TUGAS MAKALAH

TATA NAMA DAN KEKHASAN ENZIM

Disusun Oleh:

Andika Permana Putra (19482011005)

SEKOLAH TINGGI ILMU KESEHATAN SAMARINDA

TAHUN AJARAN

2019/2020
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1      Latar Belakang

Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif
dalam proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan zat-zat
seperti protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu proses
metabolisme itu sendiri.

Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-
masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann
organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan
– lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan
reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan
tepat pada saat dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim. 

Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya

membutuhkan suhu tinggi yang tidak mungkin manusia miliki. Namun,  karena adanya
enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan
dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi
aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari
luar. Kerja enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak
mengubah ΔG reaksi (selisih antara energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan
demikian kerja enzim tidak berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan
energi. Selain itu, enzim menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia
yang berlangsung dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa
minggu atau bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam
beberapa detik di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.

Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-

peristiwa dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan
kecepatan berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan sentral
dalam masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja
enzim akan mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau
tubuh yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi tidak
seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan cermat. Sementara
dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan berlangsung dengan baik serta teratur.

Enzim sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses
dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. sifat-sifat
enzim pun sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya memiliki satu
substrat. Selain sifat, enzim juga memiliki klasifikasi, tata nama serta spesifikasi
tersendiri. Perananan enzim dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu, pemahaman
selengkapnya tentang enzim akan dibahas dalam makalah ini.

1.2      Rumusan Masalah

1.      Apa pengertian enzim?

2.      Bagaimana tatanama dan kekhasan enzim?

3.      Bagaimana fungsi dan cara kerja enzim?

4.      Bagaimana cara penggolongan enzim?

5.      Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?

6.      Apakah pengertian koenzim?

1.3      Tujuan Penulisan

1.          Untuk mengetahui pengertian enzim.

2.          Untuk mengetahui bagaimana tatanama dan kekhasan enzim.

3.          Untuk mengetahui fungsi dan cara kerja enzim.

4.          Untuk mengetahui cara penggolongan enzim.

5.          Untuk mengetahui faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim.

6.          Untuk mengetahui pengertian koenzim.

 BAB II

PEMBAHASAN

2.1    Pengertian Enzim

Enzim atau fermen (dalam bahasa yunani, en = di dalam dan zyme = ragi) adalah
senyawa organik yang tersusun atas protein, dihasilkan oleh sel, dan berperan sebagai
biokatalisator dalam reaksi kimia. Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan
organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang
berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi
tanpa habis bereaksi  dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein.

Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme

dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi
metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.

Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai
substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda,
disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat,
yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat
berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan
oleh hormon sebagai promoter.

Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim mempunyai gugus
bukan protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini
(holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan
protein (kofaktor). Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein, dan
merupakan bagian yang paling utama dari enzim. Kofaktor ada yang terikat kuat pada
protein  (protestik), ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya (koenzim). Sebagai contoh
enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri dari
protein dan logam, misalnya askorbat oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.

Berikut ini adalah komposisi Enzim :

2.2    Tata Nama dan Kekhasan Enzim

a.       Tata nama enzim

Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di
mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Substrat adalah senyawa yang
bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat)
dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama
menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi
sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka
oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah
ditetapkan pula tata nama yang sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau
penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya. Secara ringkas, sistem penamaan enzim
menurut IUB dijelaskan sebagai berikut:

1)      Reaksi dan enzim yang mengkatalisis membentuk 6 kelas, masing-masing

mempunyai 4-13 subkelas.

2)      Nama enzim terdiri atas 2 bagian, pertama menunjukkan substrat dan kedua
ditambah dengan –ase yang menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisis. Contoh: heksosa
isomerase (subsrat: heksosa dengan reaksi isomerase).

3)      Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang reaksi dalam tanda
kurung di bagian akhir nama. Contoh: 1.1.1.37 L-malat:NAD+ oksidoreduktase
(dekarboksilasi).

4)      Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor yaitu:
-          Digit pertama          : kelas tipe reaksi

-          Digit kedua             : subkelas tipe reaksi

-          Digit ketiga             : subsubkelas tipe reaksi

-          Digit keempat         : untuk enzim spesifik

Contoh: 2.7.1.1 diuraikan menjadi:

-          Kelas 2                    : transferase

-          Subkelas 7               : transfer fosfat

-          Subsubkelas 1         : alkohol merupakan akseptor fosfat

-          Enzim spesifik 1     : heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase.

Suatu enzim yang mengkatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil atom C
ke enam molekul glukosa.

b.      Kekhasan enzim

Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri
suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap
berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi.
Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang
bekerja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai
kekhasan tertentu, misalnya enzim esterase dapat menghidrolisir beberapa ester asam
lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester.

Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi. Suatu asam amino tertentu
sebagai substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan berbagai enzim. Jadi, walaupun
reaksi tersebut berjalan namun tiap enzim hanya bekerja pada satu reaksi. Jadi, kekhasan
reaksi bukan disebabkan oleh koenzim tetapi oleh apoenzim.

Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal
sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi
sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.

Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun
terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu
jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik
sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan
yang tak berguna.

2.3    Fungsi dan Cara Kerja Enzim

a.       Fungsi enzim

Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam
sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih
cepat daripada suatu reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi
sebagai katalis yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang
tinggi. Oleh karena itu, enzim mempunyai peranan yang sangat penting  dalam reaksi
metabolisme. Peranan enzim dalam reaksi metabolisme adalah sebagai berikut:

1)      Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan menurunkan

energi aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.

2)      Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola. Misalnya
glukosa yang terbentuk selama proses fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah
melebihi keseimbangan, maka akan terurai menjadi CO2 dan H2O. Dengan adanya enzim,
glukosa dapat diubah menjadi sukrosa atau amilum. Dalam bentuk sukrosa dapat
diedarkan ke seluruh jaringan melalui floem dan disimpan dalam bentuk amilum. Dengan
mengubah glukosa menjadi molekul lain, maka proses fotosintesis dapat terus
berlangsung tidak terhambat oleh akumulasi hasilnya.

b.      Cara kerja enzim

a)      Kompleks enzim substrat

Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada satu
reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau
kontak antara enzim dengan substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian enzim dapat
berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi pada
bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan
atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif (active site). Hubungan hanya mungkin
terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat.
Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung
pada bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap
substrat. Ini adalah penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap
substrat tertentu.

Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks
enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat sementara
dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi.

1)      Lock and key (gembok dan kunci) 

Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena
adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim,
sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke
dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-
substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan
dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci
gembok. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, maka bentuk sisi aktif
berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi.

2)      Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland)

Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena
adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya
merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif
tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

b)      Persamaaan Michaelis – Menten

Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa
dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan
hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu
dapat dituliskan sebagai berikut :

 Enzim (E) + Substrat (S)                kompleks enzim-substrat

(ES)

                                                                                                                                                 
                                                       Enzim (E) + Hasil reaksi (P)
Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada
konsentrasi kompleks enzim-substrat [ES], sebab apabila tergantung pada konsentrasi
substrat [S], maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan
kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus.

2.4    Penggolongan Enzim

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim

diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain. Disamping itu
ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama, misalnya pepsin, tripsin,
dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry,
enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia
dimana enzim memegang peran. Enam golongan enzim tersebut adalah:

1.      Oksidoreduktase

Enzim yang melaksanakan katalis dengan melibatkan reaksi oksidasi suatu senyawa
ataupun reduksi dengan senyawa lain.

2.      Transferase

Enzim melaksanakan katalis reaksi yang mengalihkan suatu gugus yang mengandung C,
P, N, S suatu senyawa ke senyawa lain

3.      Hidrolase

Enzim yang melaksanakan katalis pemecah hidroik atau sebaliknya

4.      Liase

Enzim yang melaksanakan katalis pemusatan ikatan C-C, C-O, C-N dsb, tanpa
melibatkan hidrolisis atau oksidasi reduksi

5.      Isomerase

Enzim yang melaksanakan katalis reaksi isomerisasi yang merupakan penataan kembali
atom yang membentuk suatu molekul

6.      Ligase
Enzim yang melaksanakan katalis reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara dua moekul
substrat yang terkait dengan pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa energi
tinggi lainnya

2.5    Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:

1)      Konsentrasi enzim, pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi

bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.

2)      Konsentrasi Substrat, hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi

enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan
reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan
reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Dengan demikian konsentrasi kompleks
enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi.
Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh
substrat atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya
konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya kosentrasi kompleks
substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.

3)      Suhu, pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu
yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah
suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi,
sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif
enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya  pun menurun. Kenaikan suhu
sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Namun kenaikan
suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada
dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang
paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut.

4)      pH, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion
positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan
pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam
membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan
denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim, sehingga diperlukan suatu pH
optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi.
5)      Produk/hasil reaksi (dapat menghambat enzim)

6)      Zat penggiat (aktivator), misalnya logam alkali, logam alkali tanah, Mn, Mg, dan
Cl.

7)      Zat penghambat (Inhibitor), yaitu molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi
pembentukan kompleks enzim-substrat. Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat
berupa hambatan tidak revesibel atau hambatan revesibel.

a)     Hambatan Revesibel

Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.

-          Hambatan bersaing.

Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan substrat, yang dapat
pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI) pembentukan kompleks
ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan
demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim
melalui reaksi sebagai berikut :

E + S -------------- ES

E + I --------------- EI

Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibitor ini
menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI dan tidak
dapat membentuk hasil reaksi ( P).

E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil reaksi)

E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)

Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya
kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi.

-          Hambatan tak bersaing

Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di pengaruhi oleh besarnya
konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya (inhibitor tidak bersaing). Dalam
hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim di luar bagian aktif. Penggabungan antara
inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah
mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.

E + I ----------- EI

ES + I ------------ ESI

b)       Hambatan tidak reversibel

Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel
dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim.
Dengan demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Reaksi ini berlangsung
tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna.

8)      Hambatan Alosterik

Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik, sedangkan
inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik. Bentuk molekul inhibitor
alosterik berkaitan dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan
demikian, hambatan ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar
substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi konformasi
enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk. Akibatnya ialah
penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat.

-          Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat inhibitor) berkompetisi

dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Dapat diatasi dengan
menambahkan konsentrasi substrat.

-          Inhibitor/penghambat alosterik (non-kompetitif), produk (sebagai zat inhibitor)

berikatan pada bagian enzim selain sisi aktif enzim yang disebut sisi alosterik dan
menyebabkan sisi aktif berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim.

2.6    Koenzim  
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia
atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim
mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa
mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+
, gugus asetil yang dibawa
oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan
gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim
seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh,
sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya,

NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui
metionina adenosiltransferase.

Beberapa koenzim  mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi

bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak
pada contoh berikut :

1)   Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam
nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+,
NADP+.  Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.

2)   Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin
issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan.
Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.

3)   Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan
terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi,
berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat
dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus akil.

4)   Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein.
Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.

5)   Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau
gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim yang
berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang
menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase, transketolase dan
fosfo ketolase.

6)   Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin.
Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan
pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan
piridoksaminofosfat.

7)   Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus
memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini
ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu
atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.

8)   Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin

B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan
C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.

9)   Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim
A. Vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A berperan
penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam lemak.

Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin, ada pula
koenzim yang tidak berhubungan dengan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP.
Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi.
 BAB III

PENUTUP

3.1  Kesimpulan

-          Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam

protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein,
berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi  dalam
suatu reaksi kimia.

-          Secara umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan penting dalam

reaksi metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator. Untuk dapat bekerja pada
suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan
substrat (kompleks enzim-substrat).

-          Enzim digolongkan menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme reaksi,

sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease,
arginase dan lain-lain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu
konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH, produk/hasil reaksi, aktivator, dan
inhibitor.

-          Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus
kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.

-          Penggolongan enzim berdasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang

peranan, yaitu : oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.

3.2  Saran

Dalam pembuatan makalah, membutuhkan bahan yang cukup banyak sehingga cukup
sulit untuk memahami materi sebagai bahan makalah. Dan dengan mempelajari makalah
yang singkat ini diharapkan kita dapat mengetahui apa itu enzim.
 DAFTAR PUSTAKA

Heru Santoso Wahito Nugroho, 2008. Protein dan Enzim, www.heruswn.teach-

nology.com

Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW, 2003, Biokimia Harper, Edisi
XXV, Penerjemah Hartono Andry, Jakarta: EGC

Poedjiadi, Anna dan F. M. Titin Supriyanti. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta:

Universitas Indonesia (UI-Press).

Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian
Biokimia FKUI),  Jakarta: EGC

http://ira-raners.blogspot.com/2011/05/biokimia-enzim.html. Diakses tanggal 20 Februari

2013.