Anda di halaman 1dari 6

I.

Judul : Uji Enzim Pada Air Liur

II. Hari/tanggal : Senin, 9 September 2019

III. Tujuan :

IV. Tinjauan Pustaka

Enzim merupakan substansi penting dalam setiap reaksi kimia dalam sel. Orang
yang pertama menemukan enzim adalah Edward dan Hans Buchner. Oleh karena enzim
dapat mempercepat reaksi kimia, berarti enzim merupakan rekasi katalis. Enzim
merupakan katalisator organik dan dibuat dalam sel makhluk hidup sehingga enzim
disebut juga biokatalisator. Enzim juga memiliki sifat diantaranya, selektif, karena enzim
hanya dapat bekerja pada substrat tertentu (Cartono, 2004).

Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam
sel maupun luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10-11 kali lebih cepat
daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Berfungsi sebagai katalis yang
sangat efisien, disamping itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Enzim dapat
menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan
energi (reaksi endergonik) dan adapula yang menghasilkan energi/mengeluarkan energi
(eksergonik) (Poedjiadi, 1994).

Proses (reaksi kimia) yang berlangsung dengan baik dalam tubuh


dimungkinkan karena adanya katalis yang disebut enzim. Berzelius (1837)
mengusulkan nama “katalis” untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi
zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Proses kimia yang terjadi dengan pertolongan
enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya pembuatan anggur dengan cara
fermentasi atau peragian. Demikian pula pembuatan asam cuka termasuk proses
kimia berdasarkan aktifitas enzim. Dahulu proses fermentasi (Pasteur) dianggap
hanya terjadi dengan adanya sel yang mengandung enzim. Anggapan tersebut
berubah setelah Buchner membuktikan bahwa cairan yang berasal dari ragi tanpa
adanya sel hidup dapat menyebabkan fermentasi gula menjadi alkohol dan
karbondioksida. Hingga sekarang kata ‘enzim’ yang berarti ‘didalam ragi’ tetap
dipakai untuk nama katalis dalam proses biokimia. Enzim dikenal untuk pertama
kalinya sebagai protein oleh Sumner pada tahun 1926 yang telah berhasil
mengisolasi urease dari ‘kata pedang’ (jack bean). Urease adalah enzim yang dapat
menguaraikan urea menjadi CO2 dan NH3. Beberapa tahun kemudian Notrhrop dan
Kunitz dapat mengisolasi pepsin, tripsin, kimotripsin. Selanjutnya makin banyak
enzim yang telah dapat diisolasi dan telah dibuktikan bahwa enzim tersebut adalah
suatu protein (Poedjiadi, 1994)

Ada beberapa faktor yag mempengaruhi enzim yaitu, pengaruh suhu dimana
suhu optimum untuk dapat mengurangi aktivitas enzim sedangkan diatas suhu optimum
maka dapat menyebabksan denaturasi pada enzim dan mematikan kerja enzim. Pengaruh
pH optimum yang khas. pH akan mengalami denaturasi jika pH jauh di atas pH optimum.
Konsentrasi enzim pada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim
akan meningkatkan kecepatan kerja reaksi enzim. Dengan kata lain konsentrasi enzim
berbanding lurus terhadap kerja enzim. Konsentrasi substrat pada konsentrasi enzim
tetap, peningkatan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis
sampai mencapai kecepatan maksimum (Sutresna, 2007).

V. Metode

1. Alat

2. Bahan

VI. Prosedur Kerja

VII. Hasil

Uji Benedik dengan suhu

No Sampel Suhu Positif Negative Warna


1 Sampel 1 1000C -  Biru
2 Sampel 2 370C  - Merah Bata
3 Sampel 3 00C -  Biru Hijau

VIII. Pembahasan

Enzim merupakan substansi penting dalam setiap reaksi kimia dalam sel. Oleh karena enzim
dapat mempercepat reaksi kimia, berarti enzim merupakan rekasi katalis. Enzim merupakan
katalisator organik dan dibuat dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga
biokatalisator. Enzim juga memiliki sifat diantaranya, selektif, karena enzim hanya dapat
bekerja pada substrat tertentu. Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk
proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat
reaksi 10 sampai 11 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis.
Berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajat kekhasan
yang tinggi. Adapun pembahasan yang diperoleh pada pengamatan ini yaitu, Pengaruh suhu
terhadap aktivitas enzim.

Enzim adalah molekul biopolimer yang tersusun dari serangkaian asam


amino dalam komposisi dan susunan rantai yang teratur dan tetap. Enzim
memegang peranan penting dalam berbagai reaksi didalam sel. Sebagai
protein, enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup untuk mengkatalisis
reaksi, antara lain konversi energi dan metabolisme pertahanan sel. Kerja
enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu,
keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH
(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein
yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah.
Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal
atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan
enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Pada suhu tinggi enzim akan
mengalami kerusakan koagulasi (penggumpalan), yang akhirnya akan
terdenaturasi enzim. Pada suhu rendah enzim tidak aktif (inaktif).
Pada percobaan yang pertama kami melakukannya di suhu 0 oC dan kami
mendapatkan hasil negative yang di mana enzim tersebut tidak mengalami
perubahan warna, yang artinya pada percobaan kami mengalami kegagalan.
Pada dasarnya enzim pada susu rendah kan menjadi inaktif
(enzim tidak aktif), namun pada percobaan yang kami lakukan enzim yang di
uji masih aktif, hal ini mungkin disebabkan karenana kurangnya alatt yang
memadai saat pratikum. Sedangkan enzim pada suhu 100 oC kami berhasil
melakukan percobaan tersebut karena pada sampel yang kami gunakan
berhasil mengalami penggumpalan Karena pada dasarnya pada suhu tinggi
enzim akan mengalami kerusakan koagulasi (penggumpalan). Sedangkan
sampel yang kami gunakan pada suhu 37 oC mendapatkan hasil positif yang
artinya enzim aktifyangditandai dengan adanya perubahan warna pada
sampel dan tidak mengalami kerusakan, hal ini terjadi karena enzim akan
mengalami kerusan pada suhu tingga yang akaan mengalami penggumpalan
atau koaagulasi.

IX. Penutup

a. Kesimpulan

b. Saran

X. Daftar Pustaka

Dahlia,2001. Fisiologi Tumbuhan. Malang: UM Press.Dwidjoseputro, 1992.


Pengantar fisiologi tumbuhan. Gramedia Pustaka Utama : Jakarta.

Hedy, Suwarsono, 1990. Biologi Pertanian. Rajawali : Jakarta


Poedjiadi, A., 1994. Dasar- dasar Biokimia. Universitas Indonesia Press : Jakarta.
Salisbury,F. B., dan Cleon. W.Ross,1990.Fisiologi Tumbuhan.Institut Teknologi Bandung:
Bandung

nonim. 2010. Enzim Amilase. Diunduh pada 9 septemmber 2019. Tersedia pada:
http://repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/16857/4/Chapter%20II.pdf Cairns D. 2009.

Intisari Kimia Farmasi Edisi Kedua

. Puspita Rini, penerjemah.. Jakarta (ID): Penerbit Buku Kedokteran EGC. Terjemahan dari:

Essentials of Pharmaceutical Chemistry Second Edition.


Dali S, Arfah R, Karim A, Patong AR. 2011. Eksplorasi Enzim Amilase dari Mikroba yang
Diisolasi dari Sumber Air Panas di Sulawesi Selatandan Aplikasinya dalam Produksi
Maltodekstrin. Diunduh pada 2015 November 23. Tersedia pada :
http://repository.unhas.ac.id:4001/digilib/files/disk1/354/--niwatidali-17687-1-dr.seniw-).pdf
.

Dongoran, Daniel S. 2004. Pengaruh Aktivator Sistein dan Natrium Klorida terhadap
Aktivitas Papain.

Jurnal Sains Kimia

. 8 (1) : 29-34. Elhadi A, Elkhalil, Fatima YG. 2011. Biochemical Characterization of


Thermophilic Amylase Enzyme Isolated from Bacillus Strains.

International Journal of Science and Nature

. 2(3): 616-620. Gilvery G. 1996.

Biokimia: Suatu Pendekatan Fungsional Edisi Ke-3

. Surabaya: Universitas Airlangga Press. Lehninger AL. 1982.

Dasar-Dasar Biokimia

. Jilid 3. Maggy Thenawijaya, Penerjemah. Jakarta (ID): Erlangga. Terjemahan dari:

Principles of Biochemistry

. Noviyanti T. 2005. Pengaruh temperatur terhadap aktivitas enzim protease dari daun
sansakng (

Pycnarrhena cauliflora Diels

).

JKK
. 1 (1) : 31-34. Nyoman SA. 2013. Meningkatnya Mutu Roti dengan Penambahan Enzim.
Diunduh pada 2015 November 25. Tersedia pada :
http://www.foodreview.biz/login/preview.php?view&id=55988 Okoko FJ, Ogbomo O. 2010.
Amylolytic Properties of Fungi Associated with Spoilage in Bread Continental. Journal
Microbiology. 4 : 1-7. Richkal H. 2012. Keterlibatan Enzim dalam Bahan Pangan Skala
Industri Makanan dan Minuman. Kendari (ID): Universitas Haluoleo. Soesilo D, Santoso RE,
Diyatri I. 2005. Peranan Sorbitol dalam Mempertahankan Kestabilan pH Saliva pada Proses
Pencegahan Karies. 38(1): 25-28. Souza PM, Magalhaes PO. 2010.

Application of Microbial A-Amylase in Industry

. Brazil (BR): Universidade de Brasilia.

Anda mungkin juga menyukai