Anda di halaman 1dari 14

TUGAS MANDIRI BIOKIMIA II

RANGKUMAN METABOLISME ASAM AMINO

Oleh :

Syenia Ramandha

(021811133077)

DEPARTEMEN BIOLOGI ORAL

FAKULTAS KEDOKTERAN GIGI

UNIVERSITAS AIRLANGGA

2019
METABOLISME PROTEIN DAN ASAM AMINO

PROTEIN

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari


sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Sua tu
molekul protein disusun oleh sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan
bersifat turunan. Asam amino terdiri atas unsur-unsur karbon, hidrogen, oksigen,
dan nitrogen. Unsur nitrogen adalah unsur utama protein sebanyak 16% dari berat
protein. Molekul protein juga mengandung fosfor, belerang, dan ada jenis protein
yang mengandung unsur logam seperti tembaga dan besi.
Klasifikasi protein berdasarkan pada fungsi biloginya terdiri atas: enzim,
protein pembangun, protein kontraktil, protein pengangkut, protein hormon, protein
bersifat racun, protein pelindung, dan protein cadangan.

METABOLISME ASAM AMINO DI DALAM SEL


Asam amino yang terbentuk diusus akan di absorpsi dan dibawa oleh peredaran
darah ke dalam sel-sel tubuh.
1. Katabolisme:
katabolisme nitrogen asam amino: urea
katabolime kerangka karbon asam amino: senyawa amfibolik
2. Anabolisme: Sintesis protein
Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita
sehingga harus ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini
dinamakan asam amino esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat
disintesis dari asam amino lain. Asam amino ini dinamakan asam amino non-
esensial.

BIOSINTESIS ASAM AMINO


Semua jaringan memiliki kemampuan untuk mensintesis asam amino non
esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non
asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen.
Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi
surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino dikeluarkan melalui
transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya
diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam
lemak melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, asam amino
dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino glukogenik, ketogenik serta
glukogenik dan ketogenik.
Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke
jalur produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti α-ketoglutarat atau
oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui
jalur glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin dan leusin mengandung
sifat glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino yang semata-mata ketogenik,
yang hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA.
Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin, triptofan,
dan tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita kenal
bahwa ada 3 kemungkinan penggunaan asam amino. Selama keadaan kelaparan
pengurangan rangka karbon digunakan untuk menghasilkan energi, dengan
proses oksidasi menjadi CO2 dan H2O.
Biosintesis asam-asam amino terjadi melalui jalur yang berbeda-beda,
akan tetapi meskipun begitu mereka mempunyai suatu ciri yang sama, yaitu
bahwa rangka karbonnya berasal dari zat-zat antara glikolisis, jalur pentose fosfat
atau dari siklus asam sitrat. Bila disederhanakan, dapat dikatakan bahwa terdapat
6 golongan menurut biosintesis asam amino.

KESEIMBANGAN NITROGEN
Protein dalam tubuh bersifat dinamis, selalu ada sintesis dan degradasi.
Dengan mengukur jumlah nitrogen yang masuk dan keluar dapat memperkirakan
kondisi metabolism protein dalam tubuh, oleh karena nitrogen dalam tubuh
terutama terdapat pada protein. Nitrogen masuk lewat makanan dan keluar tubuh
melalui urin, keringat dan feses.
 Nitrogen positif (sintesis > katabolisme)
Contoh: masa pertumbuhan, masa penyembuhan, rmasa reproduksi
 Nitrogen seimbang (sintesis = katabolisme)
Contoh: orang dewasa normal dan sehat
 Nitrogen negative (sintesis < katabolisme)
Contoh: kelaparan, sakit.
KATABOLISME NITROGEN ASAM AMINO
Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam
amino berlebihan atau terjadi kekurangan sumber energi lain (karbohidrat
dan protein), tubuh akan menggunakan asam amino sebagai sumber
energi. Tidak seperti karbohidrat dan lipid, asam amino memerlukan
pelepasan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang karena bersifat
toksik bagi tubuh.

TAHAP KATABOLISME NITROGEN ASAM AMINO


A. TRANSMINASI
Transaminasi adalah proses perubahan asam amino menjadi jenis
asam amino lain. Proses transaminasi didahului oleh perubahan asam
amino menjadi bentuk asam keto, secara skematik digambarkan sebagai
berikut:

Transaminasi terjadi pada berbagai jaringan. Selain itu,


transaminasi juga terjadi di dalam sirkulasi darah akibat adanya kerusakan
pada jaringan karena proses patologik, sebagai contoh SGOT (serum
glutamic-oxaloacetic transaminase) yang meningkat akibat infark miokard
(kerusakan otot jantung karena adanya sumbatan pembuluh darah yang
mensuplai kebutuhan otot jantung).

B. DEAMINASI OKSIDATIF
Deaminasi oksidatif adalah proses pemecahan (hidrolisis) asam
amino menjadi asam keto dan ammonia (NH4+), secara skematik
digambarkan sebagai berikut:

Deaminasi menghasilkan 2 senyawa penting yaitu senyawa


nitrogen dan nonnitrogen:
1. Senyawa nonnitrogen yang mengandung gugus C, H, dan O
selanjutnya diubah menjadi asetil Co-A untuk sumber energi melalui
jalur siklus Kreb’s atau disimpan dalam bentuk glikogen.
2. Senyawa nitrogen dikeluarkan lewat urin setelah diubah lebih dahulu
menjadi ureum (diagram 2). Proses deaminasi kebanyakan terjadi di
hati, oleh karena itu pada gangguan fungsi hati (liver) kadar NH3
meningkat. Pengeluaran (ekskresi) urea melalui ginjal dikeluarkan
bersama urin.

C. TRANSPOR AMMONIA
Ammonia bersifat toksik, jadi tidak dapat diangkut dalam bentuk
bebas dari jaringan ekstrahepatik. Pengankutan ammonia ini kebanyakan
terjadi pada jaringan dimana glutamine sintetase akan mengubah
ammonia menjadi glutamine yang non-toksik. Glutamine sintetase didapat
dari α-ketoglutarat (TCA cycle) melalui reaksi transaminase dengan asam
amino lain.
Glutamine diangkut dalam darah kehati, ginjal, dan usus.
Sedangkan didalam hati glutamine di hidrolisis untuk melepaskan
ammonia yang akan masuk ke dalam siklus urea.
GLN +H2O → GLU + NH4+Glutaminase
Sedangkan di dalam ginjal glutaminase membebaskan ammonia
untuk dieksresikan dengan kelebihan asam dari darah.

D. SIKLUS UREA
Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asam-asam amino
dapat memasuki siklus asam sitrat melalui jalur yang beraneka ragam.

Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion amonium (NH 4+) yang


selanjutnya masuk ke dalam siklus urea di hati. Dalam siklus ini dihasilkan
urea yang selanjutnya dibuang melalui ginjal berupa urin.
Daur urea terdiri atas lima reaksi yang mengubah ammonia, CO2
dan nitrogen-α dari aspartat menjadi urea. Daur ini terlukis pada gambar.
Perlu diperhatikan bahwa dua reaksi dalam daur ini berlangsung di dalam
mitokondria, sedangkan sisanya terjadi di sitoplasma.
Dalam reaksi yang pertama, CO2 yang berada di dalam
mitokondria mengalami fosforilasi oleh ATP dan kemudian berkondensasi
dengan ammon ia dengan menggunakan energi yang berasal dari
hidrolisis satu molekul ATP lainnya. Hasilnya terbentuklah karbamoil fosfat.
Reaksi ini adalah reaksi yang mengatur laju sintesis urea, dikatalisis oleh
karbamoil fosfat sintetase dan memerlukan N-asetil glutamat sebagai
suatu kofaktor.
Dalam reaksi kedua yang juga terjadi di dalam mitokondria,
karbamoil fosfat berkondensasi dengan ornitin sehingga terbentuklah
sitrulin dan fosfat bebas. Reaksi ini adalah reaksi kedua yang mengatur
laju sintesis urea. Selanjutnya sitrulin meninggalkan mitokondria. Di dalam
sitoplasma sitrulin ini berkondensasi dengan aspartat dan inilah reaksi
yang ketiga. Dalam reaksi ini ATP diubah menjadi AMP. Arginosuksinat
yang terbentuk sebagai produk diubah dalam reaksi keempat menjadi
arginin dan fumarat.
Fumarat dapat masuk ke dalam mitokondria dan dioksidasi menjadi
oksaloasetat melalui daur Krebs. Dengan transaminasi maka aspartatpun
terbentuk kembali. Arginin dihidrolisis untuk menghasilkan urea dan ornitin.
Ornitin ini kemudian masuk lagi ke dalam mitokondria dan menyelesaikan
daur.
Secara keseluruhan diperlukan empat ikatan fosfat kaya – energi
atau ekivalen ATP untuk sintesis satu molekul urea. Dua ikatan diperlukan
untuk menghasilkan karbamoil fosfat dan dua lagi untuk kondensasi
aspartat dengan sitrulin.
KEPERLUAN BIOMEDIK
Kondisi defisiensi asam amino yang dapat terjadi akibat ketiadaan asam
amino yang esensial secara nutrisional dalam makanan, atau asam amino ini ada,
tetapi dalam jumlah yang tidak memadai.

PRODUK KHUSUS DARI ASAM AMINO DAN PERAN ASAM AMINO


INDIVIDUAL

1. Asam amino kecil


o Glisin (GLY)
Kompleks pengurai glisin di mitokondria hati memecah

glisin menjadi CO2 dan NH4+ dan membentuk N5, N10- metilen
tetrahidrofolat.
Glisin + H4Folat + NAD+ → CO2 +

NH3 + 5,10-CH2-H4Folat + NADH + H+

Sistem pengurai glisin terdiri dari tiga enzim dan suatu


protein yang memiliki gugus dihidrolipoil yang terikat secara
kovalen. juga melukiskan masing-masing reaksi dan zat-zat antara
dalam penguraian glisin.

o Alanin (ALA)
Alanin adalah asam amino glukogenik terpenting. Alanin
diekspor dari otot selama puasa dan exercise. Transaminasi 𝛼-
alanin membentuk piruvat. Mungkin karena peran sentralnya pada
metabolisme, adanya cacat metabolik pada katabolisme 𝛼-alanin
tidak diketahui.

2. Asam amino aromatic


o Phenil Alanin (PHE)
PHE adalah zat bakal tyrosin. Reaksi-reaksi selanjutnya
adalah reaksi yang ter- jadi pada tirosin
o Tyrosin (TYR)
 Zat bakal melanin pada melanosit
 Zat bakal hormone tiroid pada kelenjar tiroid
 Zat bakal katekolamin: adrenalin, noradrenalin dan
dopamine yang merupakan neurotransmitter penting.
o Tryptophan (TRP)
 Zat bakal serotonin, suatu neurotransmitter
 Zat bakal nicotinamide
 Triptofan diuraikan menjadi zat-zat antara amfibolik melalui
jalur kinurenin-antranilat
o Histidin (HIS)
 Zat bakal unit karbon tunggal
 Dekarboksilasi histamin merangsang sekresi asal lambung
dan kontraksi otot polos
 Katabolisme histidin berlangsung melalui urokanat, 4-
imidazolon-5-propionat, dan N-formiminoglutamat (Figlu).
Pemindahan gugus formimino ke tetrahidrofolat menghasil-
kan glutamat, kemudian 𝛼-ketoglutarat

3. Asam amino bercabang


o Semua asam amino bercabang
 Dikatabolisme lewat system BCKADH (Branched Chain
Ketoacid Dehydrogenase) system ini efektif pada sampel
syrup urine disease.
o Leucin (LEU)
 Metabolismenya perlu biotin
 Asam amino yang esensial secara nutrisional,
aminotransferase jaringan saling mengonversi secara
reversibel ketiga asam amino ini serta asam-asam 𝛼-
ketonya. Jadi, asam-asam 𝛼- keto ini dapat menggantikan
asam aminonya dalam makanan.

4. Asam amino basa


o Arginin (ARG)
 Zat bakal kreatin
 Dibentuk pada daur urea dari ornithine
 Zat bakal nitric oxide.
o Lysin (LYS)
Gugus LYS berinteraksi dengan glutamin ketika factor XIIIa
mengubah polimer fibrin menjadi bekuan fibrin yang stabil.

5. Asam amino yang mengandung Sulphur


o Cystein (CYS)
Sistein, meskipun secara nutrisional tidak esensial, namun
dibentuk dari metionin yang esensial secara nutrisional. Setelah
pengubahan metionin menjadi homosistein, homo sistein dan serin
membentuk sistationin, yang hidrolisisnya membentuk sistein dan
homoserine.
o Methionine (MET)
 Metionin bereaksi dengan ATP membentuk S-adenosil-
metionin, yakni "metionin aktif" Reaksi-reaksi selanjutnya
membentuk propionil-KoA dan tiga reaksi selanjutnya
mengubah propionil-KoA menjadi suksinil-KoA.
 Menyedikan S untuk biosintesis cysteine
 Biosintesis spermin dan spermidin

6. Asam amino hidroksi


o Serin (SER)
 Menyediakan C untuk sintesis cysteine
 Bagian dari fodfatidil serin
 Diperlukan untuk sintesis sfingolipid
 Sumber utama unit 1-Carbon dalam tubuh
 Setelah diubah menjadi glisin yang dikatalisis oleh serin
hidroksimetiltransferase (EC 2.1.2.1), katabolisme serin
bergabung dengan katabolisme glisin
o Threonine (THR)
Treonin aldolase (EC 4.1.2.5) memecah treonin menjadi
asetaldehida dan glisin. Katabolisme glisin telah dibahas
sebelumnya. Oksidasi asetaldehida menjadi asetat diikuti oleh
pembentukan asetil-KoA

7. Asam amino asam dan amidanya


o Glutamat
Glutamat, prekursor yang disebut asam amino "kelompok glutamat"
adalah amidasi reduktif 𝛼- ketoglutarat yang dikata- lisis oleh
glutamate dehidrogenase Reaksi sintesis glutamat secara kuat,
yang menurunkan konsentrasi pada sitotoksik ion ammonium.
o Glutamin
Amidasi glutamat menjadi glutamin dikatalisis oleh glutamin
sintetase, melibatkan pembentukan zat antara 𝛾- glutamil fosfat
Setelah pengikatan berurutan glutamat dan ATP, glutamat
menyerang 𝛾-fosforus pada ATP, membentuk 𝛾- glutamil fosfat
serta ADP. NH4+ kemudian terikat, dan NH3 yang menyerang 𝛾-
glutamil fosfat. Pelepasan P i dan proton dari gugus 𝛾- amino zat
antara tetrahedral memungkinkan pelepasan produk, yaitu
glutamin.

Glutamin dan Glutamat Membentuk 𝛼 - Ketoglutarat

Katabolisme glutamin dan glutamat mirip dengan katabo- lisme


asparagin dan aspartat dalam reaksi yang dikatalisis oleh glutaminase (EC
3.5.1.2) dan transaminase untuk membentuk α-ketoglutarat Meskipun
glutamat dan aspartat merupakan substrat untuk trans-aminase yang
sama, deaminasi amidanya dikatalisis oleh enzim-enzim yang berbeda:
asparaginase dan glutaminase. Mungkin karena alasan yang disebutkan
sebelumnya, belum ditemukan cacat metabolik pada jalur katabolik
glutamin-glutamat.
o Aspartate
Berperan dalam biosintesis urea, biosintesis nukleotida purin,
biosintesis AMP, biosintesis nukleotida pirimidin, dan berlaku
sebagai neurotransmitter.
o Asparagin
Pengubahan aspartat menjadi asparagin dikatalisis oleh
asparagin sintetase (yang mirip dengan reaksi glutamin sintetase,
tetapi yang menyediakan nitrogen adalah glutamin dan bukan ion
amonium. Namun, asparagin sintetase bakteri juga dapat
menggunakan ion amonium. Reaksinya melibatkan pembentukan
zat antara aspartil fosfat

Asparagin dan Aspartat Membentuk Oksaloasetat

Keempat karbon asparagin dan aspartat membentuk oksalo- asetat


melalui reaksi-reaksi yang dikatalisis oleh asparaginase (EC 3.5.1.1) dan
transaminase. Cacat metabolik pada transaminase, yang memiliki fungsi
amfibolik sentral, mungkin tidak kompatibel dengan kehidupan. Akibatnya,
belum ditemukan cacat metabolik yang berkaitan dengan jalur katabolik
yang pendek ini.
DAFTAR PUSTAKA

Murray, RK; Granner DK; Rodwell VW. 2015. Biokim Harper 30th ed. Jakarta:
EGC

Probosari, E. 2019. Pengaruh Protein Diet Terhadap Indeks Glikemik. JNH


(Journal of Nutrition and Health) Vol.7 No.1 2019

Winarno, FG. 2004. Kimia Pangan Dan Gizi. Jakarta: Gramedia Pustaka Utama;
2004.

Wansyah, RD. 2013. Metabolisme Protein dan Asam Amino. Program Studi
Teknologi Hasil Pertanian Fakultas Pertanian Universitas Syiah Kuala
Darussalam, Banda Aceh

Gunawati, F., dkk. 2011. Katabolisme Protein dan Nitrogen Asam Amino.
Universitas Jambi, Jambi.

Anda mungkin juga menyukai