III.

KWU BAHAN BERPROTEIN

Ringkasan
Protein merupakan polimer dari asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan
ikatan peptida. Suatu asam amino dikatakan sebagai suatu molekul yang mempunyai gugus
α karboksil dan gugus α amino.dan suatu rantai samping khas ( R ) yang terikat pada α
carbon.
20 asam amino penyusun protein berdasarkan rantai sampingnya (R ) diklasifikasikan yaitu
1). asam amino dengan R non polar seperti alanin,valin,leusin,isoleusin,prolin,fenil
alanin,triptopan dan metionin;2) asam amino dengan R polar tidak bermuatan yaitu
:glisin,serin,treonin,sistein,tirosin,asparagin,glutamin.3).asam amino dengan R bermuatan
positif yaitu : lisin,arginin dan histidin. 4). Asam amino dengan R bermuatan negative yaitu :
asam aspartat,asam glutaman.

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu),
sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat)

Struktur primer merupakan jumlah dan urutan asam amino dalam suatu polipeptida. Struktur
sekunder merupakan jumlah keteraturan dalam suatu poli peptida. Konformasi α-helix dari
polipeptida dihasilkan melalui ikatan hydrogen intra molekuler.Struktur lembaran berlipat –β
terjadi karena ikatan hydrogen inter molekuler dari polipeptida yang saling
berdekatan.Struktur tersier terjadi akibat pelipatan dan penggulungan dari rantai polipeptida
membentuk struktur yang komplek, interaksi yang terjadi meliputi ikatan hydrogen,ikatan
disulfidea interaksi hidrofilik,hidrofobik dan interaksi dipole – dipole.Struktur kuartener
terbentuk dari beberapa sturtur tersier.

Adanya pengolahan protein dapat berpotensi terbentuknya reaksi Maillard yaitu reaksi yang
terjadi karena reaksi antara gula pereduksi dengan gugus amino bebas dari protein.Juga
protein dapat terdenaturasi.

Beberapa sifat fungsional protein dalam pengolahan pangan yaitu: (1) pembentukan gel
(gelasi), (2) pembentukan buih (daya buih), (3) pengemulsi (emulsifikasi), (4) pengikat
senyawa lain (kohesivitas); (5) daya ikat air atau water holding capacity (WHC).

Bahan berprotein dapat digolongkan menjadi dua macam yaitu bahan hewani
berprotein (susu, telur, daging, ikan) dan bahan nabati berprotein, kebanyakaan berupa
kacang-kacangan/biji-bijian dan serealia. Bahan nabati berprotein meliputi oil seed (kedelai,
kacang tanah, biji bunga matahari, wijen) dan non oil seed (koro-koroan, seperti koro
kratok, komak, kecipir dan lain-lain).

Asam Amino
Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Suatu asam amino α terdiri dari
gugus amino, gugus karboksil, atom H dan gugus R tertentu yang semuanya terikat pada
atom karbon α. Atom karbon ini disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil
(asam).Gugus R menyatakan rantai samping .Susunan tetrahedral dari empat gugus yang
berbeda terhadap atom karbon α menyebabkan asam amino mempunyai aktivitas optik.
Dua bentuk bayangan cermin disebut isomer L dan isomer D. Protein hanya terdiri dari
asam amino L.Umumnya pada protein ditemukan 20 macam asam amino yang bervariasi
dalam bentuk dan ukuran.Contohnya asam amino yang paling sederhana adalah glisin
yang hanya mempunyai satu rantai hydrogen sebagai rantai sampingnya.
Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-
COOH) dan amina (biasanya -NH2). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus
amina memberikan sifat basa. Rumus umum asam amino seperti terlihat pada gambar 3.1

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 6
 Gambar 2.3.1 : Struktur Asam amino
Sifat-sifat asam amino adalah:
a. Sebagai ion dipolar (mempunyai muatan positif dan negative), tidak larut dalam solven
organic, dan larut dalam air.
b. Bersifat amfoterik, yaitu dapat bereaksi dengan asam maupun basa
c. Sifat muatan dan kelarutannya dipengaruhi pH. Pada pH isoelektrik sebagai ion dipolar,
di bawah pH isoelektrik sebagai kation dan di atas pH isoelektrik sebagai anion.
Kelarutan asam amino minimal pada pH isoelektrik, dan meningkat pada di luar pH
isoelektrik.

Asam amino diklasifikasikan dalam tiga criteria yaitu berdasarkan sintesisnya di dalam
tubuh, polaritasnya dan sifat lain rantai sisi.
Berdasar sintesis di dalam tubuh:
a. Asam amino essensial
b. Asam amino non essensial
Berdasarkan polaritasnya:
a. R non polar
b. R polar netral
c. R polar bermuatan
Berdasarkan sifat lain rantai sisi:
a. R alifatik
b. R aromatis
c. R hidroksil alifatik
d. R basa
e. R asam
f. R amida
g. R belerang

Asam amino esensial inilah yang harus diperoleh dari makanan, karena tubuh tidak
bisa membuatnya sendiri. Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme
heterotrof. Termasuk kelompok asam amino esensial adalah isoleusin, leusin, lisin, metionin,
fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin. Histidin dan arginin disebut "setengah esensial"
karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino
karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan
pengobatan.
Asam amino non polar (Gugus R nya hidtofobik), daya larutnya kurang. Yang
termasuk kelompok ini adalah asam-asam amino: Alanin, Valin, Leusin, isoleusin, Prolin,
Fenilalanin, Triptopan, Metionin. Alanin termasuk asam amino yang kurang hidrofobik..
Asam amino polar tanpa muatan pada gugus R nya. Gugus R nya berpartisipasi
pada pembentukan ikatan Hidrogen karena itu lebih larut dalam air dibandingkan dengan
asam amino non polar. Yang termasuk kelompok ini adala asam-asam amino :
Glisin;Serin:Treonin;Sistein;Tirosin;Asparagin;Glutamin Glisin dikelompokkan dalam
golongan ini karena mempunyai gugus bermuatan polar yaitu gugus karboksil dan gugus
amino. Asparagin dan glutamine termasuk amida asam aspartat dan glutaman sehingga
mudah dihidrolisis dengan asam dan basa

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 7
 Asam amino bermuatan positif pada gugus R nya ini adalah lisin yang mempunyai 2
gugus amino,arginin yang mempunyai fungsi basa guanidium,histidin mengandung basa
lemah gugus imidazol.
Golongan asam amino bermuatan negative pada gugus R nya, adalah aspartat dan
glutamat yang mempunyai 2 gugus karbooksilat.

Gambar 2.3.2. Asam-asam amino dengan rantai R nonpolar

Gambar ;2. 3.3 Asam –asam amino dengan rantai R polar tidak bermuatan.

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 8
 Gambar 2.3.4 asam mino dengan rantai R bermuatan positif

Gambar : 2.3.5. Asam amino dengan rantai R bermuatan negative.

PROTEIN
Protein merupakan gabungan dari banyak molekul asam amino melalui ikatan
peptide, sehingga protein juga disebut polipeptida. Ikatan peptida terbentuk dari gugus
karboksil (COOH) asam amino yang satu dengan gugus amin (NH2) asam amino
berikutnya, seperti ditunjukkan pada gambar 2.3.6.
Di dalam molekul protein terdapat banyak ikatan (gambar 2.3.7 d). Pada rantai
primer molekul protein terdapat ikatan peptide yang merupakan ikatan kovalen. Untuk
menstabilkan struktur molekul protein, pada rantai sisi terdapat ikatan elektrosatik/ionic,
ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, interaksi dipole dan ikatan disulfida (merupakan ikatan
kovalen). Ikatan disulfida ini ada dua macam yaitu inter dan intra disulfida.
Molekul protein tersusun atas banyak molekul asam amino, sehingga faktor-faktor
yang mempengaruhi asam amino juga mempengaruhi sifat-sifat protein. Sifat-sifat molekul
protein adalah:
a) Bersifat amfoterik
b) Sifat muatan dan kelarutannya dipengaruhi pH. Pada daerah pH isoelektrik sebagai ion
dipolar, di bawah pH isoelektrik sebagai kation dan di atas pH isoelektrik sebagai anion.
Kelarutan asam amino minimal pada pH isoelektrik, dan meningkat pada di luar pH
isoelektrik.
c) Mengalami hidrasi dengan air. Sifat hidrasi ini dipengaruhi oleh adanya elektrolit,
konsentrasi protein, pH, sumber protein, suhu dan tingkat denaturasi.

STRUTUR PROTEIN
Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu),
sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat)

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 9
1. Struktur Primer
Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang
dihubungkan melalui ikatan peptida. Ikatan peptida merupakan ikatan kovalen dan satu-
satunya ikatan yang ada pada tingkat struktur protein ini Ikatan peptide merupakan ikatan
antara gugus karboksil (-COOH) dari asam amino dengan gugus amino (-NH2) dengan
asam amino berikutnya. Setiap terbentuk satu ikatan peptida, dikeluarkan 1 molekul air
(H2O).Pembentukan ikatan peptide seperti terlihat pada Gambar 3.6

Gambar :2.3.6 : Pembentukan ikatan peptida

2. Struktur Sekunder
Pada struktur sekunder, protein sudah mengalami interaksi intermolekul, melalui
rantai samping asam amino. Ikatan yang membentuk struktur ini, didominasi oleh ikatan
hydrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi
ikatan hidrogennya. Ada dua jenis struktur sekunder, yaitu: α-heliks dan β-sheet. Konformasi
α-helix dari polipeptida dihasilkan melalui ikatan hidrogen intra molekuler.Struktur lembaran
berlipat –β terjadi karena ikatan hidrogen inter molekuler dari polipeptida yang saling
berdekatan β-sheet itu sendiri ada yang paralel dan juga ada yang anti-paralel, bergantung
pada orientasi kedua rantai polipeptida yang membentuk struktur sekunder

3. Struktur Tersier
Struktur ini terbentuk karena struktur-struktur sekunder yang dikemas sedemikian rupa
membentuk struktur tiga dimensi. Struktur ruang ini adalah struktur ketiga atau struktur
tersier. Disini interaksi intra molekuler seperti ikatan hidrogen, ikatan ion, van der Waals,
hidropobik dan lainnya turut menentukan orientasi struktur tiga dimensi dari protein

Strukur kuartener
Banyak molekul protein yang memiliki lebih dari satu struktur tersier, dengan kata lain multi
subunit. Intraksi intermolekul antar sub unit protein ini membentuk struktur
keempat/kwaterner. Setiap subunit protein dapat melakukan komunikasi dan saling
mempengaruhi satu sama lain melalui interaksi intermolekular. ikatan-ikatan nonkovalen
yang menstabilkan struktur tersier juga terlibat pada struktur kuartener.

Gambar 2. 3.7 Tipe Struktur Protein :

(a) Struktur protein primer,
(b) Struktur protein sekunder
(c) Struktur protein tersier
(d) Struktur protein kuartener

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 10
 Gambar 2.3.7 a :Struktur Pimer Protein

Gambar 2.3.7 b; Struktur Sekunder protein ( β sheet)

Gambar 2.3.7 c : Strutur Sekunder Protein (α. Heliks )

Gambar 2.3.7.d: Struktur Tersier Protein.

Keterangan : a : interaksi elektrostatik ; b :Ikatan hidrogen : c :Iteraksi hidropobik dari rantai

samping ( R ) non polar; d.interaksi dipolar-dipolar.e. ikatan disulfide.

Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-
350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 6
yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai
polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda
dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah,
maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah
yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener,
setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional.

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 7
Klasifikasi protein
Molekul protein dikelompokan menjadi tiga yaitu protein sederhana (hanya
menghasilkan asam-asam amino saja apabila dihidrolisi), protein majemuk (molekul protein
yang berikatan dengan molekul lain seperti karbohidrat, lipida, asam nukleat dan fosfat),
dan protein derivat (molekul protein yang mengalami modifikasi secara khemis maupun
enzimati, jenisnya ada dua macam yaitu derivate primer dan sekunder)

Perubahan sifat-sifat protein

Sebelum dikonsumsi, pangan mengalami berbagai proses seperti pelarutan dan
ekstraksi, hidrolisis, perlakuan panas, pendinginan dan pembekuan, dehidrasi, modifikasi
khemis dan lain-lain. Protein termasuk dalam adonan pangan dan keberadaan protein dalam
pangan ini tidak murni tetapi terikat dengan komponen-komponen lain, sehingga protein
juga akan mengalami perubahan-perubahan oleh pengaruh berbagai pengolahan tersebut.
Perubahan-perubahan ini sangat kompleks, ada yang dikehendaki ataupun tidak
dikehendaki, bersifat individu dan interaksi dengan komponen lain.

Denaturasi protein
Denaturasi merupakan perubahan struktur alami protein sehingga koformasinya lebih
acak. Selama denaturasi terjadi pemutusan ikatan non kovalen (gambar 2.7). selama
denaturasi terjadi perubahan yang bersifat fisis, khemis dan fisiologis/biologis. Perubahan
fisis meliputi perubahan bentuk, konformasi, struktur, ukuran molekul viskositas. Perubahan
khemis meliputi penurunan kelarutan karena tereksposnya bagian dalam yang lebih banyak
gugus non polarnya (komposisi gugus rantai sisi molekul protein pada tabel 2.3.1),
perubahan jumlah muatan, perubahan fisiologis meliputi penurunan/kehilangan aktivitas
biologis, peningkatan degradasi proteolitik sehingga terjadi peningkatan nilai gizi.

Gambar 2.3.8 Denaturasi protein

Table 2.3.1 Komposisi gugus rantai sisi protein

Gugus Bag. Interior (%) Bag. Eksterior (%)
R non polar 82 30
R polar 13 33
R bermuatan 5 37
Sumber: Pace, C. N., 1983)
Perubahan-perubahan protein selama denaturasi tersebut dipengaruhi oleh tingkat
denatruasi, yang ditentukan oleh faktor fisis (panas/suhu dan pengadukan), khemis ( adanya
garam, solven organik, asam, basa, dan perubahan pH).
Denaturasi ada yang dikehendaki ( peningkatan nilai gizi, teksturisasi pada sosis,
pembentukan buih pada produk bakery, pembentukan gel pada tahu), yang tidak
dikehendaki karena kehilangan beberapa sifat fungsioal (enzim dan emulsi).

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 8
Kelarutan dan ekstraksi protein
Kelarutan protein merupakan sifat fisiko kimia protein yang sangat berhubungan erat
dengan sifat fungsionalnya, merupakan informasi potensi penggunaan protein dan sifat
fungsionalnya, serta merupakan karakteristik utama protein untuk makanan terlarut dan
minuman. Kelarutan protein ditentukan oleh beberapa factor yaitu sumber protein (komposisi
asam amino, sifat rantai sisi, konformasi, dan struktur), fraktor lingkungan (suhu, pH,
kekuatan ion, kondisi proses), kondisi dan jenis proses, tingkat denaturasi.
Ekstraksi menggunakan pelarut sangat erat hubungannya dengan kelarutan. Agar
dapat terekstraksi maka komponen yang akan diekstrak harus terlarut dalam pelarut yang
digunakan. Terutama untuk protein nabati, daya ekstrak menentukan daya guna, dan daya
guna ditentukan oleh sifat-sifat protein.
Untuk memperoleh daya ekstrak tinggi perlu diperhatikan factor-faktor ekstraksi yang
meliputi media pengekstrak, ukuran bahan dan factor-faktor kelarutan. Jenis media
pengekstrak yang digunakan bersifat polar, misalnya air, dengan memperhatikan rasio
bahan:pelarut. Sebagai contohnya dalam pembuatan protein konsentrat dan isolat rasio
yang digunakan adalah 1:6. Ukuranpartikel bahan berhubungan dengan luas permukaan
yang menentukan luas area kontak antara bahan dengan pelarut, dan jarak tempuh solute
ke permukaan partikel. Factor kelarutan seperti suhu, pH dan denaturan. Semakin tinggi
kelarutan protein maka daya ekstrak juga semakin tinggi.

Sifat fungsional protein

Kesukaan akan pangan ditentukan olah banyak faktor diantaranya adalah kualitas
nutrisi, atribut sensoris pangan yangmerupakan hasil interaksi kompleks multilateral antara
komponen minor (emulsifier, flavor volatile, pembentuk tekstur dan lain-lain, dan komponen
major yang meliputi karbohidrat, protein dan lemak. Komponen-komponen tersebut secara
bersama-sama berperanan dalam menentukan kualitas sensoris dan menentukan sifat-sifat
fisiko kimia yang unik dari masing-masing komponen. Contoh peranan protein dalam atribut
sensoris pangan pada produk bakery (peranan sifat viskoelastik gluten), dairy product
(adanya sifat koloid dari misel protein, sebagai sifat tekstur), tekstur cake (sifat whipping,
heat setting dari putih telur).
Protein tradisional yang digunakan dalam pangan rumah tangga dan pabrik adalah
protein hewani yang berasal dari telur, susu dan daging. Protein hewani lebih disukai dalam
aplikasi pangan karena kemampuannya membentuk multi fungsi dalam makanan luas, yang
merupakan interaksi multi kompleks dari multi atribut (sebagai contoh protein putih telur).
Namun protein hewani mempeunyai kelemahan yaitu efisiensi konversi rendah (8:1), biaya
produksi tinggi dan menurunkan net avaibility protein untuk nutrisi manusia.
Protein nabati seperti protein sereal, legume, biji-bijian berminyak (oil seed) harga
lebih murah, berlimpah namun sifat fungsional kurang baik sehingga konsumsi/penggunaan
langsung sedikit. Oleh karena itu untuk memenuhi kebutuhan pangan berprotein yang terus
meningkat yang disebabkan oleh peningkatan populasi manusia perubahan social ekonomi,
maka perlu pangan sumber protein baru yang murah. Hal ini dapat dilakukan dengan
perbaikan sifat fungsional protein dari sumber pangan baru seperti protein nabati, whey dan
dari mikroba.
Pada dasarnya terdapat hubungan erat sifat fungsional dengan sifat fisis, khemis dan
struktural protein, yang meliputi ukuran dan bentuk molekul, komposisi asam amino dan
letaknya dalam struktur molekul protein, jumlah muatan dan pola distribusi muatan, rasio
hidrofobisitas dengan hidrofilisitas, pengaturan struktur sekunder, tersier dan kuarterner,
ikatan silang inter dan intra molekul, rigiditas dan fleksibilitas molekul dalam merespon
kondisi lingkungan, interaksinya dengan komponen lain.

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 9
 Sifat fungsional protein adalah sifat fisiko kimia protein yang mempengaruhi sifat-sifat
dalam sistem makanan selama preparasi, pengolahan, penyimpanan dan konsumsi serta
menentukan kualitas dan sifat sensorik makanan. Definasi lain bahwa sifat fungsional
protein merupakan sifat fisik, khemis dan organoleptik suspensi koloid protein yang dapat
mempengaruhi struktur, tekstur, flavor dan warna produk yang dihasilkan. Protein
mempunyai sfat fungsional baik apabila mudah dibasahi, mempunyai dispersilibitas baik
pada kisaran pH yang luas, mempunyai kemampuan membentuk viskositas dan dapat
bereaksi dengan koloid lain untuk memperoleh sifat tertentu. Contoh sifat fungsional protein
dalam sistem pangan ditunjukkan pada tabel 2.3.2, sedangkan faktor-faktor yang
mempengaruhi pada tabel 2.3.2

Table 2.3.2 Sifat fungsional food protein dalam sistem pangan

fungsi mekanisme System pangan Sumber protein

Kelarutan Hidrofilisitas Minuman Whey

Viskositas Pengikatan air, hidrodinamik, Sup, salad, dressing Daging, telur
ukuran, bentuk
Ikatan H, hidrasi ion
Pengikatan air Pemerangkapan air, Sosis, cake, roti Daging, telur, whey
Gelasi immobilisasi, pembentukan Gel daging, cake, Daging, telur, susu
jaringan 3 dimensi baked good, keju
Ikt. Hidrofob, ionik,hydrogen
Kohesi dan adhesi Sosis, pasta, baked Daging, telur, whey
Ikt hidrofob, cross link di- S good
Elastisitas Adsorbsi antar muka, Baked good Daging
Emulsifikasi pembentukan film Sosis, sup, cake, Daging, telur, susu
Adsorbsi antar muka, dressing
Buih pembentukan film Whipped topping, ice Telur, susu
cream, cake, dessert
Ikt hidrofob, pemerangkapan Simulated meat,
Pengikatan lemak lemak baked good, donat Telur, susu
dan flavor

Tabel 2.3.3 Faktor-faktor sifat fungsional protein dalam makanan

Faktor dasar Faktor lingkungan Perlakuan/proses

Sumber protein Keasaman (pH) Pemanasan

-komposisi asam amino Status oksidasi-reduksi Pengeringan
-konformasi Garam Keasaman (pH)
Mono/multi komponen Air Kekuatan ionic
Karbohidrat Agensia pereduksi
Lemak Kondisi penyimpanan
Surfaktan Modifikasi fisik
Flavor Modifikasi khemis
Secara garis besar, sifat fungsional protein dalam sistem pangan dikelompokkan
menjadi tiga golongan yaitu sifat hidrofilik, hidrofobik, serta hidrofilik-hidrofobik, secara rinci
ditunjukkan pada tabel 2.3..4

Tabel 2.3.4 Klasifikasi sifat fungsional protein

Sifat hidrofilik Sifat hidrofobik Sifat hidrofilik-hidrofobik
WHC (water holding capacity) FBC (fat binding capacity) Emulsi
Retensi air FB (fat binding) buih
Pengikatan air FA (fat absorpstion)
penggembungan

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 10
Sifat hidrofilik
Sifat hidrofilik berkaitan dengan pengikatan air maupun kansungan air yang
menentukan eating quality dan stabilitas penyimpanan produk pangan. Pengikatan air ini
ditentukan oleh beberapa faktor yaitu tingkat hidrasi, kemurnian protein dalam produk
(sebagai contohnya pengikatan air tepung, konsentrat dan isolat protein kedelai berturut-
turut 2:1; 2,5:1 dan 3-4:1), dan ukuran partikel.
Sifat-sifat hidrofil protein ini antara lain meliputi WHC, retensi air, pengikatan air, dan
penggembungan. Mekanisme interaksi air-protein melalui terperangkapnya sejumlah air oleh
molekul protein melalui ikatan hodrogen serta ikatan pada rantai sisi melalui gugus hidrofil,
karboksil, hidroksil, karbonil dan sulhidril. Interaksi protein-air berupa kelarutan, wet ability,
dispersibilitas, thickening,geling,emulsifikasi dan foaming. Air yang bergabung dengan
protein ada beberapa macam yaitu air struktural, monolayer, multilayer, air yang tidak bisa
beku, air kapiler dan air hidrodinamik.
WHC adalah sifat fisik protein yang merupakan sifat kemampuan pangan untuk
menahan air yang ada dalam bahan maupun air yang ditambahkan selama proses,
merupakan kemampuan struktur pangan untuk mencegah air keluar dari struktur tersebut.
Sifat ini sangat berkaitan dengan tingkat hidrasi dan viskositas system pangan, dan
menentukan tekstur pangan.

Gel
Gel adalah sistem setengah padat dengan viskositas tinggi. Strukturnya berupa
matriks yang berperanan memerangkap air, lemak, polisakarida mineral dan lain-lain.
Gelasi (pembentukan gel), merupakan proses hidrasi, struktural, tekstural dan sifat-sifat
rheologi protein, diikuti dengan agregasi protein, interaksi polimer-polimer dan polimer
dengan air untuk membentuk jaringan tiga dimensi. Selanjutnya terjadi transformasi
kestruktur gel oleh panas dan agensia lain seperti asam dan garam bivalen. Mekanisme
pembentukan gel protein, mula-mula sol (larutan protein) dipanaskan dan terjadi disosiasi
protein quarterner serta unfolding molekul protein sub unit hingga terbentuk pro gel.
Dilakukan pendinginan maka terjadi resosiasi dan agregasi protein unfolding hingga
terbentuk jaringan tiga dimensi, dan akhirnya terbentuk gel protein. Untuk mempercepat
pembentukan gel bisa dikombinasi dengan penambahan asam ataupun garam bivalen.
Sifat-sifat gel yang terbentuk dipengaruhi oleh konsentrasi dan sumber protein, faktor
lingkungan (pH dan kekuatan ionik), kondisi proses dan adanya senyawa lain.

Sifat hidrofobik
Sifat hidrofobik meliputi kapasitas pengikatan lemak (FBC), berperanan dalam
banyaknya lemak yang teremulsi, memperbaiki retensi warna dan mouthfeel (contoh pada
sosis dan susu). Pengikatan dan absorbsi lemak berperanan dalam menghalangi keluarnya
air, mencegah cooking loss, meningkatkan WHC.

Sifat hidrofilik-hidrofobik
Pangan yang memerlukan sifat hidrofilik-hidrofobik adalah sistem emulsi dan buih.
Emulsi merupakan campuran dua macam cairan yang tidak dapat bercampur, cairan yang
satu (sebagai fase diskontinyu/internal) terdispersi dalam cairan lain (sebagai fase
kontinyu/eksternal. Tipe emulsi ada dua macam yaitu O/W (ceamy texture) dan W/O (greasy
texture).
Protein sebagai pengemulsi dan penstabil mempunyai beberapa sifat penting.
Molekul protein mengandung gugus polar dan non polar, mempunyai sifat emulsifying
capacity, emulsifying stability, dan emulsifying ability/activity. Sifat-sifat emulsifying protein
dipengaruhi oleh sumber dan konsentrasi protein, keasaman, kekuatan ionik dan perlakuan
panas.
Pada proses emulsifikasi terjadi pembentukan lapisan antar muka. Diawali dengan
difusi molekul protein pada antar muka, dan protein terkonsentrasi pada antar muka.
Kemudian molekul protein teradsorpsi pada antar muka dan protein unfolding membentuk

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 11
barrier pada antar muka sekeliling globula dan terjadi perubahan konformasi,
rearrangement, ekspansi molekul protein dan terjadi interaksi antar protein dan
rearrangement. Di dalam sistem emulsi dikenal istilah HLB (Hydrophile lypophile balance)
HLB, yang mempunyai nilai (0 – 20).
Buih merupakan sistem dua fase yang terdiri dari gelembung udara/gas yang
dipisahkan oleh lapisan cairan kontinyu yang kental (sebagai fase lamellar). Molekul protein
sebagai penstabil buih berperanan untuk menurunkan tegangan antar muka, meningkatkan
viskositas dan elastisitas fase cair, dan membentuk lapisan film yang kuat disekitar
globula/gelembung gas.
Mekanisme pembentukan buih diawali dengan protein terlarut dan terdifusi pada
antar muka udara-air, protein unfolding teradsorpsi dan berorientasi pada gugus polar, dan
sebagian protein unfolding berinteraksi membentuk film disekitar gelembung udara/gas dan
teradsorpsi. Selanjutnya secara kontinyu terbentuk film akibat interaksi/asosiasi protein-
protein (melalui ikatan ionik , hidrogen dan interaksi hidrofob. Sifat-sifat buih yang terbentuk
dipengaruhi oleh sumber dan konsentrasi protein, keasaman, adanya whipping aid maupun
foam inhibitor.

Modifikasi protein
Modifikasi protein dilakukan untuk berbagai tujuan seperti perubahan kelarutan,
ukuran molekul dan lain-lain. Modifikasi protein dapat dilakukan dengan dua cara yaitu
secara khemis dan enzimatis. Modifikasi secara khemis, biaya murah namun kurang aman
untuk pangan, dan terdapat beberapa kesulitan yaitu modifikasi sisi aktif protein enzim dan
bebrapa rantai sisi pada glisin, alanin, leusin dan isoleusin. Modifikasi secara enzimatis
biaya mahal namun aman untuk dikonsumsi, dan belum tentu juga bisa memodifikasi rantai
sisi. Tujuan dan cara modifikasi ditunjukkan pada tabel 2.3.5
Tabel 2.3.5 Tujuan dan cara modifikasi protein
Jenis modifikasi Tujuan Cara
Modifikasi densitas muatan Merubah kelarutan Asilasi
succinilasi
asetilasi
amidasi
deamidasi

Merubah polaritas protein glikosilasi

Modifikasi hidrofobisitas asilasi
esterifikasi
alkilasi reduktif
metode aktif ester
aril dan alkil sulfonasi
reaksi non kovalen
Cross link enzimatis

asilasi gugus sulfhidril

Modifikasi ukuran molekul fosforilasi
defosforilasi
Hidrolisis enzim transglutaminase

enzim proteinase
Merubah aktivitas enzim secara khemis

Mensitesis peptida secara khemis

Modifikasi spesifitas rantai sisi
khemis
Sintesis peptida enzimatis

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 12
Soal-soal latihan

1. Jelaskan sifat-sifat asam amino.

2. Jelaskan mengapa protein disebut dengan polipeptida.
3. Denaturasi protein
a) Jelaskan perubahan-perubahan yang terjadi pada denaturasi
b) Jelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi denaturasi
c) Sebutkan sistem pangan yang menghendaki terjadinya denaturasi.
4. Jelaskan hubungan kelarutan dengan ekstraksi protein
5. Jelaskan mekanisme pembentukan gel, emulsi dan buih.

Acuan
Demodaran, 1997. Food Protein and their Application.
Hettiarachchy, N.,S., 1994. Protein Functionality in food System. IFT Basic Symposium
Series,. Vol. 9
Nakai, S. and H. W. Modler, 1996. Food Proteins, Properties and Characterization. VCH
Publisher Inc. New York.
Zayas, J. F., 1997. Functionality of Proteins in Food. Springer, Berlin.

Tim pengampu TPPK Prodi THP jurusan THP FTP UNEJ Page 13