MAKALAH BIOKIMIA

“ENZIM”

Disusun oleh :
Nike ardianti (10120180034)
Fernanda ilham (10120180035)

SEKOLAH TINGGI ILMU KESEHATAN HARAPAN BANGSA JEMBER

Jl. Slamet Riyadi No.64 Patrang
TAHUN AJARAN 2019
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kami panjatkan ke hadirat allah SWT, berkat rahmat dan karunianya kami

dapat menyelesaikan makalah kami yang berjudul “ENZIM” . untuk kedua kalinya sholawat

serta salam kami haturkan kepada junjungan nabi Muhamad SAW semoga selalu

terlimpahkan.

Tak lupa kami ucapkan terima kasih kepada dosen pengampu mata kuliah biokimia

yang telah membimbing dalam menyelesaikan makalah ini. Semoga makalah ini bermanfaat

bagi pembacanya.demikian pula dengan penyusunan makalah ini yang masih jauh dari

sempurna.oleh karena itu, kami sangat mengharapkan krtik dan saran dari semua pihak

maupun bagi pembaca makalah ini.

JEMBER , 26 SEPTEMBER 2019

PENULIS
 DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR .................................................... Error! Bookmark not defined.

BAB I .............................................................................. Error! Bookmark not defined.

PENDAHULUAN ........................................................................................................ 4

1.1 Latar Belakang .................................................................................................... 4

1.2 Rumusan Masalah ............................................................................................... 4

1.3 Tujuan Penulisan ................................................................................................. 4

BAB II.............................................................................................................................

PEMBAHASAN ........................................................................................................... 5

2.1 PENGERTIAN ENZIM ...................................................................................... 5

2.2 STRUKTUR ENZIM .......................................................................................... 6

2.3 IDENTIFIKASI ENZIM ..................................................................................... 7

2.4 KLASIFIKASI ENZIM..................................................................................... 12

2.5 SIFAT-SIFAT ENZIM...................................................................................... 20

2.6 METABOLISME ENZIM ................................................................................ 22

2.7 FUNGSI ENZIM ............................................................................................... 24

2.8 PENYAKIT – PENYAKIT ENZIM ................................................................. 25

BAB III ....................................................................................................................... 27

PENUTUP................................................................................................................... 27

A. KESIMPULAN .................................................................................................. 27

DAFTAR PUSTAKA ................................................................................................ 28

 BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap
reaksi kimia organik dibutuhkan katalisator untuk mempercepat reaksi kimia. Enzim
memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat proses suatu reaksi kimia tanpa
ikut terlibat dalam reaksi tersebut. Maksudnya, enzim tidak ikut berubah menjadi produk
melainkan akan kembali ke bentuk asalnya setelah reaksi kimia selesai. Enzim mengubah
molekul awal zat, substrat, menjadi hasil reaksi yang molekulnya berbeda dari molekul awal
(produk).
Enzim merupakan zat yang paling menarik dan penting di alam. Pertama, sangat
penting untuk menyadari bahwa enzim bukanlah benda hidup. Mereka benda mati, sama
seperti mineral. Tapi juga tidak seperti mineral, mereka dibuat oleh sel hidup. Enzim adalah
benda tak hidup yang diproduksi oleh sel hidup.
Oleh karena itu, enzim sudah tidak diragukan memiliki peran yang sangat penting
dalam kehidupan. Tidak hanya dalam kehidupan manusia, tetapi bagi hewan dan tumbuhan.
Bahkan bisa dikatakan bahwa enzim berperan penting dalam kelangsungan alam ini.

B. Rumusan Masalah

1. Apa definisi enzim?

2. Apa fungsi enzim?
3. Bagaimana struktur enzim?
4. Apa saja klasifikasi dari enzim ?

C. Tujuan penulis

1. Untu mengetahui deinisi enzim

2. Untuk mengetahui struktur enzim
3. Untuk mengetahui klasifikasi enzim
4. Untuk mengetahui fungsi dari enzim
 BAB II

PEMBAHASAN

2.1 PENGERTIAN ENZIM

Kata enzim berasal dari bahasa yunani “enzyme” berarti yang berada di dalam sel.
Orang pertama yang memperkenalkan istilah enzim adalah Kuhne pada tahun 1878. Enzim
merupakan biokatalisator atau katalisator organik yang diproduksi oleh makhluk hidup untuk
mengkatalisis lebih dari satu proses dinamik dan mengendalikan reaksi kimia yang penting
dalam tubuh atau sel hidup. Enzim biasanya disebut dengan protein, dimana protein ini
merupakan aktivitas kimia enzim yang sangat kompleks. Berbeda dengan katalisator lainnya,
enzim mempunyai spesifisitas katalitik yang tinggi yang ditentukan oleh gugus fungsinya.
Enzim hanya mengkatalisis reaksi secara termodinamika atau dengan kata lain pelepasan
energi bebas. Katalisator ini terlibat dalam reaksi, tetapi kemudian kembali ke struktur
asalnya dan tidak habis begitu saja. Dalam serum darah ukuran aktifitas enzim spesifik
biasanya untuk keperluan mengidentifikasi penyakit. Enzim secara normal terkonsentrasi
didalam sel dan jaringan dimana mereka membentuk fungsi katalitiknya. Enzim sangat
penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak
ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat
hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Dalam sel hewan tingkat tinggi, jumlah protein yang
berbeda-beda berkisar antara jutaan.
2.2 STRUKTUR ENZIM

Enzim terdiri dari bagian protein dan bagian non protein. Rumus lengkap enzim yaitu
bagian protein (tidak aktif/apoenzim) ditambahkan dengan bagian bukan protein (gugus
prostetik, koenzim, kofaktor ion logam) menghasilkan holoenzim yang merupakan enzim
lengkap dan aktif.
1) Apoenzim
bagian enzim yang berupa senyawa protein yang mengandung binding site:
a. Sisi aktif
Adalah sisi yang berikatan dengan substrat. Substrat adalah zat yang akan
dijadikan produk.
b. Sisi alosterik
Adalah sisi yang berikatan dengan kofaktor (aktivator) enzim. Sisi alosterik dapat
diganggu oleh inhibitor non-kompetitif yang berstruktur sama dengan kofaktor.
Inhibitor akan mencegah enzim untuk mengubahubah bentuk sisi aktif (kaku).
2) Kofaktor/aktivator enzim
Adalah bagian enzim berupa senyawa non-protein. Kofaktor dapat mengubah-ubah bentuk
sisi aktif sehingga dapat ditempeli substrat tertentu.
Macam-macam kofaktor enzim:

a. Koenzim Adalah kofaktor berupa senyawa organik (vitamin) yang berikatan

secara non-kovalen dengan enzim. Contoh: koenzim NAD+ .

b. Gugus prostetik
 Adalah kofaktor berupa senyawa anorganik (mineral) yang berikatan secara
kovalen dengan enzim. Contoh: Cl- dan Ca2+ pada enzim amilase, Fe pada
hemoglobin, dan Mg pada klorofil.

Enzim yang telah berikatan dengan kofaktor disebut holoenzim. Sisi aktif dapat
diganggu oleh inhibitor kompetitif yang berstruktur sama dengan substrat. Inhibitor akan
mencegah substrat untuk berikatan. Sisi alosterik dapat diganggu oleh inhibitor non-
kompetitif yang ber-struktur sama dengan kofaktor. Inhibitor akan mencegah enzim untuk
mengubah-ubah bentuk sisi aktif (kaku)

2.3 IDENTIFIKASI ENZIM

KARAKTERISTIK
 Aktivitasnya dapat terjadi di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim)
maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
 Kemampuan untuk diatur atau regulasi dan dibentuk dalam protoplasma sel
 Kolosi, permukaannya luas dan hidrofil
 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion
 Peka terhadap faktor yang mempengaruhi denaturasi protein
 Dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
 Merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa
merubah keseimbangan reaksi
 Tidak ikut terlibat dalam reaksi serta struktur enzim tetap baik sebelum maupun
setelah reaksi berlangsung
 Spesifik, cocok untuk satu macam substrat atau sekelompok kecil substrat yang
susunan dan fungsinya hampir sama.
Mekanisme Kerja Enzim

Secara garis besar ada tiga tahap kerja enzim (E) pada substrannya (S).

Pertama, susbstrat melekat pada enzim dengan ikatan nonkovalen membentuk kompleks
enzim substrat. Kedua, enzim melakukan reaksi kimia pada substrat membentuk kompleks
enzim-produk. Tahap ketiga, produk meninggalkan sisi aktif enzim dan enzim tersebut siap
melakukan proses yang sama pada substrat yang baru.

1.1.1 Model "kunci dan gembok"

Enzim

Substrat

Gambar Model “Lock and Key”

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini
dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal
ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan
kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh
enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang
sekarang paling banyak diterima.

1.1.2 Model ketepatan induksi

 Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok:
oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah
bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak
berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai
dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada
beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia
memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat
secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuanya menurunkan Ea :

• Menurunkan energi aktivasi dengan

menciptakan suatu lingkungan yang mana
keadaan transisi terstabilisasi (contohnya
mengubah bentuk substrat menjadi
konformasi keadaan transisi ketika ia
terikat dengan enzim.)

• Menurunkan energi keadaan transisi

tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki
distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
• Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara
waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
• Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi
yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan
dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil. (Mathews: 1999)
1.4.3 Inhibisi

Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan

substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat
dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

Jenis-jenis inihibisi

Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland. Laju reaksi enzim dapat diturunkan
menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.

 Inhibitor competitive

Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi

untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif
memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.
 Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat
reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar
di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada
tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim,
sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal
reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk
mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.

• Inhibitor non-competitive

Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat
berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak
dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun,
karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama.

• Inhibisi campuran

Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki
aktivitas enzimatik residual. Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian
dari mekanisme umpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk
tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan
produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik
negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan
mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk
hiperbola melainkan berbentuk S.
2.4 KLASIFIKASI ENZIM

Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dapat dibagi menjadi enam golongan utama,
yaitu:

1. Oksidoreduktase
Merupakan kelompok enzim yang mengerjakan reaksi oksidasi dan reduksi. Enzim-
enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian, yaitu
dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi-reaksi
dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor).
Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor). Reaksi pembentukan
aldehida dari alkohol adalah contoh reaksi dehidrogenase. Enzim yang bekerja pada
reaksi ini adalah alkohol dehidrogenase. Di sini alkohol adalah donor hidrogen,
sedangkan senyawa yang menerima hidrogen adalah suatu koenzim
nikotinadenindinukloetida.

Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim dehidrogenase yang bekerja terhadap

asam glutamat sebagai substrat. Enzim ini banyak terdapat pada mitokondria dalam
semua sel jaringan. Dalam reaksi ini asam glutamat diubah menjadi asam
ketoglutarat. (Holiday: 2005)

Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen
dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak sebagai selaku reseptor hidrogen
ialah oksigen. Sebagai contoh enzim glukosa oksidase bekerja sebagai katalis pada
reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat. (Holiday: 2005)

X
a
 Xantin oksidase adalah enzim yang bekerja sebagai katalis pada reaksi oksidasi xantin
menjadi asam urat. Contoh lain enzim oksidase ialah asam amino oksidase, yang
bekerja sebagai katalis pada reaksi oksidasi asam-asam amino. Glisin oksidase adalah
enzim pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. Enzim ini adalah suatu
flavoprotein, yaitu suatu senyawa yang terdiri atas flavin yang berikatan dengan
protein. Enzim asam amino oksidase terdapat dalam jaringan hati dan ginjal.
(Holiday: 2005)

2. Transferase
Merupakan kelompok enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan suatu gugus
dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim yang termasuk
golongan ini adalah metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksitransferase,
asiltransferase, dan amino transferase atau transaminase. Enzim metiltransferase
bekerja pada reaksi pembentukan keratin dari asam guanidino asetat.
 Pembentukan glisin dari serin merupakan reaksi pemindahan gugus hidroksi metil.
Gugus ini dilepaskan dari molekul serin dengan dibantu oleh enzim hidroksimetil
transferase.Dalam reaksi ini asam tetrahidrofolat (THFA) bekerja sebagai akseptor
gugus beratom C satu.Enzim transminase bekerja pada reaksi pemindahan gugus
amino dari suatu asam amino kepada senyawa lain. Contoh:

3. Hidrolase
Merupakan kelompok enzim yang berperan dalam reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis
hidrolase, yaitu yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang memecah
ikatan peptida. Beberapa enzim sebagai contoh ialah esterase, lipase, fosfatase,
amilase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin, tripsin, kimotripsin. Esterase
ialah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis. Esterase yang terdapat
dalam hati dapat memecah ester sederhana, misalnya etil butirat menjadi etanol dan
asam butirat. Lipase ialah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak dan gliserol.
Fosfatase adalah enzim yang dapat memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa,
misalnya glukosa-6-fosfat dapat dipecah menjadi glukosa dan asam fosfat. (Holiday:
2005)

Enzim amilase dapat memecah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa.
Ada tiga macam enzim amilase, yaitu α amilase, β amilase, dan γ amilase. α amilase
terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang
terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini memecah bagian
dalam atau bagian tengah molekul amilum. β amilase terutama terdapat pada
tumbuhan dan dinamakan eksoamilase sebab memecah dua unit glukosa yang terdapat
pada ujung molekul amilum secara berurutan sehingga pada akhirnya terbentuk
maltosa. γ amilase telah diketahui terdapat dalam hati. Enzim ini dapat memecah
ikatan 1-4 dan 1-6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa. (Holiday: 2005)

Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul protein dengan
cara hidrolisis disebut enzim proteolitik atau protease. Oleh karena itu yang dipecah
 adalah ikatan pada rantai peptida, maka enzim tersebut dinamakan juga peptidase.
Ada dua macam peptidase, yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Endopeptidase
memecah protein pada tempat-tempat tertentu dalam molekul protein dan biasanya
tidak mempengaruhi gugus yang terletak di ujung molekul. Contoh endopeptidase
ialah enzim pepsin yang terdapat pada usu halus dan papain, suatu enzim yang
terdapat pada pepaya. Eksopeptidase bekerja terhadap kedua ujung molekul protein.
Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino yang memiliki gugus –COOH
bebeas pada ujung molekul protein, sedangkan amino peptidase dapat melepaskan
asam amino pada ujung lain yang memiliki gugus –NH2 bebas. Denagn demikian
eksopeptida melepas asam amino secara berurutan dimulai dari asam amino ujung
pada molekul protein hingga seluruh molekul terpecah menjadi asam amino.
(Holiday: 2005)

4. Liase
Merupakan kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan
rangkap. Contohnya antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase.

Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi asam
piruvat dan menghasilkan aldehida. (Holiday: 2005)

Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi
dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat.
(Holiday: 2005)
 Adapun enzim fumarat hidratase berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul
H2O kepada molekul asam fumarat dan membentuk asam malat. (Holiday: 2005)

5. Isomerase

Merupakan enzim yang mengkatalisis perubahan konformasi molekul (isomerasi).

Contohnya ribulosafosfat epimerase, dan glukosafosfat isomerase. Enzim ribulosa
epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerasi ribulosa. Dalam reaksi ini
ribulosa-5-fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat. Di samping itu reaksi isomerisasi
glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dapat berlangsung dengan bantuan enzim
glukosa fosfat isomerase. (Holiday: 2005)

6. Ligase
Merupakan kelompok enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan kovalen. Oleh
karena enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Ikatan yang terbentuk dari
penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N atau C-C. Contohnya antara lain
adalah glutamin sintetase, dan piruvat karboksilase. Enzim glutamin sintetase yang
terdapat dalam otak dan hati merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutaamin
dari asam glutamat. (Holiday: 2005)

Disamping itu enzim karboksiase bekerja dalam reaksi pembentukan asam

oksaloasetat dan asam piruvat yang merupakan reaksi dari metabolisme karbohidrat.
(Holiday: 2005)
3. Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
a. Suhu Enzim mempercepat terjadinya reaksi kimia pada suatu sel hidup. Dalam
batas-batas suhu tertentu, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim akan naik bila
suhunya naik. Reaksi yang paling cepat terjadi pada suhu optimum (Rodwell, 2011).
Suhu optimum merupakan suhu pada saat enzim memiliki aktivitas maksimum. Suhu
yang terlalu tinggi (jauh dari suhu optimum suatu enzim) akan menyebabkan enzim
terdenaturasi. Bila enzim terdenaturasi, maka bagian aktifnya akan terganggu yang
menyebabkan konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang. Hal ini 8 menyebabkan
laju reaksi enzimatik menurun (Poedjiadi and Supriyatin, 2006). Pada suhu 0oC
enzim menjadi tidak aktif dan dapat kembali aktif pada suhu normal (Lay and Sugyo,
1992). Hubungan antara aktivitas enzim dengan suhu ditunjukkan dalam Gambar 1.
Gambar 1. Hubungan aktivitas enzim dengan suhu (Rodwell, 2011).
a. pH (Derajat Keasaman) enzim pada umumnya bersifat amfolitik, yang berarti enzim
mempunyai konstanta disosiasi pada gugus asam maupun gugus basanya, terutama
pada gugus residu terminal karboksil dan gugus terminal amino. Perubahan
kereaktifan enzim diperkirakan merupakan akibat dari perubahan pH lingkungan
(Winarno, 2002). Perubahan pH dapat mempengaruhi asam amino kunci pada sisi
aktif, sehingga menghalangi sisi aktif enzim membentuk kompleks dengan

substratnya (Page, 1997).

b. Konsentrasi enzim Konsentrasi enzim secara langsung mempengaruhi kecepatan laju

reaksi enzimatik dimana laju reaksi meningkat dengan bertambahnya konsentrasi
enzim (Poedjiadi and Supriyatin, 2006). Laju reaksi tersebut meningkat secara linier
selama konsentrasi enzim jauh lebih sedikit daripada konsentrasi substrat. Hal ini
biasanya terjadi pada kondisi fisiologis (Page, 1997). Hubungan antara laju reaksi
enzim dengan konsentrasi enzim ditunjukkan dalam Gambar 3.
c. Aktivator dan inhibitor Beberapa enzim memerlukan aktivator dalam reaksi
katalisnya. Aktivator adalah senyawa atau ion yang dapat meningkatkan kecepatan
reaksi enzimatis. Komponen kimia yang membentuk enzim disebut juga kofaktor.
Kofaktor tersebut dapat berupa ion-ion anorganik seperti Zn, Fe, Ca, Mn, Cu, Mg atau
dapat pula sebagai molekul organik kompleks yang disebut koenzim (Martoharsono,
2006). Menurut Wirahadikusumah (2001), inhibitor merupakan suatu zat kimia
tertentu yang dapat menghambat aktivitas enzim. Pada umumnya cara kerja inhibitor
adalah dengan menyerang sisi aktif enzim sehingga enzim tidak dapat berikatan
dengan substrat dan fungsi katalitik enzim tersebut akan terganggu (Winarno, 2002)

4. Teori pembentukan enzim substrat Menurut Shahib (2005) ada dua teori
pembentukan kompleks enzim substrat yaitu teori lock and key dan teori induced-fit
yang dapat diilustrasikan pada Gambar 5.
a. Di mana substrat yang spesifik akan terikat pada daerah spesifik di molekul enzim
yang disebut sisi aktif. Substrat mempunyai daerah polar dan non polar pada sisi aktif
yang baik bentuk maupun muatannya merupakan pasangan substrat. Hal ini terjadi
karena adanya rantai peptida yang mengandung rantai residu yang menuntun substrat
untuk berinteraksi dengan residu katalitik. Ketika katalisis berlangsung, produk masih
terikat pada molekul enzim. Kemudian produk akan bebas dari sisi aktif dengan
terbebasnya enzim.
 b. Teori induced-fit (ketetapan induksi) Teori ini menerangkan bahwa enzim bersifat
fleksibel. Dimana sebelumnya bentuk sisi aktif tidak sesuai dengan bentuk substrat,
tetapi setelah substrat menempel pada sisi aktif, maka enzim akan terinduksi dan
menyesuaikan dengan bentuk substrat.

2.5 SIFAT – SIFAT ENZIM

1. Sebagai katalisator
Sifat enzim yang utama adalah sebagai katalisator. Enzim merupakan katalis yang dapat
mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi. Enzim dapat mengubah kecepatan reaksi dengan
menurunkan energi aktivasinya. Tanpa adanya enzim maka suatu reaksi menjadi sangat sulit
terjadi.

2. Bekerja secara spesifik

Sifat enzim berikutnya adalah enzim bekerja secara spesifik dan selektif. Enzim hanya dapat
mempengaruhi satu reaksi dan tidak dapat mempengaruhi reaksi lain yang bukan bidangnya.
Enzim hanya dapat bekerja pada subtrat yang spesifik untuk membentuk produk yang
spesifik pula.

3. Reversible (bersifat bolak-balik)

Enzim juga bersifat bolak-balik atau reversible. Maksudnya enzim dapat ikut bereaksi tanpa
mempengaruhi hasil akhir dan akan terbentuk kembali pada hasil reaksi sebagai enzim.
Ketika ikut bereaksi, struktur kimia enzim berubah, tetapi pada akhir reaksi struktur kimia
enzim akan terbentuk kembali seperti semula.
4. Menyerupai protein
Sifat enzim juga menyerupai protein. Beberapa sifat enzim yang menyerupai protein antara
lain yakni bekerja pada suhu optimum, terdenaturasi pada suhu panas, kinerja menurun pada
pelarut organik, kinerja menurun dalam kondisi asam kuat atau basa kuat serta dipengaruhi
oleh aktivator, inhibitor dan konsentrasi subtrat.

5. Bersifat termolabil
Enzim juga bersifat termolabil, artinya aktivitasnya sangat bergantung dan dipengaruhi oleh
suhu. Jika suhu rendah, maka kinerja enzim akan lambat. Sebaliknya, jika suhu tinggi, maka
kinerja enzim akan menjadi semakin cepat. Akan tetapi jika suhu terlalu tinggi, maka enzim
akan mengalami denaturasi.

6. Merupakan koloid
Enzim juga merupakan koloid. Susunan enzim terdiri atas komponen protein, sehingga sifat-
sifat enzim juga tergolong sebagai koloid. Enzim memiliki permukaan antar partikel yang
sangat besar sehingga bidang aktivitasnya juga besar.

7. Diperlukan dalam jumlah sedikit

Enzim hanya diperlukan dalam jumlah yang sedikit. Sebagai katalisator, enzim tidak ikut
bereaksi sehingga, sehingga jumlah yang dipakai sebagai katalis tidak perlu banyak. Satu
molekul enzim dapat bekerja berkali-kali, selama molekul tersebut tidak rusak.

Sifat-sifat enzim yang lain :

 Enzim hanya disintesis oleh sel dan juga di dalam sel

 Enzim ini mempunyai tempat khusus di dalam sel, misalnya enzim pada siklus Krebs
terletak didalam matriks ekstraseluler, sedangkan enzim pada proses glikolisis terletak
pada sitoplasma sel
 Enzim hanya akan di produksi atau di sintesis jika sel mempunyaui gen untuk enzim
tersebut
 Suhu enzim adalah sama dengan sel, kecepatan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim
meningkat seiring dengan peningkatan suhu. Pada suhu yang terlalu tinggi enzim akan
mengalami denaturasi. Sedangkan pada suhu 0 derjat celsius, enzim menjadi tidak aktif.
 Tingkat keasaman enzim pada lingkungan sekitarnya adalah netral (tidak asam maupun
basa). Pada saat pH terlalu asam maupun terlalu basa, enzim menjadi kurang aktif.
 Semakin tinggi konsentrasi enzim, maka reaksi akan meningkat hingga batas-batas
tertentu
 Kecepatan laju reaksi akan meningkat bila konsentrasi subtrat meningkat pula
 Enzim sangat spesifik akan ikatannya terhadap molekul
 Enzim tidak mengubah suatu tetapan proses reaksi, akan tetapi hanya mempercepat
tercapainya tetapan tersebut
 Enzim dapat mempercepat proses laju reaksi 107- 1013 kali
 Enzim mempunyai sifat biokatalisator. Katalis yaitu kemampuan memindahkan atau
membawa suatu senyawa/molekul ke keadaan yang lain

Secara umum, enzim mempunyai empat sifat khas, yang mana sesuatu dapat disebut
dengan enzim jika mempunyai empat sifat berikut ini, yang terdiri dari :
1. Protein
Segala sifat protein adalah sama dengan enzim, akan tetapi sifat enzim tidak berlaku untuk
protein. Oleh karena itu hampir lebih dari separuh jumlah protein didalam sel merupakan
enzim.
2. Katalis
Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi, dengan tanpa ikut bereaksi.
Aktivitas enzim dapat di atur. Enzim mampu meningkatkan laju reaksi pada kondisi yang
biasa, yaitu dari tekanan, suhu, dan pH. Tingkat katalisasi yang diberikan oleh enzim juga
lebih tinggi dibanding katalis biasa dalam segi peningkatan laju reaksinya.
3. Aktif
Molekul yang awalnya hanyalah substrat diaktifkan menjadi produk oleh enzim. Molekul
yang teraktivasi ini akan mengalami kenaikan dalam segi energi kinetiknya.
4. Spesifik
Enzim tertentu hanya bisa mengikat substrat tertentu (spesifik) pula, sehingga barulah terjadi
pengaktifan substrat dan perubahan kimiawi pun terjadi pada molekul atau senyawa yang
diikat.
2.6 METABOLISME ENZIM

Macam-Macam Enzim

1. Berdasarkan tempat enzim bekerja

 Endoenzim adalah enzim yang kerjanya di dalam sel

 Eksoenzim adalah enzim yang kerjanya di luar sel

2. Berdasarkan cara terbentuknya

 Enzim konstitutif adalah enzim yang jumlahnya dipengaruhi oleh kadar molekul
awalnya (substrat)
 Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya distimulasi oleh adanya substrat

Berdasarkan proses metabolismenya

 Enzim katalase adalah enzim yang bersifat antioksidan pada makhluk hidup
 Enzim oksidase adalah enzim yang fungsinya untuk mempercepat penggabungan
ikatan oksigen (O2) pada substrat tertentu
 Enzim karbosilase adalah enzim yang fungsinya untuk mengubah asam organik
dengan cara bolak balik.
 Enzim hidrase adalah enzim yang fungsinya untuk menambah atau mengurangi air
(H2O) dari senyawa spesifik tertentu
 Enzim dehidrogenase adalah enzim yang fungsinya memindahkan hidrogen dari suata
molekul/zat ke zat lainnya
 Enzim desmolase adalah enzim oksidase dan reduktase yang fungsinya membantu
penggabungan atau pemindahan ikatan karbon
 Enzim transphoforilase adalah enzim yang fungsinya memindahkan H3PO4 dari suatu
molekul/zat ke molekul lainnya dibantu oleh ion magnesium (Mg2+).
 Enzim peroksida adalah enzim oksireduktase yang terdiri atas protein heme yang
terdapat pada organisme prokariotik dan eukariotik

4. Berdasarkan proses reaksi yang dikatalisis

 Enzim karbohidrase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan karbohidrat

  Enzim protease adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan rantai protein
didalam tubuh
 Enzim esterase adalah sebuah enzim yang fungsinya mengkatalisis pemecahan rantai
ester

2.7 FUNGSI ENZIM

Fungsi utama enzim adalah sebagai katalisator yang mempercepat proses laju reaksi
luar biasa yang ada di dalam tubuh makhluk hidup terutama pada sistem pencernaan.
Walaupun enzim hanya memiliki satu fungsi yang spesifik, tapi sangatlah penting. Karena
jika tidak ada enzim maka proses yang terjadi di dalam tubuh manusia akan melambat dan
tidak sesuai dengan fungsi tubuh lainnya. Akibatnya kinerja tubuh tidak seimbang. Enzim
berfungsi dengan seletifitas atau spesifisitas bertingkat luar biasa tinggi terhadap reaktan
yang dikerjakan dan jenis reaksi yang dikataliskan.

Enzim mempunyai fungsi utama yaitu sebagai katalisator yang dapat mempercepat
proses reaksi yang ada di dalam tubuh terutama pada sistem pencernaan.

1. Mulut

Enzim yang terdapat pada mulut adalah Enzim Amilase, yang terdapat didalam air ludah
(saliva). Fungsi dari enzim ini dalah untuk mengubah amilum menjadi maltosa.

2. Lambung

Ada tiga enzim yang terdapat pada lambung, yaitu :

 Enzim Renin, berfungsi untuk mengubah kaseinogen menjadi kasein

 Enzim Pepsin, berfungsi untuk mengubah protein mejadi pepton, proteosa dan
polipeptida
 Enzim Lipase, berfungsi untuk mengubah trigliserida menjadi asam lemak

3. Usus halus

Ada beberapa enzim yang terdapat pada usus halus, yaitu :

  Enzim Laktase, berfungsi mengubah laktosa menjadi galatosa dan glukosa
 Enzim Enterokonase, berfungsi mengubah tripsinogen menjadi tripsin
 Enzim Maltase, berfungsi mengubah maltosa menjadi glukosa
 Enzim Sukrase, berfungsi mengubah sukrosa menjadi fruktosa dan glukosa
 Enzim Peptidase, berfungsi mengubah polipeptida menjadi asam amino
 Enzim Lipase, berfungsi mengubah lemak menjadi gliserol dan asam lemak

4. Pankreas

Ada beberapa enzim yang terdapat dalam pankreas, yaitu :

 Enzim Tripsin, berfungsi mengubah protein menjadi polipeptida

 Enzim Amilase, berfungsi mengubah amilum menjadi maltosa atau disakarida
 Enzim Karbohidrase, berfungsi mencerna amilum menjadi maltosa

2.8 PENYAKIT-PENYAKIT ENZIM

Penyakit Akibat Kekurangan Enzim

Gangguan metabolisme akibat kekurangan enzim salah satunya adalah gangguan

metabolisme yang bersifat keturunan. Penderita gangguan ini umumnya mengalami gejala
berupa penurunan nafsu makan, muntah, sakit kuning (jaundice), berat badan berkurang,
sakit perut, kelelahan, pertumbuhan terlambat, kejang, hingga koma.

Gejala-gejala gangguan metabolisme akibat kekurangan enzim, dapat muncul secara

bertahap ataupun tiba-tiba, yang dipicu oleh berbagai faktor. Misalnya, karena pengaruh obat
dan makanan. Berikut ini beberapa jenis penyakit metabolik karena kekurangan enzim yang
bersifat keturunan (genetik), beserta dengan gangguan dan penyakit yang mungkin terjadi:

 PenyakitFabry
Kondisi ini disebabkan oleh kurangnya enzim ceramide trihexosidase atau alpha-
galactosidase-A. Efeknya bias menyebabkan gangguan jantung dan ginjal.
 Maplesyrupurinedisease
Kekurangan enzim jenis ini memicu terjadinya penumpukan asam amino dan
menyebabkan kerusakan saraf dan air urine yang menyerupai aroma sirop.
  Fenilketonuria
Kondisi ini terjadi akibat kekurangan enzim PAH, yang menyebabkan tingginya kadar
fenilalanin dalam darah. Fenilketonuria dapat mengakibatkan penderitanya
mengalami keterbelakangan mental.
 Penyakit Nimann-Pick
Penyakit ini disebabkan oleh gangguan penyimpanan lisosom (sebuah ruangan di
dalam sel yang berfungsi membuang sisa metabolisme). Efeknya berupa kerusakan
saraf, susah makan dan pembesaran organ hati pada bayi.
 SindromHurler
Sama seperti penyakit Nimann-Pick, sindrom Hurler juga disebabkan oleh
kekurangan enzim di dalam lisosom. Kondisi ini bisa menyebabkan keterlambatan
pertumbuhan dan struktur tulang yang tidak normal.
 PenyakitTay-Sachs
Serupa dengan dua penyakit sebelumnya, kondisi ini dipicu oleh kekurangan enzim
dalam lisosom. Penyakit Tay-Sachs menyebabkan kerusakan saraf pada bayi, dan
biasanya hanya dapat bertahan hidup hingga usia 4-5 tahun.

Cara Mengatasi Penyakit Akibat Kekurangan Enzim

Pada dasarnya penyakit akibat kekurangan enzim yang bersifat keturunan tidak dapat
disembuhkan. penanganan yang dilakukan lebih bertujuan untuk mengatasi gangguan
metabolisme yang terjadi, yaitu dengan:

 Mengganti enzim yang tidak aktif atau hilang untuk membantu menormalkan
metabolisme.
 Mengurangi konsumsi makanan dan obat-obatan yang tidak dapat dicerna dengan
baik.
 Detoksifikasi darah untuk menghilangkan penumpukan bahan beracun akibat
gangguan metabolisme.

Meskipun jarang terjadi, gangguan metabolisme akibat, penyakit keturunan dapat membatasi
penderitanya untuk melakukan aktivitas sehari-hari. Jika kondisi yang dialami cukup serius,
bisa saja pasien membutuhkan perawatan di rumah sakit akibat kondisi darurat tertentu.
 BAB III

PENUTUP

KESIMPULAN

Enzim merupakan biokatalisator atau katalisator organik yang diproduksi oleh makhluk
hidup untuk mengkatalisis lebih dari satu proses dinamik dan mengendalikan reaksi kimia
yang penting dalam tubuh atau sel hidup. Enzim biasanya disebut dengan protein, dimana
protein ini merupakan aktivitas kimia enzim yang sangat kompleks.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor,terutama adalah substart,
suhu,keasamaan,kofaktor, dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan ph (tingkat
keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami
perubahan bentuk jika suhu dan keasamaan berubah. Di luar suhu atau ph yang sesuai, enzim
tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan
menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh
molekul lain.inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivasi enzim, sedangkan aktivator
adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.
 DAFTAR PUSTAKA

 Iswari, Retno Sri & Ari Yuniastuti. 2006. Biokimia. Graha Ilmu : Yogyakarta.

 Toha, Abdul Hamid A.. 2005. Biokimia : Metabolisme Biomolekul. Alfabeta :

Bandung.

 Wirahadikusumah, Muhamad. 2001. Biokimia protein, enzim, dan asam nukleat. ITB
: Bandung.

 Yazid, Estien. dan Nursanti, Lisda. 2006. Penuntun Praktikum BIOKIMIA untuk
Mahasiswa Analis. Yogyakarta. Andi. Yogyakarta.

 Poedjiadi, Anna dan Supriyanti, Titin. 2005. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta.

Universitas Indonesia Press.

 Roland, J. Healthline (2018). Why Are Enzymes Important?

Cunha, J. P. Medicine Net (2017). Fabry Disease Symptoms, Causes, Symptom
Treatment, and Life Expectancy.
Dansinger, M. Web MD (2016). Inherited Metabolic Disorders.