Kalajengking adalah salah satu kelompok hewan darat yang paling kuno, termasuk kelas
Arachnida dalam filum Arthropoda. Scorpions merupakan cabang basal arakhnida dan
memiliki hubungan yang relatif jauh dengan Acari (tungau) dan Araneae (laba-laba), dua
kelompok lain dari kelas Arachnida. Dengan demikian, kalajengking memiliki posisi
filogenetik penting dalam filum Arthropoda dan kelas Arachnida (Gambar 1) [1]. Ada sekitar
15 keluarga, 197 marga dan 2.089 spesies yang dicatat inthe dunia kecuali Greenland dan
Antartika
Kalajengking terkenal karena racun mereka yang mematikan. Di satu sisi, envenomation
kalajengking merupakan ancaman signifikan terhadap kesehatan masyarakat di banyak
daerah di seluruh dunia, yang merupakan penyebab utama kematian di beberapa negara
terbelakang di Amerika Latin, Amerika Selatan, benua India, Timur Tengah, dan Afrika.
Jumlah sengatan kalajengking di seluruh dunia diperkirakan sekitar 1,2 juta per tahun,
menghasilkan lebih dari 3.200 kematian [2]. Di sisi lain, kalajengking mengembangkan
sistem racun mereka sebagai senjata utama untuk menangkap mangsa dan membela terhadap
predator. Sistem racun mereka mengandung besar racun dengan keanekaragaman hayati yang
luas [3].
Studi pada klasifikasi sistematis spesies kalajengking dari seluruh dunia dan dari negara-
negara tertentu baru-baru ini mengumpulkan banyak perhatian [08/04]. Racun kalajengking
juga telah menarik perhatian dari sejumlah besar peneliti, karena potensi untuk
mengembangkan obat terapi [11/09]. Dalam ulasan ini, kami menyajikan fauna kalajengking
Cina. Selain itu, racun kalajengking atau gen dari China tercantum sistematis. Menggunakan
spesies kalajengking dan racun mereka dari China sebagai contoh, kami mencoba untuk
menghubungkan antara spesies kalajengking dan racun mereka, yang membantu kita untuk
tidak hanya memahami hubungan spesies kalajengking dan racun mereka, tetapi juga
menunjukkan wawasan ke dalam evolusi dinamis dan fungsional dari racun kalajengking.
1. Biologi Scorpion
Ada sekitar 1.500 spesies yang berbeda dari kalajengking. Sebagian besar yang
toxinologically mewakili sedikit bahaya bagi manusia [4]. Namun ada beberapa spesies (~
25) yang diketahui mampu menyebabkan korban jiwa manusia [5], dengan mayoritas ini
milik "dunia lama" keluarga Buthidae, didistribusikan secara luas di afrotropical dan
Palaerctic ecozones [6]. Contoh yang paling pedih dari India Red Scorpion (Hottentotta
tamulus), umumnya diakui sebagai yang paling mematikan dari semua spesies kalajengking
[1].
Fisiologis, kalajengking menampilkan fitur khas, tetapi telah berubah sedikit selama ribuan
tahun. Muncul dalam catatan fosil hampir 450 juta tahun yang lalu selama periode Silur
tengah, kalajengking hewan menampilkan fisiologi mendasar termasuk kepala (prosoma),
perut (mesosoma) dan ekor (metasoma) tersegmentasi. Pelengkap utama meliputi pedipalpus
kelat (pinchers), chelicerae (morfologis berhubungan dengan rahang), pectines
(chemosensors kontak), delapan kaki (diatur dalam empat set dua), dan telson (untuk
pengiriman racun dalam predasi dan pertahanan) di puncak ekor [4]; lihat Gambar 1.
Gambar 1. Morfologi dasar Scorpion. Tubuh terbagi menjadi tiga bagian utama, ekor atau
metasome (mt); perut atau mesosoma (ms); dan kepala daerah atau prosoma (pr); Struktur
yang berbeda juga disorot termasuk pinchers atau pedipalp (pd); rahang atau chelicerae (ch);
chemosensors kontak (pectines-pt), dan racun apperatus atau telson (t). Diadaptasi dari
Weber et al. 2012 [15].
Dalam rangka untuk menentu-kan strategi yang diperlukan untuk sukses menangkap mangsa,
kalajeng-king mampu menganalisis predator untuk memangsa rasio ukuran, dan
mengevaluasi bagaimana seseorang harus terlibat dalam pertempuran fana. Umumnya,
mangsa kecil hancur dengan pedipalpus, sementara yang lebih besar atau mangsanya yang
tidak aman menerima sengatan dan envenomation berikutnya.
Setelah penyulaan mangsa, kalajengking menyuntikkan racun terdiri dari filum neurotoksin
tertentu (racun), yang diketahui menyebabkan sampai 5000 korban jiwa manusia tahun
[1,10]. Awalnya, dengan isolasi Scorpamins pada tahun 1961 [9], racun biologis aktif yang
dihasilkan dianggap protein multimerik. Pada tahun 1967, Rochat dkk. menemukan bahwa
racun bioaktif yang sebenarnya terdiri dari rantai polipeptida tunggal, 63-64 asam amino
(AAS) panjangnya, yang diselenggarakan di konformasi tiga dimensi tertentu melalui
bridging internal disulfida [10]. Analisis selanjutnya telah mengungkapkan kompleksitas
racun yang terdiri dari koktail protein molekul rendah berat, oligopeptida, AAS bebas,
nukleotida, berat molekul rendah dan senyawa organik [11].
Jumlah tersebut diperluas dari ion probe channel dikombinasikan dengan pemahaman
lanjutan dari interaksi toksin-reseptor, memfasilitasi pengem-bangan teknik yang dikenal
sebagai pemetaan pori [3] atau footprinting molekul, yang dirangsang penjelasan penentu
struktural dalam selektivitas isoform. Juga digunakan sebagai immunogens, racun dapat
dimanfaatkan untuk menghasilkan anti-peptida antibodi. Pada sati ini dapat menetralkan efek
racun mematikan yang diinduksi secara in vivo, aspek penting dari serotherapy anti-
scorpionic dalam pengobatan envenomation manusia. Ekspansi penemuan racun kalajengking
merupakan pembentukan satu set baru alat untuk mempelajari isoform KCN signifikan
medis, dan selanjutnya, telah mendorong penggabungan fisiologi reseptor pada model
penyakit [4].
Racun BMK alphaIV dikloning dan menyatakan, dan percobaan farmakologi menunjukkan
bahwa hal itu bisa meningkatkan amplitudo puncak dan memperpanjang fase inaktivasi
rNav1.2 saluran arus [9,4]. Baru-baru ini, racun BmαTX14 ditemukan selektif menghambat
inaktivasi cepat MNA (v) 1,4 (EC50 = 82,3 ± 15,7 nM) daripada yang dari RNA (v) 1,2
(EC50> 30 M) [2]. Selain kalajengking M. martensii, yang NaTxs dari M. eupeus juga
dipelajari. Rekaman dua elektroda tegangan-penjepit racun mengungkapkan bahwa racun
MeuNaTx α-1, -2, -4, dan -5 melambat inaktivasi DmNa (v) 1 dan aktif di Nav1.8 pada
konsentrasi mikromolar. Di antara enam saluran Nav1.2 ~ Nav1.7 lainnya, racun ini
dipamerkan spesifisitas diferensial [9,5]. Selain itu, beberapa β-NaTxs dari kalajengking
Chinse ditandai dalam tahun terakhir, yang akan menjadi suject menarik di masa depan.
Singkatnya, pekerjaan lebih lanjut Hightlights keragaman fungsional dari NaTxs dari spesies
kalajengking yang berbeda.
Mucroporin adalah wakil kedua peptida antimikroba dari racun kalajengking Cina [10,9].
Mucroporin dikloning dan ditandai dari racun L. mucronatus. Mucroporin khusus
menghambat pertumbuhan bakteri Gram-positif. Selanjutnya, Mucroporin -M1 dirancang dari
template molekul Mucroporin. Mucroporin-M1 tidak hanya memiliki aktivitas antibakteri
yang lebih tinggi terhadap kedua standar dan bakteri klinik Gram-positif, tetapi juga
ditampilkan lebih luas spektrum antibakteri (efek pada bakteri Gram-negatif).
Akhirnya, Ctriporin adalah anti-methicillin S. aureus peptida baru dari racun kalajengking C.
tricostatus [1,12]. The MIC dari Ctriporin melawan Gram-positif strain bakteri resisten
antibiotik standar dan klinis 5 sampai 20 ug / mL. Selanjutnya, penggunaan eksternal dari
peptida Ctriporin secara dramatis menurunkan jumlah bakteri dan infeksi kulit sembuh pada
tikus. Ctriporin ditunjukkan memiliki aktivitas antimikroba melalui mekanisme bakterisidal
lisis sel yang cepat.
Dikombinasikan, peptida antimikroba lainnya dari racun kalajengking Cina disaring dan
diidentifikasi dan dikonfirmasi bahwa racun kalajengking merupakan sumber daya yang kaya
AMP, yang membuka jendela baru untuk menemukan sumber antimikroba dan agen, dan
gudang beberapa cahaya dalam mengembangkan obat antimikroba terhadap patogen resisten
yang serius mengancam kesehatan manusia.
5. Kesimpulan
Kalajengking merupakan salah satu arakhnida penting dalam filum Arthropoda. Ini memiliki
fitur unik, seperti racun, fluoresensi dan sebagainya, yang semakin menarik perhatian dan
minat dari para ilmuwan di seluruh dunia. Baru-baru ini, beberapa telah memperluas
pemahaman tentang fungsi biologis dari racun kalajengking, seperti penemuan inhibitor
enzim dalam racun kalajengking. Menggunakan spesies kalajengking dan racun mereka dari
China sebagai contoh, mencoba untuk menghungkan antara spesies kalajeng-king dan racun
mereka, dalam rangka untuk membantu kita memahami keragaman molekuler dan fungsional
dari arsenal racun kalajengking, evolusi dinamis dan fungsional racun kalajengking , dan
hubungan spesies kalajengking dan racun mereka.
DAFTAR PUSTAKA
1. Zachary L. Bergeron and Jon-Paul Bingham. 2012. Scorpion Toxins Specific for
Potassium (K+) Channels: A Historical Overview of Peptide Bioengineering. USA:
University of Hawaii at Manoa, Honolulu.
2. Chippaux, J.P.; Goyffon, M. 2008. Epidemiology of scorpionism: A global appraisal. Acta
Trop.
3. Rodriguez de la Vega, R.C.; Schwartz, E.F.; Possani, L.D. 2010. Mining on scorpion
venom biodiversity.
4. Possani, L.D.; Becerril, B.; Delepierre, M.; Tytgat, J. 1999. Scorpion toxins specific for
Na+-channels. Eur. J. Biochem.
5. Bingham, J.P.; Bian, S.; Tan, Z.Y.; Takacs, Z.; Moczydlowski, E. 2006. Synthesis of a
biotin derivative of iberiotoxin: Binding interactions with streptavidin and the bk Ca2+-
activated K+ channel expressed in a human cell line. Bioconjug. Chem.
6. Zhu, M.S.; Qi, J.X.; Song, D.X. 2004. A checklist of scorpions from China (Arachnida:
Scorpiones). Acta Arachnol. Sin.
7. Zhu, M.S.; Zhang, L.; Lourenço, W.R. One new species of scorpion belonging to the genus
Euscorpiops Vachon, 1980 from South China (Scorpiones: Euscorpiidae, Scorpiopinae).
Zootaxa
8. Zhu, M.S.; Han, G.X.; Lourenço, W.R. 2008. The chaerilid scorpions of China
(Scorpiones: Chaerilidae). Zootaxa.
9. Cao, Z.J.; Luo, F.; Wu, Y.L.; Mao, X.; Li, W.X. 2006. Genetic mechanisms of scorpion
venom peptide diversification.
10. Batista, C.V.; D’Suze, G.; Gomez–Lagunas, F.; Zamudio, F.Z.; Encarnacion, S.; Sevcik,
C.;
11. Possani, L.D. 2006. Proteomic analysis of Tityus discrepans scorpion venom and amino
acid sequence of novel toxins.
12. Giangiacomo, K.M.; Sugg, E.E.; Garcia-Calvo, M.; Leonard, R.J.; McManus, O.B.;
Kaczorowski, G.J.; Garcia, M.L. 1993. Synthetic charybdotoxin-iberiotoxin chimeric
peptides define toxin binding sites on calcium-activated and voltage-dependent potassium
channels.