Pada α-keratin Rantai polipeptida membentuk suatu α-heliks

Susunan paling sederhana yang dapat dibuat oleh rantai polipeptida dengan ikatan
peptida nya yang kaku adalah struktur heliks yang disebut sebagai α-helix. α-helix
merupakan konfirmasi stabil yang dikehendaki pada rantai polipeptida α-keratin, karena
konfirmasi ini membiarkan ikatan hidrogen terbentuk diantara setiap atom H yang melekat
pada atom nitrogen elektronegatif pada rantai peptida dan atom oksigen karboksil dari asam
amino ke-4 di belakangnya pada helix yang juga bersifat elektronegatif. setiap belitan α-
heliks berturut-turut dihubungkan dengan lilitan yang berdekatan melalui beberapa ikatan
hidrogen hal ini memberikan stabilitas cukup baik bagi keseluruhan struktur.

Beberapa asam amino tidak sesuai untuk α-heliks

Tidak semua polipeptida dapat berlipat untuk membentuk 1 α-helix yang stabil.
sebagai contoh jika suatu rantai polipeptida mempunyai banyak residu asam glutamat pada
segmen yang panjang bagian rantai ini tidak akan membentuk α-helix pada pH 7 yang
terletak secara berdekatan gugus ini juga akan saling tolak menolak dan menghalangi
pembentukan Α- helix. lebih lanjut lagi beberapa asam amino seperti asparagin sering dan
juga cenderung menghalangi pembentukan α-helix jika asam amino tersebut terletak
berdekatan pada rantai karena bentuk dan sifat gugus berukuran besar ini. Jadi terdapat empat
jenis kendala bagi konfirmasi ruang rantai polipeptida. (1) kekuatan konfigurasi trans ikatan
peptida, (2) gaya tolak menolak elektrostatik antara residu asam amino dengan gugus R
bermuatan, (3) besarnya gugus R yang berdekatan, (4) adanya residu prolin.

α-keratin Kaya akan Asam Amino yang cocok bagi struktur α-heliks

Pada rantai polipeptida Α- keratin asli, komposisi dan deret asam aminonya
sedemikian rupa sehingga membiarkan rantai membentuk Α- helix secara spontan dan
memberikannya stabilitas yang cukup tinggi melalui banyak ikatan hidrogen antar rantai. Α-
keratin kaya akan asam amino yang cenderung membentuk Α- helix dan mengandung sedikit
asam amino yang tidak sesuai dengan struktur ini seperti prolin.

Di dalam α-keratin yang asli rantai polipeptida α-heliks berilitan menyerupai tambang

Rantai polipeptida α-helix berlilitan mengelilingi sesamanya untuk membentuk 3

untai struktur serupa tambang. Masing-masing untaian adalah suatu lilitan α-helix. dalam
struktur demikian komponen polipeptida α-helix semua berada dalam arah yang sama
sehingga semua residu terminal amino terdapat pada ujung yang sama. susunan 3 untai rantai
polipeptida dipersatukan secara ketat karena adanya jembatan kovalen diantara polipeptida
yang berdekatan, yang diberikan oleh residu sitin. α-keratin dari sumber yang berbeda
berlainan pula dalam kandungan Sitin nya.

Tidak melarutnya α-keratin merupakan pencerminan kandungan gugus R non polar

α-keratin terutama kaya akan asam amino hidrofobik yang tidak larut dalam air air,
gugus r, seperti fenilalanin isoleusin prolin valin dan alanin. lebih jauh lagi kita telah melihat
bahwa pada rantai polipeptida α-keratin gugus R dari residu asam amino terletak pada
sebelah luar heliks yang berupa batang. karena banyaknya guser hidrofobik dari kata yang
bersinambungan dengan air pada bagian luar fibril α-keratin, protein ini bersifat tidak larut.