BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Untuk mendapatkan energi, makhluk hidup perlu mengolah sumber energi. Energi
dihasilkan dari proses kimia yang terjadi di dalam sel. Selain proses kimia yang menghasilkan
energi, di dalam sel juga terjadi beribu-ribu proses kimia. Proses tersebut tidak berdiri sendiri,
melainkan berhubungan satu sama lain dalam satu rangkaian yang disebut metabolisme.
Didalam metabolisme makanan dalam tubuh tersebut dibantu oleh Enzim ataupun Koenzim.

Enzim adalah protein yang mengkatalisis reaksi-reaksi biokimia. Enzim biasanya terdapat
dalam sel dengan konsentrasi yang sangat rendah, di mana mereka dapat meningkatkan laju
reaksi tanpa mengubah posisi kesetimbangan; artinya, baik laju reaksi maju maupun laju
reaksi kebalikannya ditingkatkan dengan kelipatan yang sama. Enzim merupakan
biokatalisator, artinya enzim merupakan zat yang terdapat dalam tubuh makhluk hidup yang
berfungsi mempercepat reaksi, tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi.

Sedangkan koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang
merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut dalam air
dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim.Koenzim merupakan komponen
penting dari enzim yang diperlukan untuk setiap reaksi metabolisme dalam tubuh kita.
Koenzim sering di identikan sebagai vitamin karena banyak koenzim ditemukan dalam
bentuk derivat vitamin B seperti Niacin, Tiamin, Riboflavin, dl. Koenzim berikatan dengan
enzim membentuk holoenzim. Koenzim juga membentuk molekul lain dalam sel yang
menjadi sumber energi Sel. Selain pengertian enzim dan koenzim juga perlu dipahami lagi
bagaimana penggolongan enzim yang dilakukan berdasarkan sistem klasifikasi enzim yang
telah diciptakan oleh para pendahulu, serta faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.

Reversible atau kemampuan enzim kembali dalam bentuk semula baik beberapa waktu
setelah reaksi kimia maupun langsung setelah reaksi juga menjadi ciri umum enzim, enzim
juga kita ketahui dapat bekerja optimal apabila lingkungan serta substratnya sesuai dengan
kemampuan serta cara kerja enzim tadi yang kita ketahui secara spesifik, namun apabila
dalam kondisi yang berkebalikan maka enzim tidak dapat bekerja secara optimal sehingga
produk yang dihasilkan tidak dpat langsung terpenuhi, hal ini secara langsung berdampak
pada proses metabolik yang terganggu pada tubuh makhluk hidup. Faktor lingkungan yang
dimaksud seperti suhu,tingkat keasaman atau Ph, umur, jenis kelamin serta aktivitas makhluk
hidup.

Perlunya dipelajari bagaimana Enzim itu sebagai salah satu protein yang mengatur
terjadinya reaksi kimia dalam tubuh sangatlah penting karena hal ini juga dapat menjadi dasar
dalam dunia pengetahuan. Enzim sebagai ilmu pengetahuan mendasar antara keterkaitannya
dalam bidang ilmu biokimia serta fisika. Biokimia karena reaksi yang terjadi merupakan
reaksi kimia yang hasilnya berfungsi untuk menyuplai kebutuhan tubuh untuk proses
metabolisme, serta fisika karena kemampuannya dalam mempercepat proses terjadinya
reaksi.Pengaturan serta pengawasan terhadap kerja enzim juga diperlukan karena apabila

1
 suatu enzim bekerja diluar kapsitasnya dapat meninumbulkan ketimpangan yang berdampak
buruk serta dapat menimbulkan gangguan dalam

1.2 Rumusan Masalah

Berdasarkan latar belakang tersebut, dapat dirumuskan permasalahan sebagai berikut.
1. Apakah definisi dari enzim dan koenzim ?
2. Apakah fungsi enzim ?
3. Bagaimanakah sifat-sifat enzim ?
4. Bagaimanakah klasifikasi enzim ?
5. Bagaimanakah penamaan enzim ?
6. Apa sajakah faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim ?
7. Bagaimanakah mekanisme kerja enzim ?

1.3 Tujuan
Berdasarkan latar belakang dan rumusan masalah tersebut, dapat diketahui tujuan penulisan
sebagai berikut.
1. Untuk mengetahui definisi enzim dan koenzim.
2. Untuk mengetahui fungsi enzim.
3. Untuk mengetahui sifat-sifat enzim.
4. Untuk mengetahui klasifikasi enzim.
5. Untuk mengetahui cara penamaan enzim.
6. Untuk mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.
7. Untuk mengetahui mekanisme kerja enzim.

1.4 Manfaat
1.4.1 Mahasiswa dapat mengetahui definisi enzim dan koenzim.
1.4.2 Mahasiswa dapat mengetahui fungsi enzim.
1.4.3 Mahasiswa dapat mengetahui sifat-sifat enzim.
1.4.4 Mahasiswa dapat mengetahui klasifikasi enzim.
1.4.5 Mahasiswa dapat mengetahui cara penamaan enzim.
1.4.6 Mahasiswa dapat mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.
1.4.7 Mahasiswa dapat mengetahui mekanisme kerja enzim.

2
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Definisi Enzim dan Koenzim

Enzim adalah biokatalisator yang mempercepat laju reaksi kimia dalam tubuh, dengan
menurunkan energi aktivasi reaksi.
1. Sejarah Penemuan Enzim
Pada tahun 1850, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi gula menjadi alkohol oleh
ragi yang dikatalisis ‘fermen’. Pasteur mengemukakan bahwa fermen ini, yang kemudian
dinamakan enzim (‘di dalam ragi’) tidak dapat dipisahkan dari struktur sel ragi hidup, suatu
pendapat yang bertahan selama bertahan-tahun. Penemuan penting oleh Eduard Buchner
tahun 1897 berhasil mengekstrak ke dalam larutan, suatu bentuk yang aktif dari sel ragi, yaitu
serangkaian enzim yang mengkatalisis fermentasi gula menjadi alkohol. Penemuan ini
membuktikan, bahwa enzim yang penting ini, yang mengkatalisis lintas metabolik utama
penghasil energi,dapat tetap berfungsi jika dipindahkan dari struktur sel hidup. Baru pada
tahun 1926, enzim urease dapat diisolasi dan dikristalkan oleh James Sumner. Beliau juga
menemukan bahwa semua enzim adalah protein yang memiliki berat molekul antara 12.000-
1 juta. Pada tahun 1930 John Northrop berhasil mengkristalkan enzim pepsin dan tripsin.
2. Struktur Enzim
Enzim adalah protein tunggal atau gabungan dari protein dan senyawa non-protein yang
hanya dapat dihasilkan makhluk hidup. Struktur enzim:
1) Apoenzim Adalah bagian enzim yang berupa senyawa protein yang mengandung binding site:
a. Sisi aktif Adalah sisi yang berikatan dengan substrat. Substrat adalah zat yang akan
dijadikan produk.
b. Sisi alosterik Adalah sisi yang berikatan dengan kofaktor (aktivator) enzim. Sisi alosterik
dapat diganggu oleh inhibitor non-kompetitif yang berstruktur sama dengan kofaktor.
Inhibitor akan mencegah enzim untuk mengubahubah bentuk sisi aktif (kaku).
2) Kofaktor/aktivator enzim Adalah bagian enzim berupa senyawa nonprotein. Kofaktor dapat
mengubah-ubah bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli substrat tertentu. Macam-macam
kofaktor enzim:
a. Koenzim Adalah kofaktor berupa senyawa organik (vitamin) yang berikatan secara non-
kovalen dengan enzim. Contoh: koenzim NAD+ .

3
 b. Gugus prostetik Adalah kofaktor berupa senyawa anorganik (mineral) yang berikatan
secara kovalen dengan enzim. Contoh: Cl- dan Ca2+ pada enzim amilase, Fe pada
hemoglobin, dan Mg pada klorofil. Enzim yang telah berikatan dengan kofaktor disebut
holoenzim. Sisi aktif dapat diganggu oleh inhibitor kompetitif yang berstruktur sama dengan
substrat. Inhibitor akan mencegah substrat untuk berikatan. Sisi alosterik dapat diganggu
oleh inhibitor non-kompetitif yang ber-struktur sama dengan kofaktor. Inhibitor akan
mencegah enzim untuk mengubah-ubah bentuk sisi aktif (kaku).

Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang merupakan bagian
enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut dalam air dan bisa bersatu
dengan apoenzim membentuk holoenzim. Koenzim yang membentuk ikatan sangat erat baik
secara kovalen maupun non kovalen dengan apoenzim di sebut gugus prostetik. Koenzim
memiliki fungsi aktif sebagai katalisator yang dapat meningkatkan kemampuan katalitik
suatu enzim. Selain itu koenzim juga berfungsi untuk menentukan sifat dari suatu reaksi dan
dapat bertindak sebagai transpor elektron dari satu enzim ke enzim yang lain. Contoh koenzim
adalah NADH, NADP dan adenosin trifosfat.

Koenzim merupakan komponen penting dari enzim yang diperlukan untuk setiap reaksi
metabolisme dalam tubuh kita. Koenzim sering di identikan sebagai vitamin karena banyak
koenzim ditemukan dalam bentuk derivat vitamin B seperti Niacin, Tiamin, Riboflavin, dl.
Koenzim berikatan dengan enzim membentuk holoenzim. Koenzim juga membentuk molekul
lain dalam sel yang menjadi sumber energi Sel. Energi sell dibutuhkan molekul-molekul sel
untuk melakukan fungsi-fungsi khusus. Contoh dari salah satu fungsi koenzim bagi tubuh
adalah retensi memori. Tanpa koenzim, tubuh manusia tidak bekerja dan semua proses sel
berhenti.

2.2 Fungsi Enzim

 Menurunkan energi aktivasi
 Mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah besarnya tetapan
seimbangnya
 Mengendalikan reaksi

4
2.3 Sifat-sifat Enzim

1. Enzim adalah Protein

Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi
lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka
enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.
2. Bekerja secara khusus/spesifik
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap
enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis
Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut
bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan
suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit
Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap
kali reaksi.
5. Bekerja bolak-balik
Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik).
Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim
juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.

2.4 Klasifikasi Enzim

Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, daya katalisisnya, dan cara
terbentuknya.
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
a. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel.
Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk
pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses
respirasi.
b. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel.
Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan
molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati

5
 membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak
digunakan dalam proses kehidupan sel.
2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

No. Kelompok/Kelas Sifat Biokimia

1. Oksidoreduktase Mengkatalisis reaksi reduksi-oksidasi terhadap
berbagai gugus
2. Transferase Mengkatalisis berbagai reaksi transfer gugus
fungsional dari molekul donor ke molekul
akseptornya. Salah satu subkelompok enzim
transferase adalah enzim-enzim kinase yang
mengendalikan metabolisme dengan jalan
mentransfer gugus fosfat dari ATP ke molekul lain.
3. Hidrolase Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air pada
suatu ikatan, yang kemudian dilanjutkan dengan
reaksi penguraian (hidrolisis)
4. Liase Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air,
ammonia atau karbon dioksida pada suatu ikatan
rangkap, atau melepaskan air, ammonia, atau karbon
dioksida dan membentuk ikatan rangkap.
5. Isomerase Mengkatalisis berbagai reaksi isomerisasi, antara
lain isomerisasi L menjadi D, reaksi mutasi
(perpindahan posisi suatu gugus), dan lain-lain.
6. Ligase Mengkatalisis reaksi dimana dua gugus kimia
disatukan atau diikatkan (ligasi) dengan
menggunakan energi yang berasal dari ATP.

 Rangkuman Kelompok dan Sub Kelompok Utama Enzim

6
 Oksidoreduktase Transferase Hidrolase
 Dehidrogenase  Transaldolase dan Esterase
 Oksidase Transketolase  Glikosidase
 Reduktase  Asil, Metil, Glukosil, dan Peptidase
 Peroksidase Fosforiltransferase  Fosfatase
 Katalase  Kinase  Tiolase
 Oksigenase  Fosfomutase  Fosfolipase
 Hidroksilase  Amidase
 Deaminase
 Ribonuklease
Liase Isomerase Ligase
 Dekarboksilase  Rasemase  Sintetase
 Aldolase  Epimerase  Karboksilase
 Hidratase  Isomerase
 Dehidratase  Mutase (tidak semua)
 Sintase

3. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

a. Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal, sehingga enzim
tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada
enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan
enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar
substratnya.
b. Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi
menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali.
Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai
contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang
ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Mula-mula E. coli tidak dapat
menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase

7
 adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag
tersebut E. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak
laktosa.

2.5 Penamaan Enzim

Dalam sejarah Biologi, enzim diberi nama dengan beberapa cara, yaitu :
1. Secara sembarangan , pada saat ditemukan. Contohnya enzim pencernaan, tripsin, pepsin,
renin, dan ptialin.
2. Karena adanya sifat atau ciri pembentukan produk. Contohnya invertase (sukrase)
membentuk gula invert (campuran antara glukosa dan fruktosa).
3. Dengan cara ditambahkan akhiran –ase pada ujung nama substrat. Contohnya urease yang
bekerja pada urea, lipase yang bekerja pada lipid, dan amilase yang bekerja pada amilum.
4. Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis. Contohnya dehidrogenase mengatalisis pelepasan
hidrogen.

2.6 Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

1. Konsentrasi Enzim
Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya
konsentrasi enzim.

2. Konsentrasi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas
konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat
diperbesar.

8
3. Suhu
Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu
menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan
reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim
yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim.
Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300C – 400C.
4. Pengaruh pH
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim,
sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja
baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai
contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik
pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).

5. Pengaruh Inhibitor

9
 Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya.
Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. Ada 2 jenis
inhibitor, yaitu :
a. Inhibitor Reversible

 Inhibitor kompetitif
Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut
berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida
bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi.
Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat.
 Inhibitor nonkompetitif
Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif
enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan
substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
b. Inhibitor Irreversible

10
 Inhibitor jenis ini berikatan dengan sisi aktif enzim secara kuat sehingga tidak dapat terlepas.
Enzim menjadi tidak aktif dan tidak dapat kembali seperti semula (irreversible). Contohnya
adalah diisopropil-fluorofosfat yang menghambat kerja asetilkolin-esterase.

2.7 Mekanisme Kerja Enzim

Ada dua teori yang menjelaskan tentang mekanisme kerja enzim, yaitu :

1. Lock and Key Theory

Teori gembok dan anak kunci pertama kali dikemukakan pada tahun 1894 oleh Emil Fischer.
Menurut teori ini, enzim bekerja dengan mekanisme gembok dan anak kunci. Hanya anak
kunci (substrat) dengan ukuran yang sesuai yang dapat masuk ke lubang gembok (sisi aktif
enzim). Hal itu yang menjadikan enzim bekerja secara spesifik. Jika terjadi denaturasi enzim
karena panas dan perubahan pH, bentuk sisi aktif enzim berubah sehingga substrat tidak
sesuai lagi. Denaturasi enzim terjadi karena peristiwa koagulasi protein enzim sehingga
konformasi (bentuk tiga dimensi) protein enzim berubah. Sisi aktif enzim tertentu memiliki
bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat tertentu pula.
2. Induced Fit Theory
Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland. Teori ini berasumsi bahwa substrat berperan
dalam menentukan bentuk akhir enzim dan bahwa sebagian enzim bersifat fleksibel. Pada
beberapa enzim, bentuk sisi aktif berubah pada saat molekul substrat melekat, yaitu
menyesuaikan denga bentuk substrat. Dengan demikian, permukaan molekul substrat akan
sesuai dengan sisi aktif enzim. Menurut teori ini, pemutusan atau penggabungan ikatan kimia
akan berjalan lebih aktif.

11
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Enzim adalah biokatalisator yang mempercepat laju reaksi kimia dalam tubuh,
dengan menurunkan energi aktivasi reaksi. Pada tahun 1850, Louis Pasteur menyimpulkan
bahwa fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi yang dikatalisis ‘fermen’. Pasteur
mengemukakan bahwa fermen ini, yang kemudian dinamakan enzim (‘di dalam ragi’) tidak
dapat dipisahkan dari struktur sel ragi hidup, suatu pendapat yang bertahan selama bertahun-
tahun. Penemuan penting oleh Eduard Buchner tahun 1897 berhasil mengekstrak ke dalam
larutan, suatu bentuk yang aktif dari sel ragi, yaitu serangkaian enzim yang mengkatalisis
fermentasi gula menjadi alkohol. Penemuan ini membuktikan, bahwa enzim yang penting ini,
yang mengkatalisis lintas metabolik utama penghasil energi, dapat tetap berfungsi jika
dipindahkan dari struktur sel hidup. Baru pada tahun 1926, enzim urease dapat diisolasi dan
dikristalkan oleh James Sumner. Beliau juga menemukan bahwa semua enzim adalah protein
yang memiliki berat molekul antara 12.000-1 juta. Pada tahun 1930 John Northrop berhasil
mengkristalkan enzim pepsin dan tripsin. Struktur enzim, terdiri dari Apoenzim dan
Kofaktor/activator enzim.

Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang merupakan
bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut dalam air dan bisa
bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim. Koenzim yang membentuk ikatan sangat
erat baik secara kovalen maupun non kovalen dengan apoenzim di sebut gugus
prostetik. Koenzim memiliki fungsi aktif sebagai katalisator yang dapat meningkatkan
kemampuan katalitik suatu enzim. Selain itu koenzim juga berfungsi untuk menentukan sifat
dari suatu reaksi dan dapat bertindak sebagai transpor elektron dari satu enzim ke enzim yang
lain. Contoh koenzim adalah NADH, NADP dan adenosin trifosfat.

Enzim digolongkan menjadi 6 kelompok, yaitu Oksidoreduktase, Transferase,

Hidrolase, Liase, Isomerase, Ligase/sintetase. Fungsi Enzim
 Menurunkan energi aktivasi
 Mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah besarnya tetapan
seimbangnya
 Mengendalikan reaksi
12
3.2 Saran

Kami mengharapkan agar pembaca dapat membaca makalah ini agar lebih
memahami materi tentang enzim dan koenzim. Enzim merupakan komponen tubuh yang
sangat penting, untuk itu kami menyarankan agar pembaca dapat mengembangkan
pengetahuannya tentang enzim. Kesempurnaan makalah ini tergantung pada motivasi dan
saran yang membangun dari para pembaca. Maka dari itu, penulis mengharapkan masukan
ataupun saran yang membangun demi kesempurnaan makalah ini.

13
 DAFTAR PUSTAKA

Azny, Nery.2013.Enzim dan Koenzim. Diambil dari (online):

http://www.slideshare.net/neryazni/enzim-dan-koenzim?related=1 . Diakses pada tanggal 23
Maret 2015 pukul 21.00 WITA

Fuadi, Agung, dkk. 2014. Biokimia Enzim. Diambil dari :

https://www.academia.edu/8959247/BIOKIMIA_ENZIM Diakses tanggal 23 Maret 2015
pukul 20.10 WITA
Isna.2012.Koenzim adalah Pengertian dan Definisi. Diambil dari (online) :
http://www.kamusq.com/2012/09/koenzim-adalah-pengertian-dan-definisi.html . Diakses
pada tangal 23 Maret 2014 pukul 22.00 WITA

Pujiyanto, Sri. 2012. Menjelajah Dunia Biologi. Solo : Platinum

Rozalia, Lidya. Mekanisme Kerja Enzim. Diambil dari :
https://www.scribd.com/doc/144148802/Mekanisme-kerja-enzim Diakses tanggal 23 Maret
2015 pukul 21.05 WITA
Suarsan, Nyoman.2010.Enzim dan Koenzim. Diambil dari (online):
http://staff.unud.ac.id/~suarsana/wp-content/uploads/2010/03/MataKuliah-Enzim-1.pdf .
Diakses pada tanggal 23 Maret 2015 pukul 21.50 WITA

Suhara.Pengantar tentang Enzim.Diambil dari (online):

http://file.upi.edu/Direktori/FPMIPA/JUR._PEND._BIOLOGI/196512271991031-
SUHARA/9._BAB-9__Enzim__ppt_UPI.pdf . Diakses pada tanggal 23 Maret 2015 pukul
21.45 WITA

Wahyudi, Roni. 2013. Makalah Tentang Enzim. Diambil dari : http://www.mentari-

dunia.com/2013/02/makalah-tentang-enzim.html Diakses tanggal 23 Maret 2015 pukul 20.30
WITA
Yuliantini, Evy. Enzim. Diambil dari :
http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/pendidikan/Evy%20Yulianti,%20M.Sc/Enzim4.pdf
Diakses tanggal 23 Maret 2015 pukul 20.55 WITA
Anonim. Enzim Sebagai Katalisator. Diambil dari : http://idkf.bogor.net/yuesbi/e-
DU.KU/edukasi.net/SMA/Biologi/Enzim.Katalisator/materi3.html Diakses tanggal 23 Maret
2015 pukul 20.00 WITA

14
Anonim.2013.Enzim. Diambil dari (online):
https://materi78.files.wordpress.com/2013/06/enzim_bio3.pdf . Diakses pada tanggal 23
Maret 2015 pukul 21.05 WITA

15