MAKALAH

Diajukan untuk memenuhi tugas mata kuliah biokimia

“PENGERTIAN ENZIM, TATANAMA dan KLASIFIKASI ENZIM,
BAGIAN AKTIF ENZIM, SPECIFIKASI, dan SELEKTIFITAS”

Disusun Oleh : Kelompok 3

Kelas : 20072
1. Lisa Lestari (2020207062)
2. Jihan Shoniyah` (2020207054)
3. Anindiya (2020207057)

Dosen Pengasuh: dr. Hj. FELIYANTI, MARS

FAKULTAS ILMU TARBIYAH DAN KEGURUAN

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN BIOLOGI
UNIVERSITAS ISLAM NEGERI RADEN FATAH PALEMBANG
2021/2022
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kami panjatkan kehadirat ALLAH SWT yang telah melimpahkan
rahmat, taufiq dan hidayah-Nya kepada kami, sehingga kami dapat menyelesaikan
makalah ini dengan baik dan pada waktu yang telah ditentukan. Makalah ini
disusun untuk memenuhi tugas mata kuliah “Biokimia”. Kami berharap makalah
ini dapat menambah pengetahuan pembaca tentang konsep didalamnya. Selain itu
tidak lupa kami mengucapkan terima kasih kepada Ibu dr. Hj. FELIYANTI,
MARS selaku dosen pengampu serta semua pihak yang terlibat dalam penyusunan
makalah ini. Kami berharap semoga semua yang telah berjasa dalam penyusunan
makalah ini mendapat balasan yang sebaik-baiknya dari ALLAH SWT.
Dalam makalah ini, kami membahas tentang “Pengertian Enzim, Tatanama dan
klasifikasi enzim, Bagian aktif enzim, Specifikasi, dan selektifitas” yang kami
buat berdasarkan refrensi yang kami ambil dari berbagai sumber, diantaranya
buku dan internet. Makalah ini diharapkan bisa menambah wawasan dan
pengetahuan yang selama ini kita cari. Kami berharap bisa dimafaatkan
semaksimal dan sebaik mungkin.
Kami selaku penulis menyadari bahwa makalah ini jauh dari sempurna. Untuk itu
kami mengharapkan kritik dan saran yang membangun dari para pembaca,
sehingga makalah ini bisa mencapai kesempurnaan.

Palembang, 12 Maret 2021

Penulis

i
 DAFTAR ISI

Halaman
KATA PENGANTAR......................................................................................................... i
DAFTAR ISI....................................................................................................................... ii
BAB I. PENDAHULUAN
1.1............................................................................................................................
Latar Belakang................................................................................................... 1
1.2............................................................................................................................
Rumusan Masalah..............................................................................................2
1.3............................................................................................................................
Tujuan ............................................................................................................... 2
BAB II. TINJAUAN PUSTAKA
2.1............................................................................................................................
Pengertian Enzim............................................................................................... 3
2.2. Tatanama dan klasifikasi Enzim....................................................................... 4
2.3. Bagian Aktif Enzim.......................................................................................... 13
2.4. Specifikasi dan selektifitas................................................................................14
BAB III. PENUTUP
Kesimpulan ......................................................................................................................... 19
Saran.................................................................................................................................... 19
DAFTAR PUSTAKA

ii
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

Enzim adalah suatu kelompok protein yang menjalankan dan mengatur
perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologi. Zat ini dihasilkan oleh
organ-organ hewan dan tanaman, yang secara katalitik menjalankan berbagai
reaksi, seperti pemecahan hidrolisis, okksidasi, reduksi, isomerisasi, adisi,
transfer radikal dan kadang-kadang pemutusan rantai karbon.
Penamaan enzim dihubungkan dengan macam reaksi yang dikatalis,
misalnya penamaan enzim fumarse, enzim fumarase semestinya enzim
hidrolase bekerja dalam proses penambahan H2O terhadap senyawa fumarat
yang akan menghasilkan senyawa malat. Dalam penamaan enzim, yang harus
diperhatikan salah satunya adalah nama substrat yang digunakan serta nama
dan bentuk reaksi yang dikatalisis.
Enzim tersusun dari protein. Suatu enzim (holoenzim) tersusun atas bagian
protein dan bukan protein. Bagian protein disebut apoenzim, dan bagian non
protein disebut kofaktor. Kofakto dapat berupa ion logam (Cu, Mg, K, Fe, Na)
atau koenzim yang berupa bahan organik.
Kespesifikan enzim dapat ditunjukkan terhadap reaksi yang dikatalisis
maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan
karakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab
terhadap kespesifikan ini. Efisiensi katalisis oleh enzim ditunjukkan dengan
dapat bekerja suatu enzim secara berulang kali (reusable) dalam satuan waktu
tertentu. Enzim dikatakan selektifitas karena suatu enzim memilih dan
mengenali beberapa substrat tertentu saja sedangkan molekul yang lain tidak
dapat dikenali, sehingga reaksi dapat berlangsung hanya dengan substrat yang
dikenalinya. Dimana substrat yang dikenalinya adalah substrat dengan struktur
yang sama seperti sisi-aktif yang menjadikan media untuk bereaksinya

1
1.2. Rumusan Masalah
1. Apa yang dimaksud dengan enzim?
2. Apa saja tatanama dan klasifikasi enzim?
3. Apa saja bagian aktif enzim?
4. Apa yang dimaksud dengan specifikasi dan selektifitas enzim?

1.3. Tujuan
1. Untuk mengetahui dan memahami pengertian dari Enzim
2. Untuk mengetahui dan memahami tatanama dan klasifikasi enzim
3. Untuk mengetahui dan memahami bagian aktif enzim
4. Untuk mengetahui dan memahami specifikasi dan selektifitas enzim

2
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

2.1. Pengertian Enzim

Enzim merupakan sekelompok protein yang mengatur dan menjalankan
perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologi. Enzim dihasilkan oleh organ-
organ pada hewan dan tanaman yang secara katalitik menjalankan berbagai reaksi,
seperti hidrolisis, oksidasi, reduksi, isomerasi, adisi, transfer radikal, pemutusan
rantai karbon (Sumardjo, 2009).1
Enzim adalah zat yang dihasilkan oleh organisme hidup yang melakukan
fungsi sebagai kalisator pada reaksi-reaksi biokimia. Hampir semua enzim yang
dikenali hingga saat ini berupa protein dan sedikit yang berupa RNA yang disebut
Ribozim. Sebagai protein, enzim berukuran sangat besar dibanding dengan
molekul pada reaksi yang dikatalisis. Ukuran enzim berkisar 12-1000 KD. Enzim
dapat berupa untai polipeptida saja, protein tunggal, atau berupa protein yang
mengikat unsur, atau gugus tertentu. Enzim yang berupa protein saja dinamakan
apoensim. Sedangkan enzim yang berupa unsur dinamakan ko-faktor. Sedangkan
yang berupa senyawa organik ko-enzim. Bagian enzim nonprotein tersebut
berperan penting dalam reaksi katalisis dan disebut sebagai gugus prostetik. Ko-
enzim pada umumnya berupa senyawa kelompok vitamin larut dalam air. 2
Enzim dapat didefinisikan sebagai senyawa biologi yang mempunyai
peranan sebagai kalisator. Enzim mampu memengaruhi kecepatan reaksi yang
terjadi di dalam sel tanpa harus mengalami perubahan struktur enzim. Senyawa
yang mengalami proses katalis adanya enzim yang sering dikenal sebagai substrat.
Aktivitas enzim bersifat spesifik, baik terhadap substrat maupun terhadap produk
yang dihasilkan. Pada dasarnya, enzim adalah protein dengan struktur globular
sehingga sifat enzim akan sama dengan sifat-sifat yang dipunyai oleh protein
globular, yaitu mudah larut dalam air serta tidak stabil karena suhu, pH, dan
1
Supriyatna, Ateng, Juli 2015, “Aktivitas Enzim Amilase, Lipase, dan Protease dari Larva
Hermetia illucens yang Diberi Pakan Jerami Padi”, Universitas Indonesia, Vol. 9, No. 2,
https://core.ac.uk/download/pdf/234030869.pdf, 12 Maret 2021.
2
Sismindari, dkk., Biokimia Farmasi, (Yogyakarta: Gadjah Mada University Press, 2021),
hlm. 69

3
temperatur. Pada keadaan aslinya, beberapa enzim bersifat tidak aktif. Enzim
tersebut dikenal sebagai apoenzim. Untuk mengaktifkan apoenzim, terkadang
memerlukan senyawa secara struktur kimia, bukan protein. Senyawa-senyawa ini
seringdisebut sebagai senyawa kofaktor. Sementara itu, enzim yang sudah aktif,
baik karena pengaruh adanya kofaktor maupun tidak disebut dengan istilah
holoenzim.3
Enzim adalah suatu kelompok protein yang menjalankan dan mengatur
perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologi. Zat ini dihasilkan oleh organ-
organ hewan dan tanaman, yang secara katalitik menjalankan berbagai reaksi,
seperti pemecahan hidrolisis, okksidasi, reduksi, isomerisasi, adisi, transfer
radikal dan kadang-kadang pemutusan rantai karbon. Kebanyakan enzim yang
terdapat di dalam alat-alat atau organ-organ organisme berupa larutan koloidal
dalam cairan tubuh, seperti air ludah, darah, cairan lambung dan cairan pankreas.
Enzim terdapat di bagian dalam sel. Hal ini terikat erat dengan protoplasma,.
Enzim juga ada di dalam mitokondria dan ribosom. 4

2.2. Tatanama dan Klasifikasi Enzim

Kebanyakan enzim telah mendapatkan telah mendapatkan proses
penamaan cukup lama. Nama enzim selalu mempunyai akhiran –ase, kecuali
untuk beberapa enzim proteolitik, misalnya enzim tripsin, pepsin, dan sebagainya.
Kadang-kadang, pemberian nama enzim tidak mempunyai makna sama sekali.
Disisi lain, penamaan enzim dihubungkan dengan macam reaksi yang dikatalis,
misalnya penamaan enzim fumarse, bila dianalogikan dengan penamaan laktase
sebagai enzim hidrolisis. Oleh karena itu, enzim fumarase semestinya enzim
hidrolase bekerja dalam proses penambahan H2O terhadap senyawa fumarat yang
akan menghasilkan senyawa malat. Kasus penamaan lain dari suatu enzim,
misalnya, adalah transkarboksilase. Penamaan ini sama sekali tidak berkaitan
dengan substrat yang digunakan. Akan tetapi, enzim transkarboksilase bekerja

3
Zaenal Bachruddin, Teknologi Fermentasi Pada Industri Peternakan, (Yogyakarta:
Gadjah Mada University Prees, 2014), hlm. 26
4
Damin Sumardjo, Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran Dan
Program Strata 1 Fakultas Bioeksakta, (Jakarta: EGC, 2008), hlm. 389

4
dalam proses pemindahan gugus karboksil dari metil malonil-Co-A dipindahkan
ke senyawa piruvat. Dengan melihat kenyataan di atas, bila seorang mendapatkan
enzim baru dan kemudian dikarakterisasi sifat-sifatnya, hal yang harus
mendapatkan perhatian berikutnya adalah pemberian nama dari enzim tersebut.
Dalam penamaan enzim, yang harus diperhatikan salah satunya adalah nama
substrat yang digunakan serta nama dan bentuk reaksi yang dikatalisis.
Berdasarkan hal tersebut, agar sistem penamaan menjadi konsisten dan
agar menyamakan dalam pengaturan pemberian nama enzim, dibentuklah suatu
komisi International Union Of Biochemistry. Komisi ini bertujuan untuk
menyeragamkan sistem penamaan suatu enzim.5
Pada awalnya, penamaan enzim tidak memiliki tata cara tertentu. Enzim
diberi nama sesuai dengan kehendak penemunya, yaitu dengan
mempertimbangkan sedikit atau banyak ciri dari enzim tersebut. Hal ini
menyebabkan penamaan enzim dan istilah umum untuk biokatalis menjadi
bermacam-macam. Pasteur menggunakan istilah ferment, sedangkan Kuhne
menggunakan istilah dari bahasa Yunani, yaitu enzim. Tidak adanya
pegangan/panduan dasar penamaan enzim, muncullah nama trivial (nama umum),
yang beberapa diantaranya masih digunakan hingga sekarang. Contoh nama trivial
dapat dilihat pada Tabel 1.

Tabel 1. Contoh nama trivial enzim.

No Nama enzim Keterangan
1 Pepsin Dari bahasa Yunani “pepsis” (berarti pencernaan)
ditambah “in”
2 Ptialin Dari bahasa Yunani “ptualon” yang berarti liur atau
Dahak.
3 Tripsin Dari bahasa Yunani “thrupsis” yang berarti melunakkan,
(trypsine) karena mampu melunakkan daging.

5
Zaenal Bachruddin, Op. Cit., hlm. 27

5
 Permasalahan mulai muncul dengan penamaan emulsin. Emulsin pada
awalnya dikira berhubungan dengan enzim memecah lemak dalam suatu emulsi.
Padahal yang dimaksud adalah enzim pemecah ikatan glikosida yang pahit pada
senyawa amigdalin yang terdapat pada biji amandel. Beberapa kesulitan lain
mulai muncul dengan semakin banyaknya jenis enzim yang ditemukan, sementara
tidak ada acuan baku penamaannya. Penamaan berdasarkan nama organ atau
organisme penghasilnya, juga menimbulkan keraguan/pemasalahan (Tabel 2).6

Tabel 2. Contoh penamaan enzim dan permasalahannya

No Enzim Permasalahan
1 Pankreatin menggantikan Enzim yang terdapat pada pankreas ada 3
tripsin: dari organ pankreas. jenis, masing-masing memecah substrat
yang berbeda. Jadi tidak mungkin semua
dinamai pankreatin.
2 Papain: protease dari getah Tidak hanya enzim papain yang terdapat
Pepaya. pada pepaya.
3 Ricine: dari Ricinus. Tidak hanya enzim ricine yang terdapat
pada Ricinus.
4 Ficine: dari Ficus. Tidak hanya enzim ficine yang terdapat
pada ficus.
5 Bromelain: protease dari buah Tidak hanya enzim bromelain yang
nanas. Nanas termasuk tanaman terdapat pada nanas, bahkan pada
Bromeliaceae. tanaman bromeliaceae.

Pada tahun 1898, Duclaux memberi nama enzim dengn penambahan –

ase pada kata dasar nama enzim, misalnya amilase, lipase, isomerase, dan lain-lain.
Penamaan dengan penambahan –in mulai ditinggalkan, kecuali beberapa yang
sudah dikenal seperti tripsin, pepsin, fisin, risin, papain, dan beberapa enzim
pemecah protein berasal dari tanaman.
6
R. Susanti dan Fidia Fibriana, Teknologi Enzim, (Yogyakarta: CV. Andi Offest, 2017),
hlm. 8

6
Penamaan berdasarkan substrat
Penamaan enzim berdasar substrat, yang menjadi akar/dasar kata enzim
adalah substrat dan ditambah akhiran –ase. Seperti enzim urease, lipase, protease,
amilase, berturut-turut mengubah urea, lemak, protein dan amilum. Sistem
penamaan ini tidak akan menimbulkan masalah jika jenis reaksi yang dialami oleh
substrat tersebut hanya satu macam. Namun penamaan sistem ini menimbulkan
masalah jika substratnya sama, dikatalisis oleh enzim yang berbeda dengan reaksi
yang berbeda pula Contohnya adalah reaksi oksidasi glukosa oleh dua enzim yang
berbeda (Gambar 1).7

a. glukonolakton +H2O2

b.

Gambar 1. Reaksi oksidasi glukosa oleh dua enzim yang berbeda

Pada reaksi pertama (1a) dikalatalisis oleh enzim yang dihasilkan

kapang Aspergilus niger, sementara pada reaksi kedua (1b) dikatalisis oleh enzim
dalam sel darah merah manusia. Walaupun hasil akhir dari kedua reaksi tersebut
menghasilkan produk yang sama, yaitu glukonolaktan, namun hasil sampingnya
berbeda. Menjadi jelas bahwa 2 jenis enzim yang berbeda mengkatalisis substrat
yang sama, menghasilkan produk langsung yang sama, namun produk samping
yang berbeda, tidak mungkin diberi nama yang sama. Hal inilah yang
menyebabkan sistem penamaan semata-mata berdasarkan substrat tidak dapat
dipertahankan.

Penamaan berdasarkan jenis ikatan kimia substrat

Tata nama enzim berdasar jenis ikatan kimia substrat, menjadikan jenis
ikatan substrat sebagai akar/dasar kata enzim, kemudian ditambah akhiran –ase.
Contohnya adalah peptidase, esterase, fosfatase, glikosidase dan nukleotidase,
berturut-turut memecah/membentuk ikatan peptida, ester, fosfat, glikosida dan

7
Ibid., hlm. 9

7
nukleotida. Namun secara umum, cukup banyak dikenal enzim dengan nama yang
didasarkan jenis ikatan substratnya. Enzim peptidase misalnya, dikenal beberapa
macam dengan spesifikasi yang berbeda-beda, yaitu aminopeptidase,
karboksipeptidase dan dipeptidase. Demikian pula esterase, dikenal beberapa
diantaranya asetil kolin esterase. Fosfatase diantaranya juga dikenal fosfatase
alkali dan fosfatase asam. Nama-nama enzim tersebut sering dipakai dalam
komunikasi ilmiah sehari-hari, meskipun tidak memiliki pembedaan kemampuan
yang tajam. Tata nama ini tidak menjelaskan apakah ikatan kimia substrat yang
dikatalisis tersebut dipecah atau dibentuk. Meskipun demikian, menjadi
“kesepakatan umum” bahwa semua enzim tersebut mengkatalisis reaksi
pemecahan ikatan kimia substrat. Karena itulah, penamaan ini tidak dapat
diaplikasikan pada enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi dan reduksi.8

Penamaan berdasarkan jenis reaksi

Pada tata nama enzim berdasar jenis reaksi, yang menjadi akar/dasar
kata enzim adalah jenis reaksi ditambah akhiran –ase. Contohnya enzim yang
mengkatalisis reaksi oksidasi glukosa pada Gambar 1. Nama enzim yang lebih
deskriptif pada reaksi pertama (aa) adalah glukosa oksidase, sementara pada
reaksi (1b) adalah glukosa dehidrogenase. Dengan cara yang sama, suatu enzim
pemindah gugus dinamai transferase. Jika yang dipindahkan gugus –NH2
enzimnya disebut amino transferase atau sering disebut transaminase. Sistem
penamaan berdasarkan jenis reaksi ini lebih deskriptif dan informatif. Berdasarkan
asas penamaan ini, seharusnya enzim esterase, glikosidase, dan peptidase disebut
hidrolase, karena enzim-enzim itu menghidrolisis ikatan kimia kovalen spesifik
tersebut. Namun nama hidrolase tidak dipakai secara luas, sehingga nama generik
seperti peptidase, esterase, fosfatase,dan lain-lain, tetap dipakai.

Pengklasifikasian enzim
Pada saat ini, telah dikenal kurang lebih 2000 jenis enzim. Dengan
semakin banyaknya jenis enzim yang ditemukan, tidak mungkin memberi nama

8
Ibid., hlm. 10

8
enzim berdasarkan substrat atau jenis reaksinya. Untuk mengatasi hal tersebut,
dikembangkanlah sistem klasifikasi/penggolongan. Suatu sistem penggolongan
yang tepat dan deskriptif haruslah didasarkan pada suatu tata nama yang tepat
pula. Pada uraian sistem penamaan tersebut di atas, terlihat bahwa penamaan yang
kurang tepat akan memberikan hasil yang kurang memuaskan. Berdasarkan
perkembangannya, ada beberapa penggolongan enzim. Pada tahun 1933, Baldwin
menggolongkan enzim berdasarkan jenis reaksi kimianya ke dalam 4 kelompok.
Kelompok pertama adalah golongan hidrolase dan enzim yang melakukan hidrasi
dan dehidrasi. Kelompok kedua adalah enzim pemindahan dan isomerisasi.
Kelompok ketiga adalah oksidase, dan kelompok keempat adalah dehidrogenase.
Klasifikasi Baldwin belum menghasilkan tata nama yang deskriptif dan informatif,
terlihat bahwa pada kelompok pertama terdapat enzim yang bukan/tidak
melakukan hidrolase.9
Menyadari pentingnya klasifikasi dan tata nama enzim, pada tahun 1955
International Union of Biochemistry (IUB) bekerja sama dengan International
Union of Pure and Applied Chemistry (IUPAC) membentuk komisi pakar untuk
mengklasifikasikan enzim. Dasar pengklasifikasian yang dilakukan komisi pakar
IUB adalah jenis reaksi. Komisi ini mengelompokkan semua jenis enzim yang ada
ke dalam 6 kelas (Tabel 3). Keenam kelas disusun dalam urutan tertentu dan
diberi nomor yang tetap dan tidak boleh diubah-ubah. Keenam kelompok/kelas
utama enzim tersebut adalah oksidoreduktase (kelompok 1), transferase
(kelompok 2), hidrolase (kelompok 3), liase (kelompok 4), isomerase (kelompok
5) dan ligase (kelompok 6).

1. Oksidoreduktase mengkatalisis reaksi oksidasi dan reduksi, dan biasanya

menggunakan koenzim NAD, NADP, FAD, Lipoat atau Koenzim Q.
Termasuk golongan enzim oksidoreduktase adalah dehidrogenase,
oksidase, peroksidase, reduktase, hidroksilase dan oksigenase.
2. Transferase adalah enzim yang mengkatalisis pemindahan gugus tertentu
seperti gugus 1-karbon, aldehid dan keton, asil, glikosil, fosfat atau gugus

9
Ibid., hlm. 11

9
 yang mengandung S. Termasuk dalam kelompok enzim transferase adalah
enzim aminotransferase, asil karnitin transferase, transkarboksilase,
transaldolase dan transketolase, glukokinase dan piruvat kinase.
3. Hidrolase adalah enzim yang mengakatalisis peningkatan pemecahan
ikatan antara karbon dengan atom lainnya melalui penambahan molekul
air. Termasuk kelompok enzim hidrolase adalah enzim esterase, amidase,
peptidase, fosfatase, dan glikosidase.10
4. Liase adalah enzim yang mengkatalisis pemecahan karbon-karbon,
karbon- sulfur, dan karbon-nitrogen. Termasuk kelompok enzim liase
adalah enzim dekarboksilase, aldolase, sintase, hidrase atau
dehidratase, deaminase, nukleotida siklase.
5. Isomerase adalah enzim yang mengkatalisis raseminasi optik atau isomer
geometrik dan reaksi oksidasi reduksi intramolekuler tertentu. Termasuk
kelompok enzim isomerase adalah enzim epimerase, rasemase, mutase
dan isomerase.
6. Ligase adalah enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan antara
karbon dengan karbon, karbon dengan sulfur, karbon dengan nitrogen,
serta karbon dengan oksigen. Untuk membentuk ikatan tersebut diperlukan
energi ATP. Termasuk kelompok enzim ligase adalah enzim sintetase
dan karboksilase. 11

Tabel 3. Pembagian kelas enzim berdasarkan International Union of Biochemistry

(IUB)

Kelompok dan sub kelompok Enzim Contoh

1. Oksidoreduktase: mengkatalisis reaksi Dehidrogenase
oksidasi – reduksi Oksidase
1.1. Pada CH-OH Reduktase
1.2. Pada C=O Peroksidase

10
Ibid., hlm. 12
11
Ibid., hlm. 13

10
 1.3. Pada C=C Katalase
Oksigenase
Hidroksilase
2. Transferase: reaksi transfer grup/gugus Transaldolase
2.1. Gugus C1 Transketolase
2.2. Gugus aldehida atau keton Asil, metil, glikosil dan
2.3. Gugus asil Fosforiltransferase
2.4. Gugus glikosil Kinase
Fosfomutase
3. Hidrolase: reaksi pemecahan ikatan Esterase
antara karbon dengan atom lainnya Amidase
melalui penambahan molekul air Peptidase
3.1. Ikatan ester Fosfatase
3.2. Ikatan glikosida Glikosidase
3.3. Ikatan eter Fosfatase
3.4. Ikatan peptida Tiolase
3.5. Ikatan amida Fosfolipase
Deaminase
Ribonuklease
4. Liase: reaksi pemecahan karbon-karbon, Dekarboksilase
karbon-sulfur, dan karbon-nitrogen Aldolase
4.1. C-C Sintase
4.2. C-O Hidrase
Dehidratase
Liase
5. Isomerase: reaksi isomerisasi Rasemase
5.1. Rasemasi Isomerase
5.2. Cis-Trans isomerisasi Mutase
5.3. Oksidoreduktase intra molekuler Epimerase
6. Ligase: reaksi pembentukan ikatan Sintetase
6.1. C-O Karboksilase.

11
 6.2. C-S
6.3. C-N
6.4. C-C
Tata nama IUB mampu membedakan satu jenis enzim dengan lainnya,
serta memberikan kejelasan reaksi yang dikatalisis. Tata nama juga
mempermudah penamaan enzim yang baru ditemukan. Penamaan dengan 4 digit
tidak memungkinkan 2 enzim berbeda memiliki nomor yang sama. Meskipun
demikian, penamaan menurut IUB ini cukup panjang untuk ditulis dan cukup
rumit untuk diingat dan digunakan dalam komunikasi lisan. Hal inilah yang
menyebabkan sejumlah enzim lebih diingat dengan nama generiknya, seperti
laktat dehidrogenase (LDH), aspartate aminotransferase (AST), alanine
aminotransferase (ALT), dan lain-lain. Tata nama IUB juga memiliki kelemahan.
Enzim pepsin, tripsin, kimotripsin, elastase, papain, bromelain dan sejenisnya,
tidak dapat dinomori selengkap enzim lain. Nama substrat enzim ini juga tidak
spesifik, karena memecah seluruh protein asal memiliki residu asam amino
tertentu. Enzim ini hanya dapat diberi nomor 3 saja. Tata nama IUB juga belum
mampu mengklasifikasikan dan menamai isozim, yaitu enzim-enzim dengan
struktur yang berbeda tetapi mengkatalisis reaksi yang sama. Contohnya enzim
LDH memiliki 5 bentuk isozim yang terdapat pada jaringan yang berbeda-beda.
Kelima jenis LDH ini mengkatalisis reaksi yang sama, serta substrat dan koenzim
yang sama pula.12

Pengklasifikasian enzim berdasarkan biosintesis dan tempat bekerjanya

Berdasarkan biosintesisnya, enzim dibedakan menjadi enzim konstitutif
dan enzim induktif. Enzim konstitutif adalah enzim yang selalu tersedia di dalam
sel mikroba dalam jumlah relatif konstan, sedangkan enzim induktif adalah
jumlah enzim dalam sel yang tidak tetap, tergantung pada adanya induser. Enzim
induktif ini jumlahnya akan bertambah sampai beberapa ribu kali bahkan lebih
apabila dalam medium mengandung substrat yang menginduksi, terutama bila
substrat penginduksi merupakan satu-satunya sumber karbon. Contoh enzim
12
Ibid., hlm. 15

12
konstitutif adalah enzim α-amilase, contoh enzim induktif adalah enzim ß-
galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam
medium yang mengandung laktosa.
Berdasarkan tempat bekerjanya, enzim dapat dibedakan dalam 2
golongan, yaitu endoenzim dan eksoenzim. Endoenzim (enzim intraseluler),
dihasilkan di dalam sel yaitu pada bagian membran sitoplasma dan melakukan
metabolisme di dalam sel. Eksoenzim (enzim ekstraseluler) merupakan enzim
yang dihasilkan sel kemudian dikeluarkan dari sel sehingga terdapat bebas dalam
media yang mengelilingi sel dan bereaksi memecah bahan organik tanpa
tergantung pada sel yang melepaskannya.

Semua jenis klasifikasi dan tata nama enzim yang telah diuraikan di atas
memiliki kekurangan dan kelebihan masing-masing. Namun, klasifikasi dan tata
nama berdasarkan IUB-lah yang paling banyak dipakai di buku-buku dan jurnal-
jurnal ilmiah. Penggunaan nama trivial lebih banyak digunakan pada bidang
industri atau aplikasi di masyarakat secara umum.

2.3. Bagian Aktif Enzim

Pada umumnya enzim tersusun dari protein. Suatu enzim (holoenzim)
tersusun atas bagian protein dan bukan protein. Bagian protein disebut apoenzim,
dan bagian non protein disebut kofaktor. Kofakto dapat berupa ion logam (Cu,
Mg, K, Fe, Na) atau koenzim yang berupa bahan organik, misalkan vitamin B (B1,
B2). Protein penyusun enzim dapat berupa protein sederhana atau protein yang
terikat pada gugus non-protein.
Dianalisis enzim dapat memisahkan bagian-bagian protein, yaitu bagian
protein yang disebut apoenzim dan bagian non-protein yang berupa koenzim,
gugus prostetik dan kofaktor ion logam. Masing-masing bagian tersebut apabila
terpisah menjadi tidak aktif. Apoenzim apabila bergabung dengan bagian non-
protein disebut holoenzim yang bersifat aktif sebagai biokatalisator. Koenzim dan
gugus prostetik berfungsi sama. Koenzim adalah bagian yang terikat secara lemah
pada apoenzim (protein). Gugus prostetik adalah bagian yang terikat dengan kuat
pada apoenzim. Koenzim berfungsi menentukan jenis reaksi kimia yang

13
dikatalisis enzim. Ion logam merupakan komponen yang sangat penting,
diperlukan untuk memantapkan srtuktur protein dengan adanya interaksi antar
muatan. Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama
lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan
menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu
apoenzim dan koenzim.13

Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas,
dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang
sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim.
Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim.
Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya.14

2.4. Specifikasi dan Selektifitas

Spesifikasi Enzim
Enzim merupakan katalis khusus dan efisien. Kekhususan katalis enzim
adalah hanya mengatalisis satu reaksi kimia dengan satu jenis substrat. Enzim
hanya mengatalisis reaksi kimia tertentu atau substrat tertentu. Kesanggupan
enzim mengatalisis satu reaksi spesifik, dan tidak mengatalisis reaksi yang lain,
merupakan sifat enzim yang paling signifikan. Kespesifikan enzim dapat
ditunjukkan terhadap reaksi yang dikatalisis maupun terhadap substrat yang
terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan karakteristik hidrofilik/hidrofobik
enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Efisiensi
katalisis oleh enzim ditunjukkan dengan dapat bekerja suatu enzim secara
berulang kali (reusable) dalam satuan waktu tertentu. Sifat ini didasari bahwa

13
Mades Fifendy, Mikrobiologi, (Depok: Kencana, 2017), hlm. 70
14
Ibid., hlm. 71

14
suatu enzim akan kembali ke bentuk semula setelah mengatalisis reaksi, dan akan
mengatalisis reaksi yang sama untuk substrat yang sama. Contohnya adalah enzim
karbonat anhidrase mampu mengatalisis pemecahan sekitar 36 juta molekul
substrat (asam karbonat) dalam satu menit.15

Gambar 2. Laju kecepatan reaksi hidrolisis glikosida menggunakan katalis

intramolekuler dan enzim β-galaktosidase.

Selain spesifisitas dan efisiensi, keunggulan katalisis oleh enzim adalah

kecepatan dan selektivitas. Enzim dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas,
regioselektivitas dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Enzim dapat
mengkatalisis suatu reaksi biokimia jutaan kali lebih cepat dibandingkan dengan
reaksi yang tidak dikatalisis (rasio kcat / kuncat adalah 106-1014). Gambar 2
mengilustrasikan perbandingan kecepatan proses hidrolisis senyawa glikosida
oleh berbagai macam katalis. Laju hidrolisis menggunakan katalis asam
intramolekuler mengakselerasi proses katalisis sebesar 103 kali, sedangkan
katalisis oleh enzim β-galaktosidase mempercepat proses reaksi sebesar 104 kali.

Meskipun enzim bersifat spesifik, kespesifikan aktivitas enzim bervariasi menurut

tingkatannya yaitu kespesifikan absolut dan kespesifikan luas.16

1. Kespesifikan absolut hanya berlaku untuk substrat tertentu dan tidak

terhadap molekul lain ataupun mirip sekalipun. Contohnya :
a. Aspartase hanya bekerja pada perubahan fumarat menjadi aspartat
b. Maltase mengkatalisis glikosida α dan bukan pada glikosida β
c. Urease mengkatalisis urea menjadi CO2 dan amonia

15
R. Susanti dan Fidia Fibriana, Teknologi Enzim, (Yogyakarta: CV. Andi Offest, 2017),
hlm. 59
16
Ibid., hlm. 60

15
 d. Enzim glikolitik hanya mengkatalisis perubahan gula fosfat D dan
bukan pada gula fosfat L
e. Laktat dehidrogenase spesifik untuk isomer laktat L
f. Akonitase (akonitat hidratase) mengkatalisis reaksi bolak balik
sitrat menjadi isositrat
g. Glutamat dehidrogenase mengkatalisis L glutamat
2. Kespesifikan luas berarti spesifik untuk grup, stereo atau ikatan tertentu.
Contohnya adalah:
a. Spesifisitas grup (group specificity) sebagai contoh: enzim
heksokinase yang bereaksi dengan glukosa dengan enam spesies
karbon.
b. Spesifisitas stereo (stereospecificity), sebagai contoh: enzim asam
amino oksidase (D-amino acid oxidase, EC 1.4.3.3) akan bekerja
dengan asam amino tertentu.
c. Spesifisitas ikatan (bond specificity) sebagai contoh: enzim yang
terlibat dalam pencernaan (amilase, lipase, dan protease).

Pada struktur globular enzim terdapat celah/tempat spesifik dimana substrat

yang dikatalisa bisa masuk dan bersifat komplementer, tempat ini disebut
tempat/tapak aktif. Oleh karena itu substrat harus benar-benar cocok dengan tapak
aktifnya. Tapak aktif suatu enzim dibentuk oleh residu asam amino yang
mempunyai 2 fungsi, yaitu untuk:17

1. Menarik dan mengorientasikan substrat kepada gugus spesifik pada

molekul enzim yang disebut gugus/residu kontak dengan cara spesifik pula
2. Membentuk ikatan sementara dengan molekul substrat, yang selanjutnya
terjadi polarisasi dan regangan pada ikatan di dalam molekul substrat,
sehingga mudah dipecah. Asam amino yang bertindak demikian terletak
pada tempat aktif dan disebut residu katalitik. Letak residu kontak dan
residu katalitik pada tapak aktif terletak cukup jauh jika diletakkan pada
struktur primer enzim. Namun pada struktur tersier, letak keduanya sangat

17
Ibid., hlm. 61

16
 berdekatan. Hal ini menunjukkan bahwa aktivitas suatu enzim diperankan
oleh struktur tiga dimensinya (struktur tersier).

Enzim berikatan dengan substrat melalui interaksi ikatan enzim-substrat pada

sisi/tempat/tapak aktif. Ikatan enzim-substrat ini bersifat selektif, karena enzim
dapat memilih substrat yang sesuai, dapat membedakan perubahan struktur pada
substrat, dan dapat membedakan antara regioisomer dan enantiomer (Gambar 3).

Gambar 3. Stereoselektivitas dalam reaksi hidrolisis enzimatik

Enzim tertentu memperlihatkan spesifisitas optis. Kecuali enzim

epimerase (rasemase) yang mengatalisis interkonversi isomer optis, hampir
semua enzim memperlihatkan spesifisitas optis absolut untuk suatu molekul
substrat. Enzim dari lintasan glikolisis dan oksidasi langsung akan mengatalisis
interkonversi gulafosfat-D tetapi tidak gulafosfat-L. Dengan beberapa
pengecualian (misal, enzim D-asam amino oksidase pada ginjal), kebanyakan
enzim mamalia bekerja pada isomer-L asam amino.

Pembentukan kompleks enzim-substrat (E-S)

Model sisi aktif pada interaksi/kompleks enzim-substrat dibagi atas 2, yaitu:18
1. Model Lock and key
 Model ini diajukan oleh Emil Fisher

18
Sri Wahyuni, Biokimia Enzim dan Karbohidrat, (Aceh: Unimal Press, 2017), hlm. 3-4

17
  Sisi aktif pada enzim yang belum terikat komplementer dengan
bentuk substrat
2. Model induced fit
 Model ini diajukan oleh Daniel Koshland
 Ketika substrat terikat pada enzin, maka substrat akan memicu
perubahan koformasi dari enzim.

Selektifitas Enzim
Enzim dikatakan selektifitas karena suatu enzim memilih dan mengenali
beberapa substrat tertentu saja sedangkan molekul yang lain tidak dapat dikenali,
sehingga reaksi dapat berlangsung hanya dengan substrat yang dikenalinya.
Dimana substrat yang dikenalinya adalah substrat dengan struktur yang sama
seperti sisi-aktif yang menjadikan media untuk bereaksinya. 19

BAB III

PENUTUP

Kesimpulan

Jadi dari pembahasan dalam makalah diatas membahas tentang

pengertian Enzim, Tatanama dan Klasifikasi Enzim, Bagian Aktif Enzim,
Specifikasi dan Selektifitas. Jadi kesimpulannya Enzim adalah suatu kelompok
protein yang menjalankan dan mengatur perubahan-perubahan kimia dalam
sistem biologi. Zat ini dihasilkan oleh organ-organ hewan dan tanaman, yang
secara katalitik menjalankan berbagai reaksi. Sedangkan Penamaan enzim
dihubungkan dengan macam reaksi yang dikatalis, misalnya penamaan enzim
fumarse, enzim fumarase semestinya enzim hidrolase bekerja dalam proses
penambahan H2O terhadap senyawa fumarat yang akan menghasilkan senyawa

19
Adia Alghazia, dkk. “Makalah Biokimia Spesifikasi dan Selektifitas Enzim”. Diunduh
pada tanggal 14 Maret 2021 pukul 14:43. Dari
https://www.scribd.com/document/217017999/MAKALAH-BIOKIMIA.

18
 malat. Bagian dari Enzim tersusun dari protein. Suatu enzim (holoenzim)
tersusun atas bagian protein dan bukan protein. Bagian protein disebut
apoenzim, dan bagian non protein disebut kofaktor. Dan yang terakhir
Kespesifikan dan selektifitas, Kespesifikan enzim dapat ditunjukkan terhadap
reaksi yang dikatalisis maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi.
Bentuk, muatan dan karakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat
bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Adapun Enzim dikatakan
selektifitas karena suatu enzim memilih dan mengenali beberapa substrat
tertentu saja sedangkan molekul yang lain tidak dapat dikenali, sehingga reaksi
dapat berlangsung hanya dengan substrat yang dikenalinya. Dimana substrat
yang dikenalinya adalah substrat dengan struktur yang sama seperti sisi-aktif
yang menjadikan media untuk bereaksinya

Saran
Dalam pembuatan makalah membutuhkan bahan yang cukup banyak sehingga
sulit untuk memahami materi sebagai bahan makalah dan dengan adanya makalah
ini kami harapkan para pembaca dapat mengetahui lebih banyak lagi tentang
enzim guna menambah wawasan untuk pembelajaran.

DAFTAR PUSTAKA

Bachruddin, Zaenal. 2014. Teknologi Fermentasi Pada Industri Peternakan.

Yogyakarta: Gadjah Mada University Pree

Fifendy, Mades. 2017. Mikrobiologi. Depok: Kencana.

Sismindari, dkk. 2021. Biokimia Farmasi. Yogyakarta: Gadjah Mada University

Press.

Sumardjo, Damin. 2008. Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa

Kedokteran Dan Program Strata 1 Fakultas Bioeksakta. Jakarta: EGC.

19
Susanti R., dan Fidia Fibriana. 2017. Teknologi Enzim. Yogyakarta: CV. Andi
Offest.

Wahyuni, Sri. 2017. Biokimia Enzim dan Karbohidrat. Aceh: Unimal Press.

Diakses melalui internet:

Alghazia, Adia, dkk. “Makalah Biokimia Spesifikasi dan Selektifitas Enzim”.

Diunduh pada tanggal 14 Maret 2021 pukul 14:43. Dari
https://www.scribd.com/document/217017999/MAKALAH-BIOKIMIA.

Supriyatna, Ateng. Juli 2015. “Aktivitas Enzim Amilase, Lipase, dan Protease dari
Larva Hermetia illucens yang Diberi Pakan Jerami Padi”. Universitas Indonesia.
Vol. 9, No. 2. https://core.ac.uk/download/pdf/234030869.pdf. 12 Maret 2021.

20