Anda di halaman 1dari 4

BUKU PEMBANDING

Buku pembandingnya adalah MIKROBIOLOGI KEDOKTERAN EDISI 27.


Metabolisme, dari istilah Yunani metaballein, yang berarti perubahan, berkaitan dengan
semua pekerjaan kimia dan fisik
sel. Ini adalah istilah yang sangat berguna yang dapat digunakan untuk menunjuk
hampir semua proses fisiologis. Meskipun metabolisme
memerlukan ribuan reaksi yang berbeda, kebanyakan dari mereka bisa
ditempatkan ke dalam salah satu dari dua kategori umum. Dalam kasus
katabolisme, molekul yang lebih besar terdegradasi atau rusak
menjadi molekul yang lebih kecil, biasanya dengan pelepasan energi.
Dalam kasus anabolisme, juga disebut biosintesis, lebih besar
molekul dibangun dari yang lebih kecil, yang menghasilkan
pembentukan struktur sel. Biasanya didorong oleh energi
berasal dari katabolisme. Meskipun mereka memiliki lawan
efek, kedua bentuk metabolisme ini terkait erat
dan sangat saling melengkapi. Seperti yang akan kita lihat, hasil dari
mereka bekerja sama adalah semua metabolisme dikoordinasikan untuk
sel untuk menjalankan fungsi kehidupan yang penting (Gambar 8.1). Jurusan
fungsi metabolisme dalam sel dan bagian bab itu
tutup semuanya tercantum di sini:
1. Enzim berfungsi sebagai katalis untuk aktivitas katabolik dan anabolik.
Karena pentingnya mereka di semua bidang mikrobiologi,
sisa bagian 8.1 dikhususkan untuk karakteristik
enzim.
2. Sel memperoleh energi dari sumber eksternal (di luar sel)
seperti nutrisi atau matahari. Ide ini pertama kali dibahas di
Bab 7 dan berlanjut di bagian 8.2 dan 8.5.
3. Sel mengekstrak energi dan mentransfernya ke molekul berenergi tinggi,
adenosine triphosphate (ATP), senyawa universal untuk
mengelola energi. Ini dilakukan oleh beberapa yang berbeda
jenis jalur katabolik, tercakup dalam bagian 8.3.
4. Sel menggunakan ATP untuk menggerakkan proses anabolik. Bangunan sederhana
blok terikat ke dalam molekul yang lebih besar dan struktur sel,
sehingga menciptakan kompleksitas yang lebih besar melalui
masukan energi ini. Jalur anabolik tercakup
bagian.
Enzim: Mengkatalisasi Kimia
Reaksi Kehidupan
Sel mikroba dapat dilihat sebagai pabrik mikroskopis, lengkap
dengan bahan bangunan dasar, sumber energi, dan genetik
"Cetak biru" untuk menjalankan jaringan luas reaksi metaboliknya.
Tetapi reaksi kimia kehidupan tidak akan pernah berlanjut tanpa
kelas khusus protein yang disebut e nzymes. Enzim luar biasa
contoh katalis, bahan kimia yang meningkatkan laju bahan kimia
reaksi tanpa menjadi bagian dari produk atau dikonsumsi
dalam reaksi. Jangan membuat kesalahan dengan berpikir bahwa enzim
menciptakan reaksi. Karena energi bebas yang melekat pada molekul,
suatu reaksi dapat terjadi secara spontan pada beberapa titik bahkan tanpa suatu
enzim tetapi pada tingkat yang sangat lambat. Sebuah studi tentang enzim menunjukkan urease
bahwa itu meningkatkan laju kerusakan urea oleh faktor
100 triliun dibandingkan dengan reaksi yang tidak terkatalisis. Karena kebanyakan
reaksi metabolik tidak terakumulasi tidak terjadi cukup cepat untuk mempertahankan proses sel,
enzim sangat diperlukan untuk hidup. Karakteristik utama lainnya
enzim dirangkum dalam tabel 8.1. TABEL 8.1 Daftar Karakteristik Enzim
• Sebagian besar terdiri dari protein; mungkin membutuhkan kofaktor
• Bertindak sebagai katalis organik untuk mempercepat laju reaksi seluler
• Turunkan energi aktivasi yang diperlukan untuk reaksi kimia
lanjutkan (Wawasan 8.1)
• Aktifkan reaksi metabolik untuk melanjutkan dengan kecepatan yang kompatibel dengan
kehidupan
• Memiliki karakteristik unik seperti bentuk, kota yang spesifik, dan fungsi
• Menyediakan situs aktif untuk molekul target yang disebut substrat
• Ukurannya jauh lebih besar dari substratnya
• Kaitkan erat dengan substrat tetapi jangan terintegrasi ke dalam
produk reaksi
• Tidak digunakan atau diubah secara permanen oleh reaksi
• Dapat didaur ulang, sehingga berfungsi dalam konsentrasi yang sangat rendah
• Sangat dipengaruhi oleh suhu dan pH
• Dapat diatur oleh umpan balik dan mekanisme genetik
Bagaimana Cara Kerja Enzim?
Kami telah mengatakan bahwa enzim mempercepat laju metabolisme
reaksi, tetapi bagaimana cara melakukan ini? Selama reaksi kimia,
reaktan dikonversi menjadi produk dengan pembentukan ikatan atau kerusakan.
Sejumlah energi tertentu diperlukan untuk memulai setiap hal tersebut
reaksi, yang membatasi laju. Ini perlawanan terhadap suatu reaksi, yang
harus diatasi agar reaksi berlanjut, dapat diukur dan apa adanya
disebut energi aktivasi atau energi aktivasi (Wawasan 8.1).
Di laboratorium, mengatasi hambatan awal ini dapat terjadi
dicapai oleh
? meningkatkan energi panas (pemanasan) untuk meningkatkan molekul
kecepatan,
? meningkatkan konsentrasi reaktan untuk meningkatkan laju
tabrakan molekuler, atau
? menambahkan katalis.
Dalam kebanyakan sistem kehidupan, dua alternatif pertama tidak layak, karena
meninggikan suhu berpotensi berbahaya dan lebih tinggi
konsentrasi reaktan tidak praktis. Ini hanya menyisakan
aksi katalis, dan enzim akan membutuhkan ini dengan efisien dan kuat.
sebagai situs fisik di mana molekul reaktan, yang disebut substrat, dapat diposisikan untuk berbagai
interaksi. Enzim jauh lebih besar ukurannya daripada substratnya, dan ia menyajikan kantong
berbentuk unik yang hanya memiliki substrat tertentu. Meskipun enzim berikatan dengan substrat
dan berpartisipasi langsung dalam perubahan substrat, itu tidak menjadi bagian dari produk, tidak
digunakan oleh reaksi, dan dapat berfungsi berulang-ulang. Kecepatan enzim, didefinisikan sebagai
jumlah molekul substrat yang diubah per enzim per detik, didokumentasikan dengan baik.
Kecepatan berkisar dari beberapa juta untuk katalase hingga seribu untuk dehidrogenase laktat.
Kunci untuk memahami peran enzim dalam metabolisme adalah strukturnya. Struktur Enzim,
Struktur utama dari semua enzim adalah protein (dengan beberapa persepsi - Wawasan 8.2), dan
enzim dapat diklasifikasikan sebagai sederhana atau konjugasi. Enzim sederhana terdiri dari protein
saja, sedangkan enzim terkonjugasi (Gambar 8.2) mengandung molekul protein dan nonprotein.
Enzim terkonjugasi, kadang-kadang disebut sebagai holoenzyme, adalah kombinasi dari protein,
sekarang disebut apoenzyme, dan satu atau lebih cofactors (tabel 8.2). Kofaktor adalah molekul
organik, yang disebut koenzim, atau unsur anorganik (ion logam) yang diperlukan banyak enzim
untuk menjadi fungsional. Dalam beberapa enzim, kofaktor berhubungan secara longgar dengan
apoenzim oleh ikatan nonkovalen; di lain, itu dihubungkan oleh ikatan kovalen. Apoenzim: Kota
spesifik dan kisaran Situs Apoenzyme Aktif dalam ukuran dari polipeptida kecil dengan sekitar 100
asam amino dan berat molekul 12.000 hingga besar struktur enzim terkonjugasi polipeptida. Semua
contoh : memiliki komponen apoenzim (polipeptida atau protein) dan satu atau
lebih banyak cofactors. Koenzim
Apoenzymes Substrat enzim
reaksi.
(a)Kapan enzim dan substrat datang
bersama-sama, substrat (S) harus
tunjukkan posisi dan posisi yang benar
sehubungan dengan enzim (E).
(B)Ketika kompleks ES adalah
terbentuk,memasuki keadaan transisi.
Selama ini sementara tapi ketat
persatuan interlocking, enzim
berpartisipasi langsung dalam melanggar
atau membuat obligasi.
(C)Setelah reaksi selesai, enzim
melepaskan produk.
(d)The model induced-fi t mengusulkan hal itu
enzim mengakui nya
substrat dan sedikit menyesuaikannya
sehingga pengikatan terakhir itu seimbang
lebih tepat.

Anda mungkin juga menyukai