MOHON KETIKA MEMBACA TERJEMAHAN SAMBIL DIBUKA

REFERENSI ASLINYA, KARENA ADA BEBERAPA SIMBOL YANG

TIDAK BISA DITULISKAN
CHAPTER 2.3-2.4
Kami sekarang mengalihkan diskusi kami ke reaksi kimia di mana obligasi,
terutama ikatan kovalen dalam bahan kimia reaktan, adalah ikatan rusak dan baru
dibentuk untuk menghasilkan produk reaksi. Pada suatu waktu beberapa ratus
jenis bahan kimia Reaksi terjadi secara bersamaan di setiap sel, dan banyak bahan
kimia pada prinsipnya bisa mengalami banyak bahan kimia reaksi. Keduanya luas
dimana reaksi dapat melanjutkan dan tingkat di mana mereka berlangsung
menentukan komposisi kimia sel
Ketika reaktan pertama kali bercampur — sebelum produk apa pun terbentuk —
laju reaksinya ditentukan sebagian oleh konsentrasi awalnya. Ketika produk-
produk reaksi menumpuk, konsentrasi masing-masing reaktan berkurang dan
demikian juga laju reaksi. Sementara itu, beberapa molekul produk mulai
berpartisipasi dalam reaksi balik, yang membentuk kembali reaktan (reversibilitas
mikroskopis). Reaksi balik ini lambat pada awalnya tetapi mempercepat dengan
meningkatnya konsentrasi produk. Akhirnya, laju reaksi maju dan mundur
menjadi sama, sehingga konsentrasi reaktan dan produk berhenti berubah. Sistem
ini kemudian dikatakan berada dalam kesetimbangan kimia.
Pada kesetimbangan rasio produk terhadap reaktan, yang disebut konstanta
kesetimbangan, adalah nilai tetap yang tidak tergantung pada laju reaksi terjadi.
Laju reaksi kimia dapat ditingkatkan dengan katalis, yang menyatukan reaktan
dan mempercepat interaksi mereka, tetapi tidak berubah secara permanen selama
reaksi. Pada bagian ini, kami membahas beberapa aspek keseimbangan kimia; di
bagian selanjutnya, kami menguji perubahan energi selama reaksi dan
hubungannya dengan kesetimbangan.
Konstanta Keseimbangan Mencerminkan Luasnya Reaksi Kimia
Konstanta kesetimbangan Keq tergantung pada sifat reaktan dan produk, suhu,
dan tekanan (terutama dalam reaksi yang melibatkan gas). Di bawah kondisi fisik
standar (25 ºC dan tekanan 1 atm, untuk sistem biologis), Keq selalu sama untuk
reaksi yang diberikan, terlepas dari adanya katalis. Untuk reaksi umum

aA+bB+cC+… zZ+yY+xX+… (2-1)

di mana huruf kapital mewakili molekul atau atom tertentu dan huruf kecil
mewakili jumlah masing-masing dalam rumus reaksi, konstanta kesetimbangan
diberikan oleh

di mana tanda kurung menunjukkan konsentrasi molekul. Laju reaksi maju (kiri
ke kanan dalam Persamaan (2-1) adalah
dimana kf adalah tetapan laju untuk reaksi maju. Demikian pula dengan laju
reaksi balik (kanan ke kiri dalam Persamaan (2-1) adalah

di mana kr adalah tetapan laju untuk reaksi balik. Pada kesetimbangan laju maju
dan mundur adalah sama, maka Tingkat maju / kurs balik 1. Dengan mengatur
ulang persamaan ini, kita dapat menyatakan konstanta kesetimbangan sebagai
rasio konstanta laju.

Reaksi Kimia dalam Sel Berada pada Kondisi Mantap

Di bawah kondisi yang tepat dan diberikan waktu yang cukup, reaksi biokimia
individu yang dilakukan dalam tabung reaksi pada akhirnya akan mencapai
kesetimbangan. Namun, di dalam sel, banyak reaksi terkait dalam jalur di mana
produk dari satu reaksi berfungsi sebagai reaktan di reaksi lain atau dipompa
keluar dari sel. Dalam situasi yang lebih kompleks ini, ketika laju pembentukan
suatu zat sama dengan laju konsumsinya, konsentrasi zat tersebut tetap konstan,
dan sistem reaksi terkait untuk menghasilkan dan mengonsumsi substansi
dikatakan dalam kondisi stabil (Gambar 2-21). Salah satu konsekuensi dari reaksi
terkait tersebut adalah mereka mencegah akumulasi zat antara yang berlebihan,
melindungi sel dari efek berbahaya zat antara yang memiliki potensi toksik pada
konsentrasi tinggi.

GAMBAR 2-21 Perbandingan reaksi pada kesetimbangan dan keadaan tunak. (a)
Dalam tabung reaksi, reaksi biokimia (A n B) pada akhirnya akan mencapai
kesetimbangan di mana laju reaksi maju dan mundur sama (seperti ditunjukkan
oleh panah reaksi dengan panjang yang sama). (B) Dalam jalur metabolisme
dalam sel, produk B umumnya akan dikonsumsi, dalam contoh ini dengan
konversi ke C. Jalur reaksi terkait berada pada kondisi tunak ketika laju
pembentukan zat antara (misalnya, B) sama dengan laju mereka. konsumsi.
Seperti yang ditunjukkan oleh panjang panah yang tidak sama, reaksi reversibel
individu yang membentuk jalur metabolisme tidak mencapai keseimbangan.
Selain itu, konsentrasi zat antara pada kondisi tunak berbeda dari apa yang akan
terjadi pada kesetimbangan.

Konstanta Disosiasi untuk Reaksi yang Mengikat Mencerminkan Afinitas

Molekul Berinteraksi

Konsep keseimbangan kimia juga berlaku untuk pengikatan satu molekul dengan
molekul lainnya. Banyak proses seluler penting bergantung pada "reaksi"
mengikat seperti itu, yang melibatkan pembuatan dan pemutusan berbagai
interaksi non-kovalen daripada ikatan kovalen, seperti yang dibahas di atas.
Contoh umum adalah pengikatan ligan (mis., Hormon insulin atau adrenalin) ke
reseptornya pada permukaan sel, memicu respons biologis. Contoh lain adalah
pengikatan protein ke urutan spesifik pasangan basa dalam molekul DNA, yang
sering menyebabkan ekspresi gen di dekatnya. untuk menambah atau mengurangi
(Bab 11). Jika konstanta kesetimbangan untuk reaksi pengikatan diketahui,
stabilitas intraseluler dari kompleks yang dihasilkan dapat diprediksi. Untuk
mengilustrasikan pendekatan umum untuk menentukan konsentrasi kompleks
yang terkait secara nonkovalen, kami akan menghitung sejauh mana protein
terikat pada DNA dalam sebuah sel.
Paling umum, reaksi mengikat dijelaskan dalam hal konstanta disosiasi Kd, yang
merupakan kebalikan dari konstanta kesetimbangan. Untuk reaksi pengikatan
P+D. P PD di mana PD adalah kompleks spesifik dari protein (P) dan DNA
(D), konstanta disosiasi diberikan oleh

Reaksi khas di mana protein berikatan dengan sekuens DNA spesifik memiliki Kd
10 M, di mana M melambangkan molaritas, atau mol per liter (mol / L). Untuk
menghubungkan besarnya konstanta disosiasi ini dengan rasio intraseluler dari
DNA terikat, mari kita perhatikan contoh sederhana dari sel bakteri yang memiliki
volume 1,5 10 10 15 L dan mengandung 1 molekul DNA dan 10 molekul dari
Protein pengikat DNA P. Dalam hal ini, diberi Kd 10 M, 99 persen dari waktu
urutan DNA spesifik ini akan memiliki molekul protein yang terikat padanya, dan
1 persen dari waktu itu tidak akan, meskipun sel hanya mengandung 10 molekul
protein Jelas, P dan D berikatan sangat erat (memiliki afinitas tinggi),
sebagaimana tercermin oleh nilai rendah konstanta disosiasi untuk reaksi
ikatannya. 10
Ukuran besar makromolekul biologis, seperti protein, dapat mengakibatkan
ketersediaan beberapa permukaan untuk interaksi intermolekul komplementer.
Akibatnya, banyak makromolekul memiliki kapasitas untuk mengikat banyak
molekul lain secara bersamaan. Dalam beberapa kasus, reaksi yang mengikat ini
independen, dengan nilai Kd mereka sendiri yang konstan. Dalam kasus lain,
pengikatan molekul di satu situs pada makromolekul dapat mengubah bentuk tiga
dimensi dari situs yang jauh, sehingga mengubah interaksi pengikatan di situs
yang jauh. Ini adalah mekanisme penting di mana satu molekul dapat mengubah
(mengatur) aktivitas molekul kedua (mis., Protein) dengan mengubah
kapasitasnya untuk berinteraksi dengan molekul ketiga. Kami memeriksa
mekanisme pengaturan ini secara lebih rinci dalam Bab 3.

Cairan Biologis Memiliki Nilai pH Karakteristik

Pelarut di dalam sel dan dalam semua cairan ekstraseluler adalah air. Karakteristik
penting dari setiap larutan berair adalah konsentrasi ion hidrogen (H) bermuatan positif
dan ion hidroksil bermuatan negatif (OH). Karena ion-ion ini adalah produk disosiasi
H2O, mereka adalah konstituen dari semua sistem kehidupan, dan mereka dibebaskan
oleh banyak reaksi yang terjadi antara molekul organik di dalam sel.
Ketika molekul air terdisosiasi, salah satu ikatan HOO polarnya putus. Ion hidrogen yang
dihasilkan, sering disebut sebagai proton, memiliki masa hidup yang pendek sebagai
partikel bebas dan cepat bergabung dengan molekul air untuk membentuk ion
hidronium (H3O). Untuk kenyamanan, kami merujuk pada konsentrasi ion hidrogen
dalam larutan, [H], meskipun ini benar-benar mewakili konsentrasi ion hidronium, [ion
H3O bersama dengan masing-masing H]. Disosiasi H2O menghasilkan satu OH. Disosiasi
air adalah reaksi yang dapat dibalikkan,

Konsentrasi ion hidrogen dalam suatu larutan dinyatakan secara konvensional sebagai
pH-nya, yang didefinisikan sebagai log negatif dari konsentrasi ion hidrogen. PH air murni
pada 25 ºC adalah 7:

Penting untuk diingat bahwa perbedaan 1 unit pH mewakili perbedaan sepuluh kali lipat
dalam konsentrasi proton. Pada skala pH, 7,0 dianggap netral: nilai pH di bawah 7,0
menunjukkan larutan asam (lebih tinggi [H]), dan nilai di atas 7,0 menunjukkan larutan
basa (basa). Misalnya, jus lambung, yang kaya akan asam klorida (HCl), memiliki pH
sekitar 1. [H] nya kira-kira satu juta kali lipat lebih besar dari sitoplasma dengan pH
sekitar 7. Meskipun sitosol sel biasanya memiliki pH sekitar 7,2, pH jauh lebih rendah
(sekitar 4,5) di bagian dalam lisosom, salah satu jenis organel dalam sel eukariotik.
Banyak enzim degradatif dalam fungsi lisosom secara optimal dalam lingkungan asam,
sedangkan aksi mereka dihambat di lingkungan yang hampir netral dari sitoplasma. Ini
menggambarkan bahwa pemeliharaan pH tertentu sangat penting untuk berfungsinya
beberapa struktur seluler. Di sisi lain, perubahan dramatis dalam pH seluler mungkin
memainkan peran penting dalam mengendalikan aktivitas seluler. Misalnya, pH
sitoplasma telur landak laut yang tidak dibuahi adalah 6,6. Namun, dalam 1 menit
pembuahan, pH naik menjadi 7,2; yaitu, konsentrasi H menurun sekitar seperempat dari
nilai aslinya, suatu perubahan yang diperlukan untuk pertumbuhan dan pembelahan sel
telur selanjutnya.
Ion Hidrogen Dirilis oleh Asam dan Diambil oleh Basa
Secara umum, asam adalah molekul, ion, atau kelompok kimia apa pun yang
cenderung melepaskan ion hidrogen (H), seperti asam klorida (HCl) dan gugus
karboksil (OCOOH), yang cenderung berdisosiasi membentuk karboksilat
bermuatan negatif. ion (OCOO). Demikian juga, basa adalah setiap molekul, ion,
atau kelompok kimia yang siap bergabung dengan H, seperti ion hidroksil (OH),
amonia (NH3), yang membentuk ion amonium (NH4), dan gugus amino ( ONH2).
Ketika asam ditambahkan ke larutan air, [H] meningkat (pH turun). Sebaliknya,
ketika basa ditambahkan ke larutan, [H] menurun (pH naik). Karena [H] ditambah
dengan penurunan [OH 14] [OH 2] 10 M, setiap kenaikan [H], dan sebaliknya.
Banyak molekul biologis mengandung gugus asam dan basa. Sebagai contoh,
dalam larutan netral (pH 7,0), asam amino terutama ada dalam bentuk terionisasi
ganda di mana gugus karboksil kehilangan proton dan gugus amino telah
menerimanya:

di mana R mewakili rantai samping. Molekul semacam itu, yang mengandung ion
positif dan negatif dalam jumlah yang sama, disebut zwitterion. Zwitterions, tanpa
muatan bersih, bersifat netral. Pada nilai pH ekstrem, hanya satu dari dua
kelompok asam amino terionisasi ini yang akan diisi.
Reaksi disosiasi untuk asam (atau gugus asam dalam molekul yang lebih besar)
HA dapat ditulis sebagai Konstanta kesetimbangan untuk
reaksi ini, dilambangkan Ka (subskrip untuk "asam"), didefinisikan sebagai
Mengambil logaritma dari kedua sisi dan menata ulang
hasilnya menghasilkan hubungan yang sangat berguna antara konstanta
kesetimbangan dan pH:

Dimana pKa = -LogKa

Dari ungkapan ini, umumnya dikenal sebagai persamaan Henderson-Hasselbalch,

dapat dilihat bahwa pKa dari asam apa pun sama dengan pH di mana setengah
molekul terdisosiasi dan setengah netral (tidak terdisosiasi). Ini karena ketika pKa
= pH kemudian log ([A] / [HA]) = 0, dan oleh karena itu
Persamaan Henderson-Hasselbalch memungkinkan kita untuk menghitung derajat
disosiasi asam jika keduanya pH larutan dan pKa asam diketahui. Secara
eksperimental, dengan mengukur [A] dan [HA] sebagai fungsi dari pH larutan,
orang dapat menghitung pKa asam dan dengan demikian kesetimbangan Ka
konstan untuk reaksi disosiasi.

Buffer Mempertahankan pH Intracellular dan Cairan Ekstraseluler

Sel yang tumbuh harus mempertahankan pH konstan dalam sitoplasma sekitar
7,2-7,4 meskipun produksi metabolik banyak asam, seperti asam laktat dan
karbon dioksida; yang terakhir bereaksi dengan air untuk membentuk asam
karbonat (H2CO3). Sel memiliki cadangan basa lemah dan asam lemah, yang
disebut buffer, yang memastikan bahwa pH sel tetap relatif konstan meskipun
fluktuasi kecil dalam jumlah H atau OH yang dihasilkan oleh metabolisme atau
oleh penyerapan atau sekresi molekul dan ion oleh sel. Buffer melakukan ini
dengan "menyerap" kelebihan H atau OH ketika ion-ion ini ditambahkan ke sel
atau diproduksi oleh metabolisme.
Jika asam tambahan (atau basa) ditambahkan ke larutan yang mengandung buffer
pada nilai pKa-nya (campuran HA dan A 1: 1), pH larutan berubah, tetapi ia
berubah lebih sedikit daripada jika buffer belum ada. Ini karena proton yang
dilepaskan oleh asam yang ditambahkan diambil oleh bentuk terionisasi dari
buffer (A); juga, ion hidroksil yang dihasilkan oleh penambahan basa dinetralkan
oleh proton yang dilepaskan oleh buffer yang tidak terdisosiasi (HA). Kapasitas
suatu zat untuk melepaskan ion hidrogen atau mengambilnya sebagian tergantung
sejauh mana zat tersebut telah diambil atau dilepaskan proton, yang pada
gilirannya tergantung pada pH larutan. Kemampuan buffer untuk meminimalkan
perubahan pH, kapasitas bufferingnya, tergantung pada hubungan antara nilai pKa
dan pH, yang diekspresikan oleh persamaan Henderson-Hasselbalch.
Kurva titrasi untuk asam asetat ditunjukkan pada Gambar 2-22 menggambarkan
efek pH pada fraksi molekul dalam bentuk terionisasi (HA) dan terionisasi (A).
Pada satu unit pH di bawah pKa asam, 91 persen molekul berada dalam bentuk
HA; pada satu unit pH di atas pKa, 91 persen berada dalam bentuk A-.

▲ GAMBAR 2-22 Kurva titrasi asam asetat (CH3COOH). PKa untuk disosiasi
asam asetat menjadi Ion hidrogen dan asetat adalah 4,75. Pada pH ini, setengah
asam molekul terdisosiasi. Karena pH diukur pada logaritmik skala, larutan
berubah dari 91 persen CH3COOH pada pH 3,75 menjadi 9 persen CH3COOH
pada pH 5,75. Asam memiliki kapasitas buffering maksimum dalam kisaran pH
ini.
▲ GAMBAR 2-23 Kurva titrasi asam fosfat (H3PO4). Molekul yang ada di
mana-mana secara biologis ini memiliki tiga atom hidrogen yang berdisosiasi
pada nilai pH yang berbeda; dengan demikian, asam fosfat memiliki tiga nilai
pKa, seperti yang tercantum pada grafik. Area yang diarsir menunjukkan rentang
pH — dalam satu unit pH dari tiga nilai pKa — di mana kapasitas buffering asam
fosfat tinggi. Di wilayah ini penambahan asam (atau basa) akan menyebabkan
perubahan pH yang relatif kecil.

Pada nilai pH lebih dari satu unit di atas atau di bawah pKa, kapasitas buffer asam
lemah dan basa menurun dengan cepat. Dengan kata lain, penambahan jumlah
mol asam yang sama ke dalam larutan yang mengandung campuran HA dan A
dalam A yang berada pada pH dekat pKa akan menyebabkan perubahan pH yang
lebih sedikit daripada jika HA dan A tidak ada atau jika pH jauh dari nilai pKa.
Semua sistem biologis mengandung satu atau lebih buffer. Ion fosfat, bentuk asam
fosfat terionisasi, hadir dalam jumlah yang cukup besar dalam sel dan merupakan
faktor penting dalam mempertahankan, atau melindungi, pH sitoplasma. Asam
fosfat (H3PO4) memiliki tiga proton yang mampu terlepas, tetapi tidak
terdisosiasi secara bersamaan. Hilangnya masing-masing proton dapat
digambarkan oleh reaksi disosiasi diskrit dan pKa seperti yang ditunjukkan pada
Gambar 2-23. Kurva titrasi untuk asam fosfat menunjukkan bahwa pKa untuk
disosiasi proton kedua adalah 7,2. Jadi pada pH 7.2, sekitar 50 persen seluler
fosfat adalah H2PO4 dan sekitar 50 persen adalah HPO4 2 menurut persamaan
Henderson-Hasselbalch. Untuk alasan ini, fosfat adalah penyangga yang sangat
baik pada nilai pH sekitar 7,2, perkiraan pH sitoplasma sel, dan pada pH 7,4, pH
darah manusia.

KONSEP UTAMA BAGIAN 2.3

Keseimbangan kimia
 Reaksi kimia berada pada kesetimbangan ketika laju reaksi maju sama
dengan laju reaksi balik (tidak ada perubahan bersih dalam konsentrasi
reaktan atau produk).
 Konstanta kesetimbangan Keq reaksi mencerminkan rasio produk terhadap
reaktan pada kesetimbangan dan dengan demikian merupakan ukuran sejauh
mana reaksi dan kestabilan relatif reaktan dan produk.
 Keq tergantung pada suhu, tekanan, dan sifat kimia reaktan dan produk, tetapi
tidak tergantung pada laju reaksi dan konsentrasi awal reaktan dan produk.
 Untuk reaksi apa pun, konstanta kesetimbangan Keq sama dengan rasio
konstanta laju maju ke konstanta laju balik (kf / kr).
 Di dalam sel, reaksi terkait dalam jalur metabolisme umumnya berada pada
kondisi mapan, bukan kesetimbangan, di mana laju pembentukan zat antara
sama dengan tingkat konsumsi mereka (lihat Gambar 2-21).
 Konstanta disosiasi Kd untuk reaksi yang melibatkan pengikatan dua molekul
yang tidak kovalen adalah ukuran stabilitas kompleks yang terbentuk antara
molekul (mis., Reseptor ligan atau kompleks protein-DNA).
 PH adalah logaritma negatif dari konsentrasi ion hidrogen (-log [H]). PH
sitoplasma biasanya sekitar 7,2-7,4, sedangkan bagian dalam lisosom
memiliki pH sekitar 4,5.
 Asam melepaskan proton (H +) dan basa mengikatnya. Dalam molekul
biologis, gugus karboksil dan fosfat adalah kelompok asam yang paling
umum; gugus amino adalah gugus dasar yang paling umum.
 Buffer adalah campuran asam lemah (HA) dan bentuk basa yang sesuai (A-),
yang meminimalkan perubahan pH larutan ketika asam atau alkali
ditambahkan. Sistem biologis menggunakan berbagai buffer untuk
mempertahankan pH mereka dalam rentang yang sangat sempit.

2.4 Energetika Biokimia

Produksi energi, penyimpanannya, dan penggunaannya merupakan pusat ekonomi
sel. Energi dapat didefinisikan sebagai kemampuan untuk melakukan pekerjaan,
sebuah konsep yang berlaku untuk mesin mobil dan pembangkit listrik di dunia
fisik kita dan untuk mesin seluler di dunia biologis. Energi yang terkait dengan
ikatan kimia dapat dimanfaatkan untuk mendukung kerja kimia dan gerakan fisik
sel.
Beberapa Bentuk Energi Penting dalam Sistem Biologis
Ada dua bentuk energi utama: kinetik dan potensial. Energi kinetik adalah energi
gerak — gerak molekul, misalnya. Bentuk energi kedua, energi potensial, atau
energi yang disimpan, sangat penting dalam studi sistem biologi atau kimia.
Ada dua bentuk energi utama: kinetik dan potensial. Energi kinetik adalah energi
gerak — gerak molekul, misalnya. Bentuk energi kedua, energi potensial, atau
energi yang disimpan, sangat penting dalam studi sistem biologi atau kimia.
Energi Kinetik Panas, atau energi termal, adalah bentuk energi kinetik — energi
dari gerakan molekul. Agar panas berfungsi, ia harus mengalir dari daerah dengan
suhu lebih tinggi — di mana kecepatan rata-rata gerakan molekuler lebih besar —
ke suhu yang lebih rendah. Meskipun perbedaan suhu dapat ada antara lingkungan
internal dan eksternal sel, gradien termal ini biasanya tidak berfungsi sebagai
sumber energi untuk aktivitas seluler. Energi panas pada hewan berdarah panas,
yang telah mengembangkan mekanisme untuk termoregulasi, digunakan terutama
untuk menjaga suhu organisme konstan. Ini adalah fungsi penting, karena tarif
banyak kegiatan seluler tergantung pada suhu. Misalnya, mendinginkan sel
mamalia dari suhu tubuh normal 37 ºC hingga 4 ºC secara virtual dapat
“membeku” atau menghentikan banyak proses seluler (mis., Gerakan membran
intraseluler).
Energi radiasi adalah energi kinetik foton, atau gelombang cahaya, dan sangat
penting untuk biologi. Energi radiasi dapat dikonversi menjadi energi termal,
misalnya ketika cahaya diserap oleh molekul dan energi diubah menjadi gerak
molekul. Selama fotosintesis, energi cahaya yang diserap oleh molekul khusus
(mis., Klorofil) kemudian dikonversi menjadi energi ikatan kimia (Bab 8).
Energi mekanik, bentuk utama energi kinetik dalam biologi, biasanya dihasilkan
dari konversi energi kimia yang tersimpan. Misalnya, perubahan panjang filamen
sitoskeletal menghasilkan kekuatan yang mendorong atau menarik membran dan
organel (Bab 19).
Energi listrik — energi elektron yang bergerak atau partikel bermuatan lain —
adalah bentuk utama lain dari energi kinetik.
Energi Potensial Beberapa bentuk energi potensial secara biologis
penting. Pusat biologi adalah energi potensial kimia, energi yang disimpan dalam
ikatan yang menghubungkan atom-atom dalam molekul. Memang, sebagian besar
reaksi biokimia yang diuraikan dalam buku ini melibatkan pembuatan atau
putusnya setidaknya satu ikatan kimia kovalen. Kami mengenali energi ini ketika
bahan kimia mengalami reaksi pelepasan energi. Sebagai contoh, energi potensial
tinggi dalam ikatan kovalen glukosa dapat dilepaskan dengan pembakaran
enzimatik terkontrol dalam sel (lihat diskusi selanjutnya). Energi ini dimanfaatkan
oleh sel untuk melakukan banyak jenis pekerjaan.
Bentuk energi potensial penting kedua secara biologis adalah energi dalam
gradien konsentrasi. Ketika konsentrasi suatu zat di satu sisi penghalang, seperti
membran, berbeda dari yang di sisi lain, gradien konsentrasi ada. Semua sel
membentuk gradien konsentrasi antara interior dan cairan eksternal dengan secara
selektif menukar nutrisi, produk limbah, dan ion dengan lingkungannya. Juga,
organel di dalam sel (mis., Mitokondria, lisosom) sering mengandung konsentrasi
ion dan molekul lain yang berbeda; konsentrasi proton dalam lisosom, seperti
yang kita lihat di bagian terakhir, adalah sekitar 500 kali lipat dari sitoplasma.
Bentuk ketiga energi potensial dalam sel adalah potensi listrik - energi pemisahan
muatan. Misalnya, ada gradien muatan listrik ≈ 200.000 volt per cm melintasi
membran plasma dari hampir semua sel. Kami membahas bagaimana gradien
konsentrasi dan perbedaan potensial melintasi membran sel dihasilkan dan
dipertahankan pada Bab 7.
Sel Dapat Mengubah Satu Jenis Energi menjadi Yang Lain
Menurut hukum termodinamika pertama, energi tidak diciptakan atau
dihancurkan, tetapi dapat diubah dari satu bentuk ke bentuk lainnya. (Dalam
reaksi nuklir, massa diubah menjadi energi, tetapi ini tidak relevan dengan sistem
biologis.) Dalam fotosintesis, misalnya, energi cahaya dari cahaya diubah menjadi
energi potensial kimia dari ikatan kovalen antara atom-atom dalam sukrosa atau
molekul pati. . Di otot dan saraf, energi potensial kimia yang disimpan dalam
ikatan kovalen diubah, masing-masing, menjadi energi kinetik kontraksi otot dan
energi listrik dari transmisi saraf. Di semua sel, energi potensial, yang dilepaskan
dengan memutus ikatan kimia tertentu, digunakan untuk menghasilkan energi
potensial dalam bentuk konsentrasi dan gradien potensial listrik. Demikian pula,
energi yang disimpan dalam gradien konsentrasi kimia atau gradien potensial
listrik digunakan untuk mensintesis ikatan kimia atau untuk mengangkut molekul
dari satu sisi membran ke sisi lain untuk menghasilkan gradien konsentrasi. Proses
terakhir ini terjadi selama pengangkutan nutrisi seperti glukosa ke sel-sel tertentu
dan pengangkutan banyak produk limbah keluar dari sel.
Karena semua bentuk energi dapat dipertukarkan, mereka dapat diekspresikan
dalam satuan pengukuran yang sama. Meskipun satuan energi standar adalah
joule, ahli biokimia secara tradisional menggunakan satuan alternatif, kalori (1
joule 0,239 kalori). Sepanjang buku ini, kami menggunakan kilokalori untuk
mengukur perubahan energi (1 kkal = 1000 kal).

Perubahan Energi Gratis Menentukan Arah Reaksi Kimia

Karena sistem biologis umumnya dipertahankan pada suhu dan tekanan konstan,
dimungkinkan untuk memprediksi arah reaksi kimia dari perubahan energi bebas
G, yang dinamai JW Gibbs, yang menunjukkan bahwa “semua sistem berubah
sedemikian rupa sehingga bebas energi [G] diminimalkan. ”Dalam kasus reaksi
kimia, produk reaktan, perubahan energi bebas G diberikan oleh

Hubungan G dengan arah reaksi kimia dapat diringkas dalam tiga pernyataan:
■ Jika G negatif, reaksi maju (dari kiri ke kanan seperti tertulis) akan cenderung
terjadi secara spontan.
■ Jika G positif, reaksi balik (dari kanan ke kiri seperti yang tertulis) akan
cenderung terjadi.
■ Jika G adalah nol, reaksi maju dan mundur terjadi dengan laju yang sama;
reaksi berada pada kesetimbangan.

Perubahan energi bebas standar dari reaksi Gº adalah nilai perubahan energi bebas
dalam kondisi 298 K (25 ºC), tekanan 1 atm, pH 7,0 (seperti dalam air murni), dan
konsentrasi awal 1 M untuk semua reaktan dan produk kecuali proton, yang
disimpan pada 10 -7 M (pH 7,0). Sebagian besar reaksi biologis berbeda dari
kondisi standar, terutama dalam konsentrasi reaktan, yang biasanya kurang dari 1
M.
Energi bebas dari suatu sistem kimia dapat didefinisikan sebagai G H TS, di mana
H adalah energi ikatan, atau entalpi, dari sistem; T adalah suhunya dalam derajat
Kelvin (K); dan S adalah entropi, ukuran keacakan atau kelainannya. Jika suhu
tetap konstan, reaksi berlangsung secara spontan hanya jika perubahan energi
bebas G dalam persamaan berikut negatif:
Dalam reaksi eksotermik, produk mengandung energi ikatan lebih sedikit daripada
reaktan, energi yang dibebaskan biasanya diubah menjadi panas (energi gerak
molekuler), dan H negatif. Dalam reaksi endotermik, produk mengandung lebih
banyak energi ikatan daripada reaktan, panas diserap, dan H positif. Efek
gabungan dari perubahan entalpi dan entropi menentukan apakah G untuk reaksi
positif atau negatif. Reaksi eksotermik (H0) di mana entropi meningkat (S0)
terjadi secara spontan (G0). Reaksi endotermik (H0) akan terjadi secara spontan
jika S meningkat cukup sehingga istilah TS dapat mengatasi positif H.
Banyak reaksi biologis menyebabkan peningkatan urutan, dan dengan demikian
penurunan entropi (S 0). Contoh nyata adalah reaksi yang menghubungkan asam
amino bersama untuk membentuk protein. Suatu solusi dari molekul protein
memiliki entropi yang lebih rendah daripada larutan dari asam amino yang sama
yang tidak terhubung, karena pergerakan bebas dari setiap asam amino dalam
suatu protein dibatasi ketika ia terikat pada rantai panjang. Seringkali sel
mengkompensasi penurunan entropi dengan "menggabungkan" reaksi sintetik
seperti itu dengan reaksi independen yang memiliki G sangat sangat negatif (lihat
di bawah). Dengan cara ini sel dapat mengubah sumber energi di lingkungan
mereka menjadi pembangunan struktur yang sangat terorganisir dan jalur
metabolisme yang penting untuk kehidupan.
Perubahan aktual dalam energi bebas G selama reaksi dipengaruhi oleh suhu,
tekanan, dan konsentrasi awal reaktan dan produk dan biasanya berbeda dari Gº.
Sebagian besar reaksi biologis — seperti yang lain yang terjadi dalam larutan
berair — juga dipengaruhi oleh pH larutan. Kita dapat memperkirakan perubahan
energi bebas untuk suhu dan konsentrasi awal yang berbeda, menggunakan
persamaan.

di mana R adalah konstanta gas 1,987 kal / (derajat · mol), T adalah suhu (dalam derajat
Kelvin), dan Q adalah rasio awal produk terhadap reaktan. Untuk reaksi A + B -> C, di
mana dua molekul bergabung membentuk yang ketiga, Q dalam Persamaan 2-7 sama
dengan [C] / [A] [B]. Dalam hal ini, peningkatan konsentrasi awal [A] atau [B] akan
menghasilkan nilai negatif besar untuk G dan dengan demikian mendorong reaksi ke
arah pembentukan lebih banyak C.
Terlepas dari Gº untuk reaksi biokimia tertentu, ia akan diproses secara spontan di dalam
sel hanya jika G negatif, mengingat konsentrasi reaktan dan produk intraseluler yang
biasa. Sebagai contoh, konversi gliseraldehida 3-fosfat (G3P) menjadi dihidroksiaseton
fosfat (DHAP), dua zat antara dalam pemecahan glukosa,

memiliki Gº 1840 cal / mol. Jika konsentrasi awal G3P dan DHAP sama, maka G
Gº, karena RT ln 1 0; dalam situasi ini, reaksi reversibel G3P -> DHAP akan
berlanjut ke arah pembentukan DHAP sampai kesetimbangan tercapai. Namun,
jika [DHAP] awal adalah 0,1 M dan [G3P] awal adalah 0,001 M, dengan kondisi
lain yang standar, maka Q dalam Persamaan 2-7 sama dengan 0,1 / 0,001 = 100,
memberikan G 887 kal / mol . Dalam kondisi ini, reaksi akan berlanjut ke arah
pembentukan G3P.
G untuk suatu reaksi tidak tergantung pada laju reaksi. Memang, dalam kondisi
fisiologis yang biasa, sedikit, jika ada, dari reaksi biokimia yang diperlukan untuk
mempertahankan kehidupan akan terjadi tanpa mekanisme untuk meningkatkan
laju reaksi. Seperti yang kami jelaskan di Bab 3, laju reaksi dalam sistem biologis
biasanya ditentukan oleh aktivitas enzim, katalis protein yang mempercepat
pembentukan produk dari reaktan tanpa mengubah nilai G.

dalam kondisi standar (perhatikan perubahan ke basis 10 logaritma). Jadi, jika

konsentrasi reaktan dan produk pada kesetimbangan (yaitu, Keq) ditentukan, nilai
Gº dapat dihitung. Misalnya, Keq untuk interkonversi gliseraldehida 3-fosfat
menjadi dihidroksiaseton fosfat (G3P DHAP) adalah 22,2 dalam kondisi standar.
Mengganti nilai ini menjadi Persamaan 2-8, kita dapat dengan mudah menghitung
Gº untuk reaksi ini sebagai 1840 kal / mol. Dengan mengatur ulang Persamaan 2-
8 dan mengambil antilogaritma, kita dapatkan

Dari ungkapan ini, jelas bahwa jika Gº negatif, maka

eksponen akan positif dan karenanya Keq akan lebih besar dari 1. Oleh karena itu
pada kesetimbangan akan ada lebih banyak produk daripada reaktan; dengan kata
lain, pembentukan produk dari reaktan lebih disukai. Sebaliknya, jika Gº positif,
eksponen akan negatif dan Keq kurang dari 1.
Reaksi Kimia Yang Tidak Menguntungkan Dapat Berlangsung Jika
Digabungkan dengan Reaksi yang Menguntungkan Secara Energetik
Banyak proses dalam sel yang tidak menguntungkan secara energetik (G0) dan
tidak akan berjalan secara spontan. Contohnya termasuk sintesis DNA dari
nukleotida dan pengangkutan suatu zat melintasi membran plasma dari yang lebih
rendah ke konsentrasi yang lebih tinggi. Sel dapat melakukan reaksi yang
membutuhkan energi (G1 0) dengan menyambungkannya dengan reaksi pelepasan
energi (G 0) jika jumlah kedua reaksi memiliki G negatif negatif.
Dengan tidak adanya reaksi kedua, akan ada lebih banyak A daripada B pada
kesetimbangan. Namun, karena konversi X ke YZ adalah reaksi yang
menguntungkan, itu akan menarik proses pertama menuju pembentukan B dan
konsumsi A. Reaksi yang tidak menguntungkan secara energik dalam sel sering
digabungkan dengan hidrolisis ATP, seperti yang kita lakukan. diskusikan
selanjutnya.
Hidrolisis ATP Rilis substansial Gratis Energi dan Menggerakkan Banyak
Proses Seluler

di hampir semua organisme, adenosin trifosfat, atau ATP, adalah molekul paling
penting untuk menangkap, menyimpan sementara, dan selanjutnya mentransfer
energi untuk melakukan pekerjaan (mis., biosintesis, gerakan mekanis). Energi
yang berguna dalam molekul ATP terkandung dalam ikatan fosfoanhidrida, yang
merupakan ikatan kovalen yang terbentuk dari kondensasi dua molekul fosfat oleh
hilangnya air:

Molekul ATP memiliki dua ikatan kunci phosphoanhydride (Gambar 2-24).

Hidrolisis ikatan phosphoanhydride (~) di masing-masing reaksi berikut memiliki
Gº yang sangat negative sekitar 7,3 kkal / mol:

▲ GAMBAR 2-24 Adenosine triphosphate (ATP). Dua ikatan phosphoanhydride

(merah) dalam ATP, yang menghubungkan tiga kelompok fosfat, masing-masing
memiliki G˚ 7,3 kkal / mol untuk hidrolisis. Hidrolisis ikatan-ikatan ini, terutama
ikatan terminal, menggerakkan banyak reaksi yang membutuhkan energi dalam
sistem biologis.
Dalam reaksi ini, Pi singkatan dari fosfat anorganik (PO43) dan PPi untuk
pirofosfat anorganik, dua kelompok fosfat yang dihubungkan oleh ikatan
fosfodiester. Seperti ditunjukkan dua reaksi teratas, pemindahan gugus fosfat atau
pirofosfat dari ATP meninggalkan adenosin difosfat (ADP) atau adenosin
monofosfat (AMP), masing-masing. Ikatan phosphoanhydride atau ikatan
berenergi tinggi lainnya (biasanya dilambangkan dengan ~) secara intrinsik tidak
berbeda dari ikatan kovalen lainnya. Ikatan berenergi tinggi hanya melepaskan
sejumlah besar energi ketika dipecah dengan penambahan air (terhidrolisis).
Misalnya, Gº untuk hidrolisis ikatan fosfanhidrida dalam ATP (7,3 kkal / mol)
lebih dari tiga kali Gº untuk hidrolisis ikatan fosfoester (merah) dalam gliserol 3-
fosfat (2,2 kkal / mol):

Alasan utama perbedaan ini adalah ATP dan hidrolisisnya produk ADP dan Pi
sangat bermuatan pada pH netral. Selama sintesis ATP, input energi yang besar
diperlukan untuk memaksa muatan negatif dalam ADP dan Pi bersamaan.
Sebaliknya, banyak energi dilepaskan ketika ATP dihidrolisis menjadi ADP dan
Pi. Sebagai perbandingan, pembentukan ikatan fosfoester antara hidroksil yang
tidak bermuatan dalam gliserol dan Pi membutuhkan lebih sedikit energi, dan
lebih sedikit energi yang dilepaskan ketika ikatan ini dihidrolisis. Sel telah
berevolusi mekanisme yang dimediasi protein untuk mentransfer energi bebas
yang dilepaskan oleh hidrolisis ikatan fosfanhidrida ke molekul lain, sehingga
mendorong reaksi yang jika tidak secara energetik tidak menguntungkan.
Misalnya, jika G untuk reaksi B C On D positif tetapi kurang dari G untuk
hidrolisis ATP, reaksi dapat didorong ke kanan dengan menyambungkannya
dengan hidrolisis ikatan terminal phosphoanhydride di ATP. Dalam satu
mekanisme umum dari penggabungan energi semacam itu, sebagian energi yang
tersimpan dalam ikatan fosfanhidrida ditransfer ke salah satu reaktan dengan
memutus ikatan dalam ATP dan membentuk ikatan kovalen antara gugus fosfat
yang dilepaskan dan salah satu reaktan. Intermediate terfosforilasi yang dihasilkan
dengan cara ini kemudian dapat bereaksi dengan C untuk membentuk D Pi dalam
reaksi yang memiliki G negatif:
Reaksi keseluruhan

Mekanisme alternatif kopling energi adalah dengan menggunakan energi yang

dilepaskan oleh hidrolisis ATP untuk mengubah konformasi molekul menjadi
keadaan tertekan "kaya energi". Pada gilirannya, energi yang disimpan sebagai
stres konformasi dapat dilepaskan ketika molekul "rileks" kembali ke konformasi
tanpa tekanan. Jika proses relaksasi ini dapat digabungkan secara mekanis dengan
reaksi lain, energi yang dilepaskan dapat dimanfaatkan untuk mendorong proses
seluler yang penting.
Seperti banyak reaksi biosintesis, transportasi molekul ke dalam atau keluar sel
sering kali memiliki G positif dan karenanya memerlukan input energi untuk
melanjutkan. Reaksi pengangkutan sederhana seperti itu tidak secara langsung
melibatkan pembuatan atau pemutusan ikatan kovalen; dengan demikian Gº
adalah 0. Dalam kasus suatu zat bergerak ke dalam sel, Persamaan 2-7 menjadi

di mana [Cin] adalah konsentrasi awal zat di dalam sel dan [Cout] adalah
konsentrasi di luar sel. Kita dapat melihat dari Persamaan 2-10 bahwa G positif
untuk pengangkutan suatu zat ke dalam sel terhadap gradien konsentrasinya
(ketika [Cin] [Cout]); energi untuk menggerakkan transportasi "menanjak" seperti
itu sering kali dipasok oleh hidrolisis ATP. Sebaliknya, ketika suatu zat bergerak
ke bawah gradien konsentrasi ([Cout] [Cin]), G negatif. Transport “menurun”
seperti itu melepaskan energi yang dapat digabungkan dengan reaksi yang
membutuhkan energi, katakanlah, pergerakan zat lain yang menanjak melintasi
membran atau sintesis ATP itu sendiri (lihat Bab 7).

ATP Dihasilkan Selama Fotosintesis dan Respirasi

Jelas, untuk terus berfungsi sel harus terus-menerus mengisi kembali pasokan ATP
mereka. Sumber energi awal yang energinya pada akhirnya diubah menjadi ikatan
fosfananhidrida ATP dan ikatan dalam senyawa lain di hampir semua sel adalah
sinar matahari. Dalam fotosintesis, tanaman dan mikroorganisme tertentu dapat
memerangkap energi dalam cahaya dan menggunakannya untuk mensintesis ATP
dari ADP dan Pi. Sebagian besar ATP yang diproduksi dalam fotosintesis
dihidrolisis untuk menyediakan energi untuk konversi karbon dioksida menjadi
gula enam-karbon, sebuah proses yang disebut fiksasi karbon:
Pada hewan, energi bebas dalam gula dan molekul lain berasal dari makanan
dilepaskan dalam proses respirasi. Semua sintesis ATP dalam sel-sel hewan dan
dalam mikroorganisme nonfotosintetik dihasilkan dari transformasi kimiawi
senyawa yang kaya energi dalam makanan (mis., Glukosa, pati). Kami membahas
mekanisme fotosintesis dan respirasi seluler pada Bab 8.
Oksidasi lengkap glukosa untuk menghasilkan karbon dioksida

memiliki Gº 686 kkal / mol dan merupakan kebalikan dari fiksasi karbon
fotosintesis. Sel menggunakan serangkaian reaksi yang dikatalisis oleh enzim
untuk menggabungkan metabolisme 1 molekul glukosa dengan sintesis sebanyak
30 molekul ATP dari 30 molekul ADP. Degradasi (katabolisme) yang bergantung
pada oksigen (aerob) ini glukosa adalah jalur utama untuk menghasilkan ATP di
semua sel hewan, sel tumbuhan nonfotosintetik, dan banyak sel bakteri. Energi
cahaya yang ditangkap dalam fotosintesis bukan satu-satunya sumber energi kimia
untuk semua sel. Mikroorganisme tertentu yang hidup di ventilasi laut dalam, di
mana sinar matahari benar-benar tidak ada, mendapatkan energi untuk mengubah
ADP dan Pi menjadi ATP dari oksidasi senyawa anorganik yang berkurang.
Senyawa tereduksi ini berasal dari pusat bumi dan dilepaskan pada ventilasi.
NAD + dan FAD Pasangan Banyak Reaksi Oksidasi dan Pengurangan
Biologis
Dalam banyak reaksi kimia, elektron ditransfer dari satu atom ke molekul lain;
pemindahan ini mungkin atau tidak bisa menyertai pembentukan ikatan kimia
baru. Hilangnya elektron dari atom atau molekul disebut oksidasi, dan penguatan
elektron oleh atom atau molekul disebut reduksi. Karena elektron tidak diciptakan
atau dihancurkan dalam reaksi kimia, jika satu atom atau molekul teroksidasi,
yang lain harus dikurangi. Sebagai contoh, oksigen menarik elektron dari ion Fe
2+ (besi) untuk membentuk ion Fe 3+ (besi), suatu reaksi yang terjadi sebagai
bagian dari proses dimana karbohidrat terdegradasi dalam mitokondria. Setiap
atom oksigen menerima dua elektron, satu dari masing-masing dua ion Fe 2+:

▲ GAMBAR 2-25 Konversi suksinat menjadi fumarat. Di dalam reaksi oksidasi,

yang terjadi pada mitokondria sebagai bagian dari siklus asam sitrat, suksinat
kehilangan dua elektron dan dua proton. Ini ditransfer ke FAD, menguranginya
menjadi FADH2.
Jadi Fe2 + teroksidasi, dan O2 berkurang. Reaksi semacam itu di mana satu
molekul berkurang dan satu lagi teroksidasi sering disebut sebagai reaksi redoks.
Oksigen adalah akseptor elektron dalam banyak reaksi redoks dalam sel aerob.
Banyak reaksi oksidasi dan reduksi yang penting secara biologis
melibatkan penghilangan atau penambahan atom hidrogen (proton plus elektron)
alih-alih transfer elektron yang terisolasi sendiri. Oksidasi suksinat menjadi
fumarat, yang juga terjadi pada mitokondria, adalah contohnya (Gambar 2-25).
Proton larut dalam larutan berair (seperti H3O +), tetapi elektron tidak dan harus
ditransfer langsung dari satu atom atau molekul ke yang lain tanpa perantara yang
larut dalam air. Dalam jenis reaksi oksidasi ini, elektron sering ditransfer ke
molekul pembawa elektron kecil, kadang-kadang disebut sebagai koenzim.
Pembawa elektron yang paling umum adalah NAD (nicotinamide adenine
dinucleotide), yang direduksi menjadi NADH, dan FAD (flavin adenine
dinucleotide), yang direduksi menjadi FADH2 + (Gambar 2-26). Pengurangan
bentuk koenzim ini dapat mentransfer proton dan elektron ke molekul lain,
sehingga mengurangi mereka.

▲ GAMBAR 2-26 Koenzim pembawa elektron NAD +

dan FAD. (a) NAD + (nicotinamide adenine dinucleotide) direduksi menjadi
NADH dengan penambahan dua elektron dan satu proton secara bersamaan.
Dalam banyak reaksi redoks biologis (mis., Suksinat n fumarat), sepasang atom
hidrogen (dua proton dan dua elektron) dikeluarkan dari molekul. Salah satu
proton dan kedua elektron ditransfer ke NAD +; proton lainnya dilepaskan ke
dalam larutan.
(B) FAD (flavin adenine dinucleotide) direduksi menjadi FADH2 dengan
penambahan dua elektron dan dua proton. Dalam reaksi dua langkah ini,
penambahan satu elektron bersama dengan satu proton pertama menghasilkan
intermediate semiquinone berumur pendek (tidak ditunjukkan), yang kemudian
menerima elektron dan proton kedua.

Untuk menggambarkan reaksi redoks, seperti reaksi ion besi (Fe 2+) dan oksigen
(O2), paling mudah untuk membaginya menjadi dua reaksi setengah:
Nilai E untuk molekul atau atom dalam kondisi standar adalah potensial reduksi
standarnya E0. Molekul atau ion dengan E0 positif memiliki afinitas yang lebih
tinggi untuk elektron daripada ion H dalam kondisi standar. Sebaliknya, molekul
atau ion dengan E0 negatif memiliki afinitas yang lebih rendah untuk elektron
daripada ion H + dalam kondisi standar. Seperti nilai Gº, potensi reduksi standar
mungkin agak berbeda dari yang ditemukan di bawah kondisi dalam sel karena
konsentrasi reaktan dalam sel tidak 1 M.
Dalam reaksi redoks, elektron bergerak secara spontan ke arah atom atau molekul
yang memiliki potensi reduksi lebih positif. Dengan kata lain, suatu senyawa yang
memiliki potensi reduksi yang lebih negatif dapat mentransfer elektron ke (yaitu,
mereduksi) senyawa dengan potensi reduksi yang lebih positif. Dalam jenis reaksi
ini, perubahan potensial listrik E adalah jumlah dari reduksi dan potensial oksidasi
untuk dua setengah reaksi. E untuk reaksi redoks terkait dengan perubahan energi
bebas G dengan ekspresi berikut:

di mana n adalah jumlah elektron yang ditransfer. Perhatikan bahwa reaksi redoks
dengan nilai E positif akan memiliki G negatif dan karenanya cenderung bergerak
dari kiri ke kanan.

KONSEP UTAMA BAGIAN 2.4

Energetika Biokimia
 Perubahan energi bebas G adalah ukuran yang paling berguna untuk
memprediksi arah reaksi kimia dalam sistem biologis. Reaksi kimia
cenderung berlangsung ke arah yang G negatif.
 Secara langsung atau tidak langsung, energi cahaya yang ditangkap oleh
fotosintesis pada tumbuhan dan bakteri fotosintetik adalah sumber utama
energi kimia untuk hampir semua sel.
 Perubahan energi bebas kimia Gº sama dengan 2,3 RT Keq log. Dengan
demikian nilai Gº dapat dihitung dari konsentrasi reaktan dan produk yang
ditentukan secara eksperimental pada kesetimbangan.
 Reaksi kimia yang memiliki G positif dapat dilanjutkan jika ditambah dengan
reaksi yang memiliki G negatif yang besarnya lebih besar.
 Banyak proses seluler yang secara energik tidak menguntungkan didorong
oleh hidrolisis ikatan fosfanhidrida dalam ATP (lihat Gambar 2-24).
 Reaksi oksidasi (kehilangan elektron) selalu dibarengi dengan reaksi reduksi
(penguatan elektron).
 Reaksi oksidasi dan reduksi biologis sering digabungkan dengan koenzim
pembawa elektron seperti NAD + dan FAD (lihat Gambar 2-26).
 Reaksi reduksi oksidasi dengan E positif memiliki G negatif dan karenanya
cenderung melanjutkan secara spontan.