BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar belakang

Setiap mahluk hidup dapat dipastikan terdapat asam amino, karena asam amino
merupakan unit dasar penyusun struktur protein yang dibutuhkan oleh tubuh.Asam-
asam amino terdiri atas yang pertama adalah produksi asam amino dari pembongkaran
protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati. Kedua,
pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan yang ketiga adalah katabolisme
asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses
pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah sintesis protein
dari asam-asam amino. Asam amino juga mengalami katabolisme,yang terjadi dalam 2
tahapan yaitu : Transaminasi dan Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion
ammonium.Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non
esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam
amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Tumbuhan
dapat mensintesis ke-20 asam amino tidak seperti manusia dan hewan yang hanya bisa
mensintesis 10 dari 20 asam amino. Berkaitan dengan hal tersebut, asam amino
dikelompokkan menjadi 2 kategori yaitu:
 Asam Amino Esensial
Merupakan asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita
sehingga harus ada di dalam makanan yang kita makan.
 Asam Amino Non-Esensial
Merupakan asam amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh
manusia.
Setiap jenis asam amino tersebut dapat mengalami biosintesis.Dalam makalah
ini akan dibahas lebih lanjut tentang macam-macam dan biosintesis pada asam amino.

1
1.2 Rumusan masalah
 Apa definisi dari asam amino essensial dan non essensial?
 Apa saja macam-macam dari asam amino essensial dan non-essensial?
 Bagaimana proses biosintesis yang terjadi pada macam-macam asam amino?

1.3 Tujuan
 Untuk mengetahui definisi dari asam amino essensial dan non-essensial
 Untuk mengetahui macam-macam asam amino essensial dan non-essensial
 Untuk mengetahui proses biosintesis yang terjadi pada macam-macam asam
amino

2
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Asam Amino dan Macam-Macam Asam Amino

Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsional
karboksilat(-COOH)dan amina (biasanya –NH2).Dalam biokimia seringkali
pengertiannya dipersempit :keduanya terikat pada satu atom karbon (C)yang
sama. Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan
sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifatamfoter, dimana sifat
ini cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan
asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-
ion.Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari
karena salah satu fungsinya adalah sebagai penyusun protein yang sangat
penting dalam organisme.Struktur asam amino adalah sebagai berikut
(Girindra, 1986):
H H O

N C C

H R OH
(Gambar 3.1 Struktur Asam Amino)
Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri dari produksi asam
amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis
asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino.
Sedangkan ketiga adalah katabolisme asam amino menjadi energi melalui
siklus asam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan
pemecahan asam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-asam
amino (Sastrohamidjoyo, H. 2005).

(Gambar 3.2 Jalur Metabolik Asam Amino)

3
 Asam amino juga mengalami katabolisme, ada 2 tahap pelepasan gugus
amin dari asam amino, yaitu (Sastrohamidjoyo, H. 2005):
 Transaminasi
Katabolisme asam amino terjadi melalui reaksi transaminasi yang
melibatkan pemindahan gugus amino secara enzimatik dari satu asam
amino ke asam amino lainnya. Enzim yang terlibat dalam reaksi ini
adalah transaminase atau amino transaminase. Enzim ini spesifik bagi
ketoglutarat sebagai penerima gugus amino namun tidak spesifik bagi
asam amino sebagai pemberi gugus amino.
Transaminase mempunyai gugus prostetik, piridoksal fosfat, pada
sisi aktifnya yang berfungsi sebagai senyawa antara pembawa gugus
amino menuju ketoglutarat. Molekul ini mengalami perubahan dapat
balik di antara bentuk aldehidanya (piridoksal fosfat), yang dapat
menerima gugus amino, dan bentuk teraminasinya (piridoksamin
fosfat).
Ada sekitar 12 asam amino protein yang mengalami reaksi
transaminasi dalam proses degradasinya. Beberapa asam amino lain
mengalami proses deaminasi dan dekarboksilasi.

( Gambar 4.1 Contoh reaksi transaminasi) Perhatikan alanin

mengalami transaminasi menjadi glutamat. Pada reaksi ini dibutuhkan
enzim alanin aminotransferase.
 Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion ammonium

4
 (Gambar 5.1 Reaksi Deaminasi Oksidatif)
Glutamat juga dapat memindahkan amin ke rantai karbon lainnya,
menghasilkan asam amino baru.

Contoh reaksi deaminasi oksidatif. Perhatikan glutamat mengalami

deaminasi menghasilkan amonium (NH4+). Selanjutnya ion amonium
masuk ke dalam siklus urea.

(Gambar 5.2)
Ringkasan skematik mengenai reaksi transaminasi dan deaminasi
oksidatif

Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asam-asam amino dapat

memasuki siklus asam sitrat melalui jalur yang beraneka ragam.

5
 (Gambar 6.1)
Tempat-tempat masuknya asam amino ke dalam siklus asam sitrat untuk
produksi energi

Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion amonium (NH4+) yang

selanjutnya masuk ke dalam siklus urea di hati. Dalam siklus ini dihasilkan
urea yang selanjutnya dibuang melalui ginjal berupa urin. Proses yang
terjadi di dalam siklus urea digambarkan terdiri atas beberapa tahap yaitu
(Sastrohamidjoyo, H. 2005):
1. Dengan peran enzim karbamoil fosfat sintase I, ion amonium bereaksi
dengan CO2 menghasilkan karbamoil fosfat. Dalam raksi ini diperlukan
energi dari ATP
2. Dengan peran enzim ornitin transkarbamoilase, karbamoil fosfat
bereaksi dengan L-ornitin menghasilkan L-sitrulin dan gugus fosfat
dilepaskan
3. Dengan peran enzim argininosuksinat sintase, L-sitrulin bereaksi
dengan L-aspartat menghasilkan L-argininosuksinat. Reaksi ini
membutuhkan energi dari ATP
4. Dengan peran enzim argininosuksinat liase, L-argininosuksinat dipecah
menjadi fumarat dan L-arginin
5. Dengan peran enzim arginase, penambahan H2O terhadap L-arginin
akan menghasilkan L-ornitin dan urea.

6
 (Gambar 7.1)
Tahapan-tahapan proses yang terjadi di dalam siklus urea

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non

esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon
non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung
nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam
amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea.
Rangka karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur
glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak.
Berkaitan dengan hal ini, asam amino dikelompokkan menjadi 2 kategori
yaitu (Suharsono, 1988):
 Asam Amino Esensial
Merupakan asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita
sehingga harus ada di dalam makanan yang kita makan.Macam-macam
asam amino esensial: Arginine, Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine,
Methionine, Phenylalanine, Threonine, Tyrptophan, Valine.
 Asam Amino Non-Esensial
Merupakan asam amino yang dapat disintesis dari asam amino
lain. Auksin diproduksi dari asam amino tryptophan terutama oleh daun
muda dan biji yang sedang berkecambah. Macam-macam asam amino
non-
esensial:Alanine,Asparagine,Aspartate,Cysteine,Glutamat,Glutamine,Gl
ycyne,Proline,Syerine,Tyrosyne.

7
2.2` Biosintesis Asam Amino
Biosintesis yang terjadi pada asam amino non-essensial adalah sebagai berikut:
a. Biosintesis glutamat dan aspartat
Glutamat dan aspartat disintesis dari asam α-ketoglutarat
dengan reaksi transaminasi sederhana. Katalisator reaksi ini adalah
enzim glutamat dehidrogenase dan selanjutnya oleh aspartat
aminotransferase, AST.

(Gambar 8.1)
Reaksi biosintesis glutamat
Aspartat juga diturunkan dari asparagin dengan bantuan
asparaginase. Peran penting glutamat adalah sebagai donor amino
intraseluler utama untuk reaksi transaminasi. Sedangkan aspartat adalah
sebagai prekursor ornitin untuk siklus urea. Aspartat berfungsi untuk
membantu perubahan karbohidrat menjadi energi sel, melindungi hati
dengan membantu mengeluarkan amonia berlebih dari tubuh dan juga
membantu fungsi sel dan pembentukan RNA/DNA. Sedangkan
glutamat merupakan bahan bakar utama sel-sel otak bersama glukosa,
dapat digunakan untuk mengurangi ketergantungan alkohol dan
menstabilkan kesehatan mental (Fransiska, 2013).
b. Biosintesis alanin
Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi
umumnya oleh otot. Alanin dibentuk dari piruvat. Hati mengakumulasi
alanin plasma, kebalikan transaminasi yang terjadi di otot dan secara
proporsional meningkatkan produksi urea. Alanin dipindahkan dari otot
ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa dari hati kembali ke
otot. Proses ini dinamakan siklus glukosa-alanin. Fitur kunci dari siklus
ini adalah bahwa dalam 1 molekul, alanin, jaringan perifer mengekspor
piruvat dan amonia ke hati, di mana rangka karbon didaur ulang dan
mayoritas nitrogen dieliminir (Valle,1991).
8
 Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu (Valle,
1991) :
1. Secara langsung melalui degradasi protein
2. Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin
transaminase, ALT (juga dikenal sebagai serum glutamat-piruvat
transaminase, SGPT).
Glutamat + piruvat α-ketoglutarat + alanin

(Gambar 9.1)
Siklus glukosa-alanin
Fungsi dari alanin adalah memperkuat membran sel dan
Membantu metabolisme glukosa menjadi energi tubuh (Houston,
1995).
c. Biosintesis sistein
Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi
dari ATP dan metionin dikatalisis oleh enzim metionin
adenosiltransfrease menghasilkan S-adenosilmetionin (SAM) (Rakan,
2012).

9
 (Gambar (9.2)
Biosintesis S-adenosilmetionin (SAM)
SAM merupakan precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil
(misalnya konversi norepinefrin menjadi epinefrin). Akibat dari tranfer
metil adalah perubahan SAM menjadi S-adenosilhomosistein. S-
adenosilhomosistein selanjutnya berubah menjadi homosistein dan
adenosin dengan bantuan enzim adenosilhomosisteinase. Homosistein
dapat diubah kembali menjadi metionin oleh metionin sintase (Rakan,
2012).
Reaksi transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi
dalam kasus ini peran S-adenosilmetionin dalam transmetilasi adalah
sekunder untuk produksi homosistein (secara esensial oleh produk dari
aktivitas transmetilase). Dalam produksi SAM, semua fosfat dari ATP
hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi. Adenosin diubah menjadi
metionin bukan AMP (Rakan, 2012).
Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan serin
menghasilkan sistationin dengan bantuan enzim sistationase.
Selanjutnya dengan bantuan enzim sistationin liase sistationin diubah
menjadi sistein dan α-ketobutirat. Gabungan dari 2 reaksi terakhir ini
dikenal sebagai trans-sulfurasi (Rakan, 2012).

(Gambar 10.1)
Peran metionin dalam sintesis sistein

10
 Sistein berperan dalam membantu kesehatan pankreas,
menstabilkan gula darah dan metabolisme karbohidrat, Mengurangi
gejala alergi makanan dan intoleransi, penting untuk pembentukan
kulit, terutama penyembuhan luka bakar dan luka operasi, membantu
penyembuhan kelainan pernafasan seperti bronchitis, dan
meningkatkan aktifitas sel darah putih melawan penyakit (Anonymous.
2009).
d. Biosintesis tirosin
Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin.
Setengah dari fenilalanin dibutuhkan untuk memproduksi tirosin. Jika
diet kita kaya tirosin, hal ini akan mengurangi kebutuhan fenilalanin
sampai dengan 50% (Ralp, 1986).
Fenilalanin hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1
atom oksigen digabungkan ke air dan lainnya ke gugus hidroksil dari
tirosin. Reduktan yang dihasilkan adalah tetrahidrofolat kofaktor
tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan dalam status tereduksi oleh
NADH-dependent enzyme dihydropteridine reductase (DHPR ) (Ralp,
1986).

(Gambar 11.1)
Biosintesis tirosin dari fenilalanin
Tirosin berfungsi untuk memperlambat penuaan sel, menekan
pusat lapar di hipotalamus, membantu produksi melanin, penting untuk
fungsi kelenjar adrenal, tiroid dan pituitary, dan penting untuk
pengobatan depresi, alergi dan sakit kepala. Jika kekurangan dapat
11
 menyebabkan hypothyroidism dengan gejala lemah, lelah, kulit kasar,
pembengkakan pada tangan, kaki, dan muka, tidak tahan dingin, suara
kasar, daya ingat dan pendengaran menurun serta kejang otot (Rakan,
2012).
e. Biosintesis ornitin dan prolin
Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat
semialdehid menjadi intermediat titik cabang menjadi satu dari 2
produk atau lainnya (Fransiska, 2013). Ornitin bukan salah satu dari 20
asam amino yang digunakan untuk sintesis protein. Ornitin memainkan
peran signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam siklus urea.
Ornitin memiliki peran penting tambahan sebagai prekursor untuk
sintesis poliamin. Produksi ornitin dari glutamat penting ketika diet
arginin sebagai sumber lain untuk ornitin terbatas.
Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi
seluler. Produksi ornitin dari semialdehid melalui reaksi glutamat-
dependen transaminasi. ketika konsentrasi arginin meningkat, ornitin
didapatkan dari siklus urea ditambah dari glutamat semialdehid yang
menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah akumulasi
semialdehid. Semialdehid didaur secara spontan menjadi Δ1pyrroline-
5-carboxylate yang kemudian direduksi menjadi prolin oleh NADPH-
dependent reductase (Raggio, 2007).
Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen
protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi
lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan
menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan osmotik sel
(Raggio, 2007).
f. Biosintesis serin
Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3-
fosfogliserat. NADH-linked dehidrogenase mengubah 3-fosfogliserat
menjadi sebuah asam keto yaitu 3-fosfopiruvat, sesuai untuk
transaminasi subsekuen. Aktivitas aminotransferase dengan glutamat
sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi serin
oleh fosfoserin fosfatase.
Serin berguna untuk membantu pembentukan lemak pelindung
serabut syaraf (myelinsheaths), penting dalam metabolisme lemak dan
12
 asam lemak, pertumbuhan otot dan kesehatan sistem imun, dan juga
membantu produksi antibodi dan immunoglobulin (Anonymous, 2009).
g. Biosintesis glisin
Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis
oleh serin hidroksimetiltransferase. Reaksi ini melibatkan transfer
gugus hidroksimetil dari serin untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF),
menghasilkan glisin dan N5, N10-metilen-THF (Anonymous. 2009).
Glisin berfungsi untuk meningkatkan energi dan penggunaan
oksigen di dalam sel, penting untuk kesehatan sistem syaraf pusat,
penting untuk menjaga kesehatan kelenjar prostat dan juga mencegah
serangan epilepsi dan pernah dipakai untuk mengobati depresi
(Anonymous. 2009)..

13
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yqng memiliki gugus
fungsional karboksilat(-COOH)dan amina(biasanya –NH2). Gugus karboksil
memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk
larutan, asam amino bersifat amfoter, dimana sifat ini cenderung menjadi asam pada
larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam
amino mampu menjadi zwitter-ion. Salah satu fungs asam amino adalah sebagai
penyusun protein yang sangat penting dalam organisme.Semua jaringan memiliki
kemampuan untuk men-sintesis asam amino non esensial, melakukan remodeling
asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam amino menjadi asam amino dan
turunan lain yang mengandung nitrogen. Asam amino dikelompokkan menjadi 2
kategori yaitu: Asam Amino Esensial dan Asam Amino Non-Esensial . Asam Amino
Esensial yakni asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus
ada di dalam makanan yang kita makan. Asam Amino Non-Esensial. Sedangkan Asam
Amino Non-Esensial Merupakan asam amino yang dapat disintesis dari asam amino
lain di dalam tubuh manusia. Dimana masing-masing asam amino mengalami
biosintesis,dengan proses yang berbeda-beda,tergantung pada jenis asam aminonya.

14
 DAFTAR PUSTAKA

Anonymous. 2009. Asam Amino. http://www.docstoc.com. Diakses pada 9 Mei 2014 pukul
20.15
Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.
Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. USA: Human Kinetics.
Champaign.
Raggio, Miguel dan Nora Moro de Raggio. 2007. Biosynthesis of proline in fruits of green
bean plants: deficiency versus toxicity of nitrogen. International Journal of
Experimental Botany, 76: 143-152.
Rakan, Abdul. 2012. Biosintesis Asam Amino 2 . http://ml.scribd.com. Diakses pada 10 Mei
2014 pukul 19.20
Ralp, J. Fessenden and Joan S. Fessenden. 1986. “ Organic Chemistry,” Third Edition.
University Of Montana, Wadsworth, Inc, Belmont, Califfornia 94002: Massachuset,
USA.
Sastrohamidjoyo, H. 2005. Kimia Organik : Stereokimia, Karbohidrat, Lemak dan Protein.
Gajah Mada University Press. Jogjakarta.
Suharsono.1988. Biokimia Jilid 1. Jogjakarta : UGM PRESS
Valle, Estela M. dan Hans W. Heldt. 1991. Alanine Synthesis by Bundle Sheath Cells of
Maize. Plant Physiol95 pp. 839-845.
Fransiska, Lara. 2013. Asam Glutamat .http://www.slideshare.net. Diakses pada 8 Mei 2014
pukul 14.02

15