan dan pengalaman bagi para
pembaca, Sehingga saya dapat memperbaiki bentuk maupun isi makalah ini sehingga
kedepannya dapat lebih baik.

Makalah ini masih banyak kekurangan karena pengalaman yang kami miliki sangat
kurang. Oleh karena itu, kami menerima kritik dan saran yang membangun dari pembaca demi
perbaikan makalah selanjutnya. Kami berharap semoga laporan ini dapat bermanfaat bagi
pembaca maupun kami sendiri selaku penyusun.

Surakarta, 12 November 2016

Penyusun
 DAFTAR ISI

HALAMAN JUDUL .............................................................................................. ...... i

KATA PENGANTAR ............................................................................................ ..... ii
DAFTAR ISI.............................................................................................................. . iii
BAB I PENDAHULUAN
A. LATAR BELAKANG MASALAH....................................................... ......1
B. RUMUSAN MASALAH ......................................................... …………. ...2
C. TUJUAN .......................................................................................................2
BAB II PEMBAHASAN .................................................................................................
A. IKATAN PEPTIDAPADAPROTEIN..........................................................4
B. URUTAN ASAM AMINO DITENTUKAN OLEH GEN ..........................4
C. TINGKAT STRUKTUR PROTEIN ............................................................6
1. Struktur Primer .....................................................................................12
2. Struktur Sekunder.................................................................................21
3. Struktur Tersier ...................................................................................23
4. Struktur Kuartener ................................................................................24
BAB III PENUTUP
A. Simpulan .....................................................................................................27
B. Saran ............................................................................................................27
DAFTAR PUSTAKA ..................................................................................................45
 BAB I PENDAHULUAN

A. Latar belakang

Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia dibentuk dari 20
asam amino yang sama dan tidak berubah selama evolusi. Keanekaragaman fungsi yang
diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh keannekaragaman susunan yang mungkin dapat
dari 20 jenis asam amino ini sebagai unsur pembangunan

Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda, yaitu Struktur primer,
struktur sekunder, struktur sekunder, struktur kuartener. Terdapat factor yang dapat
mengkuatkan yang menstabilkan struktur sekunder, tersier dan kuartener ini. Sifat umum semua
protein mencakup hambatan pada konformasi atau susunan spasialnya oleh ikatan kovalen dan
nonkovalen

B. Rumusan Masalah
1. Apakah struktur protein?
2. Bagaimanakah macam-macam struktur protein?

C. Tujuan
1. Mahasiswa dapat mengetahui struktur protein.
2. Mahasiswa dapat mengetahui macam-macam struktur protein.
 BAB II PEMBAHASAN

A. Ikatan Peptida Pada Protein Asam Amino Pembentuk Molekul Protein

Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Suatu asam amino α terdiri dari gugus
amino, gugus karboksil, atom H dan gugus R tertentu yang semuanya terikat pada atom karbon
α. Atom karbon ini disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). Gugus R
menyatakan rantai samping.

Susunan tetrahedral dari empat gugus yang berbeda terhadap atom karbon α menyebabkan
asam amino mempunyai aktivitas optic. Dua bentuk bayangan cermin tersebut isomer L dan
isomer D. Protein hanya terdiri asam amino L. Sehingga tanda isomer optic dpat diabaikan.
Dalam pembahasan protein selanjutnya asam amino dimaksud adalah isomer L, Kecuali ada
penjelasan.

Umumnya pada protein ditemukan 20 jenis rantai samping yang bervariansi dalam ukuran
bentuk, contohnya asam amino yang paling sederhana adalah h glisin, hanya mempunyai satu
rantai hodrogen sebagai rantai samping. Asam amino alanine, dengan gugus metil sebagai
rantai samping.
Tabel 1. Names, symbols, chemical structure and hydrophobicity indices of the 20 acids found
in protein. They are arranged in the order in the discussed above

Note : The hydrophobicity index tells the relative hydrophobicity among acids. More positive
value indices stronger hydrophobicity. Hydrophobicity among amino acids have negative
value. In a protein, hydrophobicity amino acids are more likely to be located in the protein
interior, whereas hydrophilic amino are more likely to face the aqueous environment.
B. Asam Amino Berikatan Melalui Ikatan Peptida

Pada protein, gugus karboksil α asam amino terikat pada gugus amino α asam amino lain
dengan ikatan peptide/ikatan amida secara kovalen membentuk rantai polipeptida. Pada
pembentukan suatu dipeptide pada dari dua asam amino terjadi pengeluaran yang disebut
protease atau peptidase. Banyak asam amino berikatan melalui ikatan peptide membentuk rantai
polipe[tida yang tidak bercabang. Asam amino di dalam suatu protein disebut residu asam
amino. Residu asam amino pada salah satu ujung rantai memiliki sebuah gugus amino bebas
dan pada rantai yang lain memiliki gugus karboksil bebas. Berdasarkan kesepakatan, ujung
amino diletakkan pada awal rantai polipeptida.

Tabel 1. Formation of the peptide bond by condentation reaction

C. Urutan Asam Amino Protein Ditentukan Oleh Gen

Pada tahun 1953, Frederick Sanger menentukan urutan asam amino insulin, suatu hormon
protein. Pertama kali memperlihatkan bahwa protein memiliki urutan asam amino yang tepat
dan juga bahwa insulin hanya terdiri dari asam amino L yang salng berhubungan melalui ikatan
peptida antara gugus amino α dan gugus karboksil α

Rangkaian penelitian pada akhir tahun 1950 an dan awal 1960 an mengungkapkan bahwa
urutan asam amino dalam protin ditentukan secara genetik. Urutan nuklotida dalam DNA, suatu
molekul herediter, menentukana urutan nukleotida komplementer dalam RNA, yang akhirnya
menentukan urutan asam amino dalam suatu protein. Tiap rangkaian 20 asam amino disandi
oleh satu atau lebih urutan tiga nukleotida tertentu.

Perubahan urutan asam amino dapat mengakibatkan gangguan fungsi protein dan menimbulkan
penyakit. Penyakit yang bersifat fatal seperti anemia sel sabit dan fibrosis kistik disebabkan
oleh perubahan satu asam amino dalam satu protein

1. Struktur primer

Struktur primer suatu protein semata adalah urutan liniar asam amino yang disatukan oleh
ikatan peptida yang mencakup lokasi setiap ikatan disulfida. Tidak terjadi percabangan rantai.

Jumlah rangkaian protein yang diketahui sedemikian besarnya dan terus bertambah dengan
cepat sehingga data rangkaian tersebut tidak mungkin dicatat dalam bentuk cetakan tetapi kini
disimpan di dlam database elektronik rangkaian protein yang bisa diakses lewat Internet

2. Struktur Sekunder

Daerah di dalam rantai peptida dapat membentuk struktur reguler, berulang, dan lokal yang
tejadi yang terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antara atom-atom ikatan peptida Ini
berhubungan dengan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asamamino yang berdekatan
dengan urutan linear. Daerah tersebut yan terkenal dengan struktur sekunder mencakup :

α heliks

Pada suatu α heliks terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksigen karbonil,
pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke atom nitrogen amida pada suatu
ikatan peptida 4 residu asam amino di sepanjang rantai polipeptid.

Jika tulang punggung polipeptida ini terpilin dengan jumlah yang sama akan terbentuk struktur
coil atau heliks(ulir) reguler dimana masing-masing ikatan peptida dihubungkan dengan ikatan
hidrogenik ke ikatan residu asam amino di depannya dan 4 asam amino di belakangnya dalam
urutan primer

Berbagai tipe heliks yang terbentuk lewat pemilinan denagn taraf dan arah yang berbeda
digambarkan oleh jumlah (n) residu aminoasil perputaran dan jumlah tonjolan / pitch
(p) atau jarak perputaran yang dibentuk heliks sepanjang sumbunya. Heliks polipeptida yang
terbentuk dari asam amino kiral (chiral ) akan memperlihatkan kiralitas, yaitu helisk tersebut
bisa dominan kanan atau kiri

Gambar 3. Helix conformation (a) the ideal right-handed helix. C: green; O:red; N: blue; H: not
shown; hydrogen bond: dashedline. (b) The right-handed helix without showing atoms. (c) the
left-handed helix

Prolin Dapat Menekuk α Heliks

Rantai sisi residu asam amino pada heliks mengarah ke luar dari sumbu sentral

.Rantai sisi yang berukuran besar atau rantai yang sisi dengan muatan yang saling tolak
menolak dapat mencegah terbentuknya heliks. Residu prolin menghambat struktur
heliks pada protein karena residu prolin menimbulkan hambatan geometrik akibat adanya
struktur cincin dan karena pada ikatan peptida ,nitrogen tidak mengandung atom hidrogen yang
diperlukan untuk membentuk ikatan hidrogen Prolin hanya pas untuk putaran pertama
heliks. Pada bagin lain, residu prolin akan menimbulkan tekukan (bend). Namun tidak semua
tekukan dalam heliks disebabkan prolin. Tekukan kerap terjadi pula pada residu Gly.

Ikatan Hidrogen dan Kekuatan Van Der Waals menstabilkan α Heliks

Mengingat α heliks memiliki energi yang paling rendah dan merupakan konformasi yang paling
stabil bagi rantai polipeptida, susunan sosial ini akan terbentuk secara spontan. Stabilitas α
heliks teruatama terjadi akibat pembentukan ikatan hidrogen dengan jumlah stabilitas
semaksimal mungkin. Nitrogen peptida bekerja sebagai donor hidrogen dan oksigen karbonil
residu yang dalam barisan letaknya nomor 4 dari belakang di dalam pengertian struktur primer
bekerja sebagai sektor hidrogen Interaksi Van Waalsj juga memberikana stabilitas tambahan.
Atom yang dikemas kuat dalam inti heliks mengadakan kontak van der waals antar satu sama
lain melintasi sumbu heliks tersebut.

α Heliks Dapat Bersifat Amfipatik

Meskipun sering terdapat pada permukaan protein, heliks dapat pula terbenam seluruhnya atau
sebagian dalam bagian interior protein. Heliks yang bersifat amfipatik suatu kasus yang
istimewa dimana residu bergeser antara hidrofobik dan hidrofilik sekitar setiap tiga atau
empat residu, terdapat pula keadaan dimana heliks berhadapan dengan dengan lingkungan
polar atau nonpolar. Heliks yang amfipatik terdapat dalam lipoprotein plasma samping dalam
hormon polipeptida tertentu, dalam bisa (venom), antibiotik,

glikoprotein virus HIV dan protein kinase yang diregulasi oleh kalmodulin

he amphipathic helix structure of CAP18, which is a molecule he endotoxin of bacteria. (a)

Amino acid sequence of the amphip

CAP18. Hydrophobic residues are boxed with red lines. (b) The 3D structure determined by
nuclear magnetic resonance. Hydrophobic residues are located on the lower side. PDB ID =
1LYP

Konformasi reguler yang kedua terdaapt pada lembaran yang terlipat struktur atau
 pleated sheet. Simbol menunjukkan bahwa struktur ini merupakan struktur reguler
kedua yang dijelaskan.. Istilah lembaran terlipat (pleated sheet) menunjukkan penampakkan
stuktur tersebut kalau dilihat dari pinggir atas

Berbeda dengan kumparan heliks, sheet terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah
linier rantai polipeptida . Ikatan hidrogen ini terjadi antara oksigen karboil dari satu ikatn
peptida lainnya. Ikatan hidrogen dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah
atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri. pelipatan ini ering
melibatkan 4 struktur asam amino yang dikenal sebagi turn

Gambar 5. The sheet structure found in RNase A. This figure shows only the backbone atoms,
excluding hydrogens. RNase A contains a single peptide chain, which makes a turn at the
junction (not shown) between 4 and 6. Therefore, the two strands are anti-parallel
 3. Struktur Protein Tersier

Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang resdu asam amino yang berjauhan
dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan disulfida. Struktur tersier merupakan konformasi tiga
dimensi keseluruhannya. Istilah struktur tersier mengacu pada hubungan spasial antar unsur
struktur sekunder. Pelipatan polippeptida pada suatu domain bias any terjadi tanpa tergantung
pada pelipatan domain lainnya. Struktur tersier menjelaskan hubungan anatara domain ini, cara
dimana pelipatan protein dapat menyatukan asam amino yang letaknya terpisah dalam
pengertian struktur primer dan ikatan yang menstabilkan konformasi ini.

Bentuk protein globular melibatkaninteraksi antara residu asam amino yang mungkin
terletak sangat jauh satu sama lain pada urutan primer rantai polipeptida dan melibatkan α helix
dan β sheet. Interaksi non kovalen antara rantai sisi residu asam amino penting untuk
menstabilkan struktur tersier dan terdiri dari interaksi hidrofobik dan elektons tatik serta ikatan
hydrogen.

Interaksi hidrofobik sangat penting bagi struktur protein. Asam amino hidrofobik
cenderung berikatan dibagian dalam protein globular tempat asam amino tidakberkontak
dengan air, sedang asam amin hidrofilik biasanya terletak di permukaan protein tempat asam
amino berinteraksi dengan air sekelilingnya

4. Struktur Protein Kuartener

Menggambarkan pengaturan subunit protein dalam ruang. Protein dengan dua atau lebih rantai
polipeptida yang terikat oleh kekuatan nonkovalen akan memperlihatkan struktur kovalen.
Dalam protein multimerik ini, masing-masing rantai polipeptida disebut protomer atau subunit.
Subunit tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama yang berperan dalam
struktur tersier yaitu interaksi elektrostastik dan hidrofobik serta ikatan hydrogen. Protein yang
tersusun dari dua atau empat subunit masing-masing disebut protein dimerik atau tetramerik.
 BAB III PENUTUP

Simpulan

Berbagai protein yang berbeda dapat diciptakan dari hanya 20 asam amino yang umum, karena
asam amino dapat saling berikatan dalam banyak kombinasi yang berbeda. Perbedaan dalam
urutan asam amino disepanjang rantai polipeptida menyebabkan pembentukan struktur tiga
dimensi yang berbeda.

Sifat-sifat structural protein dianggap berada dalam empat buah susunan : primer, sekunder,
tersier, dan kuartener ( hanya untuk protein oligomerik ). Struktur primer, rangkaian asam
amino dikode dalam gen. struktur sekunder dan tersier yang berkenaan dengan konformasi
protein yang keberadaannya dimungkinkan lewat ikatan peptide, ditentukan oleh struktur
primer. Struktur sekunder menjelaskan pelipatan rantai polipeptida menjadi multiplikasi motif
terikat terikat hydrogen seperti struktur α heliks, β sheet. Struktur tersier berkenaan dengan
hubungan antar domain structural sekunder dan antar residu yang letaknya terpisah jauh dalam
pengertian struktur primer. Struktur kuartener yang hanya terdapat dalam protein dengan dua
atau tiga rantai polipeptida ( protein oligomerik ) menjelaskan titik kontak dan hubungan
lainnya antara poplipeptida atau subunit ini.
 Daftar Pustaka

Mark Dawn B, PhD, Marks Allan MD, Smith Collen M, PhD.2000 Biokimia Kedokteran
Dasar, Sebuah Pendekatan Klinis ,: 76-95

Champe Pamela C , Harvey Richard A.1994. Lippincott’s Illustrated. Biochemistry, 2nd, 13-23

Satyanarayana U,Dr. 2002. Biochemistry. Books And Allied (P) Ltd, Calcutta. 2002. 45-71