Ayat Al-Qur’an yang membahas tentang enzim, yaitu surah An-Nahl, ayat ke 68-69.
َشونُ ما َي ْع ِر
َّ ج ِر َو ِم
َ الش
َّ ن
َ ل ُب ُيوتًا َو ِم ِ ن ا ْلجِبَاَ خ ِذي ِم ِ َّن اتِ َل أ ِ ح ْ ك إِلَى ال َّن َ ُّحى َرب َ َوأَ ْو
ن ُبطُونِ َها ْ ج ِم ْ َك ُذ ُلاًل ي
ُ خ ُر ِ ِّل َرب
َ س ُب
ُ كي ْ ت َف
ِ اس ُل ِ م َرا َ ل ال َّثّ ِ ن ُك ْ م ُك ِلي ِم َّ ) ُث68(
)69( َك آَل َيَ ًة لِ َق ْو ٍم يَ َت َفك َُّرون
َ ِاس إِنَّ فِي َذل ِ ش َفا ٌء لِل َّن ِ ه ِ ف أَ ْل َوا ُن ُه فِي
ٌ خ َت ِل
ْ اب ُم ٌ ش َر َ
Artinya:
Dan Tuhamu mewahyukan kepada lebah: "Buatlah sarang-sarang di bukit-bukit, di
pohon-pohonkayu, dan di tempat-tempat yang dibikin manusia (68). Kemudian
makanlah dari tiap-tiap (macam) buah-buahan dan tempuhlah jalan Tuhanmu yang
telah dimudahkan (bagimu), Dari perut lebah itu keluar minuman (madu) yang
bermacam-macam warnanya, di dalamnya terdapat obat yang menyembuhkan bagi
manusia. Sesungguhnya pada yang demikian itu benar-benar terdapat tanda
(kebesaran Tuhan) bagi orang-orang yang memikirkan (69)." (Q.S An-Nahl : 68-69)
Aktifator
Aktifator dapat mempercepat jalannya reaksi karena aktifator adalah zat penggiat,
contoh aktifator enzim adalah ion Mg, Ca, zat organik seperti KoA
Gugus Prostetik
Gugus Prostetik yaitu bagian enzim yang tidak tersusun dari protein, tetapi dari
ion-ion logam atau molekul-molekul organik yang disebut koenzim. Molekul
gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas (termostabil), ion-ion logam yang
menjadi kofaktor berperan sebagai stabilisator agarenzim tetap aktif. Koenzim
yang terkenal pada rantai pengangkutan elektron (respirasi sel), yaitu NAD
(Nikotinamid Adenin Dinukleotida), FAD (Flavin Adenin Dinukleotida),
Sitokrom. Enzim mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi kimia yang
berlangsung di dalam sel. Walaupun enzim dibuat di dalam sel, tetapi untuk
bertindak sebagai katalis tidak harus berada di dalam sel. Reaksi yang
dikendalikan oleh enzim antara lain ialah respirasi, pertumbuhan dan
perkembangan, kontraksi otot, fotosintesis, fiksasi, nitrogen, dan pencemaan.
Koenzim
Dalam peranannya ,enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain
protein. Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai
pemindah hidrogen, pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu ("group
transferring") dan koenzim dari isomerase dan liase.
Contoh-contoh Koenzim dan Peranannya
No Kode Singkatan dari Yang Dipindahkan
1. NAD Nikotinamida –adenina dinukleotida Hidrogen
Nikotinamida -adenina dinukleotida Hidrogen
2. NADP
fosfat
3. FMN Flavin mononukleotida Hidrogen
Flavin-adenina
4. FAD Hidrogen
Dinukleotida
5. . Ko-Q Koenzim Q atau Quinon Hidrogen
6. Sit Sitokrom Elektron
7. Fd Ferredoksin Elektron
8. ATP Adenosina trifosfat Gugus fosfat
9. PAPS Fosfoadenil sulfat Gugus sulfat
10. UDP Uridina difosfat Gula
11. Biotin Biotin Karboksil (C02)
12. Ko-A Koenzim A Asetil
13. TPP Tiamin pirofosfat C2-aldehida
Sifat Enzim
Menurut Fauziyah Harahap (2012 : ), Enzim mempunyai sifat-sifat sebagai
berikut.
1. Biokatalisator, yakni mempercepat jalanya reaksi tanpa ikut bereaksi
2. Thermolabil, yakni mu
3. dah rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60oC,karena enzim tersusun dari protein
yang mempunyai sifat thermolabil.
4. Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap melekat pada enzim
5. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit,sebagai biokatalisator,reaksinya sangat cepat dan
dapat digunakan berulang-ulang.
6. Bekerjanya ada yang didalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim).
7. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah,meskipun ada juga yng
mengkatalisis reaksi dua arah
8. Bekerjanya spesifik ;enzim bersifat spesifik karena bagian yang aktif (permukaaan
tempat melekatnya substrat)hanya setangkup denagn permukaan substart tertentu.
9. Umumnya enzin tidak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat nonprotein tambahan
yang disebut kofaktor.
2. Suhu
Menurut (Campbell at al., 2010 : 167), Suhu rendah yang mendekati titik beku
biasanya tidak merusak enzim. Pada suhu dimana enzim masih aktif, kenaikan suhu
sebanyak 10oC, menyebabkan keaktifan menjadi 2 kali lebih besar. Pada suhu
optimum reaksi berlangsung paling cepat. Bila suhu di naikkan terus, maka jumlah
enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi.enzim didalam tubuh
manusia memiliki suhu optimum sekitar 37oC. Enzim organismemikro yang hidup
dalam lingkungan dengan suhu tinggi mempunyai suhu optimum yang tinggi.
Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai lebih kurang 60 oC
ini disebabkan karena proses denaturasi enzim. Dalam beberapa keadaan,jika
pemanasan dihentikan dan enzim di dinginkan kembali aktivitasnya akan pulih. Hal
ini disebabkan oleh karena denaturasi masih reversible.
3. Pengaruh Konsentrasi Enzim
Menurut Mutiara Indah, (2004 : 4) Kecepatan reaksi enzim(v)berbanding lurus
dengan konsentrasi enzim(Enz).Makin besar jumlah enzim makin cepat
reaksinya.Dalam reaksi Enz akan mengadakan mengadakan ikatan dengan substrat S
dan membentuk kompleks enzim-substrat,Enzs.Enzs ini akan dipecah menjadi hasil
reaksi P dan enzim bebas Enz.
Enz +S EnzS Enz + P
Enz + S Enz +P
Makin banyak Enz terbentuk ,makin cepat reaksi ini berlangsung.ini terjadi
sebagai batas tertentu.
4. Pengaruh Konsentrasi Substrat
Menurut Mutiara Indah, (2004 : 5) Bila konsentrasi substrat (S) bertambah,
sedangkan keadaan lainya tetap sama, kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai
suatu batas maksimum V. Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan
substrat.
Pada titik A dan B penambahan substrats akan menyebabkan jumlah Enzim S
bertambah dan kecepatan reaksi V akan bertambah, sesuai dengan penambahan S.
Pada titik C semua enzim telah bereaksi dengan substrat, sehingga penambahan S
tidak akan menambah kecepatan reaksi ,karena tidak ada lagi enzim bebas.pada titik
B kecepatan reaksi tepat setengah kecepatan maksimum.Konsentrasi substrat yang
menghasilkan setengah kecepatan maksimum dinamakan harga Km atau konsentrasi
M ichaelis.
5. Inhibitor Enzim
Zat-zat kimia tertentu secara selektif menghambat kerja dari enzim spesifik,dan
kita telah belajar banyak hal tentang fungsi enzim dengan mengkaji berbagai efek
molekul-molekul tersebut.Jika penghambat(inhibitor) melekat ke enzim melalui
ikatan kovalen,penghambatan(inhibisi) yang terjadi biasanya tidak dapat balik.Akan
tetapi, banyak inhibitor enzim berikatan dengan enzim melalui interaksi lemah, yang
berarti inhibisi ini bersifat dapat-balik. Beberapa inhibitor enzim dapat-balik
menyerupai molekul substrat normal dan berkompetisi untuk bisa memasuki situs
aktif.
Inhibitor terdiri dari dua model yakni inhibitor peniru-peniru(inhibitor
kompetitif), yang menurunkan produktivitas enzim dengan cara menghalangi
substrat memasuki situs aktif.Jenis penghambatan ini dapat diatasi dengan
meningkatkan konsentrasi substrat sehingga begitu situs aktif lowong, ada lebih
banyak molekul substrat dari pada molekul inhibitor di sekitarnya yang bisa masuk
kedalam situs tersebut.Sebaliknya inhibitor non kompetitif(noncompetitive
inhibitor) tidak berkompetisi secara langsung dengan substrat untuk berikatan dengan
situs aktif enzim. Sebagai gantinya, inhibitor jenis ini menganggu reaksi enzimatik
dengan cara berikatan dengan bagian lain dari enzim. Interaksi ini menyebabkan
molekul enzim berubah bentuk sedemikian rupa sehungga situs aktif menjadi kurang
efektif mengkatalisis pengbahan substrat menjadi produk.
Daftar Pustaka
Ateng Supriyatna, Dea Amalia, Ayu Agustini Jauhari, Dyna Holydaziah, 2015,
“Aktivitas Enzim Amilase, Lipase, dan Protease dari Larva Hermetia Illucens
yang diberi Pakan Jerami Padi”, Vol.9, No.2
Benyamin Lakitan, 2015, Dasar-Dasar Fisiologi Tumbuhan, Jakarta : Rajawali Pers.
Campbell, dkk, 2010, Biologi Edisi Jilid 1, Jakarta : Erlangga
Syaiful Bahri, Moh. Mirzan, Moh. Hasan, 2012, “Karakterisasi Enzim Amilase dari
Kecambah Biji Jagung Ketan (Zea Mays Ceratina L.)”, Jurnal Natural
Science, Vol.1, No.1